Рацемизация аланина

Тест Гальперна — Вайнштейна [379]. С помощью сигналов метильной группы аланина в спектре ЯМР можно провести определение степени рацемизации без разделения стереоизомеров [c.176]

У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

Пиридоксаль выполняет функции электрофильного ферментативного катализатора рацемизации а-аминокислот. Эта реакция также ускоряется в присутствии ионов металлов. Как можно заключить на основании схемы (7.32), рацемизация сопровождается реакцией трансаминирования. В системе пиридоксаль— аланин — алюминий рацемизация и трансаминирование конкурируют при всех значениях pH, но при pH 9,6 и 5 доминирующими становятся рацемизация и трансаминирование соответственно. Рацемизацию можно рассматривать просто как образование имина, который уже не располагает асимметрическим центром, а регенерация исходной аминокислоты должна приводить к рацемической смеси. [c.184]

Рацемизация оптически активных аминокислот, например аланина [c.387]

Все получаемые из белков аминокислоты — за исключением глицина — оптически активны, так как они содержат (в а-положении) асимметрический атом углерода. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято обозначать исходя из абсолютной конфигурации L-глицеринового альдегида. Все аминокислоты, получаемые из белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежат к L-ряду. Ниже представлены пространственные конфигурации L-глицеринового альдегида и L-аланина. [c.45]

Процессы обмена L-аланина обсуждаются во многих других разделах этой книги. Так, выше были рассмотрены обратимое образование L- и D-аланина из пирувата путем переаминирования (стр. 2ГО) и процесс рацемизации аланина (стр. 240). Аланин может также образовываться из аспарагиновой кислоты путем р-декарбоксилирования (стр. 208) и из кинуренина поз. действием кинурениназы (стр. 401). [c.308]

Рацемизация. Протон может быть вновь присоединен в исходное а-положение, но уже иестереоспецифично. Рацемазы, катализирующие реакции этого типа, имеют важное значение для бактерий, которые должны синтезировать из соответствующих Ь-изомеров О-аланин и О-глутаминовую кислоту, необходимые для синтеза пептидогликанов. [c.218]

Авторы [39, 40] синтезировали (5)-(—)-2-окси-2 -нитро-5-нитрозо-6,6 -диметилдифенил, который обладает активностью в рацемизации аланина, сравнимой с активностью фермента рацемазы. [c.213]

Степень оптической устойчивости веществ может быть весьма различной. Легко рацемизуются, например, молочная кислота, миндальная кислота, аланин. Более трудно рацемизуются, например, амиловый спирт, а-фенилэтиламин. Трудно рацемизуется диизобутиловый эфир винной кислоты он не теряет оптической активности при многодневном нагревании до 200 °С. Практически не рацемизуются углеводороды с третичным асимметрическим углеродным атомом, например втор-бутилбензол СбНб—СН (СНз)—С2Н5. Легко заметить даже из приведенных выше примеров, что вещества, химически мало активные, в общем и менее склонны к рацемизации. [c.114]

Н-Фталил-1-фенилаланин получали сплавлением L-аланина с фталевьш ангидридом. Настоящий метод, основанный на сообщении в литературе , обеспечивает проведение реакции при низкой температуре, что исключает рацемизацию кроме того, он более удобен, чем метод сплавления, для проведения реакцни в больших масштабах. [c.167]

Рацемизация в щелочном растворе была продемонстрирована также на примере восстановления оптически активных дикетопиперазинов. Если восстанавливать ангидрид /-аланина и ангидрид -аланина натрием в спирте, то продуктом реакции в обоих случаях является неактивный транс-диметил-пиперазин [285]. [c.357]

Г - N-ацетилглюкозамин М - N-ацетилмурамовая кислота Удп - ундекапренил. Синтез клеточной стенки прекращается, если (А) отсутствует диаминокислота (лизин), (Б) рацемизация L-аланина в D-аланин и(или) его включение в пептид ингибированы С-циклосерином (оксамицином) или (В) пенициллин препятствует сшивке пептидных цепей [c.20]

Первоначально этот метод был безуспешно применен к нескольким рацемическим смесям, не являющимися смесями аминокислот [Ы, 73, 74], хотя в некоторых случаях достигалось очень слабое разрешение. На капиллярных колонках с лауриловым эфиром К-ТФА-изолейцина в качестве жидкой фазы [48] исследованы и частично разделены производные М-ТФА-аланина, эте-рифицированные четырьмя спиртами. Авторы этой работы описали почти полное разделение грет-бутилового эфира ТФА-ала-нина с циклогексиловым эфиром М-ТФА-ь-валил-ь-валина в качестве жидкой фазы на набивной колонке длиной всего 2 м [46]. Авторы полагают, что М-ТФА-трег-бутиловые эфиры других аминокислот должны разделяться на той же колонке. На капиллярных колонках с использованием лаурилового эфира Н-ТФА-изолейцина и циклогексилового эфира Ы-ТФА-ь-фенилаланина в качестве жидких фаз разделены 18 энантиомерных пар [48]. В условиях хроматографирования не происходит рацемизации эфиров Ы-ТФА-аминокислот [101], поэтому указанным методом можно точно определить долю каждого изомера в смеси. Воз- [c.96]

В реакциях замещения а-аминокислот, связанных с изменением у асимметрического атома углерода, часто происходит валь-деновское обращение. Вальденовским обращением называют изменение конфигурации в процессе реакции без полной рацемизации. Примером могут служить взаимопревращение (1- и 1-бром-пропионовых кислот и (1- и 1-аланина по схеме [c.331]

Применение смешанных ангидридов трифторуксусной кислоты и а-ациламинокислоты для синтеза пептидов имеет тот серьезный недостаток, что даже при сравнительно низких температурах наблюдается рацемизация. Второй недостаток состоит в том, что избыток трифторуксусного ангидрида ацилирует атом азота в пептиде. При последующей обработке эфиром аминокислоты происходит расщепление некоторых пептидных связей. Например, ангидрид, полученный из глицил-ОЬ-аланина и трифторуксусного ангидрида, взятого в избытке, реагирует с этиловым эфиром глицина с образованием смеси эфиров три-фторацетилглицил-ОЬ-аланилглицина, трифторацетилглицил-глицина, трифторацетил-ОЬ-аланилглицина и трифторацетил-глицина [187]. [c.215]

ТО продукт реакции не претерпевает рацемизации. Однако регенерированный карбобензилоксиглицил-Ь-фенилаланин до известной степени рацемизуется. Карбобензилоксиглицил-Ь-фенил-аланин и карбобензилоксиглицил-Ь-лейцин рацемизуются при кипячении с этоксиацетиленом в этилацетате [257]. [c.236]

Применение нитрофенилтиоловых эфиров иногда может привести к рацемизации [141]. В результате реакции тиолового эфира карбобензилоксиглицил-Ь-аланина с Ь-фенилаланилглици-ном образуется почти в равных количествах ОЬ-изомер и ЬЬ-изомер [38]. При использовании л-нитрофенилтиоловых эфиров с концевым глициновым остатком можно, по-видимому, избежать существенной рацемизации [349]. [c.268]

При конденсации смешанного ангидрида карбобензилокси-глицил-Ь-фенилаланина и серной кислоты с глицином при pH 7,4 рацемизация не превышала 5%, однако значительная рацемизация наблюдалась при pH 9. Более ранние опыты показали, что рацемизацию вызывал водный раствор щелочи, причем происходила она не на стадии образования ангидрида [183]. Конденсация ангидрида серной кислоты и карбобензилоксиглицил-L-аланина с L-фенилаланилглицином при pH 7,4 привела к обра- [c.277]

Карбобензилокснпроизводные глицина, DL-аланина и L-лей-цина были превращены в смешанные ангидриды на основе ди-этилфосфата и были использованы для ацилирования эфиров или натриевых солей аминокислот и пептидов. Общие выходы продуктов реакции колебались от 61 до 87%. Можно ожидать, что этот метод будет сопровождаться рацемизацией, если она вообще возможна. [c.286]

Бактерии обычно используют D-аминокислоты более эффективно, чем высшие животные. Это и не удивительно, так как D-аминокислоты входят в состав клеток бактерий (стр. 67). Кроме того, бактерии значительно легче, чем высшие организмы, приспосабливаются к особым условиям питания. Некоторые бактерии могут использовать D-изомеры аминокислот непосредственно, другие обладают ферментными системами, катализирующими инверсию D-аминокислот путем рацемизации, окисления и реаминирования и, возможно, другими путями. Ценный обзор, посвященный использованию D-аминокислот бактериями и другими организмами, составлен Райдоном [159]. Автор сообщает о 26 видах бактерий, использующих по крайней мере одну из 13 D-аминокислот. Наиболее часто используются D-изомеры валина, аланина, серина, глутаминовой кислоты. [c.138]

У щтамма Pseudomonas, выделенного методом селективного выращивания на средах с DL-метионином, обнаружена ферментная система, катализирующая рацемизацию метионина [375]. Частично очищенная ферментная фракция, полученная из клеток этого микроорганизма, превращает каждый из изомеров метионина в рацемат реакция активируется при добавлении пиридоксальфосфата. Механизм реакции нельзя объяснить совместным действием рацемазы аланина и D-трансаминазы, поскольку ни пируват, ни а-кето- -метилтиомасляная кислота на нее не влияют. [c.243]

Вследствие относительно высокой упругости паров соединений, содержащих фтор [50], газо-жидкостная хроматография применяется для разделения К-ТФА-эфиров ди-, три- и тетрапептидов, Газо-хроматографический анализ различных летучих производных коротких пептидов проводился рядом автором [51—56]. Бименом и Веттером, например, осуществлено хроматографическое разделение N-aцeтилиpoвaнныx аминоспиртов и полиаминов, полученных из лейцил-аланина, глицил-фенилаланина, фе-нилаланил-глицина, лейцил-аланил-пролина и лейцил-аланил-глицил-лейцина с последующим масс-спектрометрическим определением последовательности аминокислот в пептидных цепях [53]. Однако наибольшего успеха удалось достигнуть при применении, как и в случае разделения аминокислот, К-трифторацетилирован-ных метиловых эфиров (рис. 9). Указанный метод, по-видимому, имеет ограниченное применение при исследовании структуры пептидов [64] и степени рацемизации при их синтезе [55]. [c.267]

Эти вещества сильно поглощают в ультрафиолетовой области около 267 ммк, но проявляют также оптическую активность при 310 ммк. Кривые кругового дихроизма для гидантоинов, полученных из Ь-аланина и Ь-пролина [4], показаны наоис. 133 и 134 соответственно. Недостатком этих производных является довольно легкая рацемизация, но связь между знаком полосы при 310 ммк и конфигурацией точно такая же, как и для ди-тиокарбаматов. Используют их аналогичным образом. [c.220]

Смотреть страницы где упоминается термин Рацемизация аланина: [c.240] [c.241] [c.181] [c.215] [c.217] [c.236] [c.277] [c.186] [c.177] [c.67] [c.728] [c.141] [c.98] [c.148] [c.56] [c.170] [c.330] [c.181] [c.181] [c.217] [c.242] [c.271]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология