Тирозин поглощение ультрафиолетовых лучей

Поглощение ультрафиолетовых лучей растворами белков объясняется присутствием в белке триптофана, тирозина и в меньшей степени фенилаланина. На максимумы поглощения сильное [c.266]

Денатурация, вызванная действием ультрафиолетовых лучей, представляет сложную реакцию. Ясно, что только поглощенные лучи оказывают действие на белки. Как уже упоминалось выше, ультрафиолетовые лучи поглощаются главным образом ароматическими кольцами тирозина, фенилаланина и триптофана,причем кривые поглощения белков заметно не отличаются от кривых поглощения их гидролизатов (см. фиг. 27). И, действительно, было установлено, что при фотолизе разрываются только те пептидные связи, которые прилегают к ароматическим кольцам [166], и что эффективными в этом отношении являются только те волны, которые поглощаются указанными кольцами, т. е. волны длиной [c.152]

Белковые вещества обладают рядом характерных оптических свойств. Они вращают плоскость поляризации света влево (в обычных условиях), причем величина удельного оптического вращения [a D колеблется чаще всего от —30 до —70°. Эта величина определяется наличием асимметрических углеродных атомов в аминокислотных остатках и сложной конфигурацией пептидных цепей в молекулах белков. Все протеины обладают способностью поглощать лучи в ультрафиолетовой зоне спектра, причем характерным является поглощение на волне 280 ммк, обусловленное наличием ароматических аминокислот, в первую очередь тирозина. Инкремент показателя преломления белков [c.31]

Ароматические аминокислоты тирозин и триптофан, содержащиеся в белках, поглощают свет в области 280 нм. Однако сильное поглощение ультрафиолетовых лучей в этой области характерно и для нуклеиновых кислот, хотя в целом пик поглощения последними ультрафиолетовых лучей приходится на область спектра 260 нм. Поэтому при определении концеитрации белка в растворах названным методом показания светопогло-щеиня (синонимы —оптическая плотность, экстинкция) снимают при 280 и 260 им. Показания свстопоглощеиия шкалы прибора подставляют в уравпеипе Варбурга — Христиана [c.177]

Полезен способ определения тирозина и триптофана, основанный на измерении поглощения ими ультрафиолетовых лучей [160]. У тирозина максимум поглощения расположен при 275 M , у триптофана — при 280 лг,и. Фотометрию в з льтрафио-лете используют также для определения содерл ания этих аминокислот в белках [160]. По интенсивности поглощения в ультрафиолетовой части спектра можно измерять концентрацию белка в растворе [161—165] (поглощение обусловлено в основном присутствием в белке остатков тирозина, триптофана и, в меньщей степени, фенилаланина). При этом обычно требуется поправка на поглощение в ультрафиолете за счет нуклеиновых кислот (их учитывают по величине оптической плотности при 260 ,i) [165]. [c.44]

Белки денатурируют при облучении ультрафиолетовым светом, а также большими дозами рентгеновых и у-лучей. Действие ультрафиолетового света особенно выражено при длинах волн от 260 до 310 ммк, причем основное поглощение обусловлено кольцами тирозина и триптофана. Показано, что при длительном воздействии ультрафиолетовых лучей происходит разрыв пептидных связей, смежных с ароматическими кольцами. При действии ионизирующего излучения могут также возникать разрывы между а-углеродными атомами и боковыми цепями аминокислот. Кроме того, возможны вторичные процессы, вызванные образованием различных свободных радикалов типа ОгН, Н2О2, ОН и т.д. Последние являются сильными окислителями, воздействующими на тиоловые группы и разрывающими дисульфидные связи. [c.187]

Давно известно, что облучение водных растворов белков изменяет спектры поглощения в ультрафиолетовом свете. На рис. 39 приведены данные Гузман Баррона [62], полученные при облучении сывороточного альбумина быка рентгеновскими лучами, Максимум поглощения при 2800 А в значительной мере обусловлен тирозином и частично триптофаном максимум [c.225]