Ароматические аминокислоты также Фенилаланин, Тирозин

Алифатические К-группы аланина, валина, лейцина и изолейцина и ароматические К-группы фенилаланина, тирозина и триптофана гидрофобны это свойство приводит к одному очень важному последствию—образованию упорядоченного поверхностного слоя молекул воды в области поверхности молекулы белка, где экспонированы неполярные К-группы. Заряженные К-группы основных и кислых аминокислот играют важную роль в стабилизации специфической конформации белка путем образования солевых связей. Кроме того, аминокислоты с положительно и отрицательно заряженными К-группами, а также гистидин могут участвовать в формировании систем переноса заряда , которые в ходе ферментативного катализа обеспечивают перемещение заряда на значительные расстояния. Наконец, уникальная и очень важная роль в ферментативном катализе принадлежит гистидину—рК имидазольной группы таково, что эта аминокислота при pH = 7 может попеременно выступать в роли основного или кислотного катализатора. [c.29]

Низкие величины п/ф (< 1) указывают на то, что нефти образовались из ОВ, фоссилизация которого протекала в восстановительной обстановке. В этих условиях сохранилось от окисления значительное количество полиненасыщенных кислот, давших затем арены, поэтому объяснима обратная связь п/ф с их общим содержанием. Дополнительным источником ароматических УВ в восстановительной обстановке, вероятно, мо гут служить аминокислоты, имеющие готовое ароматическое кольцо фенилаланин, тирозин и триптофан. Примечательно, что связи отношения п/ф с составом аренов, имеющих одно ароматическое кольцо (т,е. собственно с алкилбензолами), и соединений с одним и двумя нафтено выми кольцами отрицательные, а с соединениями, где два и более ароматических кольца, — положительные. Наличие подобных связей также очевидно, поскольку в восстановительной обстановке значительная часть ненасыщенных кислот гидрируется, что снижает вероятность образования полиароматических структур. Наоборот, в окислительных условиях остается немного непредельных кислот, но степень их ненасыщенности гораздо выше, что благоприятствует образованию полиароматических соединений. [c.50]

Производные моносахаридов активно участвуют в метаболизме живой клетки. С их многообразными превращениями связаны фотосинтез, обес печение клетки энергией, детоксикация и вывод ядовитых веществ, проникающих извне или возникающих в ходе метаболизма, биосинтез ароматических аминокислот —тирозина и фенилаланина, а также ряда других ароматических соединений, образование сложных биополимеров (полисахаридов, гликопротеинов, гликолипидов, нуклеиновых кислот), которые играют главную роль в построении субклеточных структур, обеспечивающих правильное функционирование клетки. [c.15]

Картина регуляции осложняется тем, что у многих организмов для одного и того же субстрата часто используется несколько транспортных систем, отличающихся по специфичности и величине кинетических параметров. Существуют системы с узкой специфичностью, предназначенные только для одного или небольшого числа сходных субстратов, а также системы с широкой специфичностью. Например, у Е. соИ существуют 4 системы для транспорта ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина и триптофана) три из них специфичны только для одной из этих аминокислот, а четвертая является общей для всех данных аминокислот. [c.68]

В белках мышц разнообразных видов животных не наблюдается колебаний в содержании ароматических аминокислот или эти колебания незначительны. Можно предположить, что белки мышц человека также содержат около 4% тирозина, 1% триптофана и 4% фенилаланина. [c.171]

НОМ соке в активный пепсин в результате ферментативного действия самого пепсина, т. е. путем автокатализа. В ходе этого процесса (рис. 24-4) с Н-конца полипептидной цепи пепсиногена отщепляются 42 аминокислотаых остатка в виде смеси коротких пептидов. Остающаяся интактной остальная часть молекулы пепсиногена представляет собой ферментативно активный пепсин (мол. масса 33 ООО). В желудке пепсин гидролизует те пептидные связи в белках, которые образованы ароматическими аминокислотами-тирозином, фенилаланином и триптофаном, а также рядом других (табл. 24-1) в итоге из длинных полипептидных цепей образуется смесь более коротких пептидов. [c.748]

В биосинтезе фенилаланина, тирозина и лейцина принимают участие трансаминазы А и Б ферментный препарат А более активен в отношении ароматических аминокислот, однако активность фермента по отношению к лейцину также достаточно высока. Образование валина катализируется ферментами Б и В , изолейцин синтезируется только при участии фермента Б. Следовательно, образование каждой из перечисленных амино кислот, за исключением изолейцина, обеспечивается двумя трансаминазами. Не удивительно, что единственный мутантный штамм Е. соИ, у которого обнаружен дефект на стадии переаминирования, оказался неспособным синтезировать именно изолейцин. [c.236]

Для детального изучения свойств и особенностей неорганической матрицы использовали органические соединения-примеси бензол, толуол, простейшие ароматические соединения, структурные спектры люминесценции которых в органической матрице хорошо известны фенол и анилин, имеющие электро-нодонорные группы, спектры люминесценции которых в органической матрице представляют собой широкие, практически бесструктурные полосы ароматические аминокислоты (/-фенилаланин, /-тирозин, /-триптофан), практически нерастворимые в органических растворителях, используемых в качестве матриц по методу Шпольского, и хорошо растворимые в воде. Выбор данных соединений был также обусловлен и практическими требованиями определение микроколичеств исследуемых веществ непосредственно в природных водах. [c.245]

Альфа-химотрипсин является белком с молекулярным весом 21 600— 27 ООО. Он относится к группе протеолитических ферментов. Подобно трипсину, он гидролизует белки и пептоны с образованием относительно низкомолекулярных пептидов. От трипсина он отличается По действию тем, что расщепляет преимущественно связи, образованные остатками ароматических аминокислот (тирозин, триптофан, фенилаланин, метионин). В некоторых случаях химотрипсин производит более глубокий гидролиз белка, чем трипсин. Отличается также от трипсина тем, что вызывает свертывание молока, в то время как трипсин свертывания молока не вызывает. Химотрипсин более стоек, чем трипсин, и медленнее инактивируется. [c.134]

Префеновая кислота также обладает большим разнообразием биосинтетических превраш,ений. Она является предшественником ароматических аминокислот, фенилаланина и тирозина- при декарбоксилировании префе-новой кислоты совместно с дегидратацией формируется бензольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент фенилаланина), при ее декарбоксилировании совместно с дегидрированием формируется фенольный фрагмент (в дальнейшем — фрагмент тирозина). Полученные таким образом арилзамещенные пиро-виноградные кислоты далее аминируют-ся одним из доноров аминогруппы обычным образом, как это описано для алифатических а-кетокислот в биосинтезе аминокислот (схема 8.4.8). [c.218]

Химотрипсин преимущественно расщепляет те пептидные связи, карбоксильная функция которых относится к ароматическим аминокислотам. В длинных полипептидных цепях гидролизуются также связи, образованные лейцииом, валином, аспарагином и метионином. Пепсин обладает слабо выраженной специфичностью. Расщепляются связи, образованные триптофаном, фенилаланином, тирозином, метионином и лейцином. [c.365]

Недавно Ишикава и Оки [120] нашли, что при культивировании Ba illus ereus в питательной среде, содержавшей шикимовую и хинную кислоты, образовывались 5-дегидрошикимовая, протокатеховая и галловая кислоты, а также небольшое количество фенилаланина и тирозина. С шикимовой и пировиноградной кислотой выход протокатеховой и галловой кислот понижался, но выход ароматических аминокислот значительно возрастал. [c.769]

Синтез ароматических аминокислот фенилаланина, тирозина и триптофана также идет по общему пути. Предшественниками этих аминокислот являются фосфоеноилпируват (промежуточный метаболит гликолиза) и эритро-зо-4-фосфат (промежуточный метаболит пентозофосфатного пути). Процесс начинается с их конденсации и образования семиуглеродного сахара, который [c.404]

Идеальная матрица должна работать только по принципу молекулярного сита. Сшитые декстраны и полиакриламидные гели нельзя считать идеальными матрицами, и это необходимо учитывать при проведении эксперимента. Во-первых, эти материалы сильно сорбируют пептиды, содержащие остатки ароматических аминокислот (триптофана, тирозина и фенилаланина). При элюировании буферными растворами, содержащими вещества ароматической природы, мочевину или роданид калия, адсорбция несколько снижается, однако полностью не исчезает. Известно также, что адсорбция на сефадексе несколько возрастает при увеличении ионной силы [19], однако удовлетворительного объяснения этому явлению не дано. Во-вторых, матрица содержит небольшое количество карбоксильных групп. Вследствие этого независимо от молекулярного веса пептидов может наблюдаться ускорение компонентов, несущих отрицательный заряд, и удерживание или необратимая адсорбция основных пептидов. Этот эффект подавляется в том случае, если ионная сила буферного раствора превышает 0,02. [c.396]

Структурное звено фенилэтиламина, присущее изохинолиновым алкалоидам, присутствует также в ароматических аминокислотах— фенилаланине и тирозине, которые являются предшественниками в биосинтезе алкалоидов [43]. Этот вопрос исследовали многие ученые, в том числе Винтерштейн и Трайер, Робинсон и Бартон. Выделение и установление строения этих алкалоидов представляет собой одно из крупнейших достижений органической химии. Данное краткое описание некоторых алкалоидов ряда изохинолина преследует цель показать, как эти исследования способствовали развитию органической химии в целом и, в частности химии гетероциклических соединений. [c.281]

Полосы поглощения в УФ-области остатков триптофана, тирозина и фенилаланина сами по себе могут дать информацию относительно их непосредственного окружения. В зависимости от окружения может наблюдаться смещение максимума полос поглощения или изменение интенсивности. Ветлауфер и сотр. [256], а также Донован [257] и сотр. исследовали влияние заряда вследствие ионизации карбоксила, протонирования аминогруппы или других факторов на УФ-спектры ароматических аминокислот. Бигелов с сотр. [258, 259] изучали влияние растворителей и состава раствора. [c.375]

Уже давно известно, что при распаде фенилаланина и тирозина в организме животных образуется ацетоуксусная кислота. Начало расшифровки этого превращения было положено исследованиями о некоторых врожденных пороках обмена веществ у человека (см. гл. V). Выяснение промежуточных реакций этого процесса значительно продвинулось в последние годы в результате исследований с применением меченых метаболитов и различных ферментных препаратов. Экспериментальные данные о выделении гомогентизиновой кислоты у больных алкапто-нурией, о повышенном выделении гомогентизиновой кислоты после приема с пищей фенилаланина и тирозина [930], а также об образовании ацетоуксусной кислоты из гомогентизиновой кислоты в перфузируемой печени [931, 932] дали основание предполагать, что гомогентизиновая кислота играет роль промежуточного продукта в обмене ароматических аминокислот. Было установлено, что у нормальных животных гомогентизиновая кислота, подобно фенилаланину и тирозину, подвергается окислению с образованием, в числе других продуктов, ацетоуксусной кислоты. При скармливании животным больших количеств фенилаланина и тирозина наблюдается выделение гомогентизиновой кислоты [933—938]. [c.416]

Выделение очень больших количеств п-оксифенилпировиноградной кислоты наблюдали у одного больного с нарушением обмена, для которого было предложено название тирозиноз [138]. При введении тирозина этому больному повышалась экскреция п-оксифенилпировиноградной кислоты наряду с экскрецией тирозина, п-оксифенилмолочной кислоты и 3, 4-диокси-фенилаланина. Повышенное выделение тирозина и п-оксифенил-пирувата наступало также после введения фенилаланина. Введение диоксифенилаланина повышало экскрецию тирозина и п-оксифенилпирувата после приема последнего соединения в моче наряду с ним появлялась соответствующая а-окснкислота. Гомогентизиновая кислота, по-видимому, подвергалась окислению, поскольку прием этого соединения не вызывал алкаптонурии. Какое звено обмена блокировано при тирозинозе, в точности не установлено, однако имеющиеся данные указывают на дефект в ферментной системе, осуществляющей превращение тирозина в гомогентизиновую кислоту. Тирозиноз не представляет интереса для клинической практики (описан лишь один случай), однако исследование его сыграло определенную роль в выяснении нормальных путей обмена ароматических аминокислот. [c.474]

Предшественники (зимогены) — пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. При превращении трипсиноге-на в трипсин с N-конца белка отщепляются гексапептид вал— (асп)4 — лиз и N-концевой аминокислотой становится изолейцин (Нейрат , 1955). Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергмаина (1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фенилаланина или тирозина химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Трипсин расщепляет амидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот (лиз, арг). Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные -аминокислотами. Предположение Михаэлиса (1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [c.697]

В Е. соН и других микроорганизмах, а также в некоторых высших растениях фенилаланин не превращается в тирозин. Вместо этого из общего предшественника — префеновой кислоты — получаются две ароматические аминокислоты. Фермент, катализирующий превращение префеновой кислоты в и-окси-фенилпировиноградную кислоту (кето-тирозин), выделен из экстрактов Е. oli (мутант 83-5) и очищен (Швинк и Адамс [21]). [c.318]

Вероятно, следует подчеркнуть, что переаминирование кетокислот обусловливает конечную стадию синтеза соответствующих ароматических аминокислот в тех организмах, которые способны их синтезировать. Так, в Е. соН (дикий тип) переаминирование между глутаминовой кислотой и тирозином или фенилаланином (а также триптофаном и аспарагиновой кислотой) катализируется трансаминазной системой (система А), в то время как другая система (систе- [c.320]

Декарбоксилирование—один из узловых этапов метаболизма ароматических аминокислот в качестве кофактора для этой реакции необходим пиридоксальфосфат. Саттон и Ташиан предположили [101], что многие вторичные нарушения метаболизма ароматических аминокислот, характерные для этих болезней, связаны с ингибированием пирндоксальфосфат-зависимых реакций. Фенил-кетоиурия — заболевание, сопровождающееся умственной отсталостью, обусловлена врожденным отсутствием в печени гидроксилазы фенилаланина, превращающей фенилаланин в тирозин. Последний является предшественником адреналина, поэтому не удивительно, что при внутривенном введении адреналина больным, страдающим фенилкетонурией, у них наблюдается значительно более сильная реакция кровяного давления, чем у здоровых людей. Умственная отсталость наблюдается в период развития, когда мозг еще мал. В моче появляются большие концентрации фенилпировиноградной кислоты (0,7— 2,8 г сутки), а также фенилмолочной и фенилуксусной кислот. Если это нарушение обнаружить достаточно рано, то последствия в значительной степени можно смягчить, ограничивая количество фенилаланина в диете. По-видимому, метаболит фенилаланина, не подвергающийся гидроксилированию, токсичен и вызывает нарушения в развивающейся нервной системе. Перри [102], однако, нашел, что у детей, страдающих фенилкетонурией, выделяется меньше 5-ОТ и триптамина, чем у нормальных. Он предположил, что при фенилкетонурии действие иа психику объясняется пониженным синтезом 5-ОТ и катехинаминов в мозгу, обусловленным конкурентным торможением декарбоксилазы ароматических ь-аминокислот фенилаланином. Кроме того, другие исследователи нашли, что у крыс, заболевших фенилкетонурией в результате скармливания им пищи, содержащей большие количества фенилаланина, наблюдается заметное уменьшение общего содержания 5-ОТ в мозгу. [c.382]

Из обычных аминокислот флуоресцируют только те, которые содержат ароматические системы, например триптофан, тирозин и фенилаланин [343]. Они поглощают только ниже 300 нм, и в этой области возбуждаются также многие другие распространенные соединения, например продукты гидролиза белков. Поэтому Ваалкс и Юденфренд [344] разработали для тирозина химический метод (реакция с а-нитрозо-р-нафтолом в присутствии азотной и азотистой кислот) получения флуоресцирующего продукта, который можно возбудить в видимой области при 460 нм. Такой способ применяется, например, для определения тирозина в плазме или ткани с использованием сравнительно простой методики, не требующей полного выделения тирозина. В биохимических исследованиях такой принцип — сдвиг параметров флуоресценции в более длинноволновую область — очень часто используется с целью избежать помех, обусловленных многими сопутствующими веществами, и обеспечить более надежную идентификацию. [c.435]

Шрамм и Примозиг [222] в статье, указанной выше, также изучали разделение различных моноамино-моно-карбоновых кислот. Для того чтобы получить количественное выделение адсорбированных кислот, они нашли необходимым сперва отравить уголь КСЫ, а затем изменять его адсорбционные свойства обработкой 5%-ной уксусной кислотой кислоты не вымываются 5%-ной уксусной кислотой, если не проведена эта предварительная обработка. Эту необратимость трудно понять, и мы надеемся, что появится теория, способная изменить современный эмпирический подход к проблеме изменения адсорбционных свойств. На угле, обработанном таким образом, удерживаются ароматические аминокислоты — фенилаланин, тирозин, триптофан, а все остальные вымываются 5%-ной уксусной кислотой (2 г угля удерживают 15 мг ароматических аминокислот 50 мл применялись для проявления, 100 мл 5%-ного фенола в 20%-ной уксусной кислоте необходимы для вымывания ароматических аминокислот). [c.71]

Ферментативное расщепление. Хорошие результаты дают протеолитические ферменты, в первую очередь трипсин и химотрипсин а также пепсин Известно, что трипсин разрушает белок преимущественно но пептидным связям, образованным карбоксильными группами аргинина и лизина химотрипсин гидролизует нентидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина и триптофана). Снецифичностт. пепсина менее ясно выражена, хотя в принципе близка к химотрипсину (атака вблизи ароматических аминокислот). Другие ферменты, такие, как термолизин плесневая нротеаза папаин тоже находят применение при гидролизе белков. Ферментативный гидролиз проводят при 37—40° С в течение нескольких часов при оптимальном для данного фермента значении pH. Ниже показано действие протеолитических ферментов на полипептидную цепь восстановленного лизоцима белка яиц (Т — трипсин, X — химотрипсин, П — пепсин, СМС — карбоксиметилцистеин) [c.79]

Оптические свойства. Белки способны поглощать УФ-свет в трех диапазонах длин волн. Поглощение в диапазоне 250—280 нм обусловлено присутствием в белке исключительно ароматических аминокислот триптофана, тирозина и фенилаланина. Основной вклад в поглощение в данном диапазоне длин волн дают триптофан (Я ах = 278 нм) и тирозин (Ащах = 275 нм). Поглощение в диапазоне 210 —250 нм имеет более сложную природу и определяется наличием ароматических и других аминокислот, а также внутри- и межмолекулярными водородными связями в белковых молекулах. Поглощение в области = 190 нм обусловлено наличием пептидных связей. [c.77]

Хотя, как правило, ароматические аминокислоты не обнаруживаются среди продуктов реакций в экспериментах, моделируютцих условия примитивной атмосферы Земли, мы говорили (гл. IV) о том, что в смесях метана, аммиака и паров воды при нагревании до очень высоких температур образуются как фенилаланин, так н тирозин. Известно также, что при высоких температурах ацетилен превращается в бензол. Ацетилен был обнаружен в метане после пропускания электрических разрядов. Бензол и толуол обпаружепы в некоторых газообразных с.мссях, нагретых предварительно до 1000 °С в сосудах из увиолевого стекла, а затем охлажденных до комнатной температуры (гл. IV). Итак, вполне вероятно, что те простые ароматические соединения, из которых при облучении ультрафиолетом образуются меланинонодобные полимеры, вполне могли возникать на Земле в добиологический период. [c.233]

Ряд исследователей считает, что мембранные эффекты УФ-облучения в основном индуцированы ПФОЛ и лишь частично обусловлены фотохимическими превращениями белков. Напомним, что происходящие в белках под воздействием УФ-излучения нарушения их структурно-функционального состояния индуцируются в основном поглощением энергии УФ-света остатками ароматических аминокислот триптофана, тирозина, фенилаланина, а также остатками серосодержащих аминокислот цистеина и цистина. Под влиянием УФ-света происходит фотоионизация остатков аминокислот с образованием сольватирован-ного электрона и катион-радикала аминокислоты [c.129]

Лакказа считалась неспособной окислять ароматические аминокислоты типа тирозина или фенилаланина. Эту способность приписывали другому, близкому к ней по свойствам ферменту — ти-розииазе. Однако сейчас большей частью эти два фермента считают идентичными. Тирозиназа также содержит в качестве кофермента медь, что доказывается реактивацией ее ионами Си + при подавлении синильной кислотой. [c.191]

Метод фотолиза при низких температурах использовался, например, при изучении первичных фотохимических процессов в белках. Измерение спектров действия показало, что фотоинактивация белков-ферментов связана с фотолизом аминокислот триптофана, тирозина и цистина (в некоторых случаях также фенилаланина и цис-теина). Последующее использование низкотемпературной техники и импульсного фотолиза позволило изучить механизм первичных фотохимических реакций в ароматических и серусодержащих аминокислотах. Если заморо- [c.57]

После открытия у бактерий Ф. Жакобом и Ж. Моно оперонов возник вопрос универсальна ли подобная организация генетического материала Генетический анализ у эукариот (в частности, у их простейших представителей — дрожжей и нейроспоры) показал, что гены, контролирующие различные этапы одного и того же пути метаболизма, как правило, случайно разбросаны по всему геному и обычно не образуют скоплений, напоминающих опероны бактерий (рис. 19.2). Было найдено несколько исключений, привлекших пристальное внимание. Например, компактный участок генетического материала у грибов контролирует три реакции в биосинтезе гистидина. Сходная ситуация (также у грибов) обнаружена при изучении генетического контроля биосинтеза ароматических аминокислот — триптофана, тирозина, фенилаланина, а также жирных кислот. Может быть, в этих и некоторых других случаях наблюдается некий атавизм — пример оперонов, не типичных для эукариот [c.479]

Для боковых групп некоторых аминокислот, таких, как Asp, Glu, Asn, Gin, Arg и His, наблюдаются электронные переходы с энергией, лежащей в той же области, что и энергия переходов, обусловливающих сильное поглощение пептидной группы. Зарегистрировать эти переходы в белках или полипептидах почти невозможно, поскольку оии уступают по интенсивности тг — тг -переходу пептидной группы и к тому же число соответствующих боковых групп обычно меньше, чем число пептидных групп. Таким образом, наиболее информативными оптическими свойствами боковых групп являются те. которые проявляются при длинах волн, превышающих 230 нм, где вклад в поглощение пептидных групп становится пренебрежимо малым. В интервале от 230 до 300 нм, в ближней УФ-области, лежат полосы поглощения ароматических аминокислот, Phe, Туг и Тгр, а также двух других боковых цепей — гистидиновой и дисульфидного мостика (дистина). Спектры поглощения этих трех ароматических аминокислот при нейтральных pH представлены на рис. 7.10. Использование логарифмической шкалы обусловлено большими различиями в экстинкции. Поглощение триптофана значительно сильнее, чем двух других аминокислот. Однако он редко присутствует в белках в больших количествах, поэтому вклад тирозина в поглощение белка также оказывается весьма значительным. фенилаланина гораздо [c.34]

Смотреть страницы где упоминается термин Ароматические аминокислоты также Фенилаланин, Тирозин: [c.175] [c.713] [c.302] [c.175] [c.543] [c.698] [c.711] [c.61] [c.363] [c.75] [c.325] [c.71] [c.171] [c.286] [c.73] [c.245] [c.167] [c.118]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология