Белки поглощение ультрафиолетовых лучей

Поглощение ультрафиолетовых лучей растворами белков объясняется присутствием в белке триптофана, тирозина и в меньшей степени фенилаланина. На максимумы поглощения сильное [c.266]

Мутагенное действие различного рода излучений и химических веществ на организмы связано в первую очередь с изменением ДНК. Так, было установлено, что спектр мутагенного действия ультрафиолетовых лучей соответствует спектру их поглощения ДНК и не соответствует спектру поглощения хромосомных белков. Белки поглощают ультрафиолетовые лучи в диапазоне 180 нм, а ДНК — 260 нм (в том диапазоне, в котором эти излучения вызывают больше всего наследственных изменений). При действии лучей Рентгена на чистые препараты ДНК ее молекулы разрушались. Горчичный газ (иприт) и некоторые другие химические мутагены оказывают на ДНК значительно большее химическое действие, че м на белок и другие вещества клетки. [c.130]

И ближнюю инфракрасную область. Этот участок в увеличенном масштабе изображен на рис. 13-1 (вторая линия сверху). Свет, достигаю-ш,ий поверхности Земли, занимает узкий интервал от 320 до 1100 нм. Глаз человека способен воспринимать свет в еще более узком интервале 380—760 нм, включающем все цвета радуги. Максимум поглощения ароматических колец белков и нуклеиновых кислот равен соответственно 280 и 260 нм. Хотя свет с такими длинами волн в основном поглощается озонным слоем стратосферы, сквозь атмосферу проходит достаточное количество ультрафиолетовых лучей, чтобы вызвать многочисленные мутации и солнечные ожоги. [c.6]

Денатурация, вызванная действием ультрафиолетовых лучей, представляет сложную реакцию. Ясно, что только поглощенные лучи оказывают действие на белки. Как уже упоминалось выше, ультрафиолетовые лучи поглощаются главным образом ароматическими кольцами тирозина, фенилаланина и триптофана,причем кривые поглощения белков заметно не отличаются от кривых поглощения их гидролизатов (см. фиг. 27). И, действительно, было установлено, что при фотолизе разрываются только те пептидные связи, которые прилегают к ароматическим кольцам [166], и что эффективными в этом отношении являются только те волны, которые поглощаются указанными кольцами, т. е. волны длиной [c.152]

Внеклеточные полисахариды предохраняют клетки от высушивания, от губительного действия ультрафиолетовых лучей и различных химических агентов, в том числе тяжелых металлов и лекарственных препаратов. Замечено, что капсулированные бактерии устойчивее к химиотерапевтическим средствам, чем бес-капсульные варианты. Располагаясь поверхностно, капсулы защищают клетки от бактериофагов и поглощения их простейшими, предупреждают денатурацию клеточного белка. [c.397]

Окраска растворов макромолекул и белков зависит прежде всего от истинного поглощения. Максимумы этого поглощения, как правило, расположены вне видимой области спектра. Поэтому растворы, бесцветные в видимых лучах, могут обладать сильным поглощением в ультрафиолетовой и инфракрасной областях спектра. [c.361]

Белковые вещества обладают рядом характерных оптических свойств. Они вращают плоскость поляризации света влево (в обычных условиях), причем величина удельного оптического вращения [a D колеблется чаще всего от —30 до —70°. Эта величина определяется наличием асимметрических углеродных атомов в аминокислотных остатках и сложной конфигурацией пептидных цепей в молекулах белков. Все протеины обладают способностью поглощать лучи в ультрафиолетовой зоне спектра, причем характерным является поглощение на волне 280 ммк, обусловленное наличием ароматических аминокислот, в первую очередь тирозина. Инкремент показателя преломления белков [c.31]

Анализ внутренней структуры глобулярных белков велся различными методами химическими, оптическими, в частности определением поглощения в ультрафиолетовой или инфракрасной области спектра, а также измерениями оптического вращения, или дисперсии вращения. Очень эффективным оказался метод, основанный на использовании дифракции рентгеновских лучей на монокристаллах белка. [c.39]

Есть основания предполагать, что мутагенное действие (способность вызывать мутации) различного рода из.пучений и ряда химических факторов связано в первую очередь с изменением ДНК под влиянием этих воздействий. Было найдено, что во многих случаях спектр действия ультрафиолетовых лучей соответствует спектру их поглощения нуклеиновыми кислотами. В некоторых случаях отмечалось наличие двух точек в спектре де11ствия ультрафиолетового освещения, одна из которых соответствовала поглощению ультрафиолетовых лучей белками, а другая — нуклеиновыми кислотами. Таким образом, в иных случаях получалась довольно сложная картина. [c.67]

Ароматические аминокислоты тирозин и триптофан, содержащиеся в белках, поглощают свет в области 280 нм. Однако сильное поглощение ультрафиолетовых лучей в этой области характерно и для нуклеиновых кислот, хотя в целом пик поглощения последними ультрафиолетовых лучей приходится на область спектра 260 нм. Поэтому при определении концеитрации белка в растворах названным методом показания светопогло-щеиня (синонимы —оптическая плотность, экстинкция) снимают при 280 и 260 им. Показания свстопоглощеиия шкалы прибора подставляют в уравпеипе Варбурга — Христиана [c.177]

Фотохимическая реакция в каждом данном биологическом соединении проходит под воздействием ультрафиолетовых лучей определенной длины волны. Так, ультрафиолетовые лучи с длиной волны 275. .. 280 нм поглощаются преимущественно белками ультрафиолетовые лучи области 250. .. 260 нм - нуклеиновыми кислотами и нуклеопротеидами лучи с длиной волны 297 нм поглощаются 7-8-дегидрохолестерином (провитамином з) и т.п. Под влиянием поглощенной энергии ультрафиолетовых лучей в организме животных образуются биологически активные продукты - ацетилхолин, гистамин, гистаминоподобные вещества. Кроме того, ультрафиолетовые лучи способствуют денатурации белка и нуклео-протеидов, т.е. изменяют физико-химичес-кое состояние протоплазмы клеток. [c.731]

Полезен способ определения тирозина и триптофана, основанный на измерении поглощения ими ультрафиолетовых лучей [160]. У тирозина максимум поглощения расположен при 275 M , у триптофана — при 280 лг,и. Фотометрию в з льтрафио-лете используют также для определения содерл ания этих аминокислот в белках [160]. По интенсивности поглощения в ультрафиолетовой части спектра можно измерять концентрацию белка в растворе [161—165] (поглощение обусловлено в основном присутствием в белке остатков тирозина, триптофана и, в меньщей степени, фенилаланина). При этом обычно требуется поправка на поглощение в ультрафиолете за счет нуклеиновых кислот (их учитывают по величине оптической плотности при 260 ,i) [165]. [c.44]

Белки денатурируют при облучении ультрафиолетовым светом, а также большими дозами рентгеновых и у-лучей. Действие ультрафиолетового света особенно выражено при длинах волн от 260 до 310 ммк, причем основное поглощение обусловлено кольцами тирозина и триптофана. Показано, что при длительном воздействии ультрафиолетовых лучей происходит разрыв пептидных связей, смежных с ароматическими кольцами. При действии ионизирующего излучения могут также возникать разрывы между а-углеродными атомами и боковыми цепями аминокислот. Кроме того, возможны вторичные процессы, вызванные образованием различных свободных радикалов типа ОгН, Н2О2, ОН и т.д. Последние являются сильными окислителями, воздействующими на тиоловые группы и разрывающими дисульфидные связи. [c.187]

При изучении биологических действий излучения очень важно учитывать различие в пространственном распределении рассеянной энергии при облучении ультрафиолетовым светом и ионизирующим излучением, таким, как рентгеновы лучи. Для ультрафиолетового света коэффициент поглощения зависит от молекулярной структуры поглощающей среды и различен, например, для нуклеиновой кислоты и для белка. Поэтому доза поглощенной энергии в эргах на 1 сл может быть совершенно различной в разных частях облученной хромосомы в зависимости от количества содержащейся в них нуклеиновой кислоты и от стадии цикла деления. Для рентгеновых лучей указанные различия не существуют, так как их поглощение атомами вещества не зависит от типов химических соединений, в которых участвуют эти атомы значительное поглощение рентгеновых лучей в костной и некоторых других тканях связано с тем, что в состав последних входят соединения, содержащие атомы с большими атомными номерами. [c.10]

Благодаря толщине, высокому содержанию поглощающих УФ-сзет веществ (белки, нуклеиновые кислоты), а также гетерогенности внутренней структуры кожа плохо проницаема для ультрафиолетовых лучей. Эффекты поглощения, отражения и рассеивания (рис. 63) приводят к быстрому ослаблению интенсивности луча УФ-света по мере прохождения его через кожу. Понятно поэтому, что более активным в фотохимическом отношении является эпидермис, а не дерма. [c.317]

Биохимический состав хромосом. Для изучения химического состава хромосом пользуются различными способами. Наиболее распространенными из них являются окраска специфическими красителями, исследование спектров поглощения в ультрафиолетовых лучах, авторадиография (включение меченых изотопов в состав хромосом), а также биохимические анализы ядер, и выделенных из них компонентов. Согласно биохимическим исследованиям Хромосомы состоят преимущественно из ДНК (около 40%) и гистонов (40%)—белков основного характера с высоким содержанием аргинина и лизина. Второй компонент, часто называемый нуклеогистоном является наиболее постоянной частью химического состава хромосом. Кроме того, в их состав входят РНК и негистоновые (остаточные) белки (20%). Негистоновые хромосомные белки — это главным образом кислые белки. Существует больше ста, вероятно несколько сотен, таких белков. К ним относятся белки ответственные за движение хромосом (актин, миозин, тубулин), ферменты синтеза РНК и ДНК (полимеразы), а также, вероятно, белки, регулирующие активность отдельных генов. Комплексы РНК и негистоновых белков лабильны, тогда как содержание ДНК в хромосомах в пределах вида— относительно постоянная величина. [c.83]

Давно известно, что облучение водных растворов белков изменяет спектры поглощения в ультрафиолетовом свете. На рис. 39 приведены данные Гузман Баррона [62], полученные при облучении сывороточного альбумина быка рентгеновскими лучами, Максимум поглощения при 2800 А в значительной мере обусловлен тирозином и частично триптофаном максимум [c.225]

Анализ распределения разделенных компонентов в собранных фракциях проводят с помощью методов, позволяющих специфически обнаруживать разделяемые соединения. Очень часто все фракции, число которых может превышать 100, приходится исследовать вручную. Однако, если соединение обладает какими-либо характерными физическими свойствами, например поглощает свет в видимой или ультрафиолетовой областях спектра, выходящий из колонки элюат можно исследовать на содержание в нем данного соединения с помощью соответствукяцего прибора. Этот метод широко используется при анализе белков и нуклеиновых кислот, поглощающих свет при 280 и 260 нм соответственно. В этом случае элюат отводят из колонки с помощью капиллярных трубок в кварцевую проточную кювету, на которую падает луч света соответствующей длины волны. Изменения поглощения растворов регистрируют фотоэлементом и фиксируют на диаграммной ленте самописца, который можно синхронизировать с коллектором фракций. Таким образом, осуществляется непрерывная запись номеров фракций и количества содержащегося в каждой из них вещества. [c.109]