Треонин фосфорный эфир

Треонин СНзСН(ОН)СН( Н2)СООН Может быть, входит в состав некоторых белков в виде фосфорного эфира [c.20]

Треонин был получен из кислотных гидролизатов фибрина в 1935 г. Роузом и др. [83]. Работа этих исследователей была направлена на выделение присутствующего в белковом гидро-лизате фактора, необходимого для роста крыс. Открытие треонина позволИоТо впервые показать, что крысы могут расти на диете, содержащей очищенные аминокислоты. При химическом восстановлении треонина Роуз и его сотрудники получили Ь-а-аминомасляную кислоту, а путем окисления перевели треонин в О-молочную кислоту. Треонин был синтезирован Картером [84], а затем Вест и Картер [85] получили четыре стереоизомера этой аминокислоты. Как и серин, треонин встречается в форме своего фосфорного эфира [86]. Серин и треонин реагируют с йодной кислотой с образованием глиоксиловой кислоты, аммиака и муравьиного или, соответственно, уксусного альдегида [87] [c.21]

В последние годы значительное внимание исследователей привлекли реакции фосфорилирования белков. Взаимодействие белков со смесью фосфорной кислоты и фосфорного ангидрида при комнатной температуре в течение 3 суток приводит к образованию сложных эфиров ортофосфор-ной и метафосфорной кислот с гидроксильными группами серина, треонина и оксипролина и, возможно, с частью фенольных гидроксильных групп. Другие функциональные группы белка, по-видимому, не принимают участия в химическом присоединении остатков фосфорной кислоты в данных условиях реакции [75]. [c.348]

Вагнер-Яурегг с сотрудниками уже в 1951 г. дал подробные объяснения реакций фосфорилирующих ингибиторов ферментов с аминами и аминокислотами. Они доказали, что аминогруппа в аминах и аминокислотах фосфорилируется, например, диэтилхлорфосфатом, ди-изопропилхлорфосфатом. а также тетраэтилпирофосфа-том. При этом получаются монофосфорилированные производные, которые при комнатной температуре в нейтральном водном растворе достаточно устойчивы. Однако при переходе в кислую среду возможна внутримолекулярная перегруппировка остатков эфиров фосфорной кислоты от аминогруппы к гидроксильной группе (как это, например, наблюдалось у фосфорилированных сери--на и треонина). [c.195]

Гидролиз белков кислотой или щелочью приводит к потере некоторых аминокислот и их производных. В общепринятых условиях исчерпывающего гидролиза (6 М НС1, 18—24 ч, 110°С [266]) полностью разрушаются триптофан, аспарагин, глутамин, гликозиды, эфиры, образованные карбоксильными сульфо- и фосфорными группами, частично теряются серии, треонин и тирозин. Цистин и метионин частично разрушаются или окисляются до цистеиновой кислоты и метионинсульфона соответственно. Пептидные связи, включающие остатки валина, изолейцина и лейцина, гидролизуются трудно, и продолжительность гидролиза образцов, содержащих эти аминокислоты, увеличивают до 48, 72, 96 и даже 120 ч. Скорость высвобождения и деструкции индивидуальных аминокислот зависит в основном от природы белка и присутствия в нем солей и металлов (в металлопротеи-нах). Обычно кинетические кривые высвобождения серина, треонина и других лабильных остатков экстраполируют к нулевому времени гидролиза, а аминокислот с разветвленной боковой цепью —к бесконечному времени [372]. Однако может быть принято допущение, что за 24 ч теряется 10% серина и 5% трео- [c.249]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология