Фосфорилированные аминокислоты

Показано, что ДФФ избирательно фосфорилирует в каждом чувствительном к нему ферменте только один остаток серина, наделенный функциональной активностью. Учитывая этот механизм действия ДФФ, сделаны попытки определения природы аминокислот в окружении каталитического остатка серина у ряда ферментов (табл. 4.2). [c.124]

Дальнейшее расщепление фосфорилированных (содержащих Р ) эстераз до пептидов и аминокислот позволило точно установить место фосфорилирования молекулы фермента. Оказалось, что при ингибировании любых чувствительных к ФОС эстераз фосфорилируется гидроксильная группа серина. В результате этих исследований удалось установить, что важную роль в активном центре эстераз играет серии и что его гидроксил выполняет функцию нуклеофильной группировки, участвующей в реакции с ФОС. При этом было установлено сходство в последовательности аминокислот вокруг серина для различных эстераз [c.215]

В настоящее время известен ряд путей образования аденозин-5 -трифосфата (в которых синтез преобладает над распадом) окислением углеводов, жиров и аминокислот. Так, при окислении глюкозы АДФ фосфорилируется до АТФ действием таких промежуточных метаболитов, как ангидрид фосфорной и 3-фосфоглицериновой кислоты или 2-фосфоенолпируват (см. схему на стр. 313). [c.312]

Таким образом, поступивши в организм рибофлавин сначала фосфорилируется и затем входит в состав ферментов, катализирующих биологическое окисление. При недостаточном поступлении витамина Вг подавляется синтез окислительно-восстановительных ферментов и, следовательно, нарушается нормальное течение биологического окисления. Это прежде всего сказывается на обмене белков, углеводов и жиров тормозится окисление пировиноградной кислоты, нарушается окислительное дезаминирование аминокислот и окисление жирных кислот. [c.31]

Число физиологических субстратов сАМР-ПК достаточно велико, однако этот фермент весьма специфичен, поскольку с высокой скоростью фосфорилирует лишь небольшое число белков. Даже в случае физиологических субстратов фосфорилированию подвергаются один или два остатка из большого числа потенциально доступных остатков серина и треонина. Природа специфичности фермента стала яснее после того, как было установлено, что участкам фосфорилирования обычно предшествуют две расположенные рядом основные аминокислоты (табл. 4.1). Эта структурная особенность, как теперь известно, необходима для распознавания участка фосфорилирования. [c.94]

ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. Мол. масса П., выделенного из желудка свиньи, ок, 35 ООО, р1 2,08 (для де-фосфорилиров. белка), оптим. каталитич. активность прн pH ок. 2,5—3. Активный центр включает карбоксильные группы, к-рые специфически реаг. с ингибиторами, содержащими зпокси- или диазогруппу. Ингибируется пепстати-ном, образуется в желудке позвоночных из предшественника (пепсиногена) отщеплением N-концегвого 42-членного пептида. Катализирует гидролиз белков и пептидов, участвует в процессах пищеварения. Специфичен к пептидным связям, образованным хотя бы одной гидрофобной аминокислотой, расщепляет также депсипептиды. Входит в состав лек. ср-в, применяется в сыроделии, а также для определения первичной структуры белков. [c.428]

Углеводные цепи П., выделенных из разл. бактерий, отличаются незначительно. Так, аминогруппы остатков мурамовой к-ты в нек-рых П. могут быть свободны, ацилированы гликолевой к-той нли образуют амидную связь с соседней карбоксильной группой изредка встречается аналог мурамовой к-ты, имеющий О-.и гаю-конфигурацию. Аминогруппы остатков глюкозамина также иногда свободны отдельные гидроксильные группы полимера м. б. ацетилирова-иы илн фосфорилированы. Напротив, пептидные фрагменты П. характеризуются очень сильной изменчивостью известно ок. 100 разл. структур пептидных участков, общими чертами к-рых является обязательное наличие остатков аминокислот D-ряда и присутствие редких диаминокислот (L-гидроксили- [c.468]

Витамин Вб (пиридоксин) eHnOsN.- производное пиридина. В организме фосфорилируется и входит в состав ферментов, участвующих в жировом обмене и осуществляющих пере-аминирование аминокислот. Рекомендуется как средство, способствующее росту волос и препятствующее облысению. Отлично смягчает кожу (как свежий яичный желток). [c.134]

Из изложенного становится понятно, что в обработанных гербицидами растениях происходит нарушение фотосинтеза и дыхания, а именно разобщение этих процессов и фосфорилиро-вания. Можно также предполагать, что в таких условиях синтез свободных аминокислот либо не происходит, либо синтезируются чуждые для организма нуклеиновые кислоты. На это тратится энергия, а необходимых белков не образуется, растение погибает. Кроме того, свободные аминокислоты в больших количествах сами по себе являются ингибиторами роста (например, триптофан), а их накопление после обработки растений гербицидами усиливает угнетение растений. [c.15]

Каждый из гистонов может существовать в различных формах, так как К-группы некоторых из входящих в их состав аминокислот могут быть ферментативным путем модифицированы-метилированы, фосфорилированы или ацетилированы. Такие модификации К-групп гистонов могут изменять их суммарный электрический заряд и другие свойства. Например, ацетилирование е-амино-групп остатков лизина приводит к нейтрализации их положительных зарядов. [c.875]

Первым актом ферментативного катализа является связывание субстрата с остатком аминокислоты в каталитическом участке с образованием фермент-субстратного комплекса. Следовательно, боковая цепь этой аминокислоты обладает повышенной реакционной способностью в отношении образования такого комплекса. Так, в эстеразах, фосфорилазах и некоторых протеолитических ферментах избирательно ацилируется или фосфорилируется определенный остаток серина. Такая повышенная рег.кционная способность остатка серина может использоваться для его модификации. Однако комплекс с истинным субстратом неустойчив, он быстро распадается с образованием конечного продукта и свободного фермента. Идентификация аминокислотного остатка активного центра возможна лишь в том случае, если комплекс устойчив при последующем анализе. Для этих целей предпочтительно использовать плохие субстраты, или псевдосубстраты, образующие непродуктивный комплекс, который будет распадаться до конечного продукта с низкой скоростью. [c.367]

Пиридоксальфосфат — коферментная форма витамина В (пиридоксина) В организме витамин Ве фосфорилируется, превращаясь в пиридоксальфосфат, который является простетической группой ферментов, осуществляющих декарб оксилирование и переаминирование аминокислот. [c.316]

Интересно, что при изучении нуклеофильности аминокислот и реагентов, содержащих функциональные группы аминокислот, по отнощению к фосфоро- и фосфоносоединениям, например ДФФ (том И), получены доказательства, свидетельствующие о том, что обычно фосфорилируется только имидазольная группа гистидина, но не гидроксильная группа серина. Это навело Яурегга и Хэкли [126] на мысль о том, что в активном центре происходит Ы—>0-неренос остатка фосфорной кислоты, в результате которого образуется фосфорилированный серин. Это пред- [c.266]

Добавление некоторого ограниченного числа нуклеотидных единиц к концу молекулы имеющегося полирибонуклеотида не может рассматриваться как полинуклеотидный синтез. Тем не менее эта реакция близка к нему, имеет большое значение и хорошо сейчас изучена. В 1956 г. было показано, что в присутствии фосфорилирующей системы Р -аденозин-5 -мопофосфат целиком включается в РНК в цитоплазме печени крыс [149]. После гидролиза диэстеразой змеиного яда был получен меченый 5 -АМФ, а после щелочного гидролиза — меченые цитидип-2 - и цитидин-З -монофосфаты. Это говорит о том, что в РНК АМФ преимущественно присоединяется к ЦМФ. Подобные наблюдения на различных биологических объектах были проведены многими исследователями. Эти данные наряду с данными о том, что основная часть включенного аденина освобождается после щелочного гидролиза в виде нуклеозида, свидетельствуют о том, что АМФ присоединяется к концу цепи РНК. На важность этих наблюдений впервые обратили внимание Замечник, Хоглэнд и их сотрудники [150—152] в Бостоне, работавшие с растворимой, т. е. транспортной, РНК (s-PHK) цитоплазмы печени крысы. s-PHK отличается от РНК рибосом или микросом своеобразной способностью акцептировать нуклеотиды, присоединяясь к ним своей концевой группой, Такое присоединение нуклеотидов к концу цепи РНК обязательно предшествует прикреплению аминокислот в процессе биосинтеза белка. Все s-PHK из тканей животных, дрожжей и бактерий ведут себя в этом отношении одинаково. [c.251]

Поскольку ДФФ не является полным структурным аналогом нормальных субстратов этих ферментов, опасность присоединения метки не к активному центру, а к каким-то другим участкам молекулы фермента в этом случае, естественно, больше, нежели в случаях описанных выше. Однако скорость, стехиометрия и специфичность реакции присоединения ДФФ явно указывают, что метка действительно попадает в активный центр. Известно, например, что ДФФ специфически фосфорилирует один из двух остатков серина в химотрипсине. Химотрипсин может быть помечен и многими другими аналогичными агентами, в том числе и-нитрофенилацетатом, причем в каждом случае аципируется одна и та же гидроксильная группа серина, тогда как никакие другие группы не ацилируются. Во многих (хотя и не во всех) исследованных эстеразах и протеиназах ДФФ фосфорилирует гидроксильную группу только того серина, с К-концом которого связан либо аланин, либо глицин. Данные, характеризующие окружение реакционноспособного серина в некоторых белках, приведены в табл. 29. Из таблицы видно, что даже ферменты, сильно различающиеся по своей специфичности, могут иметь одинаковую последовательность аминокислот в участках, примыкающих к остатку серина, содержащему реакционноспособную гидроксильную группу. Это позволяет думать, что специфичность фермента и его способность ката- [c.198]

Карбоксилирование рибулозодифосфата начинает восстановительный пентозофосфатный цикл углерода, звенья которого и их взаимосвязь были установлены, в частности, с помощью анализа продуктов ассимиляции СОг. Нестойкая р-кетокислота распадается при действии воды до 3-кислого фосфорнокислого эфира глицериновой кислоты. Последняя является ключевым соединением в цепи ферментативного синтеза углеводов, карбоновых кислот, аминокислот. В синтезе углеводов именно это соединение служит центром аккумулирования энергии, запасенной в ассимиляционном факторе. Сначала она фосфорилируется по карбоксильной группе с помощью АТФ, затем сложноэфирная группа триозы восстанавливается НАДФН до альдегидной, и полученный кислый фосфорнокислый эфир глицеринового альдегида превращается далее уже без участия ассимиляционного фактора АТФ принимает участие еще только в одной стадии превращения углеводов, а именно в процессе синтеза рибулозодифосфата из монофосфата. Регенерация рибулозодифосфата замыкает цикл. Все последующие изображенные на схеме превращения (см. схему 1) не требуют подвода энергии извне. Баланс по углероду показывает, что для построения одной новой молекулы гексозы требуется б актов [c.35]

Смешанные ангидриды диэфиров фосфорной кислоты и карбоновых кислот (или аминокислот) действуют как ацилирующие агенты, а не как фосфорилирующие агенты, так как диэфиры фосфорной кислоты почти всегда более сильные кислоты, чем карбоновые кислоты. Так, ацетилдифенилфосфат представляет собой ацилирующий агент, причем эта функция усиливается благодаря аддитивным свойствам группы С = О при гидролизе при всех значениях pH связь С — О расщепляется быстрее, чем связь Р — О. [c.328]

Многие из приведенных выше рассуждений применены для реакций нуклеотидангидридов карбоновых кислот и аминокислот, хотя в этом случае необходимо принимать во внимание отчетливо выраженный аддитивный характер группы С = О. Действительно, это означает, что ангидрид действует как ацилирующий агент не только тогда, когда остаток фосфата является более сильной кислотой, чем карбоновая кислота (т. е. происходит замещение более стабильного аниона), но и тогда, когда карбоновая кислота более сильная, чем освобождающийся остаток фосфорной кислоты [15]. В последнем случае аддитивные свойства атакуемой группы облегчают нуклеофильную атаку атома с более высоким положительным зарядом. Следовательно, даже по отношению к таким слабым нуклеофильным реагентам, как спиртовые гидроксильные группы (или гидроксилы воды), аденилилацетат действует как ацилирующий, а не фосфорилирующий агент. Однако в безводных условиях подходящие нуклеофильные реагенты могут действовать таким обра- [c.335]

Для того чтобы процесс внедрения меченой аминокислоты в белковую фракцию действительно происходил, необходим источник энергии в виде небольшой ката.литической добавки гуанозин-трифосфата или гуанозиндифосфата, а также фосфорилирующей [c.443]

Вагнер-Яурегг с сотрудниками уже в 1951 г. дал подробные объяснения реакций фосфорилирующих ингибиторов ферментов с аминами и аминокислотами. Они доказали, что аминогруппа в аминах и аминокислотах фосфорилируется, например, диэтилхлорфосфатом, ди-изопропилхлорфосфатом. а также тетраэтилпирофосфа-том. При этом получаются монофосфорилированные производные, которые при комнатной температуре в нейтральном водном растворе достаточно устойчивы. Однако при переходе в кислую среду возможна внутримолекулярная перегруппировка остатков эфиров фосфорной кислоты от аминогруппы к гидроксильной группе (как это, например, наблюдалось у фосфорилированных сери--на и треонина). [c.195]

М е т а ф о с ф о р н а я (п о л и ф о с ф о р и а я) кислота. Это один из более старых и еще до сих пор часто употребляемых фосфорилирующих агентов. Представляет собой смесь, образующуюся либо при пиролизе ортофосфорной кислоты, либо при простом сме-шенин ортофосфорной кислоты с пятиокисью фосфора. Несмотря на то что использование метафосфорной кислоты приводит к смеси соединенпй, она обладает преимуществами в смысле простоты применения. Образовавшуюся фосфорилированную смесь можно обработать кислотой для гидролиза лабильных пирофосфатных связей. Так например, метафосфорная кислота применялась для приготовления глюкозо-6-фосфата путем непосредственной обработки ею глюкозы и последующего кислотного гидролиза Левен с сотр."56 предпринял ряд работ, направленных на использование метафосфорной кислоты для фосфорилирования гидроксильных групп в аминокислотах и полипептидах. Этот реагент оказался также подходящим для некоторых синтезов в области витаминов, например для синтеза рибофлавин-5 -фосфата Позднее он был с успехом применен для получения некоторых пиримидиновых нуклеотидов и некоторых нуклеотидов с меченым атомом [c.492]

Повышенная реакционная способность нуклеотидопептидной связи, обнаруженная при гидролизе нуклеотидо-(P- -N)-аминокислот (пептидов), в условиях, когда может происходить протонизация амидного азота, указывает на то, что эти соединения могут претерпевать реакции нуклеофильного замещения у атома фосфора, связанного с аминокислотой, т. е. быть фосфорилирующими агентами. Следовательно, изучение реакционной способности нуклеотидо-(P- -N)-пептидов должно способствовать выявлению путей, по которым могут протекать превращения природных нуклеотидопептидов в химических процессах, протекающих на молекулярном уровне. [c.378]

Реакции со спиртами. В противоположность литературным данным об отсутствии фосфорилирующей способности нуклеотидамидов по отношению к нуклеотидам (нуклеозидам) данные, полученные в настоящей работе, свидетельствуют о том, что нуклеотидо-(Р->Ы)-аминокислоты очень легко реагируют с гидроксильной группой нуклеозидов. Эта группа, однако, должна быть удобно расположена по отношению к нуклеотидопептидному атому фосфора. [c.379]

Действительно, фосфорилирующая способность эфира аденилил-(5 - N)-фенилаланина (А-5 -фен-ОСНз) недостаточна для переноса его мононуклеотидного остатка на спирты. Эфир А-5 -фен-ОСНз не реагирует с метанолом, даже если последний брать в очень большом избытке (раствор А-5 -фен-ОСНз в метаноле, 37°С, 3 сут). Но если раствор метилового эфира тимидилил-(З Н)-фенилаланина оставить в диметилформамиде на несколько суток при 20°С или нагревать в течение нескольких часов при 70°С, то происходит превращение Т-З -фен-ОСНз в тимидин-3 5 -циклофосфат с одновременным отщеплением аминокислоты [32]. [c.379]

В процессе секреции инсулина участвует и сАМР, который потенциирует эффекты глюкозы и аминокислот. Этот нуклеотид может стимулировать высвобождение Са + из внутриклеточных органелл или активировать киназу, фосфорилирующую какой-то компонент системы микрофиламенты — микротрубочки (что обусловливает ее чувствительность к Са + и способность к сокращению). Замена внеклеточного Ыа" на какой-либо другой одновалентный катион ослабляет эффекты глюкозы и других стимуляторов секреции инсулина N3+, возможно, регулирует внутриклеточную концентрацию Са + через систему совместного транспорта. [c.254]

Аланин, фенилаланин и другие аминокислоты выступают как потенциальные ингибиторы пируваткиназы, поскольку они являются предшественниками глюкозы в процессе глюконеогенеза. сАМР-ПК фосфорилирует и активирует фенилаланингидроксилазу — первый фермент на пути деградации фенилаланина и тирозина, ведущем к образованию глюконеогенных предшественников. [c.91]

Смотреть страницы где упоминается термин Фосфорилированные аминокислоты: [c.94] [c.350] [c.171] [c.254] [c.392] [c.179] [c.102] [c.92] [c.624] [c.205] [c.107] [c.339] [c.217] [c.122] [c.489] [c.358] [c.358] [c.291] [c.20] [c.44] [c.289] [c.75] [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология