Белки, аминокислотный состав минимальные

ДНФ-фр акцию, полученную из смесей с известным количеством белка или пептида, хроматографируют вместе с определенным количеством контрольных ДНФ-аминокислот, после чего ДНФ-аминокислоты элюируют из бумаги и определяют их содержание фотометрически по калибровочной кривой, построенной для ДНФ-аминокислот. Таким способом можно определить концевые группы белков и пептидов, число полипептидных цепей белков, минимальный молекулярный вес белков и аминокислотный состав белковых гидролизатов. [c.272]

Питательные свойства белков можно оценить с помощью двух характеристик-хил< ческой ценности и биологической ценности. В первом случае после полного гидролиза определяют аминокислотный состав белка и сравнивают его со стандартом-белком, полученным из молока и яиц. При этом определяют потенциальную химическую ценность белка. Мерой биологической ценности белка служит величина, обратно пропорциональная количеству данного белкового продукта, которое необходимо для поддержания азотистого баланса у взрослого человека или экспериментального животного, т. е. состояния, при котором количество поступающего в организм азота точно соответствует его количеству, выводимому с мочой и калом. Если в данном белке есть все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях и все они могут всасываться в кишечнике, то биологическая ценность такого-белка условно принимается равной 100. Для полностью перевариваемых белков с неполным содержанием аминокислот или с полным содержанием аминокислот, но не полностью перевариваемых это значение будет заведомо ниже. В соответствии с этим критерием биологическая ценность белка, в котором отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, будет равна нулю. Если белок характеризуется низкой биологической ценностью, он должен присутствовать в пище в очень больших количествах, чтобы обеспечить потребности организма в незаменимой аминокислоте, содержание которой в таком белке минимально. Остальные аминокислоты будут поступать в организм при этом в количествах, превышающих его потребности. Лишние аминокислоты будут подвергаться в печени дезаминированию и превращаться в гликоген или жир либо просто сгорать в качестве топлива. [c.824]

Существует международный условный стандарт аминокислотного состава полноценного белка, отвечающего физиологическим потребностям организма. По этому стандарту в состав полноценного белка должно входить не менее 31,4 % незаменимых аминокислот, остальные аминокислоты могут быть заменимыми. Требованиям этого стандарта наиболее полно удовлетворяет белок куриного яйца. Белки растительного происхождения, как правило, менее полноценны по сравнению с белками животного происхождения. По-видимому, справедливым является следующее положение чем ближе аминокислотный состав пищевого белка к аминокислотному составу белка организма, тем выше его биологическая ценность. Белками богаты главным образом животные (мясо, рыба, молоко) и только некоторые растительные (горох, соя) продукты (табл. 12.4). В остальных продуктах питания белки содержатся в минимальных количествах. [c.372]

При анализе свертывания белковой цепи на основе концепции регулярных вторичных структур не учитываются экспериментальные данные о реальном механизме сборки белка. Характерной иллюстрацией такого рода моделирования может служить работа О.Б. Птицына и A.A. Рашина [113], посвященная сборке молекулы апомиоглобина. Авторы использовали модель полипептидной цепи, в которой еще до начала манипуляции с ней были заданы в виде цилиндров все а-спирали наблюдаемой нативной конформации белка. Задача, следовательно, свелась к тому, чтобы, зная реальную структуру молекулы, упаковать заданные цилиндры различными способами и оценить энергию их взаимодействий. Расчет велся вручную, поэтому не были учтены все возможные структурные варианты (а их миллионы). Найденное взаимное расположение спиралей, имеющее минимальную энергию, совпало с нативной конформацией апомиоглобина. Однако здесь и речи не может быть о том, что в результате данного исследования стала ясна функция дальних взаимодействий в структурной организации белка, поскольку в состав наперед заданных а-спиралей входит не менее 75% остатков аминокислотной последовательности, а в этом случае была рассмотрена ничтожная часть возможных структурных вариантов. [c.503]