Модификация пост-трансляционная

Как отмечалось выше, для некоторых аминокислотных остатков может наблюдаться пост-трансляционная модификация. В некоторых случаях это не вызывает особых трудностей действительно, если один или два остатка модифицированы, их положение (я) среди соседних остатков последовательности можно легко определить. В других случаях пост-трансляционная модификация может создавать трудности при определении первичной структуры белков. Самым обычным примером является окисление двух остатков цистеина, приводящее к цистеиновому остатку, который содержит [c.258]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Прокариотические системы экспрессии успещно используются для синтеза многих белков. Однако некоторые белки для превращения в активную форму должны претерпеть специфические пост-трансляционные модификации - гликозилирование, фосфорилирование или ацетилирование, а бактерии к этому не способны. Поэтому бьшо решено попытаться экспрессировать клонированные гены в эукариотических клетках с помощью специально созданных эукариотических экспрессирующих векторов. [c.154]

Описан ряд случаев одновременной недостаточности факторов свертывания крови II, VII, IX и X, зависимых от витамина К. Они вызваны дефектом пост-трансляционной модификации [ППЬ]. [c.40]

Активность многих белков определяется их пост-трансляционной модификацией — фосфорилированием, ацетилированием, а в ряде случаев расщеплением исходной полипептидной цепи на более мелкие фрагменты. [c.415]

Полипептидная цепь синтезируется в гепатоцитах печени в виде предшественника-проальбумина, из к-рого А. образуется путем отщепления N-концевого пептида. Сильно подвержен пост-трансляционной модификации, в результате к-рой возникает множество фракций, различающихся изо-электрич. точкой. [c.108]

Однако в мучае лков, проходящих сквозь мембрану снова в водную фазу (межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума эукариот, периплазматическое пространство грамотрицательных бактерий, или вообще наружу), ситуация оказывается более сложной. Здесь, по-видимому, осуществляется многоэтапное сворачивание белка, с вовлечением ко-трансляционного и пост-трансляционного процессинга полипептидной цепи и ее энзиматических ковалентных модификаций. Как бы то ни было, в случае водорастворимых секреторных белков, полипептидная цепь сначала оказывается в гидрофобном окружении липидного бислоя мембраны и сворачивается, по-видимому, без формирования компактного гидрофобного ядра, а затем, по выходе из мембраны, она вынуждена перестраиваться из этой промежуточной конформации в водорастворимую глобулу с гидрофобным ядром и полярной поверхностью. [c.275]

В общем белки построены из 20 аминокислот — см. табл. 23.2.1. В этой таблице представлены только аминокислоты, которые могут кодироваться триплетами оснований матричной рибонуклеиновой кислоты (мРНК). Другие аминокислоты, присутствующие в белках (например, цистин, гидроксипролин), образуются с помощью пост-трансляционной модификации (например, окислением двух остатков цистеина, гидроксилированием пролина). [c.256]

Отсюда возникает интересное предположение, что предшественником субтилина может быть линейный пептид, получающийся исключительно из обычных аминокислот и построенный под рибосо-мальным контролем. Имеются доказательства, что биосинтез близкого пептида низина [158] может протекать по рибосомному плану [159]. Заманчивой представляется возможность выделения и идентификации в будущем низкомолекулярных пептидов с пост-трансляционной модификацией. [c.330]

Нейропептиды представляют собой малые и средние по размеру пептиды, как правило, линейные, содержащие от 2 до 40-50 а.о. Часть нейропептидов модифицирована по концевым аминокислотам (амидинирование с С-конца, ацетилирование или циклизация остатка глутамата в пироглугамат и др.). Иногда встречаются и модификации неконцевых аминокислот (пост-трансляционное формирование дисульфидных связей, В-ала-нина и др.). [c.332]

Важным этапом эволюции мембран было отщепление сигнального участка пептидной цепи, в результате чего мембрана приобрела липопротеиновые комплексы. Дальнейшая эволюция секреции и транспортного механизма была связана с появлением углублений плазмалеммы, что создавало условия для пост-трансляционных модификаций и конденсации секреторного материала. Вокруг углублений рибосомы располагались более густо. Инвагинации замыкались и обособлялись от плазмалеммы, образовывался примитивный ЭПР, а каналы связи ЭПР с плазмалеммой преобразовывались в аппарат Гольджи и лизосомы — возникновение системы ГЭРЛ. [c.70]

Экспрессия генов контролируется на самых разнообразных уровнях, включая инициацию транскрипции или трансляции, процессинг, транспорт или распад мРНК либо белка. Экспрессия одного и того же гена может регулироваться на одном или нескольких уровнях, что затрудняет исследования определенного контролирующего элемента. Как же тогда изучать отдельные элементы механизма, под контролем которого находится ген Точное слияние исследуемых генов с индикаторными представляет собой изящный метод, позволяющий упростить эту задачу. Например, для определения роли транскрипционного контроля необходимо удалить большинство или все последовательности, кодирующие белок, включая специфические сигналы для пост-трансляционной модификации, и заместить их последовательностями хорошо изученного индикаторного гена. [c.363]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология