Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фактор свертывания крови

    Токсическое действие. В отличие от гепарина, вызывает свертывание крови только после определенного латентного периода (спустя 8-10 ч), максимум действия достигается через 24-30 ч. Действует более продолжительно, не влияет на свертываемость крови вне организма. Исходное содержание протромбина и других факторов свертывания крови восстанавливается медленно (через 2-10 сут. и более после прекращения введения препарата). [c.616]


    Острое отравление. При передозировке возможны осложнения, связанные с влиянием препарата на факторы свертывания крови. Может вызвать аллергические реакции (кожные сыпи, дерматит, лихорадку). Также возможны тошнота, рвота, понос, угнетение кроветворения. У особенно чувствительных к препарату людей Ф. способен вызвать лейкемию, повреждение печени и почек, выраженные отеки. Иногда наблюдается окрашивание ладоней в оранжевый и мочи в розовый цвет, что не сопровождается патологическими явлениями. [c.616]

Рис. 6.6. Протеолитическое расщепление химерного белка фактором свертывания крови Х . Фактор Х узнает аминокислотную последовательность, разделяющую два компонента химерного белка. После расщепления высвобождается функциональный белок, кодируемый клонированным геном. Рис. 6.6. <a href="/info/1034549">Протеолитическое расщепление</a> <a href="/info/200689">химерного белка</a> <a href="/info/187372">фактором свертывания крови</a> Х . Фактор Х узнает <a href="/info/31042">аминокислотную последовательность</a>, разделяющую два компонента <a href="/info/200689">химерного белка</a>. После расщепления высвобождается <a href="/info/1534595">функциональный белок</a>, кодируемый клонированным геном.
    Факторы свертывания крови, напр, протромбин. [c.173]

    Иммуноглобулины, ингибитор трипсина ai (дополнение 7-В), десяток или больше факторов свертывания крови (рис. 6-16) и белки системы комплемента (дополнение 5-Ж) несут защитные функции этот вопрос будет рассмотрен несколько позже. Гормоны, многие из которых являются белками (табл. 16-1), присутствуют в крови в процессе их переноса к органам-мишеням. Функции целого ряда сывороточных белков пока не известны. К ним, в частности, относятся многие гликопротеиды. Концентрация некоторых из них, например гаптоглобина (а также аа-макроглобулина), имеет тенденцию повышаться при самых разнообразных патологических состояниях организма. [c.104]

    Установлено, что в процессе свертывания крови участвуют компоненты плазмы, тромбоцитов и ткани, которые называются факторами свертывания крови. Факторы свертывания, связанные с тромбоцитами, принято обозначать арабскими цифрами (1, 2, 3 и т.д.), а факторы свертывания, находящиеся в плазме крови,— римскими цифрами (I, II, III и т.д.). [c.600]

    Факторы свертывания Кровь быка 68 [c.317]

    При отсутствии любого из необходимых факторов свертывание крови нарушается. Например, недостаточность витамина К (при некоторых геморрагических заболеваниях) уменьшает образование протромбина печенью (.3). Иногда для предотвращения тромбозов вводят дикумарин, вещество, добываемое из донника. Это вещество подавляет синтез протромбина в печени. В клетках, локализованных вблизи стенок мельчайших капилляров, обнаружен гепарин, чрезвычайно сильный антикоагулянт. Механизм [c.450]


    Влияние диатермии селезенки и экстрактов из селезенки на содержание в сыворотке крови белка и белковых фракций, способность печени синтезировать мочевину, окислять тирозин, связывать фенолы и продуцировать факторы свертывания крови при токсическом гепатите у кроликов, вызванном бензолом [c.393]

    Фибриноген — важный фактор свертывания крови. Прн действии фермента тромбина (в свою очередь образующегося из протромбина и Са под влиянием фермента тромбокина 1ы) фибриноген переходит в нерастворимый фибрин с отщеплением пептидов. Вследствие этого наступает свертывание криви. Молекулы фибриногена вытянуты [c.399]

    Витамин К выполняет свою основную функцию как кофермент реакций у-карбоксилирования остатка глутаминовой кислоты в неактивной форме факторов свертывания крови — протромбина, после чего соответствуюш,ий [c.281]

    Витамин К-кофермент в р-циях у-карбоксилирования остатков глутаминовой к-ты в предшественнике протромбина и в нек-рых др неактивных формах факторов свертывания крови с образованием остатков у-карбоксипутами-новой к-ты, В результате соответствующие участки молекул белков-предшествеиииков приобретают способность связывать Са и подвергаться активации с образованием [c.387]

    Большое значение имеет карбоксилирование остатков глутаминовой к-ты с образованием у-карбоксиглутаминовой к ты в предшественнике протромбина Эта р-ция катализируется витамин К-зависимой карбоксилазой, локализованной в мембранах эндоплазматич ретикулума Аналогичная р ция протекает при созревании нек-рых др факторов свертывания крови [c.104]

    Ф.- активный непрямой антикоагулянт крови, приводит к нарушению образования протромбина в печени и уменьшает содержание разл. факторов свертывания крови, является антагонистом витамина К. Действует медленно и продолжительно. Применяют Ф. при лечении тромбозов, тромбофлебитов и др. л. Н. Койков. [c.67]

    Общие сведения. Факторы свертывания крови — витамины группы К — являются произЕЮдными 2-метил-1,4-нафтохинона  [c.79]

    Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

    То обстоятельство, что Y-кapбoк иглyтaмaт ранее никогда в белках не находили, объясняется легкостью, с которой это производное малоновой кислоты подвергается декарбоксилированию в обычную глутаминовую кислоту. Функция витамина К заключается в том, что он содействует включению дополнительных карбоксильных групп в остатки глутамата в предобразованном протромбине. Почвидимому, аналогичной посттранскрипционной модификации подвергаются и другие факторы свертывания крови"". Вызванное такой модификацией повышение способности к связыванию ионов кальция легко объясняется введением дополнительных карбоксилатных анионных групп, поскольку тем самым увеличивается число имеющихся в белке хелатных центров связывания металла. [c.389]

    Фибринопептид А человека имеет последовательность Ala-Asp-Ser-Gly-Glu-Gly-Asp-Phe-Leu-Ala-Glu-Gly-Gly-Gly-Val-Arg дпя фибринопептида В человека определена последовательность Pyr-Glu-Gly-Val-Asn-Asp-Glu-Glu-Gly-Phe-Phe-Ser-Ala-Arg. Физиологическая функшм фибринопептидов, помимо прочего, заключается во временном связывании факторов свертывания крови на месте нх действия. [c.428]

    Одним из мощных антивитаминов К является природное вещество дикумарол (дикумарин). Введение его вызывает резкое снижение в крови протромбина и ряда других белковых факторов свертывания крови и соответственно вызывает кровотечения. Аналогичным свойством в качестве антикоагулянта обладает синтетический аналог витамина К варфарин, который действует как конкурентный ингибитор тромбообразования. [c.218]

    Расщепление химерных белков В зависимости от предназначения белкового продукта клонированного гена он может использоваться как таковой или в составе химерного белка, причем последний вариант встречается нечасто. Например, из-за присутствия фрагмента хозяйского белка большинство химерных белков оказываются непригодными для применения в клинике, а сам продукт клонированного гена-мишени может оказаться неактивным. Кроме того, для химерных белков предусмотрена более сложная процедура тестирования, которую они должны пройти, чтобы получить разрешение к применению у соответствующих организаций. Все это заставляет искать способы удаления лишних аминокислотных последовательностей из молекулы получаемого продукта. Один из таких способов основан на присоединении белка, кодируемого геном-мишенью, к белку клетки-хозяина, содержащему короткий пептид, распознаваемый специфической протеазой небактериального происхождения. Такое присоединение тоже программируется на уровне ДНК. Олигонуклеотидные линкеры, несущие сайты для протеаз, можно пришить к клонированному гену до того, как такая конструкция будет введена в экспрессирующую векторную систему слияния. Линкером может служить, например, олигонуктеотид, кодирующий пептид Пе-01и-01у-Аг . После синтеза и очистки химерного белка для отделения белкового продукта, кодируемого клонированным геном, можно использовать фактор свертывания крови Х , который является специфической протеиназой, разрывающей пептидные связи исключительно на С-конце последовательности Ile-Glu-Gly-Arg (рис. 6.6). Более того, поскольку такой пептид [c.112]


    Препятствовать тромбообразованию могут также и белковые ингибиторы протеиназ — факторов свертывания крови. Среди них наиболее изучен антитромбин III он ингибирует все протеиназы каскада, за исключением Vila. Действие антитромбииа 111 усиливается полисахаридом гепарином. [c.237]

    В заключение следует отметить, что функционирование всех факторов свертывания крови и белков системы фАбрииолиза осуществляется на основе некоторых общих принципов активации проферментов, или зимогеиов (превращение неактивного предшественника в активный фермент). Сравнение структур ряда факторов свертывания кровн показывает, что протеолитическим действием во всех случаях обладают С-концевые фрагменты, содержащие около 250 аминокислотных остатков, которые обнаруживают выраженную структурную гомологию как между собой, так и с другими [c.237]

    Последние исследования показали, что при К-авитаминозе нарушается синтез прокон-вертина и некоторых других факторов свертывания крови. [c.129]

    Лечение омефином проводят под тщательным врачебным наблюдением с обязательным контролем за содержанием в крови протромбина и других факторов свертывания крови. Систематически нужно производить исследования мочи для выявления возможной гематурии — раннего признака передозировки антикоагулянтов. [c.103]

    Влияние спленоиагии, вызванной у белых крыс метилцеллюлозой, на содержавие в сыворотке крови белка и белковых фракций, способность нечени синтезировать мочевину, окислять тирозин, связывать фенолы и продуцировать факторы свертывания крови, а также на скорость обновления белков в печени [c.396]


Смотреть страницы где упоминается термин Фактор свертывания крови: [c.50]    [c.387]    [c.553]    [c.340]    [c.428]    [c.605]    [c.606]    [c.606]    [c.49]    [c.78]    [c.50]    [c.358]    [c.385]    [c.397]    [c.397]   
Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.600 , c.601 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.0 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте