Гликозилирование ДНК

Биливердин, первый продукт размыкания цикла, восстанавливается в билирубин, который транспортируется в печень в виде комплекса с сывороточным альбумином. В печени билирубин превращается в глю-курониды [уравнение (12-12)], образующиеся за счет гликозилирования боковых остатков пропионовой кислоты. Многие из конъюгатов билирубина поступают в желчь. В кишечнике они вновь гидролизуются до-свободного билирубина, который восстанавливается кишечными бактериями в уробилиноген, стеркобилиноген и жезо-билирубиноген. Эти соединения бесцветны, но легко окисляются кислородом в уробилин и стер кобилин. Некоторая часть уробилина и других желчных пигментов вновь поступает в кровь и выделяется с мочой, придавая ей всем известный характерный желтый оттенок. [c.130]

Подобная гипотеза в принципе объясняет (пока на качественном уровне) закономерности деструкции коротких субстратов под действием лизоцима. Однако, на наш взгляд, в механизме гидролиза через гликозилирование ключевым является вопрос о том, как происходит диспропорционирование на первой (медленной) стадии. Логично представить, что диспропорционирование идет в соответствии с известной схемой (155), которую для превращения дисахарида можно записать в следующем виде [c.190]

По-видимому, два интрона утеряны. Полипептидная последовательность, кодируемая вторым, третьим, пятым и шестым экзонами, содержится также в составе фактора комплемента С9, где она также кодируется отдельными экзонами. Далее расположен район из восьми экзонов, он гомологичен району гена, кодирующему предшественник эпидермального фактора роста. Экзоны 7, 8 и 14 представляют собой повторы, кодирующие по 40 аминокислот и содержащиеся в генах, контролирующих процесс свертывания крови. Затем расположен экзон, кодирующий домен, обогащенный сери-ном и треонином, который является мишенью 0-гликозилирования рецептора. В итоге структура гена рецептора липопротеида низкой плотности в целом наглядно демонстрирует возможность перетасовки экзонов и соответствующих автономных функциональных структур сложной белковой молекулы. [c.194]

Еще более интересно то, что химический сдвиг определенных ядер в моносахаридных остатках зависит не только от структуры самого остатка, но и от структуры других звеньев, связанных с ним глико.зидной свя.зью. Так, остатки Б и Г (см. с. 99), взятые изолированно, представляются химически эквивалентными. Однако первый из них гликозилирован в положении 3 остатком 3,6-ангидро-Ь-галактозы (А), а второй — остатком 2-0-метил-3,6-ангидро-Ь-галактозы (В). В связи с этим химиче-, ские сдвиги ядер С-З остатков Б и Г оказываются различными (82,2 и 82,7 м. д. соответственно). Такая чувствительность положения сигналов в спектре -С ЯМР к окружению моносахаридного звена открывает захватывающие возможности для определения последовательности остатков в цепи. [c.100]

В случае если фенольный гидроксил гликозилирован, как у салицир а, реакции проводят после предварительного гидролиза гликозида кислотами либо ферментами. Эти же качественные реакции используют Д.1Я обнаружения фенольных гликозидов на хроматограммах. [c.59]

Из табл. 34 видно, что в настоящее время нельзя с определенностью утверждать, какая стадия лимитирует скорость катализа лизоцимом — расщепление гликозидной связи (гликозилирование фермента), или дегликозилирование (гидролиз), поскольку данные различных авторов противоречивы (йг з или йг СЙз на схеме 154). В то же время по величинам констант скоростей трансгликозилирования (см. табл. 34) легко рассчитать, что нри концентрациях акцептора олигосЭхаридной природы 10 —10" М в реакционной системе могут образовываться соизмеримые количества продуктов гидролиза и продуктов трансгликозилирования, если последние проявляют примерно такую же реакционную способность, что и исходный субстрат. [c.187]

Во всех современных методах гликозидного синтеза применяют гликозилирующие агенты, в которых все спиртовые гидроксилы защищены. Этим достигается сразу два результата. Во-первых, исключается самоконденса-ция — гликозилирование собственных гидроксильных групп. Во-вторых, защита спиртовых гидроксилов закрепляет циклическую систему производного моносахарида, исключает изомеризацию гликозильного остатка (типа мутаротации) и обеспечивает образование гликозида с определенным, заданным заранее размером цикла. Чаще всего для этой цели используют сложноэфирную защиту, например, ацетаты, легко удаляемые мягким щелочным сольволизом (гидролизом или метанолизом), который не затрагивает обычные гликозидные связи. Для этой же цели применяют бензильную защиту — простые бензиловые эфиры расщепляются каталитическим гидрогенолизом, к которому гликозидные связи инертны. [c.131]

По сравнению с синтезом сложных гликозидов других классов синтез олигосахаридов ставит перед исследователем р.чд дополнительных задач, связанных с обеспечением региоспецифичности реакций в агликоновой части будущей молекулы. В этом отношении наиболее простой случай представляет синтез дисахаридов. Для его выполнения надо решить две задачи обеспечить введение в молекулу гликозильного остатка с нужным размером цикла и нужной конфигурацией гликозидной связи и обеспечить гликозилирование определенного гидроксила в моносахаридном остатке, играющем роль агликона. [c.132]

Методы синтеза Г. основаны на нуклеоф. замещении при гликозидном центре восстанавливающих сахаров и их производных. Кислотный алкоголиз сахаров в избытке спирта приводит к смеси четырех изомерных Г, (а- и Р-пиранози-дов, а- и р-фуранозидов), где в состоянии равновесия преобладают пиранозиды. Конкретный состав смеси завист от конфигурации углевода. Для стерео- и региоселективно-го синтеза Г. с определенной конфигурацией гликозидного центра и размером цикла применяют гликозилирование агликонов производными углеводов с активированным гликозидиым центром и полностью защищенными спиртовыми гидроксилами. [c.576]

Алифатич. и ароматич. N-Г. получают конденсацией восстанавливающих сахаров с аминами N-гликозиламиды и гликопептиды-восстановлением гликозилазидов с послед. N-ацилированием нуклеозиды и их структурные аналоги-N-гликозилированием азотсодержащих гетероциклич. соединений ацилгликозилгалогенидами и их аналогами. [c.577]

Фибробластный И. (Р-И.)-одии или неск. гликопротеинов, синтезируемых фибробластами (клетки, способные синтезировать волокнистые структуры соединит, ткани) при воздействии на них двухспиральной РНК. Мол. м. 20 тыс., белковая часть -И. человека состоит из 166 аминокислотных остатков и содержит участок гликозилирования (Asn-Glu-Thr букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты). Имеется приблизительно 30%-ная гомология в первичных структурах а- и -И. Стабилен в кислотной среде прн pH р-ра вплоть до 2,0. Фибробласты человека синтезируют полипептидную цепь -И. в виде предшественников, от к-рых затем отщепляется сигнальный пептид, состоящий из [c.248]

Иммунный И. (у-И.)-простой белок или гликопротеины, синтезируемые Т-лимфоцитами при воздействии на них митогенов (стафилококкового энтеротоксина, нек-рых лектинов и др.). Белковая часть у-И. состоит из 143 аминокислотных остатков и имеет два потенциальных участка гликозилирования. В отличие от а- и -И, он теряет свою активность при pH 2,0 и имеет р1 в области 8,6-8,7. Прир. [c.248]

И. представлен тремя белками с мол. м. 15 тыс. (неглико-зилирован), 20 тыс. (гликозилирован по одному из участков) и 25 тыс. (гликозилирован по обоим участкам). От С-конца [c.248]

Внеклеточные (секретируемые) белки, а также мн. белки цитоплазматич. мембраны и разл. внутриклеточных ком-партментов (обособленных участков клетки) подвергаются гликозилированию, в результате к-рого образуются гликопротеины. Наиб, сложно организованы маннозосодержащие цепи, присоединенные к полипептидам К-гликозидной связью. Начальная стадия формирования таких цепей протекает котраисляционно по схеме [c.103]

Др. тип регуляции активности ключевых ферментов-их хим. модификация (напр., обратимое ковалентное фосфорилирование, гликозилирование). Нек-рые ферменты активны в модифицированном, а ряд ферментов - в немодифици-рованном состоянии. Хим. модификация и превращение модифицированного фермента в исходную форму катализируются разными ферментами, чаще всего аллостерич. природы, к-рые, т. обр., выступают в роли регуляторов активности ферментов. Так, катализирующая фосфорилирование белков, в т. ч. ферментов, цАМФ-зависимая протеинкиназа-тетрамерный белок, состоящий из двух типов субъединиц (полипептидов). Фермент активен лишь после связывания двух молекул циклич. аденозинмонофосфата (цАМФ) с двумя регуляторными субъединицами в результате такого связывания фермент диссоциирует на две каталитически активные субъединицы и димер, с к-рым связаны две молекулы цАМФ. Т. обр., изменение активности ферментов путем их хим. модификации дополняет аллостерич. регуляцию и составляет часть каскадного механизма регуляции. Хим. модификацию ферментов осуществляют также специфич. протеазы, катализирующие ограниченный протеолиз и тем самым инактивирующие ферменты (напр., разрушая апоформы ферментов) или, наоборот, превращающие неактивные проферменты (напр., проферменты пищеварит. протеаз-пепсина и трипсина) в каталитически активные формы. [c.219]

НДФС служат в живых клетках для построения гли-козидной связи причем в зависимости от природы фермента, катализирующего гликозилирование, эта р-ция может сопровождаться как сохранением, так и обращением конфигурации аномерного атома С. [c.139]

Главным источником получения разнообразных О. служат р-ции частичного (химического или ферментативного) расщепления прир. полисахаридов, гликолипидов и гликопротеинов. Однако существует неск. групп О., встречающихся в природе в своб. состовшии. Группа сахарозы широко представлена в растениях, где выполняет роль легкомобили-з>емого энергетич. резерва. Кроме сахарозы в эту группу входят О., образовавшиеся путем гликозилирования молекулы сахарозы остатками D-фруктозы (Fru), D-глюкозы (Gl ) или D-галактозы (Gal), а также в результате последующего частичного гидролиза этих высших О. [c.378]

В плазме крови П находится в виде предшественника (профермента) плазминогена, к-рый существует в двух формах, различающихся содержанием углеводного компонента Одна форма содержит гликозилир остатки Asn-288 и Thr-345, другая-только гликозилированный Thr-345 Разл содержание сиаловых к-т в углеводных компонентах обусловливает множественность изофракций профермента [c.553]

Поликонденсация моносахаридов под действием кислых катализаторов приводит к полимерным продуктам, содержащим хаотич. набор межмономерных связей, катионная полимеризация защищенных 1,6-ангидридов гексоз-к линейным 1,6-связанным П. Для общего решения задачи направленного синтеза сложных природных П. необходимы методы стереоспецифич. гликозилирования, пригодные для полимеризации или поликонденсацин олигосахаридов. [c.23]

С. вырабатывается и секретируется в кровь специализир. клетками гл. обр. передней доли гипофиза-соматотрофа ш. Содержание С. в гипофизе человека более чем на порядок превышает содержание др. гормонов этой эндокринной железы. Для С. характерен мол. полиморфизм, к-рый обусловлен альтернативным сплайсингом пре-мРНК или посттрансляц. модификацией (специфич. ограниченный протеолиз, гликозилирование, фос- [c.383]

S5S 5/952 Бартона 1/464, 465 3/518, 535 галогеиирование 1/955 гликозилирование 5/693 дегидрогалогенирование 2/14 днеиовый 2/101 4/856 и динамическая стереохимия 2/131 перефуппировка Бекмана I /4А9, 231, 253, 254 2/615, 1138, 1213 3/515,702 4/610,855 [c.713]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология