Полярные аминокислоты

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

В состав АЦ входят полярные аминокислоты, но собственно АЦ помещается в гидрофобном углублении щели или кармане , где возникает микроокружение для субстрата и максимальная местная концентрация субстрата и фермента, создаются условия для их сближения и ориентации, необходимые для катализа. Условие для образования АЦ - наличие третичной структуры, следствие - образование фермент-субстратного комплекса. [c.29]

Рис. 3.26. Образование водородной связи. Водородные связи могут возникать между К-группами полярных аминокислот или между С—О- и МН-группами соседних цепей, участвующими в образовании пептидных связей (например, в а-спирали или в З-слое см. след, разд.).

Уже отмечалось, что последовательность остатков вблизи активного центра гемоглобинов подчиняется той же закономерности. Большая часть природных мутантов гемоглобина человека характеризуется сохранением класса аминокислоты — чаще всего в мутантах полярная аминокислота заменяется на полярную. И во многих других случаях большая часть мутаций такова, что класс аминокислоты сохраняется. [c.590]

Короткий С-концевой район тяжелой цепи ответствен за фиксацию молекулы в мембране и содержит два участка с молекулярной массой примерно по 5000 каждый, сильно различающихся по полярности аминокислот, входящих в их состав. Первый, содержащий [c.218]

С-концевую аминокислоту, состоит главным образом из полярных аминокислот и экспонирован в цитоплазму клетки. Второй, содержащий большое количество неполярных аминокислот (лейцин, изолейцин, валин), пронизывает гидрофобную область мембраны. [c.219]

Хорошо известно, что именно эти взаимодействия в основном и определяют пространственную структуру белков [81]. Нативный белок существует в водной среде, и природа как бы решает оптимальную задачу — полярные аминокислоты располагаются на поверхности глобулы и взаимодействуют с водой, а неполярные — спрятаны внутрь глобулы и контактируют между собой. Аналогичная ситуация может возникнуть и в полипептидах если растворитель полярный (вода), то полярные аминокислоты стремятся оказаться снаружи в неполярных растворителях следует ожидать противоположного — неполярные аминокислоты будут стремиться оказаться на поверхности. [c.111]

Растворимость различных белков колеблется в широких пределах и определяется их аминокислотным составом (полярные аминокислоты придают белку большую растворимость в полярных растворителях) и особенностями надмолекулярной организации. Глобулярные белки пролами-ны растворяются в 60 —80%-м спирте, альбумины —в воде и разбавленных растворах солей, а фибриллярные белки коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей. На растворимость белков ока- [c.71]

А -нейтральные гидрофобные аминокислоты, Б-нейтральные полярные аминокислоты, В-основные аминокислоты, Г - Кислые аминокислоты. [c.56]

Во-вторых, образование кластера из соседних полярных аминокислот изменяет реакционноспособность их боковых групп. Например, полипептидная цепь может свернуться так, что сблизит ряд отрицательно заряженных аминокислот, несмотря на их взаимное отталкивание. Когда это происходит, резко возрастает сродство каждой из боковых групп к положительно заряженном иону. Боковые группы некоторых аминокислот могут также образовывать водородные связи и таким путем активировать обычно неактивные боковые группы (например, —СНгОН-группу серина. рис. 3-50). Активированные боковые группы могут вступать в реакции, приводящие к образованию или разрыву определенных ковалентных связей. [c.157]

Вернемся, однако, к начальным стадиям эволюции [388]. На начальных этапах эволюции вовсе не требуется строгого однозначного соответствия нуклеотидов и аминокислот. Конфигурации белковых макромолекул грубо определяются не строго однозначной аминокислотной последовательностью, а лишь порядком чередования в полипептидной цепи полярных и неполярных аминокислотных радикалов. Исходя из этого, все аминокислоты можно разделить на два класса — полярные и неполярные. Может быть, полярные аминокислоты следует в свою очередь разделить на отрицательно и положительно заряженные в водных растворах — тогда будет три класса. Таким образом, в начале эволюции было бы достаточно, чтобы одни нуклеотидные радикалы в полинуклеотидной цепи непосредственно кодировали связывание полярных аминокислот, а другие — неполярных. Здесь следует отметить работу М. В. Волькенштейна [55], обнаружившего корреляцию между нуклеотидным составом кодирующих триплетов (кодонов) и полярностью кодируемых ими аминокислот. Волькенштейн обратил внимание на то, что во всех случаях, когда второй нуклеотид в кодоне — аденин, кодируемый аминокислотный остаток полярен, во всех случаях, когда второй нуклеотид — уридин, аминокислотный остаток неполярен. Я думаю, что мы имеем здесь дело с корреляцией, обусловленной физико-химическими особенностями непосредственного взаимодействия аминокислот и нуклеотидов, действовавшей в древнейшие времена, когда современный перевод нуклеотидного языка в аминокислотный еще не сформировался. Сам Волькенштейн рассматривает эту корреляцию как приспособление, повышающее помехоустойчивость кода если в результате мутации изменится кодон, то велика вероятность того, что вместо одной, например, неполярной аминокислоты в кодируемом белке появится другая, но также неполярная. Конфигурация макромолекулы от этого изменится не очень сильно, и мутант не погибнет. Мне же кажется, что в ходе эволюции такая корреляция могла возник- [c.53]

Необходимо также упомянуть, что в более ранней работе группы Краута [116], в которой была изучена структура окисленного цитохрома С2, обнаружено значительное количество систем полярных аминокислот, связанных водородными связями. На основе этой структуры авторы предположили, что цикл окисления-восстановления сопровождается перемещением протонов по системе водородных связей аминокислот, способствуя стабилизации того или иного состояния и ускорению самого цикла. [c.53]

Из проанализированных работ можно сделать вывод, что большая часть концепций, основанных на изучении структуры цитохромов, связывает перенос электронов (и протонов) с системами водородных связей из полярных аминокислот, структура которых при переходе из окисленного состояния в восстановленное, существенно не меняется. [c.53]

В 1964 г. Фишер установил, что, зная общее число аминокислотных остатков в белке и отношение числа полярных аминокислот к неполярным, можно предсказать форму глобулы. Для простоты предположим, что все аминокислотные остатки имеют одинаковые объемы. Найдем отношение числа полярных остатков к неполярным ф) для сферической глобулы радиусом г о, покрытой мономоле-кулярным слоем полярных остатков толщиной с . Фишер предполагал, что й 4А. Отношение числа полярных остатков к неполярным в силу сделанных допущений равно отношению объемов полярной части глобулы (У ) к неполярной (V,-)- [c.76]

ЭЛАСТИН, фибриллярный белок, придающий упругость коже, легочной ткани, связкам, кровеносным сосудам. Предшественник Э.— тропоэластин, к-рый секретируется клетками гладких мышц в виде полипептидной цепи мол. м. 100 ООО, богат остатками глицина, аланина, пролина и валина, но содерж1[Т очень мало полярных аминокислот. Он подвергается интенсивной пост-трансляциониой модификации, в частности ограниченному протеолизу и образованию поперечных связей вследствие окисления боковых цепей лизина и коидеисации образующихся альдегидных групп. Соединение полипептидных цепей Э. в сложную сетку обусловливает его большую упругость и нерастворимость в воде. Э. гидролизуется только протеиназами с особой специфичностью (эластазами). [c.696]

Сведения о генетическом коде, представленные в табл. 15.3, нуждаются в дополнительных пояснениях. Прежде всего во многих случаях для кодирования аминокислоты существенны две первые позиции кодона. Более наглядно это представлено в кодовой таблице в виде круга (рис. 15.16). Оказывается, что для восьми аминокислот замена основания в третьем положении кодона будет нейтральной не приведет к замене аминокислотного остатка в белке. А в тех случаях, когда это все же произойдет, такая замена не изменит свойства полярности аминокислоты. Эти особенности кода, по-видимому, отражают его эволюцию. [c.396]

Принцип распределительной хроматографии основан на различии в коэффициентах распределения аминокислот между водой и органическим растворителем. Особенность метода распределительной хроматографии на бумаге по сравнению с обычной экстракцией ам.инокислот из водного раствора органическим растворителем заключается в том, что одну из фаз, чаще всего водную, помещают на какой-нибудь инертный твердый носитель, а органический растворитель — подвижная фаза,— проходя через первую, извлекает и распределяет аминокислоты на бумаге в соответствии с их коэффициентами распределения. Положение аминокислот на бумаге определяют по отношению скорости движения аминокислоты скорости движения фронта растворителя и обозначают Rf. Величина за висит в первую очередь от строения аминокислоты, затем от системы растворителей, pH среды и сорта бумаги, Чем полярнее аминокислота, тем меньше она растворяется в органических растворителях и тем меньше ее R . Увеличение длины углеродной цепи повышает . Введение в молекулу полярных групп, например, гидроксильной, аминной или карбоксильной понижает Rf Так, Rf фенилаланина в системе фенол/вода = 0,85, а тирозиит 0,51. Другие примеры изменения в зависимости от строения аминокислоты представлены на рис. 3 и 4. Подбирая соответствующие смеси растворителей, можно провести достаточно тонкое разделение аминокислот. Наиболее часто пользуются для такого разделения системами вода — фенол — аммиа вода — бутапол — уксусная кислота бутанол — аммиак — коллидин и т. д. Разделение можно проводить на одномерной или двумерной хроматограммах. Можно пользоваться также различными типами распределительной хроматографии на бумаге — нисходящей, восходящей и радиальной. Величины Rt для каждой из систем растворителей оказываются постоянными при соблюдении [c.479]

Влияние аминокислотных замен в различных участках белка на его структуру и функцию не равноценно, так как белковые молекулы на уровне своей третичной структуры образуют отдельные функциональные центры. Поэтому все аминокислотные остатки, входящие в состав белковой молекулы, можно разделить на три условные группы 1) входящие в функциональные центры, 2) не входящие непосредственно в центры, но необходимые для формирования их вторичной и третичной структуры 3) остальные, которые не существенны для функционирования и сравнительно легко заменимы другими остатками. Такая организация белковых молекул значительно ограничивает изменчивость их первичной структуры. Чтобы получить распространение в популяции, аминокислотные замены не должны нарушать структуру функциональных центров белка, а следовательно, не должны затрагивать аминокислотные остатки, входящие в эти центры, а также аминокислотные остатки, которые непосредственно не участвуют в образовании центров, но необходимы для их формирования, т. е. они не могут касаться остатков, выделенных в 1-ю и 2-ю группы. Для аминокислот 3-й группы также не все замены приемлемы недопустимы такие, которые приводят к значительным изменениям размера или полярности аминокислот, поскольку это нарушит стабильность или заряд белковой молекулы. [c.486]

Значения ДС р отражают действие гидрофобных сил, играющих важную роль в определении третичной структуры белков. В гл. 5 подробно обсуждается все, что в настоящее время известно о природе зтих сил. Данные о ДО р можно использовать для разделения аминокислот на гидрофобный и гидрофильный классы. Как видно из табл. 2.4, представления об этих категориях неплохо согласуются с простыми интуитивными представлениями о полярности аминокислот. Казалось бы, этанол выбран в качестве эталонного неполярного растворителя произвольно, однако выбор другого растворителя лишь в незначительной степени изменяет основные выводы. [c.54]

Последовательность аминокислот, или первичная структура фермента, определяет вторичную и третичную (трехмерную) структуры, т. е. свертывание пептидной цепи в макромолекуляр-ную глобулу, имеющую некоторую определенную полость для взаимодействия с субстратом или, если необходимо, с кофермен-том. Ферменты обладают сложной и компактной структурой, в которой боковые цепи полярных аминокислот, находящиеся на поверхности молекулы, направлены к растворителю, а боковые цепи неполярных в общем случае ориентированы внутрь молекулы, от растворителя. Трехмерная структура поддерживается большим количеством внутримолекулярных нековалентных взаимодействий аполярной, или гидрофобной, природы, а также благодаря ионным взаимодействиям, дисульфидным мостикам, водородным связям, иногда солевым мостикам [57]. Гидрофобные взаимодействия имеют наиболее важное значение, поскольку они, вероятно, ответственны за большую величину свободной энергии связывания, которая наблюдается при ферментсубстратных взаимодействиях. [c.202]

При взаимодействии криптанда [222] с полярными аминокислотами в воде обнаружено образование комплексов в системах Ь-треонин-криптанд [222] и Ь-глутамин-криптанд [222]. Термодинамические параметры комплексообразования, представленные в табл. 4.15, свидетельствуют о том, что образование комплексов происходит преимущественно за счет энтропийного фактора. Возможно, в этих случаях взаимодействие сопровождается переустройством водородных связей, так как Ь-ТЬг и Ь-С1п имеют в своем строении полярные ОН- и ЫНг-группы, способные к образованию Н-связей с молекулами лиганда и растворителя. Для взаимодействия такой полярной аминокислоты, как Ь-аспарагин с криптандом [222] характерно большое отрицательное значение коэффициента к у, однако образование комплекса не обнаружено. Расчет равновесного состава для этой системы показал, что в ней более интенсивно протекают процессы образования бипротониро-ванного криптанда (экзотермический эффект), чем и объясняется аномально отрицательное значение [c.222]

У некоторых белков плазматических липопротеинов наблюдается значительное повышение доли а-спирали благодаря круговому дихроизму при соединении с фосфолипидами [81]. При работе с этими белками Сегрест с соавторами [96] ввели понятие амфипатической спирали. Эти спирали имеют одну сторону из полярных аминокислот, а другая сторона, которая находится в контакте с липидами, состоит из неполярных аминокислот (рис. 7.23). [c.313]

Информация об активном центре и типе каталитического процесса была получена Д. Филлипсом и сотр. а 1965 г. на основе рентгеноструктурных исследований лизоцима (и его комплексов с ингибиторами). Молекула лизоцима имеет форму эллипсоида с осями 4,5 X 3 X 3 нм между двумя половинами молекулы находится щель , в которой происходит связывание оли гос а хари до а. Стенки щели образованы аосноаном бокоаыми цепями неполярных амииокислот, обеспечивающими связывание неполярных структур субстрата, и включают также боковые цепи полярных аминокислот, которые [c.190]

Рис, 1. Модель клеточной мембраны. Белки в большей или меньшей хтепени погружены в фосфолипидный бислой. Штриховкой обозначены участки неполярных остатков белков, точками — полярные аминокислоты. Эта модель исходит из представлений Зингера и Никольсона [57], но отличается от них отсутствием гексагональной упаковки фосфолипидов (тип а) и наличием поверхностных белков, как в моделях Даниэлли и Даусона [48] и Робертсона [104], [c.283]

Различный характер кривых для гидрофобных и гидрофильных систем свидетельствует о важной роли полярных групп поверх110сти твердого тела или макромолекул в образовании зародышей жидкой фазы. Оказалось, что число подвижных молекул воды, приходящихся, например, при 238 К на одну группу ОН аэросила и на полярный аминокислот- [c.91]

Нейтральные и полярные аминокислоты (с неравномерным распределением зарядов в молекуле щдрофильные) [c.125]

Изоферменты митохондрий и цитоплазмы обычно существенно различаются, и фумарат-гидратаза является исключением из общего правила. Довольно типична в этом плане малатдегидрогеназа каждый ее изофермент кодируется отдельным геном, и аминокислотный состав у разных изоферментов неодинаков [4733]. Отношение числа полярных аминокислот к неполярным у двух цитоплазматических форм различается мало, но митохондриальный фермент является более основным белком. Не совсем одинаково и их каталитическое действие, но, хотя митохондриальный изофермент катализирует главным образом прямую реакцию (которая соответствует циклу лимонной кислоты), а цитоплазматический изофермент — обратную (возможно, связанную с липогенезом), оба они присутствуют в относительно больших количествах и вряд ли играют регуляторную роль [4734]. Основная функция этих двух изоферментов, а также двух аспартатаминотрансфераз состоит в переносе по челночному механизму восстановительных эквивалентов между двумя указанными компартментами [3103]. Малатдегидрогеназа растений встречается в виде различных генетически независимых изоформ митохондриальной и цитоплазматической кроме того, в глиоксисомах обнаружена еще и третья форма [5216]. [c.114]

Нейраминидаза. NA расположена в вирусной мембране иначе, чем НА. Не п исходит ни посттрансляционного расщепления полипептида NA, ни отщеплев сигнального пептида, и даже остается инициирующий процесс метионин. Не п исходит каких-либо процессов и на С-конце молекулы NA. С-терминальная после, вательность — Мет-Про-Иле — предсказанная из последовательности гена, интакт в молекулах NA, выделенных из вируса, и в отщепленных проназой головках > За последовательностью шести полярных аминокислот на N-конце полипептида > которая полностью сохраняется по крайней мере в восьми различных подтипах > следует последовательность гидрофобных аминокислот, которые, вероятно, пр ставляют собой участок ножки NA, ответственный за прикрепление к мембра Эта последовательность не сохраняется для подтипов (в отличие от сохранев гидрофобности). Проназа отщепляет полипептид в указанных положениях, отдел ножку и отщепляя активную энзиматически и антигенно головку NA, которая отдельных случаях может быть кристаллизирована. [c.128]

Системы водородных связей. Впервые о системах водородных связей как о реальности стало возможным говорить, когда Л. Полинг и сотр. на основе данных рентгеноструктурного анализа, предложили две модели вторичной структуры белков а-спирали и р-структуры [104,103]. В настоящее время системы пептидно-водородных связей, как их иногда называют, представленные в этих и некоторых других типах вторичных структур, считаются обычным элементом белков. Однако в связи с получением структурной информации с высоким разрешением (0,15—0,2 нм), появляется все больше сведений о системах водородных связей (или солевых мостиков ), состоящих из полярных аминокислот. Такие системы были обнаружены в целом ряде белков цитохром ах С551, Сг, с [84, 116, 128], термолизине [66], каталазе [99] и многих других. Необходимо также отметить, что подобные системы являются важным элементом структуры активных центров ферментов (т. н, системы передачи заряда [85]), а также наблюдаются при взаимодействии большого числа субъединиц, например, в вирусе табачной мозаики [33]. Детальный анализ некоторых из изученных систем, являющихся экспериментальным подтверждением формулируемой нами концепции систем сопряженных ионно-водородных связей, будет дан в следующей главе. [c.34]

Предполагаемые механизмы переноса электронов в цитохро-мах. В переносе электронов в электронно-транспортной цепи одну из центральных ролей играют специализированные белки — цитохромы. Наиболее изученным является цитохром с, данные по рентгеноструктурному анализу (РСА) которого, с разрешением 1,5 и 1,8 А° для ферро- и ферри-форм, соответственно, были опубликованы в работе [129]. Существенно, что в ранних работах группы Диккерсона предполагался механизм переноса электронов, основанный на перекрывании л-орбиталей трех ароматических колец — тир 74, тир 67 и три 59. Однако квантовохимические расчеты, проведенные в работе [131], показали, что такой перенос вряд ли возможен. Сами авторы работы [131], исследовавшие ферроцитохром с малого тунца, предложили иную модель. В области гема, по данным РСА, локализована довольно протяженная система из полярных аминокислот, связанных водородными связями. Особенностью этих аминокислот является их эволюционный консерватизм. Была предложена гипотетическая схема переноса электронов по системе из аминокислот, сопровождающаяся перестройкой водородных связей и смещением некоторых аминокислот. В целом, однако, они отмечают, что для перехода из окисленного состояния в восстановленное необходимы лишь слабые различия в молекуле, что подтверждается данными по структуре феррици-тохрома с малого тунца [83]. [c.52]

В настоящее время факт малой подвижности структуры при переходе из окисленного состояния в восстановленное подтвержден также на цитохроме с тунца [129], цитохроме С551 [84], а также на окисленной и восстановленной формах миоглобина кашалота [106]. В этих работах обнаруживается лишь незначительный сдвиг некоторых полярных аминокислот при изменении состояния белка. Следует отметить, однако, что по данным работы [105] в гемоглобине, который является тетрамером, обнаруживается перестройка водородных связей в области контакта субъединиц и, как следствие, значительное смещение субъединиц при переходе из окисленного состояния в восстановленное. По-видимому, олигомерная организация вносит в этот процесс некоторые дополнительные особенности. [c.52]

Концепция Митчелла, связанная с переносом протонов, стимулировала создание физических моделей переноса протонов. Такие модели почти одновременно предложили две группы авторов. Так, согласно Данкер и Марвину [42], в белках при образовании контактов между двумя спиралями полярные аминокислоты могут образовывать системы водородных связей — полярные зоны, которые чередуются с неполярными, гидрофобными. Авторы предполагают, что в возникающих при этом порах может происходить перенос протонов скачками, подобно тому, как это имеет место в структуре льда [37]. При этом, по предположению авторов, миграция протонов по водо- родным связям будет сопровождаться волной конформационных изменений. [c.54]

Другая группа авторов — Нагле и Моровиц [101] также используя аналогию со структурой льда, предложила несколько иную молекулярную модель переноса протонов через мембрану. Предполагается, что некоторые ОН-группы полярных аминокислот (серина, треонина, тирозина и аспарагиновой кислоты) образуют в гидрофобных условиях системы водородных связей [c.54]

В литературе по РСА белков сложилась традиция по отдельности представлять системы пептидных связей, водородные связи полярных аминокислот с основной цепью и водородные связи между аминокислотными остатками (см., например [33,43,74] ). Такое раздельное представление существенно затрудняет целостное восприятие реальной картины взаимосвязей ССИВС в надмолекулярных структурах. В этом разделе ССИВС в основном получены реконструкцией табличных данных по всем трем [c.69]

Данный принцип является одним из фундаментальных в нашей концепции. Из него следует то, что далеко не все полярные аминокислоты, например, находящиеся на поверхности белковых глобул, по данным РСА входят в ССИВС, объясняется тем, что большинство изученных структур является лишь частью интегральных многокомпонентных комплексов и изолированы из своего естественного окружения. В комплексах же они должны формировать такие системы. Пример тому — образование комплекса между цитохромом с и цитохром-с-пероксидазой [65], который мы рассматривали в конце разд. [c.78]

При сравнении состава других белков, приведенных на рис. 2.3, видно, что для небольших глобулярных или фибриллярных белков (в отличие от крупных глобулярных) характерна тенденция к увеличению содержания полярных аминокислот. Это можно объяснить, исходя из отношения площади поверхности к объему молекулы. Чем больше это отношение, тем больше должно быть число полярных остатков, поскольку, как мы увидим ниже, они стремятся располагаться в основном у поверхности белковой глобулы. Предло- [c.54]

Используя этот метод были определены линейные антигенные детерминанты изофермента С пероксидазы хрена (рис. 3) [Аммосова и др., 1997]. Показано, что линейные антигенные детерминанты фермента, некоторые из которых пространственно локализованы в регулярных элементах вторичной структуры а-спиралях, расположены как с наружи, так и внутри белковой глобулы. Часть эпитопов локализована в петлях и изгибах пептидной цепи пероксидазы, обладает нерегулярной конформацией. В составе полученных антигенных детерминант наиболее часто встречались десять аминокислот — Arg, Ser, Ala, Thr, Leu, Ile, Val, Phe, Pro, Asn. В состав эпитопов входили заряженные аминокислоты Arg и Asp, неполярные аминокислоты Ala, Leu, Ile, Val, Phe, Pro и Trp и незаряженные полярные аминокислоты — Asn, Thr, Ser, Gln, Tyr, Gly (составляющие 13,4, 51,2 и 35,4% соответственно от общего состава детерминант). Таким образом, на поверхности белковой глобулы фермента преиму- [c.28]

Таким образом предполагается, что центр связывания ИУК может располагаться вдали от активного центра пероксидазы [Савицкий и др., 1998]. Причем оксидазное окисление ИУК может возрастать в присутствии гидрофобных аминокислот, тогда как полярные аминокислоты почти не оказывают влияние на каталитический процесс оксидазного окисления ауксина. Установлена прямая корреляция между гидрофобностью аминокислот и степенью их влияния на скорость окисления ИУК [Park, Park, 1987]. Однако в литературе отсутствуют данные по влиянию ИУК на пероксидазное окисление различных неорганических и органических субстратов, катализируемое пероксидазой растений. Возможно, что проведение таких исследований позволило бы определить расположение активного центра фермента на поверхности белковой глобулы, установить участки индивидуального связывания ИУК и исследуемых субстратов на ферменте. [c.74]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология