Иодтирозин

Аналогичным методом определяли аминогруппы, содержащиеся в липидах [100]. В работе 101] описано определение различных аминокислот в пробах белка величиной 2 мкг с применением изотопа Н в качестве индикатора. С применением реагента, меченного изотопом Н, и индикаторного изотопа (в виде N-ацетильного производного) или определили тироксин (3,5,3, 5 -тетраиод-трионин) [102]. Кроме этого, используя уксусный ангидрид, меченный тритием, для образования производных, и ацетил- С-произ-водное в качестве индикатора, определили 3-иодтирозин и 3,5-ди-иодтирозин [103]. Вместо моноацетильных производных тироксина и трииодтрионина в работе [104] рекомендуется применять их ди-ацетильные производные, которые более стабильны, более растворимы в полярных растворителях и легче очищаются. [c.313]

Гормоны щитовидной железы представляют собой иодированные производные аминокислоты тирозина. Иод поступает в организм с водой. В ткани железы он окисляется, принимает форму молекулярного иода и присоединяется к тирозиноБому кольцу, образуя моноиодтирозин. Затем в результате полимеризации иодтирозина образуются гормоны щитовидной железы трииодтиронин и тироксин. Происходят эти процессы в молекулах тирео-глобулина, содержащегося в дольках железы в составе коллоида. Более 90% органически связанного иода организма выделяется в виде тироксина. [c.177]

При иодировании тирозина последовательно образуются моно- и дииодтирозин (соответственно МИТ и ДИТ). Введение второго атома иода протекает с более высокой скоростью, по этому ДИТ является основным продуктом реакции. Степень замещения и распределение иодтирозина в пептидах, полученных после гидролиза белка, определяют по включению радиоактивной метки, а также методом дифференциальной спектрофото-метрии. [c.353]

Во всех проверенных реакциях иодирования белков участвуют тирозин или его производные. При низких концентрациях иодида и в. нейтральных или щелочных растворах иод преимущественно вступает в реакцию замещения с фенольными группами и почти не окисляет белок. Из природных и синтетических иод-содержащих белков были выделены три иодированные аминокислоты 2-иодтирозин, 3,5-дииодтирозин и тироксин. Выделение тироксина из иодированного казеина [127] в настоящее время принимается установленным, однако механизм его образования остается неясным. Херриотт [129а] выделил моноиодтирозин из пепсина, обрабатывавшегося разбавленным раствором иода таким образом, что в молекулу были введены только два атома иода эта работа вызвала полемику [128]. Однако обычно иод [c.316]

При обсуждении природы гетерогенности элюируемого материала с колонок ДЭАЭ-целлюлозы Роббинс [19] высказал мнение, что главными факторами, обусловливающими гетерогенность белковых фракций, могут быть различия в содержании в них иода (см. также [16]) и сиаловой кислоты. Если белковые фракции перед хроматографированием подвергали иодированию in vitro, то наблюдалось смещение иодированных белковых пиков по сравнению с контрольной пробой [19]. Тиреоглобулин, вероятно, является уникальным среди других белков в том смысле, что его основные функции не обусловливаются его макромолекулярными свойствами, а скорее всего определяются его ролью как динамического запаса биологически активных аминокислот ( гормональный иод ), количество которых вместе с количеством общего иода ( гормональный иод плюс иод негормональных иодтирозинов) может варьировать в зависимости от внутренних и внешних факторов. На основании этого можно сделать предположение, что тиреоглобулин, выделенный из экстрактов щитовидных желез различных животных одного вида, но с различными генетическими данными и (что типично для больших скотобоен) содержащихся на различных рационах, может быть до некоторой степени гетерогенным, что легко установить по хроматографическому поведению тиреоглобулина. [c.219]

Хотя тиреоглобулины, полученные из различных источников, могут содержать различные количества иода, соотношение гормональный иод /об-щий иод для различных препаратов — постоянная величина [43, 44]. Две-аминокислоты из ряда иодированных аминокислот, которые, как сейчас доказано, содержатся в тиреоглобулине, а именно 3,5, 3, 5 -тетраиодтиронин (тироксин, Т4) и 3,5-дииодтирозип (ДИТ), явились предметом классических исследований Харингтона [6]. Кроме этого, было найдено, что во всех нормальных тиреоглобулинах в качестве постоянных компонентов содержатся 3-иодтирозин (МИТ, [45, 46]) и 3,5,3 -трииодтиронин (Тд [47, 48]). [c.222]

Хотя высказывалось предположение [50, 961, что для секреции тироксина совершенно пе обязательно полное расщепление тиреоглобулина дс> составляющих его аминокислот, видимо, важен тот факт, что одновременно с гормоном выделяется по крайней мере часть иодтирозиновых компонентов, поэтому тиреоглобулин можно рассматривать как резерв иодида. Высокоактивная зависящая от НАДФИа деиодиназа щитовидной железы [97—99) способна отщеплять иодид от свободных иодтирозинов (но не от тироксина), благодаря чему внутри железы создаются благоприятные условия для возобновления биосинтеза тиреоглобулина. [c.229]

Конденсация двух молекул ДИТ с образованием Т4 или МИТ и ДИТ с образованием Т3 происходит в составе молекулы тиреоглобулина, хотя нельзя полностью исключить и возможность конденсации свободных МИТ и ДИТ со связанным ДИТ. Специальный конденсирующий фермент, осуществляющий это взаимодействие, не найден, и, поскольку процесс имеет окислительный характер, считают, что и он катализируется тиреопероксидазой. которая стимулирует образование свободных радикалов иодтирозина. Эту гипотезу подтверждает тот факт, что реакция конденсации подавляется теми же агентами, которые ингибируют окисление 1 . Образовавшиеся гормоны остаются в составе тиреоглобулина до начала его деградации, о которой говорилось выше. Гидролиз тиреоглобулина стимулируется тиреотропином, но тормозится 1 последний эффект иногда используют, применяя К1 для лечения гипертиреоза. [c.189]

В щитовидной железе вырабатывается ряд важнейших гормонов тироксин 3,5, З -трииодтиронин 3,5-ди-иодтирозин (промежуточный продукт биосинтеза тироксина). Они применяются для лечения нарушений функции щитовидной железы. [c.183]

Радиоактивный иод довольно легко включается в белок по остаткам тирозина с образованием иодтирозина или дииодтиро-зина. Для замеш,ения протона в бензольном кольце тирозина путем электрофильной атаки нужен катион I . Радиоактивный же иод доступает в виде йодида натрия Na I, где иод является анионом, поэтому катализаторами реакции иодирования тирозина служат окислители, способные отобрать у аниона иода два электрона и превратить его в катион, т. е. осуществить переход [c.236]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология