Порядок аминокислот в пептидных цепях

Порядок расположения аминокислот в пептидной цепи [c.42]

Уникальные свойства белков определяются не только количественными соотношениями между различными аминокислотами, но и определенной последовательностью их расположения в полипептидных цепочках. Аминокислотный состав белка и последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепочках называют первичной структурой белка. Первичная структура белка, помимо пептидных связей, содержит также некоторое число дисульфидных мостиков. Исследовать первичную структуру — это значит 1) определить число полипептидных цепей и установить, являются ли они открытыми или замкнутыми, 2.) установить линейную последовательность (порядок чередования) аминокислот в отдельных полипептидных цепях (или цепи) и 3) определить число и местоположение поперечных дисульфидных мостиков, соединяющих эти цепи в молекуле белка. Очевидно, что для разрешения этой задачи необходимо прежде всего иметь очищенные, гомогенные препараты белка, поскольку даже незначительная примесь посторонних белков может существенно исказить получаемые результаты. Кроме того, в распо- [c.77]

В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c.130]

В случае белков необходимо проделать большую работу, чтобы установить, например, порядок расположения аминокислот в пептидной цепи. [c.126]

Генетический код, ДНК как носитель наследственности предопределяет и свойства белков, синтезируемых в клетке. Иначе говоря, в ДНК закодированы свойства белков каждого вида микроорганизмов, т, е, присущая им специфичность. Особенности белков, их индивидуальные свойства находятся в зависимости от последовательности расположения аминокислот, входящих в состав пептидной цепи, которая в свою очередь предопределяется конкретным участком ДНК, состоящим из нескольких пар азотистых оснований, точнее — из нескольких нуклеотидов. То число нуклеотидов, от которых зависит включение при биосинтезе белка одной аминокислоты, получило название кодона. Один кодон содержит, как правило, три азотистых основания. Отсюда термин триплетный кодон, или триплет. Аденин, тимин, гуанин и цитозин — это азотистые основания, компоненты ДНК, из которых и состоят кодоны. Например, аденин, тимин, тимин (АТТ) аденин, цитозин, цитозин (АЦЦ) или — гуанин, аденин, цитозин (ГАЦ) и т. п. Кодоны, состоящие из трех азотистых оснований, способны обусловить включение всех 20 аминокислот, входящих в состав белков, в синтезируемый полипептид. Последовательный порядок триплетов ГНК предопределяет последовательный порядок аминокислот поли-пептидной цепочки. Если один триплет (кодон) обусловливает включение одной аминокислоты, тогда код называют невырожденным. Если же включение одной аминокислоты детерминировано несколькими кодонами, код называется вырожденным. [c.103]

Порядок аминокислот в пептидных цепях [c.135]

Если порядок чередования аминокислот в коротких цепях, хотя и с трудом, но поддается определению, то в отношении длинных пептидных цепей, содержащих 100 и более аминокислот, мы не располагаем в настоящее время никакими методами, которые позволили бы сделать это более или менее полно. Некоторые авторы пытались разрешить ряд вопросов в данном направлении путем исследования продуктов частичного гидролиза белков, осуществляемого концентрированной соляной кислотой при температуре 30, 45 и 60°. Эти исследования показали, что одни пептидные связи более стабильны, чем другие, и что расщепление связей при данном методе гидролиза происходит только в некоторых точках [c.135]

Подберите к каждому уровню структурной организации белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная) соответствующее понятие 1) конформация пептидного остова, в формировании которой участвуют водородные связи между всеми пептидными группировками 2) порядок чередования аминокислот в белках 3) пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке [c.40]

Известно, что пептид состоит из шести аминокислот-аланина, глицина, гистидина, лизина, метионина, триптофана. Однако порядок их расположения в пептидной цепи неизвестен. При химическом расщеплении этого пептида экспериментатору удалось идентифицировать три следующих трипептидных продукта деградации Met-His-Trp, Lys-Ala-Gly и Gly-Met-His. Какова аминокислотная последовательность этого пептида [c.32]

Первичной структурой называют порядок чередования (последовательность) аминокислотных остатков в белке. Даже идентичные по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами. Например, из двух аминокислот — аланина и тирозина — можно построить два пептида Ala—Туг и Туг—Ala. Из трех аминокислот можно получить шесть различных по первичной структуре трипептидов. Число изомеров полипептида, построенного из п разных аминокислот, равно числу перестановок из п элементов, т. е. п При г = 20 число возможных изомеров равно 2 10 . Если учесть, что в составе пептидной цепи каждая из аминокислот может встречаться больше одного раза, то число изомеров становится невообразимым. Возможность составления разных белков из аминокислот так же неисчерпаема, как возможность составления разных фраз из букв алфавита. Однако в живой природе реализуются не все эти возможности. В организме человека, по приближенным оценкам, имеется около 50 ООО разных белков. [c.24]

Иные возможные элементарные фотохимические повреждения в белке — разрывы полипептидной цепи, фотолиз других алифатических, гетероциклических и ароматических аминокислот — не вносят решающего вклада в инактивацию. Так, гипотеза об инактивации белков через разрыв пептидных связей оказалась несостоятельной по следующим причинам 1) согласно Мак Ларе-ну, квантовый выход фотолиза пептидной связи не превышает 0,0003, что, по крайней мере, на порядок ниже квантового выхода инактивации белков 2) при облучении химотрипсина и лизоцима даже такими дозами УФ-света, которые приводят к почти полной инактивации, заметного увеличения количества свободных аминогрупп не наблюдается. И только длительное облучение уже денатурированных (инактивированных) белков сопровождается их фрагментацией в результате прямых разрывов полипептидной цепи. [c.252]

Применение динитрофенильных производных, введенных в практику Зангером [25] с целью идентификации и количественного определения концевых аминогрупп, позволяет получить ценные сведения о количестве открытых цепей в белке. Кроме того, такие меченые аминокислоты служат в качестве реперных точек при исследовании неполного гидролиза (1346). В этом отношении полезными являются также е -аминогруппы лизина. Путем неполного гидролиза, осуществляемого с помощью кислоты и различных типов ферментов, оказалось возможным разрывать длинные полипептидные цепи в различных точках и путем анализа установить единственно возможную конфигурацию. Этим способом Зангер и Таппи[99]и Зангер и Томпсон [100] определили порядок чередования аминокислот в двух типах цепей, входящих в состав инсулина (табл. 27). Такой подход к проблеме структуры белка был облегчен широким применением новейших микрометодов хроматографии на бумаге и силикагеле и ионофореза. Таким образом, оказывается, что одна из крупнейших проблем химии белка поддается изучению с помощью весьма простых и экономичных методов. Цепи в инсулине имеют различную длину, причем цепь с N-концевым фенилаланином (цепь В) состоит из 30 остатков, а соответствующая глициновая цепь (цепь А) — из 21 остатка. Порядок чередования аминокислот и их содержание даны в табл. 27. Можно отметить следующее. Цепь А не содержит лизина, гистидина, аргинина, треонина, фенилаланина и пролина все эти компоненты входят в состав цепи В, в которой, в свою очередь, совсем нет изолейцина. Не наблюдается ни регулярного чередования аминокислот, ни тенденции к чередованию полярных и неполярных групп. Три ароматические аминокислоты (фен.фен.тир.) расположены последовательно, и два остатка глутаминовой кислоты связаны с двумя остатками ци-стеина (глу.глу.цис.цис.). В обеих цепях содержится шесть цистеиновых остатков, четыре из которых расположены врозь, а только что упомянутые два — рядом друг с другом в молекуле нативного белка все они существуют в форме цистина, но какие из них расположены между пептидными цепями, а какие в самих пептидных цепях — неизвестно. Часть дикарбоновых кислот присутствует в виде амидов — четыре в цепи А и две в цепи В. [c.255]

По мере удлинения пептидной цепи порядок в системе возрастает аналогично тому, как горсть рассыпанных бус приобретает упорядоченность при нанизывании на нитку. При этом вероятность соприкосновения отдельных бусинок друг с другом увеличивается, если нитка будет скручена или свернется. В рамках этой аналогии объединение аминокислот в одну цепную молекулу позволяет их боковым группам сталкиваться и взаимодействовать друг с другом при изги- [c.42]

В данном разделе специфичность протеолитических ферментов рассматривается применительно к селективному расщеплению полипептидов и белков с известным порядком расположения аминокислот. Следует, однако, иметь в виду, что порядок расположения аминокислотных остатков в цепи не определяет полностью пространственные взаимодействия. При свертывании цепи и появлении, например, структуры а-спи-рали боковые цепи последовательно расположенных аминокислотных остатков выступают из спирали через определенные промежутки и повернуты друг к другу на угол, ра-вный примерно 100° по отношению к оси спирали. Свобода вращения боковых цепей обусловливает значительное разнообразие занимаемых ими положений они могут быть удалены от другой- боковой цепи или пептидной связи, расположенных на расстоянии нескольких аминокислотных остатков в главной цепи, на такое же расстояние, как и от своего аминокислотного остатка или пептидной связи. Кроме того, возможно взаимодействие между боковыми цепями и пептидными связями, расположенными рядом геометрически, но принадлежащими к значительно удаленным друг от друга в цепи аминокислотным остаткам или даже к другой полипептидной цепи молекул. Таким образом, знание пространственной конфигурации может оказаться столь же важным при решении рассматриваемого вопроса, как и знание последовательности расположения аминокислот. [c.179]

Поэтому Сэнгер использовал в своей работе следующий прием. Он гидролизовал обе цепи инсулина на большое количество полипептидных фрагментов, каждый из которых содержал не более пяти аминокислотных остатков. Гидролиз полипептидных цепей он осуществил с помощью ферментов, выделенных из желудочного сока быка, которые катализируют специфический гидролиз пептидных связей между определенными аминокислотами. Затем Сэнгер разделил полученные фрагменты с помощью хроматографии и, используя диннтрофторбензоловый метод, определил в каждом из этих фрагментов последовательность аминокислот. Так как аминокислотные последовательности у разных фрагментов частично перекрывались, то оказалось возможным однозначно расположить эти фрагменты в том линейном порядке, в котором они находятся в интактной полипептидной цепи. Установив порядок фрагментов и определив [c.89]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология