Пептидные группировка

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. Далее отдельные участки макромолекулы белка ориен- тируются в пространстве, принимая в некоторых случаях достаточно [c.373]

В биурете имеются две пептидные группировки [c.296]

Таким образом, белки построены по типу амидов. Характерную для амидов группировку —СО—ЫН— принято называть пептидной группировкой. Иными словами, можно сказать, что белки являются высокомолекулярными соединениями, построенными из остатков аминокислот, связанных пептидной связью. [c.341]

Строение. Пептидная связь имеет св-ва частично двойной связи. Это проявляется в уменьшении длины этой связи (0,132 нм) по сравнению с длиной простой связи С—N (0,147 нм). Частично двоесвязный характер пептидной связи делает невозможным своб. вращение заместителей вокруг нее, поэтому пептидная группировка является плоской и имеет обычно / / а/ < -конфигурацию (ф-ла I) Т обр, остов пептидной цепи представляет собой ряд жестких плоскостей с подвижным ( шарнирным ) сочленением в ме сте, где расположены асимметрич атомы С (в ф-ле I обозначены звездочкой). [c.469]

Как и в спиральной структуре, максимальное замыкание водородных связей может достигаться между двумя идущими в противоположном направлении пептидными цепями. Стерические затруднения, вызванные боковыми группами, вынуждают пептидные группировки к повороту относительно [c.379]

Между атомами водорода в пептидной группировке и карбонильным кислородом третьей по счету от нее аминокислоты возникают внутримолекулярные водородные связи. Эти связи появляются после формирования спирали и закрепляют ее. [c.526]

Биурет дает окрашенные комплексные соединения с солями меди благодаря наличию группы — СО — КН — (пептидная группировка). Аналогичную биуретовую реакцию дают многие соединения, содержащие несколько групп — СО — КН, например, белковые вещества и продукты их распада (см. Биуретовая реакция на белки). [c.98]

Как видно из приведенной формулы, в биурете имеется группировка —С—МН. называемая пептидной группировкой или пептид- [c.198]

Поскольку молекулярные веса белков варьируют в широких пределах, такого рода формулы не совсем пригодны для сравнения соотношений различных аминокислот в белковой молекуле. Надо, однако, указать, что именно эти соотношения определяют физические и химические свойства белков, поскольку последние зависят главным образом от структуры боковых цепей К в пептидных группировках. [c.42]

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. [c.455]

Мы рассмотрели образование водородных связей при взаимодействии двух белковых молекул. Но сама белковая молекула представляет собою весьма длинную цепь. Наиболее простой белок состоит приблизительно из 150 остатков аминокислот. Такая цепочка в вытянутом состоянии суш,ествовать не может. Она или свяжется с другой подобной же молекулой, что и происходит в организме при образовании различных волокон, или же неизбежно, под влиянием своих собственных колебательных движений и теплового движения среды свернется в клубочек (глобулу). Исследования показали, что глобула — устойчивое образование, и эту устойчивость, наряду с другими силами, ей придают водородные связи. Дело в том, что прп изгибании и свертывании цепи различные звенья молекулы встречаются между собой. Естественно, что будут встречаться и пептидные группировки. В результате этих встреч отдельные участки белковой цепи будут связываться водородными связями в результате взаимодействия СО и ЫН групп. [c.73]

Как уже говорилось, гидратация белковых веществ обусловлена специфической природой белковой молекулы, наличием большого числа пептидных связей, а также аминных и карбоксильных групп. На стр. 283 приведены данные о числе молекул воды, связанной той или иной гидрофильной группой. Однако природа этих связей неодинакова. В то время как пептидные группировки — СО НН —), вероятно, связывают воду посредством водородных связей, аминные и карбоксильные группы, ионизируясь, связывают воду путем образования гидратационных оболочек из ориентированных диполей воды. Следовательно, в случае вытянутой полипептидной цепи возникновение гидратационной оболочки идет не на всей поверхности белковой молекулы, а только вокруг гидратационных центров. [c.289]

Они содержат в своих цепях пептидные группировки —КН—СО— и поэтому называются п о л и а м и д н ы м и смолами. [c.382]

Анализ аминокислотного состава пепсина показывает, что молекула этого белка содержит около 300 пептидных связей [194], а число щелочных аминокислот в его молекуле равно 6. Отсюда следует, что максимальное число водородных связей между прилегающими пептидными группировками равно приблизительно [c.161]

Рис. 8,22. Водородные связи между пептидными группировками.

В цепях молекул капрона, энанта и анида многократно повторяются амидные (пептидные) группировки —NH—СО—, почему эти вещества и называют полиамидными смолами. Этим их молекулы напоминают полипептидные цепи белков. Но в полипептидах (см.) пептидные группы повторяются через один углеродный атом, в молекулах капрона — через пять, энанта — через шесть, а анида — четыре и шесть углеродных атомов. [c.341]

Скелет пептидной цепи состоит из следующих одна за другой однообразных группировок (пептидной группировки). Эта группировка—ЫН>СН-СО—представляет структурную единицу цепи. Длина ее равняется 3,5 А . Составляющие ее элементы расположены по отношению к асимметричному углероду, находящемуся в геометрическом центре тетраэдра, по вершинам последнего (в соответствии с тетраэдрической моделью). [c.320]

Электронная структура полимеров определяется характером существующей химической связи между атомами элементарного звена и между отдельными участками макромолекулы. Например, в молекуле белка кератине, являющегося основой строения натурального волокна — шерсти, существуют ковалентные полярные связи с высокой долей делокализации электронной плотности между атомами пептидной группировки -НЯС-СО-КН-, составляющей скелет макромолекулы. Кроме этого, внутри макромолекулы и между макромолекулами существуют другие виды химической связи, также определяющие пространственную конфигурацию (конформацию) макромолекулы водородные связи, вандерваальсовы и другие виды взаимодействий. Но электронн-ная структрура полимеров не всегда может быть представлена как сумма электронных структур отдельных его участков. Вследствие большого числа атомов, участвующих во взаимодействии, для полимеров, так же, как и для твердых тел, но при гораздо большем числе влияющих факторов, могут быть рассчитаны валентная зона и зона проводимости. По величине расщепления — разности энергий между ближайшими границами этих зон, могут быть выделены полимеры — изоляторы, полимеры — полупроводники и полимеры — проводники электрического тока. Для полимеров с бесконечными цепями атомов, обеспечивающих делокализацию электронов по всей макромолекуле, предсказывают и сверхпроводящие свойства. [c.613]

Конец цепи с аминогруппой называется Ы-концом, конец цепи с карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО-группой одной пептидной группировки и NH-гpyппoй другой пептидной группировки могут легко образовываться водородные связи. Группы, входящие в состав радикала К аминокислот, могут вступать во взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры. [c.370]

Наличие избыточного отрицательного заряда на кислороде пептидной группы и положительного на азоте приводит к тому, что пептидные группировки очень легко образуют водородные овязи. Водородные связи образуют также концевые амино- и кар бокоильные группы и аналогичные группы боковых цепей. [c.538]

Отличительным структурным признаком пептидов является наличие пептидной группировки — ONH—. Поскольку атом углерода этой группировки находится в 5р2-гибридизованном состоянии, атомы, участвующие в образовании связей, расположены в одной плоскости. Связь С—N имеет длину 0,132 нм и носит заметный характер двоесвязности. Нормальная длина связи С—N равна 0,147 им. [c.650]

Строение пептидной группы. В пептидной (амидной) группе а-углерода находится в х/ -гибридном состоянии. Неподеленная п электронов атома азота вступает в сопряжение с л-электронами ( зи С=0, и в результате 7,тг-сопряжения электронная плотность с щается в сторону более электроотрицательного атома кислорода ( 8.1.4.3). При этом связь аэот — углерод в значительной стеш носит характер двойной связи — по длине она заметно короче об ной связи С—(0,147 нм). Одновременно несколько удлиняется се углерод—кислород. В связи с этим свободное вращение вокруг г тидной связи С—N затруднено, и пептидная группировка приобр( ет плоское строение (рис. 16.2). Возможность вращения вокруг ( зей С —С и С —сохраняется. В целом пептидная цепь предс ляет собой ряд плоскостей, разделенных своеобразными шарни ми — группами — HR— (рис. 16.3). При этом вращение вок указанных связей ограничено рядом факторов, например объеме полярностью радикалов R. [c.418]

Прежде всего требовало доказательства само образование комп-.иекса. Мы наблюдали высокую активность металла с пептидными соединениями как в гомогенном, так и в гетерогенном катализе. На рисунке (а) показана активность гомогенных катализаторов КЬ/полиами-ды. Эти катализаторы по активности в десятки раз превосходят родиевую чернь, полученную в тех же условиях. Зависимость активности от соотношения КЬ/полиамид можно рассматривать как доказательство того, что полиамидная группировка входит в активный комплекс. Максимальная активность достигается при соотношении ЕЬ/полиамид, равном 1 4, т. е. на один атом родия приходятся 4 пептидные группировки. Природа полиамида не влияет на активность катализатора. [c.408]

Написать реакцию образования трипептида дигли-цилаланина и подчеркнуть пептидные группировки. [c.98]

Пептидная группировка в белках находится в состоянии лактам-лак-тимной (кето-енольной) таутомерии (некоторые ученые объясняют это резонансной структурой пептидной группы), что следует из величин межатомных расстояний, определенных рентгеноструктурным анализом [c.38]

Денатурация может быть вызвана при помощи ряда органических веществ и растворителей. К таким органическим веществам относятся прежде всего мочевина, соли гуанидина, уретан и аналогичные амиды. Их действие связано с наличием амидной группировки, благодаря чему они способны конкурировать с пептидными группировками белка в отношении образования водородных связей, переключая их на себя. Это приводит к распаду некоторых белков на отдельные субъединицы или к переходу полипептидных цепей из спирализованной формы в статистический клубок. Для максимального проявления действия амиды должны присутствовать в больших концентрациях — например, для мочевины она может достигать 8 М. [c.185]

Физико-химические и иммунологические исследования дали большое количество данных, свидетельствующих о том, что глобулярные белки имеют жесткую структуру, остающуюся неизменной при высаливании белков, их кристаллизации и растворении. Белки являются единственными соединениями этого рода. Каучук, крахмал и многие синтетические макромолекулы меняют расположение цепей при растворении и в связи с этим теряют ту специфическую структуру, которая присуща им в твердом состоянии. Развернутые цепи молекул этих соединений в растворе могут образовывать бесчисленное количество сочетаний с одинаковыми энергетическими уровнями, в связи с чем они не обнаруживают никакой специфичности. Специфичность белков связана с сохранением ими внутренней структуры, а последняя, в свою очередь, обусловлена наличием перекрестных связей между свернутыми пептидными цепями. В предыдущих разделах было указано на три типа этих связей 1) дисульфидные мостики, образованные цистином 2) солевые мостики, образованные карбоксильными группами аспарагиновой и глутаминовой кислот и аминогруппами лизина или гуанидиновыми группами аргинина 3) водородные связи между пептидными группировками и полярными группами аминокислот. [c.166]

Белки, -спираль — пространственное расположение последовательности аминокислот (один из вариантов вторичной структуры белка), при котором полипептид образует регулярную спираль о шагом 5,44 А и диаметром 10,5 А. На каждый виток а-спирали прюЕодится по 3,7 аминокислотного остатка, а на один аминокислотный остаток — 1,5 А длины спирали. Между атомом водорода в каждой пептидной группировке и карбоянльным атомом кислорода третьей ло счету от нее аминокислоты возникают внутрицепочечные водородные связи, направленные вдоль оси спирали. Водородные связи появляются после образования спиральной структуры, закрепляют ее и стабилизируют. [c.15]

Цветные реакции белков. Биуретовая реакция. При взаимодействии в щелочной среде с солями меди ( USO4) все белки дают фиолетовое (при сильном разбавлении сиреневое) окрашивание. Аналогичную реакцию дает уже упомянутый ранее биурет NHj—СО—NH—СО—NHj (см.), откуда происходит название этой реакции. В биурете имеются две пептидные группировки —СО—NH—, которые и обусловливают появление окраски при взаимодействии с солями меди. Таким образом, биуретовая реакция белков подтверждает наличие в их молекулах пептидных связей. Эту реакцию дают и полипептиды, образующиеся при гидролизе белков. При этом окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, для различных полипептидов не одинакова дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а более сложные полипептиды — красную. [c.337]

Применение для обезвоживания. Для обезвоживания рудый угля в состав флотационного агента входит поливинилпирролидон [84]. При изучении способности поглощать воду рядом линейных полимеров было показано, что поливинилпирро.яидон обладает очень высокой степенью поглощения. Авторы предполагают, что поглощение осуществляется каждой пептидной группировкой [85]. [c.144]

Строение молекулы белка определяется расположением в ней остатков аминокислот и связями, которыми эти остатки связаны. Молекулы глобулярных белков имеют цилиндрическую форму, причем диаметр цилиндра может быть равен его высоте. Очевидно, полипептидные цепи скручены или свернуты в пространстве таким образом, что они максимально сближены между собой. Форма белковой цепи определяется порядком расположения аминокислот. Замещение двух-трех аминокислот в цепи другими кислотами приводит к изменению фэрмы молекулы. Решить вопрос о строении глобулярного белка очень трудно, однако имеются данные, свидетельствующие о том, что атомы, образующие пептидную группировку, расположены в плоскости, а водородная связь в пептидных цепях между группами — КН и С = О является линейной. Недавно с помощью дифракции рентгеновских лучей было установлено строение миоглобина. [c.288]

В волокнистых белках длина молекул в большой степени преобладает над толщиной их. Так, например, для фиброина шелка длина входяудих в его состав полипептид-иых цепей принимается равной приблизительно 1000 А. В то же время длина одной пептидной группировки (остатка аминокислоты) в остове полностью вытянутой цепи рав. няется З.бА толщина остова ее составляет 4,5 А длина боковых цепей может достигнуть более 10 А. [c.324]

Таким образом, высокая антибиотическая активность хлорамфеникола определяется одновременно тремя факторами 1) строго определенными геометрическими размерами и соответствующей конформацией аминопропандиольной цзпи 2) сильным поляризующим действием р-нитрофенильного радикала, геометрические размеры которого не имеют существенного значения 3) сильным поляризующим действием дихлорацетильного остатка, который должен одновременно удовлетворять и определенным геометрическим требованиям. Поляризующее действие р-нитрофенильного радикала существенно отражается на электронном характере атома С1 алифатической цепи и связанной с этим атомом гидроксильной группы, тогда как поляризующее действие дихлорацетильного остатка сказывается прежде всего на электронном характере атома азота, причем в обоих случаях происходит значительное снижение электронной плотности. Сочетание этих влияний с пространственной сближенностью и доступностью ациламино- и оксигрупп обусловливает сильное взаимодействие молекулы антибиотика со специфическими пептидными группировками некоторых энзимов, что и приводит в конечном итоге к нарушению обмена у микроорганизмов. [c.402]