Конформация пол и пептидных цепей

Рекомендации ШРАС [6] распространяют генетические названия на линейные полимеры. Полимеры, содержащие лишь небольшое число повторяющихся звеньев, называют олигомерами. Полимер, построенный из небольших одинаково повторяющихся в своей последовательности звеньев, называют регулярным значительно отличающиеся (особенные) участки полимера называют блоками. Регулярные полимеры могут быть тактическими, изотактическими или синдиотактическими (часто стерео-регулярными), однако для определения этих терминов, указывающих конфигурацию, следует обратиться к тексту правил. Существуют специальные правила [9] для описания конформации пептидных цепей. [c.203]

Рис. 5. Пептидная цепь нз остатков -аминокислот, имеющая конформацию правой а-спирали (для наглядности цепь изображена на поверхности цилиндра).

Эта умозрительная модель находит подтверждение при экспериментальном исследовании взаимосвязи конформации пептидной цепи с ее каталитической функцией. Установлено, что, если определенная конформация пептидной цепи сближает боковые группы с низкой реакционной способностью, эта их способность многократно усиливается именно за счет сближения. Такая конформация пептидной цепи, которая обеспечивает биохимически активное сближение боковых групп пептида, называется нативной. [c.49]

Конформации пептидных цепей [c.87]

Л. Полинг и Р. Кори рассмотрели конформации пептидных цепей в гемоглобине и миоглобине. Ранее Перутц и Кендрью установили, что эти белки содержат участки повышенной плотности, которые имеют очертания стержней [72, 73]. Они предположили, что стержни обладают той же структурой, что и а-кератин. Л. Полинг и Р. Кори приписали гемоглобину и миоглобину а-спиральное строение и высказали мысль, что такая конформация полипептидной цепи характерна и для других глобулярных белков, т.е. а-спираль имеет фундаментальное значение в пространственной организации белковых молекул. [c.23]

КОНФОРМАЦИЯ ПЕПТИДНЫХ ЦЕПЕЙ В БЕЛКАХ [c.26]

Изучение гидродинамич. свойств р-ров П. (вязкость, диффузия, седиментация, двойное лучепреломление в потоке) позволяет детально исследовать явление конформационных переходов а-спираль статистич. клубок (р-форма). Кроме того, этими методами обнаружены промежуточные фазы, отвечающие др. конформациям пептидной цепи, а также образование ассоциатов из нескольких молекул путем латеральной агрегации. Ассоциация наиболее ярко выражена в растворителях, не разрушающих водородные связи (хлороформ, диоксан, бензол). [c.14]

Структурной основой белков является полипептидная цепь. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 6.8, а. Все атомы пептидной связи находятся преимущественно в одной плоскости. Уровни структурной организации белков описываются аналогично другим полимерам. При жесткой пептидной связи и фиксированных геометрических параметрах конформация полипептидной цепи описывается двухгранными углами Ф, и ф, при С -атомах (рис. 6.9). Вращение вокруг амидной связи -N фактически заторможено. Пептидная связь способна к таутомерным переходам по схеме [c.341]

Пигмент крови — гемоглобин имеет четыре окрашивающих группы на молекулу. Его молекулярный вес в четыре раза больше, чем миоглобина. Хотя гемоглобин и отличается от миоглобина по аминокислотному составу, конформация каждой из четырех его субъединиц поразительно напоминает конформацию пептидной цепи миоглобина. [c.340]

Первая достаточно обоснованная теория была предложена X. By (1931), согласно которой денатурация состоит в изменении конформации пептидных цепей в белковой молекуле. Под влиянием денатурирующих агентов происходит разрыв слабых связей между пептидными цепями, разобщение их и, очевидно, образование новой конфигурации. Многие свойства белка значительно изменяются при таких слабых воздействиях на них, при которых обычные вещества не претерпевают никаких изменений. Такие изменения специфических свойств, характеризующих индивидуальные белки, обычно и называют денатурацией. Изменения белков при более сильных воздействиях, сопровождающиеся, например, отщеплением аммиака или пептидов, уже не рассматриваются как денатурация. [c.47]

Количество формально возможных спиральных конформаций пептидной цепи оказывается весьма большим. Хотя многие из них являются нереальными по стерическим причинам, тем не менее это количество остается внушительным. Л. Брэгг, Дж. Кендрью и М. Перутц касаются лишь структур, полностью насыщенных водородными связями, интуитивно полагая, что они отвечают минимальной свободной энергии и, следовательно, наиболее вероятны. Авторы подробно анализируют эти структуры и отмечают, в какой степени они согласуются с известными экспериментальными данными и прежде всего с данными рентгеноструктурного анализа. Среди большого числа структур отметим спираль 4]4 с четырьмя аминокислотными остатками на виток и водородной связью между двумя пептидными группами, разделенными тремя остатками. [c.20]

В табл. 6.7 приведены значения ДС для основных аминокислот (принимая в качестве среды переноса этанол). Поскольку глицин является основным звеном пептидной цепи, обеспечивающим ее конформационные переходы, возникновение конформаций, характерных для данной белковой молекулы, определяется природой боковых заместителей других аминокислотных звеньев, определяющих первичную структуру полипептида. [c.348]

На этом уровне молекулярной организации обнаруживается принципиально новое свойство пептидных молекул — способность выделить часть пространства как внутримолекулярную. Эта область внутри а-спиральной структуры недоступна для молекул воды и низкомолекулярных электролитов, тогда как остальная часть пространства, занятая растворителем, электролитами и другими пептидами, может быть названа внешней. Боковые группы аминокислот направлены в сторону внешнего пространства, гидратированы в соответствии со своими гидрофобными свойствами и расположены при максимально плотной упаковке в соответствии со своими удельными объемами (см. табл. 1). Обычные молекулярные модели недостаточно точно представляют конформации пептидных цепей, так как строятся без учета гидратации боковых групп аминокислотных остатков. [c.43]

Причиной изменения конформации пептидной цепи могут быть не только ее межмолекулярные взаимодействия, но [c.57]

Линейные полипептидные цепи индивидуальных белков за счет взаимодействия функциональных фупп аминокислот приобретают определенную пространственную трехмерную структуру, или конформацию. В глобулярных белках различают два основных типа конформации пептидных цепей вторичную и третичную структуры. [c.9]

В белках различают два уровня конформации пептидных цепей — вторичную и третичную структуры. [c.27]

Разнообразие свойств аминокислот вместе с различиями первичной структуры пептидных цепей создают возможность неисчерпаемого количества разных конформаций на уровне третичной структуры. Характер пространственной укладки определяется аминокислотным составом и чередованием аминокислот в пептидной цепи. Следовательно, конформация пептидной цепи (пространственная структура) является такой же специфической характеристикой данного белка, как и первичная структура. Некоторые примеры пространственной структуры белков приведены на рис. 1.17. [c.33]

Таким образом, в белках различают четыре уровня структурной организации первичная структура — порядок чередования аминокислотных остатков в пептидных цепях вторичная и третичная структуры — конформация пептидных цепей четвертичная структура — число протомеров в олигомерных белках, их пространственное расположение и способ соединения. [c.43]

Реакции, с помощью которых аминокислоты включаются в состав белков, были вкратце рассмотрены в гл. И (разд. Д, 1) и будут еще обсуждаться в гл. 15 (разд. В). Однако следует иметь в виду, что образование биологически активных катализаторов, гормонов и структурных белков часто еще не завершается тем, что пептидная цепь сходит с рибосомы и свертывается в определенную предпочтительную конформацию. Очень часто белки далее гидролизуются в определенных местах и могут подвергаться различным ковалентным модификациям, [c.94]

Таким образом, конформация пептидной цепи определяется ее первичной структурой. С другой стороны, в результате формирования вторичной и третичной структур образуются активные центры белков. Следовательно, можно сказать, что в генах закодирована информация о строении активных центров белков. [c.138]

Так, например, конформационные изменения в активном центре биокатализатора способны вызвать реакцию, сопровождаемую значительными энергетическим и энтропийным эффектами, в то время как само по себе изменение конформации отвечает ничтожной убыли энтропии. Именно поэтому кодовые механизмы, развившиеся в эру слабых взаимодействий, приобрели особое значение и стали основой для дальнейшей эволюции, в которой сохранились молекулярные остовы соединений, возникших в эру сильных взаимодействий (углеродные п пептидные цепи, полифосфатные эфиры и др.). [c.8]

Легко понять, что любые конформации пептидной цепи могут быть описаны набором значений углов и i у каждого из С°-атомов (обычно 1U — 180") другими словами, знание таких значений для всех пептидных звеньев эквивалентно полной 1нформации о пространственном строении основной цепи белка и пептида. [c.87]

Графически конформационные параметры полипептидной цепн удобно изображать с помощью карт, предложенных Г. Рамачаидра-ном в 1963 г. ( карты Рамачандрана ) и отражающих зависимость энергии остатка от параметров и (рис. 36). Значения углов (( и откладываются по осям координат от —180 до +180. В силу взаимодействия между заместителями в пептидной цепи углы и не могут принимать любые значения — для них разрешенными оказываются лишь некоторые дискретные области (выделенные на карте темным цветом), которые соответствуют энергетически выгодным конформациям пептидной цепи, т. е., по существу, являются областями минимума энергии. Их достаточно компактная локализация свидетельствует о том, что углы и I- взаимосвязаны, изменение одного из них влечет изменение второго. Например, если угол ip приобретает значение в интервале 60 — I20, то для угла энергетически выгодным оказывается значение, не превышающее — 60 ". [c.87]

Закрепление конформации пептидной цепи. За несколько лет того, как экспериментально была установлена конформация пет ных цепей, Л. Полинг и Р. Кори (1951) на основании расчетов п сказали наиболее выгодные способы укладки цепей в пространс [c.418]

Взаимное расположение ионогенных групп в макромолекулах белков существенным образом влияет на конформацию пептидных цепей и морфологию. Наиболее выгодным состоянием с минимумом свободной энергии должны обладать такие структуры амфотерных макромолекул-цвиттерионов, в которых были бы сближены (в изоточке) противоположно заряженные функциональные группы. Подобному расположению групп и, следовательно, полипептидных цепей мешают ограниченная гибкость цепей, близость ионогенных функциональных групп в первичной структуре и наличие внутримолекулярных водородных, вандерваальсовых и ковалентных связей. Можно было бы думать, что нарушение вторичной или третичной структуры вызовет увеличение локальной цвит-терионности — сближение противоположно заряженных групп в макромолекуле белка. Это действительно имеет место при плавлении а-спирали, в процессе нагревания В-цепи инсулина или [c.196]

Спираль может быть правой или левой (соответственно по движению часовой и против движения часовой стрелки). В белках в большинстве случаев обнаружена правая форма а-спира-ли. В некоторых глобулярных белках не вся вторичная структура представлена только спиралью,— последняя представляет только часть структуры. В другой части белка спираль отсутствует вследствие напряжений, возникающ,их в процессе биосинтеза белковых глобул. Наличие остатков пролина в цепи также может быть причиной отсутствия а-спиралей в отдельных участках молекул. Особая структура пролина вызывает резкие изгибы пептидной цепи и искажение ее спиральной конфигура ции. Конфигурация пептид ной связи и конформация пептидной цепи в основноь зависят от природы соответ ствующих аминокислот. [c.43]

Скотт и Шерага для потенциальных барьеров и получили значения соответственно 0,6 и 0,2 ккал/моль. Г. Рамачандран и В. Сасисекхаран оценили эти барьеры в 1,0 и 0,5 ккал/моль [78], а Д. Брант и П. Флори -1,5 и 1,0 ккал/моль [86]. Де Сантис и соавт. [87] предполагают вращение вокруг связей Н-С (ф) и - (v) практически свободным и в своих расчетах регулярных конформаций пептидной цепи вообще не учитывают вклад торсионных взаимодействий. [c.122]

Известна последовательность (рис. 9.2) и пространственная структура а-химотрипсина и его зимогена — химотрипсиногеиа частично сформированный в знмогене активный центр, не способный осуществлять катализ, полностью сформирован в химотрипсине, образующемся при активации зимогена (разд. 8.7.2.1). На рис. 9.3 изображена конформация пептидной цепи фермента показано расположение групп активного центра. Остатки Ser-195 и His-57 сближены, что согласуется с более ранними данными по химической модификации групп активного центра. Данные рентгеноструктурного анализа свидетельствуют также об участии ряда других функциональных групп в формировании активного центра. N-Концевой изолейции В-цепи, который не является концевым в одиночной полипептидной цепи неактивного зимогена и освобож- [c.300]

По-аидимому, в природе наиболее часто встречаются двр конформации полипептидов 1 -спираль и складчатый слой антипараллельно наирал.тепиых пептидных цепе . Возможность их существования теоретически предсказали Полинг и Кори, исходя 13 рассмотренных выше свойств пептндиой связи. [c.382]

В антипараллельном складчатом слое точно так же осуществлена транс-конформация пептидных связей (рис. 16). Полипептидные цепи расположены параллельно друг другу, причем соседние цепи имеют противоположное направление. Л1ежмолекулярные водородные мостики перпендикулярны направлению пептидных цепей. Образующийся сетчатый слой пересечен поперечными складками, плиссирован . На его сгибах располагаются а-углеродные атомы, от которых вверх и вниз попеременно отходят боковые [c.383]

Спектрополяриметрический метод был использован для изучения изменений конформации, вызываемых введением дополнительных пептидных цепей в молекулу инсулина по трем его свободным аминогруппам [15]. Исходный инсулин спирален на 25%, модифицированный лизином — на 32—33%, модифицированный глутаминовой кислотой — на 3—16%. Если к растворам синтетической полиглутаминовой кислоты добавить некоторые красители (акридин оранжевый, псевдоизоцианин) и измерить дисперсию оптического вращения в области 560—360 нм, то при pH 5,5 кривая ДОВ имеет плавный характер (полимер в неупорядоченной конформации) при pH ниже 5,1, когда полимер приобретает спиральную конформацию, дисперсия оптического вращения становится аномальной, причем величина вращения резко возрастает. Это связано с адсорбцией красителя на спиральной полипептидной цепи, в результате чего полоса поглощения красителя становится оптически активной [16]. Дальнейшее развитие спектрополяриметрического метода позволило перейти к прямому измерению эффекта Коттона в области 185—240 нм, непосредственно связанного со спиральностью молекул белков и полипептидов (обзор см. [17]). [c.638]

Конформация. — В 1951 г. Полинг и Kopи предложили конформацию полипептидной цепи, в частности фибриллярных белков. Эта конформация в настоящее время подтверждена множеством доказательств. Основанием гипотезы Полинга и Кори были точные рентгеноструктурные определения межатомных расстояний в простых пептидах, таких, как L-aлa(Hил-L-aлalHИн, данные для которого представлены на диаграмме а. Вследствие резонанса пептидных групп связь С—N укорочена, а связь С = 0 удлинена, амидные группы лежат в одной плоскости в грамс-положении. [c.709]

Основная проблема создания систем конверсии энергии биомассы в водород связана с превращением этих метаболитов в топливную форму. Для биотехнологии можно было бы воспользоваться и другими механизмами превращения энергии, вьывленными у микроорганизмов. Например, галофильная бактерия На1оЬас1епит каЬЫит способна использовать световую энергию, улавливаемую пурпурным пигментом (бактериородопсином), вмонтированным в мембрану клетки. Молекула пигмента состоит из одной поли-пептидной цепи, к которой прикреплена молекула ретиналя, являющегося светочувствительной частью пигмента. Под влиянием солнечного света изменяется конформация пигмента, приводящая к переносу ионов водорода (Н ) через мембрану. Пигмент является как бы протонным насосом. Молекулы бактериородопси-на располагаются в мембране триадами, и перекачивание протонов через мембрану обеспечивает градиент концентрации Н (АН ), вследствие чего они движутся к наружной стенке, у которой пространство подкисляется и возникает электрохимический градиент (Ац н)- [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология