Гликофорин антигены

Если бы все углеводные остатки гликофорина оказались равномерно распределенными на поверхности клетки, то они могли бы покрыть около 75 ее поверхности, образовав редкую сетку. В действительности же они распределены, ло-видимому, неравномерно и образуют выступающие из мембраны локальные скопления. Было показано, что углеводные выступы являются носителями антигенов групп крови М -типа (разд. В 1) и ряда других иммунологических детерминант. Они служат также рецепторами для вирусов гриппа и местами присоединения растительных агглютининов (разд В.З). [c.353]

Другие группы эритроцитарных антигенов определяют специфичность типа MN. В этом случае антигены также представлены, по-видимому, олигосахаридами, связанными с остатками серина, треонина и аспарагина молекул гликофорина (рис. 5-2). Два идентифицированных антигена имеют следующее строение [86] [c.377]

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

Мембраны эритроцитов содержат около восьми основных полипептидов [6]. Пять из них являются внешними и составляют 40 % общего содержания белка. Основным внутренним белком является гликофорин, один из немногих внутренних белков с установленной аминокислотной последовательностью (рис. 25.3.7) . В его молекуле несколько аминокислотных остатков связано с олигосахаридными фрагментами, которые в основном определяют антигенные и рецепторные свойства эритроцитов эти олигосахариды локализованы исключительно в Л -концевой части аминокислотной последовательности и находятся на внешней поверхности мембраны. Примечательна также высокая концентрация остатков дикарбоновых аминокислот в С-концевой последовательности. Однако наибольший интерес представляет участок между М- и <--концевыми последовательностями, содержащий около двадцати [c.121]

Никаких доказательств того, что процесс образования пятен и шапочки имеет какое-то отношение к стимуляции синтеза антител, не существует. Тем не менее зтот процесс интенсивно изучается, поскольку, возможно, полученные при зтом сведения помогут понять причины высокой подвижности связанных иммуноглобулинов и других рецепторов в клеточных мембранах. Существует предположение, чтО рецепторные молекулы (например, гликофорин) проходят через мембрану и связываются с цитоскелетом , образованным микрофиламента-ми и микротрубочками [97]. Рецептор, находясь в одном из состояний, должен быть свободным, чтобы диффундировать в плоскости мембраны с образованием пятен , зтот процесс не требует затраты знергии. В другом состоянии рецептор должен быть связан с микрофиламента-ми и микротрубочками, движения которых могли бы обеспечивать процесс образования шапочки , требующий знергии. В некоторых случаях инициация синтеза антител в лимфоцитах может происходить при связывании лектинов. Поскольку структура конканавалина А и характер его связывания с углеводными группами (разд. В 3) уже известны, мы надеемся, что исследование взаимодействия лектинов с клеточными поверхностями приблизит нас к пониманию сложных процессов, лежа щих в основе ответа на антиген [98, 99]. [c.386]

Изучение белков, содержащихся в плазматической мембране эритроцитов, позволило сформулировать новые представления о строении мембран. Возникло, в частности, предположение о том, что по крайней мере некоторые мембраны имеют скелет . В мембране эритроцита человека содержится пять главных белков и большое число минорных. Большинство мембранных белков-гликопротеины. К интегральным белкам в мембране эритроцита относится гликофорин ( переносчик сахара ). Его молекулярная масса составляет 30000 гли-кофорин содержит 130 аминокислотных остатков и множество остатков сахаров, на долю которых приходится около 60% всей молекулы. На одном из концов полипептидной цепи располагается гидрофильная голова сложного строения, включающая в себя до 15 олигосахарид-ньк цепей, каждая из которых состоит приблизительно из 10 остатков сахаров. На другом конце полипептидной цепи гликофорина находится большое число остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 12-20), которые при pH 7,0 несут отрицательный заряд. В середине молекулы, между двумя гидрофильными концами, располагается участок полипептидной цепи, содержащий около 30 гидрофобных аминокислотных остатков. Богатый сахарами конец молекулы гли-1Кофорина локализуется на внешней поверхности мембраны эритроцита, выступая из нее в виде кустика. Считают, что расположенный в середине молекулы гликофорина гидрофобный участок проходит сквозь липидный бислой, а полярный конец с отрицательно заряженными остатками аминокислот погружен в цитозоль. Богатая сахарами голова гликофорина содержит антигенные детерминанты, определяющие группу крови (А, В или О). Кроме того, на ней имеются участки, связывающие некоторые патогенные вирусы. [c.347]

Гликофорин А является главным сиалогликопротеином плазматической мембраны эритроцита, определяющим ряд антигенов групп крови. Концевые участки его молекулы выступают по [c.34]

Минорные системы групп крови Эпитопы системы MN представлены N-концевыми гликозилиро-ванными участками гликофорина А — гликопротеина поверхности эритроцитов. Антигенность определяется полиморфизмом аминокислотных остатков 1 и 5. Носителем антигенов близкой системы Ss является гликофорин В. Зависимость групп крови от поверхностных белков эритроцитов представлена на рис. 24.8. Минорные группы [c.445]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология