Белки интегральные

Рис. 3.1. Модели мембран, а-—бислойная модель липидных мембран б — модель Даниелли — Давсона. Этот и более по.зднне варианты модели помещают белки главным образом на поверхность бислоя. Гидрофобные области белка проникают в липидную фазу. Белки образуют также поры в мембране в — модель Синджера — Николсона, различающая интегральные и периферические белки (см. текст). Гидрофобные части интегральных белков погружены в липидную фазу или пронизывают ее насквозь (см. также рис. 3.4).

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

Периферические белки Интегральные белки [c.12]

Для исследования локализации интегральных белков в мембране используются различные методы [И]. Среди них наиболее предпочтительными благодаря своей селективности являются ферментативные. С помощью протеаз, например, если действовать ими сначала на наружную, а затем на внутреннюю поверхности мембраны, можно определить, различна ли структура и функция белка на разных сторонах бислоя. Было показано, в частности, что при перфузии аксона проназой, мишенью действия фермента оказались белки, участвующие в инактивации натриевого канала, и, следовательно, они должны быть размещены на внутренней стороне мембраны. Если же проназой действовали извне, то на инактивацию натриевого канала она почти не влияла (гл. 6). [c.77]

Периферич. белки по своим св-вам мало отличаются от обычных водорастворимых белков. Характерная особенность интегральных белков-плохая р-римость в воде и склонность к образованию ассоциатов. Их удается перевести [c.29]

В последние годы весьма перспективной считается жидкостно-мозаичная модель структуры биологических мембран, предложенная в 1966 г. Д. Ленардом и С. Сингером, первоначальный вид которой представлен на рис. 1. Основу мембраны, согласно жидкостно-мозаичной модели, составляет двойной липидный слой. Большая часть мембранных белков имеет амфипатическую природу и образует глобулы, в которые могут включаться олигосахариды или специфические липиды с образованием гликопротеидов. Глобулы погружены в бимолекулярный липидный слой, причем некоторые из белков (интегральные) пронизывают пространство мембраны насквозь. Если представить, что мы смотрим на поверхность такой мембраны, то чередующиеся участки белков и липидов как бы создают мозаичную картину. Большая часть фосфолипидов представляет собой прерывистый двойной слой, полярные группы которого находятся в контакте с водой небольшая же их часть может жестко связываться с интегральными белками. Впо- лне возможно, что изменение фазового состояния липидного бислоя может вследствие, например, температурного фактора передаваться на интегральные белки и изменять их форму. [c.37]

Сверху н снизу небольшие кружки со спиральными хвостами изображают липиды крупные тела, включенные в двойной слой липидов — молекулы белков (интегральные белки). Периферические белки находятся на поверхности мембраны [c.387]

Особенность интегральных белков - наличие в их полипептидной цепи довольно протяженных участков с преобладающим содержанием неполярных аминокислот. Как правило, эти участки имеют конформацию ач пирали, на наружной стороне к-рой расположены боковые углеводородные фрагменты аминокислотных остатков, в результате чего вся спираль, в целом, приобретает гидрофобный характер. Доля а-спиральных участков в мембранных белках довольно велика (составляет 30-50%), остальная часть полипептидной цепи находится преим. в форме неупорядоченного клубка. Участков с Р-структурой, как правило, мало. [c.29]

Белковые компоненты мембран образованы глобулярными белками, гликопротеинами с молекулярной массой от 5000 до 250 ООО. В зависимости от прочности связывания с мембраной различают периферические и интегральные белки. Интегральные белки располагаются между липидами монослоя (рис. 15.3) или пронизывают весь бислой, часто возвышаясь над поверхностью мембраны. Периферические белки связаны с мембранами за счет межмолекулярных электростатических взаимодействий и водородных связей и зачастую контактируют с интегральными белками. [c.444]

Для экстраполяции вышеизложенных закономерностей на ин-тактные клетки, содержащие белки, исследовали влияние ГНР на эритроциты и митохондрии. Для мембран эритроцитов характерно присутствие значительного количества поверхностных и интегральных белков, приводящее к большой механической прочности мембраны. [c.566]

Современное развитие химических и биологических наук истребовало более глубокого проникновения в существо изучаемых процессов, детального анализа химического состава разнообразных смесей и биологических объектов. Кроме того, для химического и биотехнологического ироизводства, в том числе для промышленности лекарственных средств, характерны постоянное возрастание требований к чистоте выпускаемых продуктов, ужесточение методов контроля, тенденция к использованию количественных критериев ири оценке качества. Поэтому помимо оценки интегральных характеристик, присущих объекту исследования в целом, часто требуется детальное изучение содержания отдельных компонентов, определяющих состояние биологических систем либо качество химических продуктов. Рещение этих задач, как правило, невозможно без применения достаточно эффективных методов разделения сложных смесей. Среди таких методов доминирует хроматография. Бурно развиваясь в последние десятилетия, этот метод открыл возможности разделения смесей, содержащих десятки и сотни компонентов, их качественного и количественного анализа, препаративного выделения индивидуальных веществ. Принципы хроматографии весьма универсальны, благодаря чему она оказалась пригодной для изучения объектов самой различной природы — от нефти и газов атмосферы до белков, нуклеиновых кислот и даже вирусов. Этим объясняется огромный интерес представителей различных научных и технических дисциплин к хроматографическим методам. Только в пяти специализированных международных журналах по хроматографии ежегодно выходит в свет свыше 2000 публикаций ио различным вопросам теории и применения метода, общее же их число в несколько раз больше. [c.5]

Теперь мы обратимся к краткому рассмотрению того, как описанные фотохимические изменения превраш,аются в электрический импульс, который стимулирует мозг. Существуют доказательства, что одиночный квант света может вызвать раздражение палочки сетчатки. Однако поглощение одного кванта еще не создает эффекта зрения. Для этого требуется попадание нескольких квантов (согласно разумной оценке, от двух до шести квантов) в одну и ту же палочку в течение относительно короткого временного промежутка. Но даже в этом случае процесс весьма эффективен, а энергия конечной реакции существенно превосходит энергию, поглощенную зрительным пигментом. Поглощение света инициирует цепь реакций, черпающих энергию из метаболизма. Тем самым зрительное возбуждение является результатом усиления светового сигнала, попадающего в сетчатку. Фоторецептор служит биологическим эквивалентом фотоумножителя, который преобразует кванты света в электрический сигнал с большим усилением и низким шумом (см. гл. 7). И фоторецептор, и фотоумножитель достигают большого коэффициента усиления с помощью каскада стадий усиления. Зрительные пигменты представляют собой интегральные мембранные белки, которые находятся в плазме и мембранах дисков внешнего сегмента фоторецептора. Фотоизомеризация ретиналя вызывает серию конформационных изменений в связанном с ним белке и тем самым образует или раскрывает ферментативный активный центр. Следует каскад ферментативных реакций, которые в конце концов дают нервный импульс. Электрический ответ начинается с кратковременной гиперполяризации, вызванной закрытием нескольких сотен натриевых каналов в плазматической мембране. Таким способом молекулы-посредники (мессенджеры) передают информацию от диска рецептора к мембране плазмы. Вероятным кандидатом на роль мессенджера является богатый энергией циклический фосфат цГМФ (гуанозин-3, 5 -цикломонофосфат), возможно, в сочетании с ионами Са +. Было показано, что катионная проводимость плазматических мембран палочек и колбочек прямо контролируется цГМФ. Таким образом светоиндуцированные структурные изменения диска активируют механизм преобразования, который сам генерирует потенциал, распространяющийся по плазматической мембране. В настоящее время детали механизмов преобразования и усиления продолжают исследоваться. Была предложена схема, основной упор в которой делается на центральную роль фосфодиэстеразы в процессе контроля за кон- [c.241]

Гидрофобные а-спиральные участки интегральных белков обычно содержат от 17 до 26 аминокислотных остатков, что вполне достаточно, чтобы полипептидная цепь однократно пересекла М. б. В белках, к-рые пронизывают М. б. насквозь, такие гидрофобные тяжи соединяют между собой полярные области белковой молекулы, находящиеся на противоположных сторонах мембраны. У белков, расположенных только на одной стороне М. б. и погруженных в нее лишь частично, а-спирали служат своеобразным гидрофобным якорем , прочно удерживающим белок в мембране. В нек-рых случаях заякоривание белков в М.б. происходит при помощи ковалентно связанных с ними липидов. [c.29]

Иммобилизация липидов может происходить в результате латерального фазового разделения, приводящего к образованию гелевой фазы, или при их взаимод. с белками. Предполагается, что интегральные белки окружены пограничным слоем липидных молекул (т. наз. аннулярные липиды), подвижность к-рых ограничена или, по крайней мере, нарушена в результате контакта с неровной пов-стью белковой глобулы. [c.30]

Как уже упоминалось ранее (см. разд. 25.3.2), белки мембран можно подразделить на внешние, которые свободно закреплены на поверхности мембраны, и внутренние (или интегральные), расположенные внутри мембраны. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством — растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [c.121]

Интегральные мембранные белки сами по себе, по-видимому, всегда асимметричны. Неизвестно ни одного примера, когда белковая молекула была бы целиком заключена между липид- [c.78]

Еще менее прочны комплексы с белками. Так, альбумин с образует комплекс с интегральной %Ку = Ъ,1, а желатина 1 ЛГу = 3,3. Несмотря на [c.180]

Белки взаимодействуют с мембранным бислоем, в результате чего они либо ассоциируются с поверхностью мембраны — периферические белки, либо пересекают бислой один или несколько раз, прочно интегрируясь в него,— это интегральные белки. Интеграция оказывается возможной, если в первичной структуре белка имеются достаточно протяженные участки, содержащие гидрофобные аминокислотные последовательности. В таком случае белковые молекулы способны самопроизвольно встраиваться в бислой. При ассоциации рибосом с мембранными структурами встраивание гидрофобных белков в мембрану осуществляется синхронно с их синтезом при участии специальных механизмов, потребляющих энергию АТФ. [c.301]

Аксиальное вращение липидных молекул происходит очень быстро с частотой порядка 10 -10 "S тогда как латеральная диффузия осуществляется гораздо медленнее. Тем не менее при среднем коэф, латеральной диффузии липидов ок. 10 см -с , измеренном для мн. М.б., липидной молекуле потребуется всего 1 с, чтобы промигрировать от одного конца клетки до другого. Очень медленно протекает в липидном бислое флип-флоп. Обычно полупериод флип-флопа составляет величины порядка неск. часов или даже дней. Однако в нек-рых мембранах скорость флип-флопа м. б. значительно выше (полупериод 1-2 мин), что объясняется участием определенных интегральных белков в переносе липидных молекул через мембрану. [c.30]

Эта асимметрия выявляется также при изучении мембранных белков. Интегральные белкн в большинстве своем (если ие все) гликозилированы, и их углеводные компоненты располагаются с наружной стороны мембраны. Углеводы, составляющие около 10% массы мембраны,— это обычно олигосахарндные цепи, ковалентно связанные с белками и реже с липидами. [c.41]

В 1971 г. Ф. Сенгер и Г. Николсон предложили жидкостно-мозаичную модель биомембран, согласно которой мембраны представляют собой жидкокристаллические структуры, в которых белки могут быть не только на поверхности мембран, но и пронизывать их насквозь. В этом случае основой мембраны является липидный бислой, в котором углеводородные цепи фосфолипидов находятся в жидкокристаллическом состоянии, и с этим бислоем связаны белки двух типов периферические и интегральнь1е. Первые - гидрофильные, связаны с мембранами водородными и ионными связями и могут быть легко отделены от липидов при промывании буфером, солевым раствором или при центрифугировании. Вторые белки - гидрофобные, находятся внутри мембраны и могут быть выделены только после разрушения липидного слоя детергентом (процесс солюбилизации мембран), например, додецилсульфатом натрия, ЭДТА, тритоном и др. Интегральные белки, как правило, амфипатические, т.е. своей гидрофобной частью они взаимодействуют с жирными кислотами, а гидрофильной частью - с клеточным содержимым. Интегральные белки часто являются гликопротеидами, которые синтезируются в аппарате Гольджи, глико-зилируются в мембране и содержат много гидрофобных АК и до 50% спиральных участков. Эти белки перемещаются внутри липидного бислоя со скоростью, сравнимой с перемещением в среде, имеющей вязкость жидкого масла ( море липидов с плавающими айсбергами белков ). [c.107]

Церамидная часть молекулы ганглиозидов внедрена в белки интегральной зоны мембраны, с которыми она образует [c.103]

Существенным и новым по сравнению с эмиссионными хемилюминесцентными спектрами является то, что этот метод выявляет, благодаря первичному фотовозбуждению, те элементы, которые в первом случае как бы остаются в тени. Именно так обстояло дело, как мы знаем, с обнаружением свободных радикалов при ферментативных реакциях, не обладающих без подсвечивания достаточной для митогенетического излучения энергией. Как показывает большой экспериментальный материал, селективные спектры делятся на два основных типа аддитивные и интегральные. Совокупность полос в первых является как бы суммой спектров отдельных, входящих в данную молекулу и связанных с ней функциональных групп — гидроксильной группы, карбонильной группы, аминогруппы. Аддитивные спектры характерны для открытых цепей — спиртов, жирных кислот, аминокислот, пептидов, белков. Интегральные спектры характеризуют молеьсулу как целое, они типичны для цикличесьсих и гетероциклических соединений и для некоторых простых молеьсул (гид роке ил амина, гидразина, формальдегида, муравьиной кислоты). [c.24]

С наличием В. с. связан ряд особенностей в-ва. Этим обусловлены кристаллич. структуры мн. молекулярных кристаллов (лед, спирты, борная к-та и др ), а также структуры белков, нуклеиновых к-т и др биологически важных соед. Ассоциация молекул обусловливает высокие значения т-р плавления и кипения, хорошую р-римость в воде, спир -тах, амидах, высокую диэлектрич. проницаемость (напр., синильной к-ты, формамида), особенности спектральных характеристик. В частности, при образовании B. . вместо узкой полосы, отвечающей колебаниям валентной связи А—И, появляется широкая полоса, максимум к-рой сдвинут в сторону малых частот. Для очень сильных В.с частота колебания АН снижается в 2-3 раза, а ширина и интегральная интенсивность полосы в ИК-спектре возрастают в 10-30 раз. Эти изменения позволяют судить об изменении межъядерного расстояния АН, а также о прочности В. с. В спектрах ЯМР образование В. с. приводит к изменению хим. сдвига 8 мостикового протона, иногда и протонов смежных групп и ядер С, 0, N, F в молекулах RAH и BR. При очень сильных В. с. хим. сдвнг мостикового протона достигает 15-20 м.д. [c.404]

Наибольший интерес представляют кинетическое описание протяженных кривых ферментативной деградации полимеров и выявление соответствующих кинетических закономерностей. С этим вплотную связана проблема разработки методов оценки биополимеров с точки зрения их атакуемости ферментами, а также в отношении оценки перевариваемости белков протеазами [22—25]. Иэ немногочисленных количественных данных в литературе по ферментативной деградации биополимеров видно, что для них свойственно ингибирование низкомолекулярньши продуктами реакции (см. [22, 26—32]), При этом в большинстве случаев выводы об ингибировании продуктами были сделаны при кинетическом анализе так называемых полных кривых ферментативной деградации биополимера, или протяженных участков кинетических кривых, с помощью известных методов ферментативной кинетики (например, используя интегральную форму уравнения скорости, см. [21]). В ряде случаев не исключена возможность некоторого действия ингибирования продуктами так, в работе [33] выдвинуто и обосновано положение, что формально-кинетический анализ протяженных участков кинетических кривых ферментативной деградации полимеров практически неизбежно приводит к кажущимся эффектам ингибирования продуктами, даже если продукты не связываются с ферментом и ингибирование на самом деле отсутствует. Этот эффект наблюдается для ферментов, реакционная способность которых уменьшается при увеличении степени конверсии полимерного субстрата (за счет уменьшения степени полимеризации субстрата или доли наиболее реакционноспособных (доступных) связей в молекуле полимера). Подобные ферменты составляют подавляющее большинство ферментов-деполимераз (см. табл. 1). [c.30]

На первых порах (-Ь)нити выполняют роль мРНК они направляют образование вирус-специфических белков. После накопления достаточного количества этих белков начинается формирование субвирусных частиц. При этом в одну субвирусную частицу, содержащую некоторые из вирус-специфических белков, включается полный набор, т. е. 10 разных видов, молекул (+)РНК. Механизм такого избирательного и организованного белок-нуклеинового взаимодействия пока не понятен. Вирус-специфическая РНК-полимераза является интегральным компонентом субвирусных частиц и осуществляет синтез двухнитевых РНК-геномов, используя в качестве матрицы находящиеся в этих же частицах (-Ь)нити РНК. После того как РНК субвирусной частицы переходит в двухнитевую форму, может опять начаться синтез однонитевых (+)РНК. Но если к этому времени в клетке накопилось достаточно много белков, необходимых для построения наружной оболочки вируса, то формируются зрелые вирионы, в которых дальнейший синтез РНК блокируется. [c.329]

Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза (цитохром сЮг-оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид- и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов (тритон Х-100, твин-80, Emasol-1130) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия (рН>8,5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [c.432]

Мембранные белки. Мол. масса мембранных белков обычно варьирует в пределах от 10 тыс. до 240 тыс. Они значительно различаются между собой по прочности связывания с мембраной. Белки, наз. периферич. или поверхностными, сравнительно слабо связаны с мембраной и отделяются от нее в мягких условиях, напр, в р-рах, имеющих высокую ионную силу или содержащих комплексоны. Намного прочнее связаны с мембраной т. наз. интегральные, или внутримембранные, белки (см. рис.). Чтобы их выделить, требуется, как правило, предварительно разрушить мембрану с помощью ПАВ или орг. р-рителей. [c.29]

Внутримол. динамика мембранных белков изучена меньше, чем липидов. Известно лишь, что боковые заместители на тех участках полипептидной цепи, к-рые погружены в липидный бислой, в значит, мере иммобилизованы. Мн. мембранные белки способны легко диффундировать вдоль мембраны и обладают довольно высокой вращат. подвижностью. Но даже в случае самых подвижных белков измеряемые коэф. диффузии примерно на порядок ниже, чем для липидных молекул. Времена вращат. релаксации для интегральных белков лежат в диапазоне от 20 до 500 мкс, а коэф. латеральной диффузии (вдоль бислоя) варьирует от 7-10 до 10 см -с . [c.30]

Диапазон энергий квантов С.и.-от долей эВ до сотен кэВ (т. е. включает область мягкого рентгеновского излучения). С. и. характеризуется непрерывным спектром, высокой степенью поляризации, большой интенсивностью (превосходит на неск. порядков излучение в рентгеновских трубках), чрезвычайно малой расходимостью, малой длительностью импульсов (до 100 пс). Эти св-ва позволяют использовать С. и. в спектроскопии, рентгеновском структурном анализе, для изучения оптич. активности молекул, возбуждения люминесценции, инициирования фотохим. р-ций и др. Так, благодаря большой интенсивности источников С. и. удалось зарегистрировать мол. спектры поглощения с разрешением 0,003 нм. Разрабатываются импульсные методы спектроскопии, использующие С. и. для исследования метастабильных продуктов фотолиза, механизма сверхбыстрых р-ций и т. п. Рентгеновский структурный анализ биол. объектов, в частности монокристаллов белков, использующий С. и., позволяет значительно сократить время регистрации рентгенограмм, уменьшить радиац. нагрузки на образец. С. и. применяют также, напр., для фотолитографии, в произ-ве интегральных схем. [c.357]

В расчете БПТИ учитывались внутримолекулярные ван-дер-ваальсовы электростатические и торсионные взаимодействия, а также водородные связи. Каковы же вклады этих взаимодействий в энергию нативной конформации белка Аминокислотная последовательность БПТИ включает 18 остатков, несущих 12 положительных и 13 отрицательных целочисленных зарядов. Стабилизирующий вклад электростатических взаимодействий заряженных остатков составляет около -50 ккал/моль, а дестабилизирующий - -1-35 ккал/моль. Следовательно, хотя электростатические взаимодействия и понижают конформационную энергию приблизительно на 15 ккал/моль, их интегральный вклад в стабилизацию структуры БПТИ невелик (5%). Суммарный стабилизирующий эффект водородных связей составил около -14 ккал/моль, т.е. < 5%. Обнаруженные в расчете водородные связи обусловлены сложным комплексом многих межостаточных взаимодействий, среди которых собственно водородные связи играют незначительную роль. Общая энергия торсионных взаимодействий в найденной конформации БПТИ равна около -1-58 ккал/моль, те -10 ккал/моль на остаток. Из этого следует, что взаимные расположения практически всех атомных групп основных и боковых цепей аминокислотных остатков отвечают минимумам торсионных потенциалов. Таким образом, доминирующий вклад (75%) в конформационную энергию межостаточных взаимодействий белка вносят ван-дер-ваальсовы, точнее, дисперсионные контакты. [c.468]

Предлагаемая автором модель белкового свертывания не может считаться общей, так как не только не затрагивает фибриллярных белков, но и среди глобулярных имеет отношение только к небольшой группе белков, состоящих преимущественно из а-спиралей и Р-структур, образующих супервторичные структуры. Стабилизация последних, как полагает Пти-цьш, не определяется конкретной аминокислотной последовательностью, а представляет собой некий интегрально-статистический эффект, чувствительный лишь к общей контактной гидрофобной поверхности. Оставляя это положение без аргументации, автор формулирует "общую гипотезу направленного механизма белкового свертывания", суть которой заключается в предположении, что "узнавание регулярш,1х сегментов определяется не деталями аминокислотной последовательности, а взаимной локализацией этих сегментов в линейной полипептидной цепи" [140. С. 198]. Постулировав, по существу, независимость супервторнчных структур от химического строения белков, Птицын тем самым свел проблему спонтанной сборки нативных конформаций к выработке геометрических критериев самоорганизации регулярных сегментов. Таким образом, "общая физическая модель" белкового свертывания оказалась не только не общей, но и не физической. [c.504]

Ангиотензин II - основной действующий элемент ренин-ангиотен-зиновой системы, регулирующий водно-солевой обмен в организме млекопитающих. Общий эффект, производимый пептидом широкого спектра действия в организме, складывается из суммы разнообразных откликов, характер которых зависит от органов и тканей, на которые действует гормон. Имеющийся экспериментальный материал свидетельствует о том. что АТ II, как и большинство других гормонов, полифункционален. Малая изученность рецепторов пептидных гормонов, являющихся, как правило, интегральными мембранными белками, оставляет нерешенным вопрос о причине полифункциональности пептидных гормонов. Согласно одной точке зрения способность гормона стимулировать различные процессы в разных частях организма объясняется наличием нескольких специфических для данного гормона рецепторных белков, согласно другой - каждый гормон образовывает комплекс только с одним специфическим рецептором и. следовательно, вызьшает всегда одно и то же аллостерическое изменение его конформации. В этом случае полифункциональность гормона объясняется уже не спецификой гормон-рецепторных взаимодействий, а осо- [c.566]

Как видно из приведенных в табл. 25.3.1 данных, в миелине отношение липид белок выше, чем в других мембранах это соответствует специфической функциональной роли миелина. Напротив, для протекания высокоэффективных процессов окисления во внутренней мембране митохондрий необходимо присутствие нескольких ферментов и отношение липид белок у нее ниже. В мембране эритроцитов содержится относительно большое количество углеводов. Основной гликопротеин мембраны эритроцитов, гликофорин, как было показано [6], ориентирован на поверхности мембраны так, что Л -концевая часть его полипептидной цепи, несущая все ковалентно связанные остатки углеводов, выступает во внешнюю среду такими поверхностными олигосахаридами являются некоторые групповые антигены крови и рецепторы, включая рецептор вируса гриппа. Схематическое изображение возможного расположения белков, липидов и углеводов в биологической мембране, приведенное на рис. 25.3.1, основано на жидкомозаичной модели [7]. Полярные молекулы липидов образуют бимолекулярный слой (см. разд. 25.3.3), тогда как белки могут быть или связаны с поверхностью (так называемые внешние белки), или внедрены в бислой (так называемые внутренние или интегральные белки). В некоторых случаях белок может пронизывать бислой. Жидкомозаичная модель завоевала всеобщее признание предполагают, что мембрана в физиологических условиях является текучей, а не статичной. Так, липидные и белковые компоненты в изолированных [c.109]

В зависимости от используемого ВКО-промо-тора чужеродный белок может синтезироваться в ранней или поздней фазе инфекционного цикла, при этом его количество определяется силой промотора. Обычно для достижения высокого уровня экспрессии используют поздние ВКО-промоторы р11 (промотор гена, отвечающего за синтез белка мол. массой 11 кДа) или рСАЕ (промотор гена интегрального белка вируса коровьей оспы типа А). При встраивании в одну ДНК ВКО нескольких чужеродных генов каждый из них помещают под контроль отдельного ВКО-промото-ра, чтобы предотвратить гомологичную рекомбинацию между различными участками вирусной ДНК, которая может привести к утрате встроенных генов. [c.241]

Жидкомозаичная модель Синджера и Николсона [3] различает два типа мембранных белков периферические и интегральные. Периферические белки удерживаются на поверхности мембраны в основном ионньпми взаимодействиями и относительно легко солюбилизируются, например, путем увеличения ионной силы. Интегральные белки погружены в липидную фазу и не могут быть высвобождены из мембраны без хотя бы частичного ее разрушения. Они нерастворимы в воде, гидрофобны и липофильны. Эта характеристика двух классов мембранных белков предполагает, что они асимметрично распределены в клеточной мембране периферические белки находятся только по одну сторону бислоя, тогда как интегральные проникают в нее — чаще только в один монослой если же они пронизывают весь бислой, то тогда они функционально асимметричны. Пример асимметрии последнего типа — транспортные системы, такие, как Na+, К+-АТРаза (гл. 7). [c.77]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.301 ]

Биохимия (2004) -- [ c.305 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.35 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.45 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.27 , c.28 , c.29 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.29 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология