Белки внутренние

В соответствии с гипотезой конформационного сопряжения, во время переноса электронов белки внутренней митохондриальной мембраны (в том числе и встроенная в мембрану АТФаза) изменяют свою конформацию и становятся высокоэнергетическими. При возвращении к обычной конформации АТФаза высвобождает запасенную энергию, которая используется для синтеза АТФ. [c.86]

Объемные модели непосредственно передают поверхность молекулы. Объемные модели очень трудно построить для всей молекулы белка. Поскольку при построении всей модели белка внутренняя часть молекулы становится невидимой, то модели такого типа иллюстрируют только свойства поверхности. В связи с этим их используют преимущественно при выявлении центров присоединения субстрата нлн эффектора, т. е. для детализации взаимодействий белок— субстрат и белок — эффектор. Вид модели показан на рис. 7.3, 2 и 7,3, д. [c.166]

В митохондриях содержится небольшое количество ДНК, а также РНК и рибосомы. Митохондриальная ДНК кодирует синтез некоторых специфических белков внутренней мембраны. Может возникнуть вопрос почему в митохондриях содержится ДНК Этот вопрос привел к созданию интересной концепции, согласно которой митохондрии воз- [c.37]

Если принять во внимание значения р/С протонодонорных групп в белке, внутреннюю константу связывания металла с образованием хелата можно записать в следующем виде [c.343]

Когда было установлено, что ген sr не играет никакой роли в размножении вируса, стало ясно, что для репродукции ретровирусов необходимы лишь три класса вирус-специфических полипептидов белки наружной оболочки (env), белки внутреннего капсида (дад) и обратная транскриптаза (pol). [c.154]

Эти результаты явно указывают на необходимость учета взаимодействий с растворителем при определении наиболее выгодного состояния белковых молекул. Как этот фактор влияет на наши представления о прочности водородных связей в белках Внутренняя часть белковой молекулы в основном имеет углеводородную природу, и для понимания [c.259]

Эти липидные бислои не очень проницаемы для различных молекул. Тем не менее, чтобы происходил метаболизм и рост клетки, такие молекулы, как сахара и аминокислоты, должны проникать в клетку. Специфический транспорт этого типа выполняется белками, которые находятся внутри бислойной мембраны. Белки выполняют роль переносчика, и этот тип транспорта может быть определен как транспорт с переносчиком. Клеточные мембраны состоят из двух основных компонентов липидного бислоя, который является основой, и белков, выполняющих специфические транспортные функции. Некоторые из белков локализованы на поверхности бислоя (поверхностные белки), в то время как другие белки (внутренние белки) полностью пронизывают липидный бислой. Внутренние белки играют особенно важную роль в транспортных функциях. [c.80]

Число оборота антипортера довольно мало (около 25 в 1 с). В то же время количество молекул антипортера в мембране очень велико оно составляет от 5 до 12% от общего белка внутренней мембраны. [c.160]

Аналогичная цепь событий наблюдается при транспорте цитохрома Су, белка внутренней мембраны, ббльшая часть которого расположена на внешней поверхности этой мембраны. Предшественник цитохрома Су массой 35 кДа сначала переносится через две мембраны в матрикс, укорачивается лидер-пептидазой матрикса с образованием 34 кДа-белка и транспортируется через внутреннюю мембрану из матрикса в межмембранное пространство. Здесь он связывает гем и расщепляется местной лидер-пептидазой, давая зрелый холофермент массой 31 кДа. Твердо установлено, что энергия требуется по меньшей мере для входа 35 кДа-предшественника в матрикс. [c.165]

Все митохондрии состоят из двух отдельных мембранных мешков. Мембрана внутреннего мешка отдалена на 50—100 А от мембраны наружного, которая образует границу между клеточным соком и содержимым митохондрии. Наружная мембрана примерно на 50% состоит из липида и на 50% —из белка. Внутренняя мембрана— это более плотная структура, около 3/4 массы которой составляет белок, а 1/4 — смешанные липиды. Внутренняя мембрана, как правило, располагается параллельно наружной, по всей окружности частицы, но характеризуется присутствием больших направленных внутрь складок (инвагинаций), называемых кристами (рис. 12.7). В митохондриях печени кристы составляют единое целое с внутренней мембраной эта непрерывность менее очевидна в митохондриях из других источников. Внутренние поверхности крист, обращенные к матриксу, усеяны маленькими выступающими структурами, называемыми элементарными тельцами или частицами внутренних митохондриальных мембран. Эти частицы состоят [c.418]

A. Неправильно. Вещество межмембранного пространства действительно химически эквивалентно цитозолю по содержанию низкомолекулярных соединений, потому что в наружной митохондриальной мембране имеется много копий транспортного белка, образующего крупные водные каналы, но состав матрикса намного более специфичен, так как транспортные белки внутренней митохондриальной мембраны обеспечивают прохождение через нее лишь ограниченного набора малых молекул. [c.333]

Поверхности одной и той же мембраны различаются по составу липидов, белков и углеводов (поперечная асимметрия). Например, в плазматической мембране эритроцитов в наружном монослое двойного липидного слоя преобладают фосфатидилхолины, а во внутреннем — фосфатидилэтаноламины и фосфатидилсерины. Углеводные части гликолипидов и гликопротеинов выходят на наружную поверхность, иногда образуя сплошное покрытие клетки, так называемый глико-каликс на внутренней поверхности углеводы отсутствуют. Белки, являющиеся рецепторами гормонов и других внешних сигнальных молекул, располагаются на наружной поверхности плазматической мембраны, а внутрь клетки сигнал передается при участии белков внутренней поверхности мембраны. [c.205]

Величина ДОп еренос пропорциональна контактной поверх ности. Линейная зависимость между площ,адью доступной поверхности неполярной боковой цепи и величиной Д( перенос согласуется с гипотезой айсберга , поскольку можно ожидать, что число упорядоченных молекул воды пропорционально поверхности контакта. Как видно из рис. 1.8, на каждый диполь приходится уменьшение абсолютной величины ДСпереиос примерно на 1,5 ккал/моль. Однако эта величина была определена для переноса в этанол или диоксан, где водородные связи не столь прочны, как во внутренней части белка. В случае белка внутренние водородные связи частично компенсируют это уменьшение и значения для более полярных боковых цепей, например Thr и Туг, находятся, как видно из рис. 1.8, ближе к прямой неполярных остатков. Таким образом, выигрыш в ДСперенос примерно одинаков для полярных и неполярных групп, а величина ДСперенос приблизительно пропорциональна обш,ей площ,ади доступной (полярной и неполярной) поверхности с коэффициентом пропорциональности, равным 0,025 ккал/моль [c.53]

В многочисленных опытах этого рода не было сделано попыток выделить индивидуальные белки. Однако разные белки одной и той же ткани, несомненно, воспринимают различные количества меченой аминокислоты. Появилось множество исследований об обновлении белков. Обстоятельные обзоры этих данных опубликованы Тарвером [582, 583]. У крыс мышечные белки, по-видимому, обновляются значительно медленнее, чем белки внутренних органов установлено также, что отдельные белки мышечной ткани обновляются с различной скоростью [584]. Скорость оборота коллагена крайне низка у взрослых особей и несколько более высока у молодых животных [585—589]. У различных белков сыворотки крови эта величина также неодинакова [582]. Альбумин обновляется относительно медленно по сравнению с глобулинами и фибриногеном. [c.274]

Митохондрии обычно имеют форму цилиндра с закругленными концами длиной 1—4 мкм и диаметром 0,3 —0,7 мкм. Они состоят из внещней и внутренней мембран, которые различаются по составу, свойствам и функциям. Внешняя мембрана легко проницаема для молекул с молекулярной массой до 5000, в то время как проницаемость внутренней мембраны строго ограничена и избирательна, что определяется наличием специфических транспортных систем. Надолю ферментовдыхательной цепи приходится 30—40 % всех белков внутренней мембраны. Дыхательную цепь нередко называют редокс-цепъю (окислительно-восстановительная [c.321]

Впоследствии было показано, что Fi-АТРаза - это часть большого, пронизывающего всю толщу мембраны комплекса (массой около 500000 дальтон), который состоит но меньшей мере из девяти различных полипептидных пеней. Этот комплекс получил название АТР-синтетазы (или FqFi-АТРазы) он составляет около 15% всего белка внутренней митохондриальной мембраны. Весьма сходные АТР-синтетазы имеются в мембранах хлоропластов и бактерий. Такой белковый комплекс содержит трапсмембраппые каналы для протонов, и синтез АТР происходит только тогда, когда через эти каналы проходят протоны вниз по своему электрохимическому градиенту. [c.448]

Хотя у мутантов petite нет митохондриального синтеза белка и поэтому они не образуют митохондрий, способных синтезировать АТР, тем не менее > них есть митохондрии с нормальной наружной мембраной, но с плохо развитыми кристами внутренней мембраны (рис. 7-72). В таких митохондриях имеются практически все митохондриальные белки, кодируемые ядерным геномом и переносимые в органелл> из цитозоля, в том числе ДНК- и РНК-полимеразы, все ферменты цикла лимонной кислоты и большинство белков внутренней мембраны. Это наглядно демонстрирует нреобладаюшую роль ядерного генома в биогенезе митохондрий. Кроме того, ясно, что органеллы, способные делиться надвое, могут неопределенно долго воспроизводиться в цитоплазме нролиферируюших эукариотических клеток даже нри полном отсутствии собственного генома. Многие биологи полагают, что таким же путем обычно воспроизводятся пероксисомы (разд. 8.5.2). [c.496]

Известно множество белков, полипептидная цепь которых пронизывает липидный бислой несколько раз в противоположных направлениях (многопроходные белки). Полагают, что в таких белках внутренний сигнальный пептид служит сигналом начала переноса, который длится до следующего сигнала остановки. Таким образом, основной единицей при транслокации является полипептидная петля между двумя гидрофобными сегментами (одним пептидом начала переноса и одним останавливающим пептидом). Оба этих сегмента в зрелом белке представляют собой а-спиральные мембраносвязанные домены. Гипотетический механизм, с помощью которого может происходить встраивание такой петли в мембрану, представлен на рис. 8-46. Для сложного трапсмембраппого белка, у которого липидный бислой пронизывает много гидрофобных сс-спиралей, транслокация должна вновь запускаться вторым стартовым пептидом и продолжаться до тех пор, пока следующий стоп-пептид не прервет ее, и так далее для последующих старт- и стоп-пептидов (см. рис. 8-48, Г), [c.48]

Конформационная специфика гидрофильных остатков не может быть полностью объяснена только невалентными взаимодействиями. Боковые цепи, содержащие группы -ОН (Ser, Thr), -СОО" (Asp, Glu), -NH3 (Lys) и т.д., в белках участвуют в образовании водородных связей с собственной основной цепью и с боковыми цепями других остатков, электростатических взаимодействий и солевых эффектов. В качестве примеров остатков с гидроксильной группой рассмотрим конформационные состояния в белках боковых цепей серина и треонина. Прежде всего оценим их конформационные возможности в свободном состоянии с точки зрения невалентных взаимодействий. Контактный радиус атома О (1,5 А) лишь немного больше радиуса Н (1,2 А) кроме того, связь С-О (1,43 А) длиннее связи С-Н (1,09 А). Поэтому группа -СН2ОН в отношении невалентных взаимодействий с основной цепью близка к метильной группе, и конформационная свобода Ser практически не уступает Ala. Следовательно, все ротамеры относительно %i (-60, 180, 60°) по невалентным взаимодействиям у Ser должны быть приблизительно равновероятны. У остатка Thr, подобно Val и Пе, разветвление в боковой цепи начинается у атома С . Поэтому у него, как и у остатков валина и изолейцина, наиболее вероятными должны быть те состояния, в которых атомы и С не находятся между связями N- и С -С, что имеет место при = 60°. В согласии с расчетом монопептида Thr боковые цепи этого остатка чаще всего встречаются в положении %i = 180° (60%). Далее следует Xi —60° (30%) и Xi - 60° (10%). Упомянутое стерическое ограничение отсутствует у серина, и в распределении конформаций у него по углу % все три ротамера (-60, 180 и 60°) представлены достаточно полно (соответственно 45, 25 и 30%). У остатков Ser и Thr, как известно, выражена тенденция избегать в белках внутренние витки а-спиралей. Гомополипептиды Ser и Thr не образуют а-спиралей, а существуют в форме -структуры. В сополимерах с а-спиральными остатками они дестабилизируют, а при большом содержании разрушают а-спирали. Тем не менее на нерегулярных участках белков у Ser и Thr конформации R и Б представлены с равными весами. Следовательно, отсутствие соответствующих а-спиральных полипептидов связано не с меньшей вероятностью нахождения остатков в конформации R, чем в В, а иными причинами, обусловленными кооперативным характером взаимодействий в а-спирали. [c.188]

В пользу этого говорит и тот факт, что различные компоненты цепи присутствуют в совершенно разных количествах на одну молекулу NADH-деги-дрогеназного комплекса приходится 3 молекулы комплекса b- i, 7 молекул цитохромоксидазы, 9 молекул цитохрома с и 50 молекул убихинона. Кроме того, можно разбавить белки внутренней мембраны избытком фосфолипидов, сплавляя субмитохондриальные частицы с липосомами. При электронномикроскопическом исследовании таких частиц с применением метода замораживания-скалывания видно, что дыхательные комплексы разделены в них большими промежутками, чем в нормальных субмитохондриальных частицах, и расположены в случайном порядке. [c.30]

Общий ВИД комплекса ферментов ЦТК показан на рисунке 19. Размеры ферментов на схеме соответствуют их молекулярной массе. Комплекс зажат между противоположными поверхностями внутренней мембраны, при этом мембраны касаются все ферменты, за исключением а-кетоглутаратдегидрогеназы и-аспартатаминотрансферазы. В качестве якорных белков, ответственных за сборку комплекса ферментов ЦТК на мембране, выступают интегральные белки внутренней мембраны митохондрий, в том числе сукцинатдегидрогеназа. Высота комплекса вдоль оси симметрии третьего порядка составляет 20 нм, диаметр комплекса 50 нм. Молекулярная масса (без учета сукци-натдегидрогеназы) составляет 8 МДа. [c.177]

Представляет собой белки внутренней мембраны, осадок — белки наружной. На рис. 2.5 приведен пример анализа чистоты иммуногена с помощью ДСН-ЭПАГ. [c.64]

Нуклеотидсвязывающий белок имеет мол. массу 30 ООО. Количество меченых нуклеотидов, связавшихся с белком, указывает на то, что интактная транслоказа работает в виде димера с мол. массой 60 000. В митохондриях сердца транслоказа является наиболее массовым белком внутренней мембраны. [c.160]

Аналогичный прием был использован и в другой работе [Stephenson et al., 1980]. Ее авторы исследовали гидрофобные белки внутренней мембраны митохондрий дрожжей. В присутствии циклогексимида, блокирующего синтез белков в цитоплазме, белки митохондрий метили S, а затем экстрагировали и фракционировали в первом направлении методом ИЭФ в 4%-ном [c.51]

Влияние эндокринных желез и нейросекреции на процессы роста и развития установлено у членистоногих. Росту членистоногих сопутствует периодическая линька. Выяснено, что линьке предшествует выделение эпидермисом линочного секрета. Он растворяет белки внутренних слоев кутикулы, благодаря чему ее верхний слой сбрасывается (животное линяет), Затем эпидермис выделяет новый секрет, под действием которого кутикула вновь твердеет. [c.191]

Род Bunyavirus — самый представительный в сем. Bunyaviridae (табл. 22.1). Вирусы объединены в этот род в результате широкого анализа перекрестного связывания комплемента и распределены в нем по серогруппам на основании перекрестной нейтрализации и реакции подавления гемагглютинации [25—27, 33, 127, 228]. Результаты таких исследований указывают на то, что члены индивидуальных серогрупп (табл. 22.1) буньявирусов имеют общие эпитопы нейтрализации и гемагглютинации, тогда как у членов разных серогрупп общие эпитопы отсутствуют. Наличие общих последовательностей белка внутреннего нуклеокапсида (N) у некоторых буньявирусов (например, вирусов Айно и Ла Кросс, рис. 22.4) [3] может соответствовать некоторым из эпитопов, выявляемым при перекрестной реакции связывания комплемента, что позволяет поместить различные серогруппы в один род. За информацией о распространении, выделении, спектре хозяев, тропности и патогенности различных буньявирусов мы отсылаем читателя [c.371]

Ядерно-цитоплазменные отношения сводятся к взаимозависимому контролю синтеза важнейших функционально активных биополимеров. Так, малые белковые субъединицы рибулозо-1,5-дифосфат-карбоксилазы, при посредстве которой осуществляется важнейший процесс акцептирования СО2 в растительной клетке (см. с. 360), синтезируются в цитоплазме, а большие субъединицы—в хлоропластах. Биосинтез первых контролируется, следовательно, ядерным аппаратом клетки, вторых—хлоропластным геномом, локализованным в цитоплазме. В целом, из 800—1000 белков, необходимых для функционирования хлоропластов, лишь около 15% кодируется геномом этих клеточных органелл. Кроме рибулозо-1,5-дифосфат-карбоксилазы, при участии двух генетических систем растительной клетки (ядерной и хлоропластной) формируются тилакоидные мембраны, АТФазный и РНК-полимеразный комплексы хлоропластов. Аналогичный ядерно-цитоплазматический контроль характерен также для синтеза белковых субъединиц таких важнейших каталитически активных систем, как протонная АТФаза и цитохромоксидаза, белков внутренней и внешней мембран митохондрий, белков хлоропластных и митохондриальных рибосом и т. п. Таким образом, только при согласованной деятельности генома ядра и геномов митохондрий, хлоропластов и других субклеточных структур, при согласованной работе белоксинтезируюхцих систем [c.477]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология