Эндоплазматический ретикулум

Рис. 29. Электронные микрофотографии рибосом на ультратонких срезах а — участок цитоплазмы клетки печени крысы (предоставлена проф. Ю. С, Ченцовым, МГУ им. М, В. Ломоносова). Видны рибосомы на мембранах шероховатого эндоплазматического ретикулума, а также группы свободных рибосом. Фиксация глютаральдегидом б — клетки морской бактерии Vibrio alginolyti us (предоставлена Л. Е. Бакеевой, МГУ им. М. В, Ломоносова). Видно, что цитоплазма наполнена рибосомами. Фиксация четырехокисью осмия

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

Наружная митохондриальная мембрана содержит моноаминоксидазу и цитохром bs, а также и другие белки. По своему составу она, вероят- о, похожа на мембраны эндоплазматического ретикулума. Для меж-мембранного пространства (между внутренней и наружной мембранами) одним из характерных ферментов считается аденилаткиназа (мио-киназа) [67] —ключевой фермент, участвующий в поддерживании [c.395]

Ионная связь может быть непосредственной или вовлекать двухвалентные катионы между аминокислотами, заряженными отрицательно, и анионными фосфолипидами (ФС, ФИ, ФГ). Взаимодействие такого типа (ионный мостик) было обнаружено между белком миелина и фосфолипидом ФИ [104], а также между ФС и водорастворимым белком пшеницы [33]. Было показано (хотя это нередко игнорируется в липидно-белковых взаимодействиях), что ионная связь может играть важную роль в образовании гидрофобных связей. Так, цитохром Ьб — белок эндоплазматического ретикулума не способен образовывать гидрофобные связи с алифатическими цепями фосфолипида ФС, тогда как они могут быть установлены с фосфолипидом ФХ [25]. Электростатическое отталкивание между белками и полярной частью фосфолипидов поэтому в состоянии воспрепятствовать последующему образованию гидрофобных связей. [c.311]

Важные моменты контроля метаболизма связаны с пространственной организацией клетки. У бактерий периплазматическое пространство (гл. 5, разд. Г) изолировано от цитозоля, и ферменты, локализованные в этом пространстве, не смешиваются с другими ферментами клетки. Ряд ферментов локализован в мембране или прикреплен к ней. Эукариотические клетки имеют больше изолированных отсеков, чем бактериальные это ядра, митохондрии (включающие их внутреннюю полость и межмембранное пространство), лизосомы, микротельца и вакуоли. Еще один ограниченный мембранами отсек — это цитозольные канальцы и пузырьки эндоплазматического ретикулума. [c.68]

Сигнальный пептид, состоящий обычно из 15 — 20 гидрофобных аминокислот, вступает через рибосомный рецепторный белок во взаимодействие с эндоплазматическим ретикулумом и начинает локально-специфический синтез белка. Еще до заверщения синтеза он отщепляется сигнальной пептидазой от остальной цепи. Полипептидная цепь секреторного белка выводится через систему каналов эндоплазматического ретикулума и вслед за этим сворачивается в нативную конформацию. [c.396]

Возможно существование каких-то регуляторных белков или малых рибонуклеопротеидов, которые взаимодействуют с транслирующей рибосомой и избирательно останавливают или затрудняют элонгацию в определенных местах. Известен пример таких специфичных репрессоров элонгации в эукариотах это рибонуклеопротеид-ная частица, содержащая 7S РНК частица узнает особую N-концевую гидрофобную последовательность образующегося полипептида на транслирующей рибосоме, присоединяется к рибосомам и останавливает элонгацию до тех пор, пока рибосома не вступит во взаимодействие с мембраной эндоплазматического ретикулума (см. В.IX.2). Не исключено, что подобные механизмы используются для регуляции скорости элонгации на других стадиях синтеза белка, например, на определенных стадиях сворачивания белка или сборки белка на транслирующей рибосоме. [c.213]

В регуляции ПОЛ участвуют каталаза и гемсодержащие пероксидазы, регулирующие содержание НООН супероксиддисмутаза, удаляющая супероксид-анионы Оз системы ферментов эндоплазматического ретикулума, участвующие в образовании анион-радикала кислорода глутатионпер- [c.32]

Определена также структура солюбилизированного цитохрома Ьв из микросом печени. Хотя точная функция его неизвестна, можно думать, что он играет роль, подобную роли цитохрома с, взаимодействуя с ферментативной системой эндоплазматического ретикулума, катализирующей образование ненасыщенных жирных кислот. Белок содержит 93 аминокислотных остатка, а еще 44 (преимущественно гидрофобных) отщепляются с Ы-конца в процессе солюбилизации белка. Вероятно эта Ы-концевая часть служит гидрофобным якорем, погружаемым в мембрану эндоплазматического ретикулума. Гем в цитохроме Ьв не связан ковалентно с белком, но прочно удерживается между двумя боковыми цепями гистидинов. По способу свертывания цепи этот белок совершенно не похож ни на цитохром с, ни на миоглобин. И в этом случае не видно путей переноса электрона от атома железа на поверхность молекулы [23]. [c.375]

Наоборот, в клетках некоторых органов белки могут скапливаться, образуя оформившиеся элементы. Так, в ходе дифференциации ситовидных трубок флоэмы можно наблюдать особые фибриллярные белки, протеины Р, приуроченные к порам сит. Как показали многочисленные работы, белки могут аккумулироваться локально и чаще всего временно в растительных клетках многих типов эти белки, организованные в кристаллические или пара-кристаллические структуры, локализованы в зависимости от конкретных обстоятельств в гиалоплазме, в эндоплазматическом ретикулуме, в ядре, реже в пластидах или митохондриях. Иногда в каком-либо растительном органе некоторые органеллы, такие. [c.125]

В эукариотических клетках относительное содержание (концентрация) рибосом меньше, и их количество очень сильно варьирует в зависимости от белоксинтезирующей активности соответствующей ткани или отдельной клетки. Основная масса рибосом локализована в цитоплазме (рис. 29). В клетках с интенсивной секрецией белка и развитой сетью эндоплазматического ретикулума значительная часть цитоплазматических рибосом прикреплена к его мембране на поверхности, обращенной к цитоплазматическому матриксу в некоторых частях ретикулума их может быть много, в то время [c.50]

При экстракции липидов принимают во внимание то, что они способны не только к гидрофобным взаимодействиям, но и к образованию водородных, электростатических и ковалентных связей (сложно-эфирнь х, амидных, гликозидных). Относительно неполярные растворители (хлороформ, бензол, диэтиловый эфир) разрушают комплексы, образованные гидрофобными взаимодействиями в жировой ткани, хи-ломикроны, комплексы альбумина с жирными кислотами. Полярные растворители (этанол, метанол) разрушают водородные и электростатические связи. Их применяют в смеси со слабополярными растворителями при экстракции липидов из плазматических мембран, митохондрий, эндоплазматического ретикулума. Липиды, находящиеся в комплексах, образованных ковалентными связями, растворителями не экстрагируются. Их можно выделить только после гидролиза ком- [c.67]

У ВЫСШИХ растений, животных, простейших и грибов насыщенные жирные кислоты подвергаются действию десатураз (гл. 10, разд. Ж, 3), приводяш,их к образованию двойных связей, как правило, цис-конфигу-рации. Как у животных, так и у растений введение в насыш,енную жирную кислоту первой двойной связи протекает в цитозоле. Образующийся при этом олеилкофермент в ходе реакций, изображенных на рис. 12-6, превращается в СоА-производные линолевой, линоленовой, арахидоно-вой и других полиеновых кислот. В клетках растений процессы десатурации протекают в эндоплазматическом ретикулуме при участии NADPH, генерируемого на свету ферредоксина и Ог. [c.549]

Идея о том, что синтез белков на мембраносвязанных рибосомах сопряжен с трансмембранным транспортом белков, возникла из наблюдений по тесной ассоциации растущих полипептидных цепей с мембраной шероховатого эндоплазматического ретикулума в эукариотических клетках или с внутренней цитоплазматической мембраной бактерий. Транслирующие рибосомы оказались прочно заякоренными на мембране растущим пептидом, и лишь обработка пуромицином, приводящая к аборту пептида из рибосомы, позволяла диссоциировать комплекс на интактные рибосомы и мембраны, оставляя пептид в мембране. Таким образом, стало ясно, что существенный вклад в ассоциацию транслирующей рибосомы с мембраной вносит сам растущий пептид. В бактериях разрыв этого якоря пуромицином приводит к немедленному освобождению рибосом от мембраны, откуда делается вывод, что растущие пептиды являются единственным прочным соединением полирибосом с цитоплазматической мембраной. [c.275]

С нарушением клеточной мембраны связаны радиационные изменения поведенческих функций ЦНС. Радиационное повреждение эндоплазматического ретикулума приводит к уменьшению синтеза белков. Поврежденные лизосомы высвобождают катаболические ферменты, способные вызвать изменения нуклеиновых кислот, белков и мукополисахаридов. Нарушение структуры и функции митохондрий снижает уровень окислительного фосфорили-рования. [c.17]

Некоторая химическая перестройка (процессинг) новообразованных пептидов, вероятно, идет уже в цитоплазме [29], но частично она происходит после сегрегации секретируемых белков в цистернах (мик-росомных полостях) эндоплазматического ретикулума [30]. Полагают, что рибосомы, на которых синтезируются эти белки, расположены с дитоплазматической стороны мембраны эндоплазматического ретикулума и что новообразованные пептидные цепи проталкиваются через мембрану в эти цистерны. Там могут действовать различные модифицирующие ферменты. [c.94]

РИС.1-4. A. Электронная микрофотография ультратонкого среза молодой эпидермальной клетки подсолнечника. Ткань фиксировали и окрашивали уранилацетатом и цитратом свинца. Ясно видны ядро, митохондрии, хлоропласты, тельце Гольджи (диктиосо-ма, слева около ядра), эндоплазматический ретикулум, клеточная стенка, плазмадесмы и кутикула (наверху справа в виде тонкого темного слоя). (С любезного разрешения Ногпег Н. Т.) [c.30]

Важными компонентами плазматических мембран, миелина (который образуется из плазматических мембран), а также мембран эндоплазматического ретикулума и хлоропластов являются гликолипиды. Особенно МНОГО цереброзидов обнаруживается в миелине он содержит также сульфатные эфиры цереброзидов (сульфатиды). В состав мембран растительных клеток входят в основном производные глицерина (галактозилдиглицериды), а не сфингозина. [c.341]

Другим важным белковым компонентом миелина является протео-липид, сильно обогащенный остажами гидрофобных аминокислот он содержит жирные кислоты, присоединенные, вероятно, сложноэфирными связями [9]. Подобные протеолипиды встречаются достаточно часто [33а]. Из эндоплазматического ретикулума мышечных клеток был экстрагирован белок с мол. весом 12 ООО, растворимый в смеси хлороформ— метанол (2 1). Субъединицы F-пилей Е. oli (гл. 1, разд. А.6) примерно такого же размера находятся (в растворенном состоянии) в наружной мембране клеточной стенки бактерий [ЗЗЬ]. [c.354]

Изучение фотографических изображений клетки, полученных прн помощи микроскопа в разные моменты времени, позволили увидеть, что плазматическая мембрана, так же как и митохондрии и другие органеллы, постоянно находится в движении. Митохондрии скручиваются и поворачиваются, а поверхность мембраны постоянно совершает волнообразные движения. Пузырьки освобождают свое содержимое в окружающую среду, выводя его из клеток, а перенос веществ внутрь клетки осуществляется за счет процесса эндоцитоза (гл. 1, разд. Б.4). При помощи химических методов было показано также, что составляющие мембраны вещества транспортируются из эндоплаз1матического ретикулума в пузырьки аппарата Гольджи, в экскреторные гранулы и в плазматическую мембрану. Важным этапом биосинтетических процессов, протекающих в клетке, является присоединение углеводных (гликозильных) остатков к молекулам белка с образованием гликопротеидов и гликолипидов. Ферменты, катализирующие эти реакции, — гликозилтрансферазы (гл. 12)-—обнаружены в эндоплазматическом ретикулуме и в пузырьках а1ппарата Гольджи. Эти ферменты катализируют присоединение углеводных единиц (по одной в каждом акте реакции) к определенным местам молекул белков, липидов и других соединений, экскретируемых из клеток. Другие ферменты катализируют присоединение сульфатных и ацетильных групп к углеводным фрагментам молекул глико Протеидов. [c.356]

Гликопротеиды и гликолипиды наружной поверхности плазматической мембраны также, по-видимому, образуются в эндоплазматическом ретикулуме и в пузырьках аппарата Гольджи. Эти компоненты мембран должны транспортироваться из внутренней части клетки в плазматическую мембрану. В процессе транспорта вновь синтезируемые соединения подходят к внутренней стороне мембраны, где ферменты, находящиеся в пузырьках, осуществляют присоединение гликозильных фрагментов и другие лревращения. Если описанная картина верна, то [c.356]

Характерная функция ионов Са + у живых существ состоит в способности активировать различные метаболические процессы. Это происходит при резких -изменениях проницаемости плазматических мембран или мембран эндоплазматического ретикулума, в результате которых становится возможной диффузия ионов Са + в цитоплазму. Так, например, при сокращении мышцы в результате освобождения ионов Са + из эндоплазматич0окого ретикулума его концентрация увеличивается приблизительно от 0,1 до 10 мкМ . Связывание ионов Са + с тропонином С инициирует сокращение (гл. 4, разд. Е.1) . Мембраны эндоплазматического ретикулума мышечного волокна содержат большое количество белка кальциевого пасоса, а также ряд белков, связывающих кальций (гл. 4, разд. В.8.в) . Один из Са +нсвязывающих белков мышцы кролика, кальсеквестрин (мол. вес 46 500), способен связывать до 43 молей Са + на моль белка" [c.373]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Некоторые организмы, особенно бактерии, получают энергию nyrew окисления Нг, H2S или Fe +, а не окисления органических субстратов Кроме того, некоторым специализированным бактериям свойственно-анаэробное дыхание, при котором NO 3, SO или СО2 являются окислителями либо восстановленных переносчиков, либо восстановленных неорганических соединений. В этой главе мы рассмотрим эти процессы,, поставляющие энергию, а также химию реакций, в результате которых атомы кислорода из молекулы О2 входят в органические соединения Происходящие в клетках окислительные процессы исследовать довольно трудно главным образом потому, что соответствующие ферменты в клетке расположены на мембранах или внутри мембран. Б бактериях эти ферменты расположены на внутренней стороне плазматической мембраны или на мембранах мезосом. У эукариот эти ферменты находятся во внутренней мембране митохондрий и в меньшей степени в мембранах эндоплазматического ретикулума. Особенно много неудач было связано с изучением окислительного фосфорилирования (стр. 391). Большие трудности вызвало выделение участвующих в процессе компонентов, но еще труднее оказалось снова собрать эти Компоненты в активно функционирующую систему. [c.361]

Недостаточность витамина Е вызывает у кроликов и крыс дистрофию мышечной ткани (алиментарную мышечную диет-рофию см. также дополнение 9-Е). Наблюдалось также множество других симптомов, различных для разных видов, У животных с недостаточностью витамина Е наблюдалось выраженное истощение, которое нередко приводило к внезапной смерти. Мышцы больных крыс характеризуются чрезмерно высокой скоростью потребления кислорода, а при электронно-микроскопическом исследовании обнаруживаются аномалии в мембранах эндоплазматического ретикулума. Существует предположение, что непосредственной причиной смерти при Е-авитамииозе служит разрушение лизосомных мембран. [c.386]

Известно несколько форм цитохрома Р-450 из печени млекопитающих [135]1. Все они прочно связаны с мембранами эндоплазматического ретикулума и их трудно солюбилизировать. Для этих ферментов в качестве промежуточного переносчика не требуется белок типа рубредоксина, поскольку они могут непосредственно реагировать с флавопротеидом. Интересной особенностью этих ферментов является их индуци-бельность. Введение различных лекарственных препаратов, например фенобарбитала и многих других соединений, может вызывать 20-кратное увеличение активности цитохрома Р-450. Ароматические углеводороды индуцируют гидроксилазу, отличную от той, которая индуцируется барбитуратами. Роль цитохрома Р-450 часто заключается в том, чтоб л превратить лекарственное или другое чужеродное соединение в легко экскретируемую форму. Однако результат оказывается далеко не всегда благоприятным. Так, 3-метилхолантрен, сильный индуктор цитохрома Р-450, в результате реакции гидроксилирования превращается в мощный канцероген [159]. [c.445]

Каждая цепь проколлагена (мол. вес. 140 000) содержит более 1000 аминокислотных остатков. Специальные гидроксилазы (гл. 10, разд. Ж, 2, г) превращают некоторые из содержащихся в проколлагеновых цепях остатки пролИна и лизина в 4-оксипролин и в оксилизин [уравнения (11-27) и (11-28)]. При этом образуется также 3-оксипролин, но в меньших количествах [38с]. Гидроксилирование начинается еще тогда, когда растущие пептидные цепи связаны с рибосомами, расположенными на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме. Гидроксилазы [c.497]

Так же как и другие киназы, протеинкиназа и киназа фосфорилазы требуют для своей активности ионы магния. Кроме того, киназа фосфорилазы в своей неактивной форме аллостерически активируется ионами кальция. Напомним, что инициирование процесса мышечного сокращения вызывается нервными импульсами, которые стимулируют освобождение ионов кальция из пузырьков эндоплазматического ретикулума. Таким образом, ионы кальция не только включают процесс мышечного сокращения, но и ускоряют процесс фосфорилирования фосфорилазы Ь в фосфорилазу а. Теперь некоторые этапы каскадного механизма становятся яснее. Оказывается, что наиболее важная стадия, катализируемая киназой фосфорилазы, нужна для того, чтобы дать возможность реализоваться следующей стадии, на которую оказывают специфическое влияние ионы кальция, освобождающиеся при нервном возбуждении. С другой стороны, возможность активации киназы фосфорилазы в результате фосфорилирования протеинкиназой делает процесс чувствительным к гормональной стимуляции. [c.509]

Предполагается, что гликолипиды, подобно гликопротеидам, синтезируются на мембранах эндоплазматического ретикулума, причем образовавшиеся гликолипиды размещаются на поверхности мембраны, выстилающей цистерны эндоплазматического ретикулума. Отсюда он транспортируются в аппарат Гольджи и в конце концов выходят наружу, включаясь в состав наружной поверхности плазматической мембраны. Основной класс гликолипидов — это сфинголипиды, представленные цереброзидами и ганглиозидами. И цереброзиды, и ганглиозиды образуются из церамидов — производных Ы-ацилированных сфингозинов [c.542]

Превращение ланостерина в холестерин представляет собой сложный процесс, состоящий по крайней мере из 25 этапов. Многие из участвующих в процессе ферментов связаны с мембранами эндоплазматического ретикулума [95]. В процессе участвует также по крайней мере один растворенный в цитоплазме белок. Этот белок, транспортирующий стерин, функционирует как переносчик стерина от одного фермента к другому в ходе процесса превращения и, кроме того, влияет на реактивность присоединенной структуры [96, 97]. [c.580]

Так, в растительной клетке белки образуют макромолеку-лярный остов цитоплазматического матрикса, ядерных структур, основное вещество, или строму митохондрий и пластид. В соединении с липидами они участвуют в построении всех мембранных систем плазмалеммы, эндоплазматического ретикулума, ядер-ной оболочки, аппарата Гольджи, мембраны митохондрий и пластид. Различные белки обнаруживаются даже в скелетной перегородке, называемой пектоцеллюлозной оболочкой, которая окружает клетку. Кроме того, к этим структурным белкам добавляются ферментные белки, более или менее характерные для того или иного клеточного компартмента. [c.125]

Микросомы Клода оказались фрагментами эндоплазматического ретикулума с сидящими на них гранулами (Дж. Паладе и Ф. Сике-виц, 1956). Выяснилось, что эти гранулы Паладе являются рибо-нуклеопротеидными частицами и что они представляют основную массу цитоплазматической РНК, обеспечивающей белковый синтез. [c.50]

Исследования функциональной роли рибосом щли параллельно с их обнаружением и структурным описанием. Первой убедительной демонстрацией того, что именно рибонуклеопротеидные частицы микросом ответственны за включение аминокислот в новосинте-зированный белок, были эксперименты П. Замечника с сотрудниками (США), опубликованные в 1955 т. За этим последовали эксперименты из той же лаборатории, показавшие, что свободные рибосомы, не прикрепленные к мембранам эндоплазматического ретикулума, также включают аминокислоты и синтезируют белок, освобождающийся затем в растворимую фазу (1957). Функции бактериальных рибосом были предметом интенсивных исследований группы Р. Б. Робертса (США) К. Мак Киллен, Р. Б. Робертс и Р. Дж. Бриттен в 1959 г. окончательно установили, что белки синтезируются в рибосомах и затем распределяются по другим частям бактериальной клетки. [c.50]

Кроме секретируемых белков, растущие полипептидные цепи ряда встроенных в мембрану белков также характеризуются временной сигнальной N-концевой последовательностью. Одним из первых изученных примеров такого рода был гликопротеид вируса везикулярного стоматита, который вместе с хозяйской мембраной участвует в построении вирусной оболочки. Этот белок, как оказалось, синтезируется с N-концевой сигнальной последовательностью, очень похожей на таковую секретируемых пребелков сигнальная последовательность необходима для присоединения транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума дальнейщий синтез белка идет, таким образом, на мембраносвязанных рибосомах в ходе элонгации N-концевая последовательность из 16 аминокислотных остатков отщепляется в мембране. Другими словами, все это не отличимо от ситуации в случае водорастворимых секретируемых белков. Однако, в отличие от секретируемых белков, здесь окончательный продукт после термина- [c.280]

Однако в мучае лков, проходящих сквозь мембрану снова в водную фазу (межмембранный просвет эндоплазматического ретикулума эукариот, периплазматическое пространство грамотрицательных бактерий, или вообще наружу), ситуация оказывается более сложной. Здесь, по-видимому, осуществляется многоэтапное сворачивание белка, с вовлечением ко-трансляционного и пост-трансляционного процессинга полипептидной цепи и ее энзиматических ковалентных модификаций. Как бы то ни было, в случае водорастворимых секреторных белков, полипептидная цепь сначала оказывается в гидрофобном окружении липидного бислоя мембраны и сворачивается, по-видимому, без формирования компактного гидрофобного ядра, а затем, по выходе из мембраны, она вынуждена перестраиваться из этой промежуточной конформации в водорастворимую глобулу с гидрофобным ядром и полярной поверхностью. [c.275]

Однако в эукариотах рибосомы после разрыва пептидного якоря еще обнаруживают существенное сродство к мембране эндоплазматического ретикулума. В опытах in vitro полная диссоциация рибосом от мембран эндоплазматического ретикулума достигается лишь путем совместной обработки микросом пуромицином и высокой ионной силой. Можно показать также определенное сродство нетранслирующих рибосом или рибосом, только начав- [c.275]

Уже давно было показано что во всяком случае эукариотические рибосомы прикрепляются к мембране своей большой (60S) субчастицей. По-видимому, существует специальный участок на 60S субчастице, который имеет сродство к мембране эндоплазматического ретикулума, и, таким образом, все рибосомы прикрепляются к мембране строго определенной точкой, в одной и той же ориентации. Эта ориентация такова, что ось, соединяющая большую субчастицу и малую субчастицу, приблизительно параллельна поверхности мембраны (рис. 126). Данные электронной микроскопии негативно контрастированных эукариотических рибосом указывают, что длинная ось малой субчастицы должна быть приблизительно параллельна поверхности мембраны, и заставляют предполагать, что прикрепление рибосомы к мембране должно, скорее всего, иметь место со стороны боковых выступов субъединиц (эквивалентных Ll-гребню 50S субчастицы и платформе 30S субчастицы Е. соИ, см. Б.1.2) таким образом, район предполагаемого кармана для тРНК (см. рис. 86) и стержень большой субчастицы (см. B.L3), по-видимому, должны находиться на стороне, обращенной от мембраны. [c.276]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.30 , c.33 , c.320 , c.395 ]

Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.25 , c.434 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.33 , c.38 , c.342 , c.396 , c.398 , c.605 , c.633 , c.639 , c.642 , c.749 , c.945 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.22 , c.25 , c.169 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.20 , c.21 ]

Технология микробных белковых препаратов аминокислот и жиров (1980) -- [ c.0 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.26 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.89 ]

Жизнь зеленого растения (1983) -- [ c.26 , c.36 , c.39 , c.65 , c.70 , c.71 , c.76 , c.349 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.95 , c.171 , c.187 , c.260 , c.275 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.95 , c.171 , c.187 , c.260 , c.275 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.33 , c.36 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.234 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.65 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.14 , c.122 , c.190 , c.205 , c.207 , c.208 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.161 , c.282 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология