Молекулы рецепторные

Большинство живых организмов способны реагировать на свет, потому что они обладают какими-либо фоторецепторными клетками, органеллами или молекулами. Но лишь в животном царстве эта способность реагировать на свет используется наиболее эффективно в процессе зрения. Термин зрение означает не просто обнаружение света, но также восприятие положения, формы и перемещения в пространстве объекта, а во многих случаях и различение цветов. Для истинного зрения необходим аппарат, с помощью которого в рецепторных клетках происходило бы формирование истинного изображения для этого и развились фоторецепторные органы, или глаза. Существуют два основных типа глаз глаза одного типа свойственны позвоночным, а другого — некоторым беспозвоночным. [c.297]

Один метод локализации со специфической физиологической активностью был позаимствован нз ПЭМ. Этот метод меток поверхности клетки, который, будучи применен к образцам для РЭМ, приводит к образованию на поверхности клетки морфологически различаемых или аналитически идентифицируемых структур. Такие методики в сочетании с растровой электронной микроскопией высокого разрешения позволяют изучать природу, распределение и динамические свойства антигенных и рецепторных состояний на поверхности клеткн. Методы нанесения меток на поверхность клетки в общем случае достаточно сложны и включают процедуры иммунохимической и биохимической очистки. Подробные ссылки на них можно найти в работах [359—361], но сущность методик состоит в следующем. Для крепления антител в определенных антигенных состояниях на поверхности клетки используются стандартные иммунологические процедуры. Хитрость состоит в том, чтобы модифицировать антитела таким образом, чтобы они также несли морфологически различимую метку, такую, как латексные шарики или сферы из двуокиси кремния, распознаваемый вирус, как, например, вирус табачной мозаики, или один из Т-четных фагов, как показано на рис. 11.18, илн белковая молекула известных размеров, как ферритин или гемоцианин. В работе [362] (рис. 11.19) использовались гранулы золота, которые имеют большой коэффициент вторичной электронной эмиссии. Одна часть антитела имеет средство для специфичного антигенного закрепления на поверхности клетки, в то время как другая часть несет морфологически различимые структуры. В настоящее время иммунологические методы достигли такого уровня, когда они не могут быть использованы для изучения как качественных, так и количественных характеристик поверхности клетки [363, 364]. [c.244]

Таким образом, избирательное связывание лигандов рецепторными белками осуществляется теми частями их молекул, которые расположены вне клетки. Формирование комплекса лиганд— рецептор запускает цепь биологических реакции, важнейшая роль в которых принадлежит внутриклеточному участку молекулы рецепторного белка. Однако лишь совокупное участие всех структурных элементов молекулы рецептора обеспечивает при участии лиганда реализацию присущих ему функций (эффек-торные функции). [c.6]

Ж//, были найдены в молекуле иммуноглобулинов класса О, где они обеспечивают вращение РаЬ-участков относительно Рс-уча-стка. Изучение гибкости молекул рецепторных белков с помощью физических методов только предстоит осуществить. Поэтому в настоящее время о наличии в них шарнирных участков можно судить на основании косвенных методов — прежде всего, по наличию в молекуле рецептора участков полипептидных цепей, богатых остатками пролина. [c.20]

Клеточные рецепторы избирательно взаимодействуют с самыми разнообразными по химическому строению веществами — от органических соединений с небольшой молекулярной массой до высокомолекулярных белков. Размеры молекул рецепторных белков, число образующих их полипептидных цепей варьируют (табл. 1). Вполне закономерно поэтому стремление выявить характерные для каждого рецептора особенности структуры участка, ответственного за распознавание лиганда. Вместе с тем анализ функциональных свойств различных по специфичности (т. е. распознающих различные лиганды) рецепторов выявляет определенные черты сходства между ними. Как было показано в гл. 2, прн взаимодействии рецепторов со своими лигандами происходит их активация, выражающаяся либо в усилении ферментативной активности рецепторов, либо в изменении их сродства к внутриклеточным белкам или ДНК. Этот процесс связан с глубокой конформационной перестройкой рецепторных белков, распространяющейся на участки, находящиеся на большом удалении от центров связывания лигандов (активные центры рецепторов). Последнее дает основание считать, что внеклеточные участки различных по специфичности рецепторов, в пределах которых находятся активные центры последних, должны использовать сходные принципы структурной организации, обеспечивающие при связывании любого по строению лиганда изменение конформации внутриклеточных участков молекул рецепторов. [c.43]

Для тяжелых цепей рецепторной формы иммуноглобулина существуют собственные полирибосомы, которые, например, можно обнаружить в лимфобластах наряду с полирибосомами тяжелых цепей для секретируемой формы иммуноглобулина. Они фиксированы не на поверхности шероховатого ретикулума, а на особых вакуолях. Каковы причины различий в топографии полирибосом для весьма близких по строению полипептидных цепей, остается неизвестным. Мало изучен вопрос и о механизме встраивания новообразованных молекул рецепторного иммуноглобулина в цитоплазматическую мембрану клетки. [c.71]

Если N-концевые домены Ig-рецептора ответственны за связывание с антигеном, то С-концевые сегменты обеспечивают связь молекулы с мембраной В-лимфоцитов. Около 40 остатков гидрофобных аминокислот на С-конце тяжелых цепей пронизывают липидный бислой, прочно удерживая Ig в клеточной мембране. При этом молекулы рецепторных Ig ориентированы во внеклеточную среду (см. рис. 12). [c.38]

Л. с. могут оказывать местное действие (на месте нанесения препарата) или резорбтивное (после всасывания, поступления в общий кровоток и ткани). В обоих случаях они действуют либо в месте контакта с тканями, либо на рецепторные структуры (рефлекторное действие). В-ва, возбуждающие рецепторы, наз. агонистами, в-ва, уменьшающие или устраняющие действие агонистов,-антагонистами. Взаимод. агонистов и антагонистов с рецепторами осуществляется в результате хим. или межмол. связей (ковалентной, ионной, водородной и др.) в зависимости от прочности зтих связей различают обратимое и необратимое действие Л. с. Препараты, действующие только на один тип рецептора, считаются избирательными. На избирательность Л.С. влияют сродство (аффинитет) к рецептору, прочность образуемой с ним связи, а также форма и размер молекулы Л. с., его пространств, соответствие рецептору (комплементарность), расстояние между функционально активными группировками и др. св-ва. [c.585]

Известно, что направленность и тонкая регуляция процесса передачи информации обеспечиваются прежде всего наличием на поверхности клеток рецепторных молекул (чаще всего белков), узнающих гормональный сигнал (см. Рецепторы инсулина). Этот сигнал рецепторы трансформируют в изменение концентраций внутриклеточных посредников, получивших название вторичных мессенджеров, уровень которых определяется активностью ферментов, катализирующих их биосинтез и распад. [c.289]

Влияние, которое оказали результаты рентгеноструктурного анализа белков на изучение их фракций, детально рассматривается в следующем томе настоящего издания. Здесь хотелось бы обратить внимание на то, что наличие уже в течение нескольких десятилетий уникальной структурной информации все еще не привело к концептуальному развитию или переосмыслению представлений о природе и принципах функционирования белков, сложившихся до становления кристаллографии макромолекул. Ставшие доступными данные рентгеноструктурного анализа о пространственном строении белковых молекул не вызвали качественных изменений в понимании биокатализа, гормон-рецепторных взаимодействий и многих других явлений. Функционирование биосистем молекулярного уровня не обрело строгой трактовки в рамках сформулированных ранее концепций ферментативных и иных реакций, равно как и последние не получили на основе структурных данных своей объективной оценки. По-прежнему, фундаментальные различия между обычными химическими реакциями в растворе и реакциями, осуществляемыми ферментами, продолжают видеться в напряжении и деформации субстрата при его сорбции в активном центре в сторону переходного состояния, в индуцированном соответствии и принудительных конформационных изменениях фермента, в его изна- [c.75]

Теперь нужно было посмотреть, что известно относительно формы молекул, соответствующих каждому из этих предположительно первичных запахов. Если бы действительно оказалось, что молекулы всех веществ с одинаковым первичным запахом похожи по форме, то можно было бы сделать выводы о вероятной форме рецепторных [c.169]

Мембраны эритроцитов содержат около восьми основных полипептидов [6]. Пять из них являются внешними и составляют 40 % общего содержания белка. Основным внутренним белком является гликофорин, один из немногих внутренних белков с установленной аминокислотной последовательностью (рис. 25.3.7) . В его молекуле несколько аминокислотных остатков связано с олигосахаридными фрагментами, которые в основном определяют антигенные и рецепторные свойства эритроцитов эти олигосахариды локализованы исключительно в Л -концевой части аминокислотной последовательности и находятся на внешней поверхности мембраны. Примечательна также высокая концентрация остатков дикарбоновых аминокислот в С-концевой последовательности. Однако наибольший интерес представляет участок между М- и <--концевыми последовательностями, содержащий около двадцати [c.121]

После достаточно долгого пребывания в темноте сетчатка адаптируется к ней и молекулы зрительных пигментов находятся в полностью регенерированной форме (см. ниже), т. е. хромофор 11-г с-ретинальдегид связан с белком опсином в специфической 6-з-цис, 12-5-транс-конформации. Молекулы пигментов в рецепторной мембране ведут себя как самостоятельные функциональные единицы. Попадающий в глаз свет падает на рецепторные клетки сетчатки и поглощается молекулами зрительного пигмента. Затем происходит обесцвечивание пурпурного зрительного пигмента в ходе серии изменений, которую мы все еще не в состоянии описать на молекулярном уровне. Вместе с тем в общих чертах стадии процесса уже выяснены (рис. 9.11). [c.310]

Можно сказать, что белки являются обязательными участниками запасания, передачи, трансформации и рецепции химических сигналов — макромолекул, молекул и ионов — в живых системах. Во многих случаях сигналами, их рецепторами и преобразователями служат сами белки. Белки, входящие в состав, рецепторных систем организма, перекодируют внешние сигналы на химический и электрохимический язык. [c.88]

Однако попытки установления однозначной связи между формой молекул и запахом, но-видимому, не могут привести к решению проблемы. В последних работах Эймур утверждает, что дальнейший прогресс в создании теории запаха будет определяться успехами в идентификации первичных запахов и установлении структуры молекул рецепторного участка [318, 319]. [c.157]

Сложность оценки неречисленных концепций заключается в том, что до сих нор не выяснено химическое строение молекул рецепторных участков. Лишь в -60-е годы XX в. было начато химическое исследование обонятельного пигмента (М. Бригс и Р. Дункан [388, 389], Д. Мултон [390], К. Курихара [391] и др.), а также изучение белковых веществ, входящих в состав обонятельных рецепторов (К. Аш [381, 392], Л. Риддифорд [393]). Хотя в настоящее время было бы преждевременным оценивать результаты этих работ, очевидно, что они являются началом перспективных биохимических исследований механизма обонятельной рецепции. [c.176]

На том же рисунке представлена аминокислотная последовательность двух сегментов полипептидной цепи, образующей рецептор для эпидермального фактора роста Сегменты находятся в участках цепи с исключительно высоким содержанием остатков пролина и цистеина. Так, второй из представленных сегментов цепи расположен в районе, в составе которого обнаруживается 14 остатков пролина и 20 остатков цистеина. Этот район из 137 остатков непосредственно примыкает к внутримембранной (г11дрофобная) части молекулы рецепторного белка. На этом основании можно заключить, что шарнирный участок расположен на границе между внеклеточной и внутримембранной частями рецептора. Он может иметь исключительное значение для обеспечения вращательной свободы движений внеклеточной части )ецептора относительно его фиксированного в мембране участка. Тет необходимости специально доказывать, сколь это обстоятельство может быть значимо для эффективного связывания лиганда и сшивания последним двух соседствующих в мембране молекул рецептора. [c.21]

Строение Ig детально описано в любом современном учебнике иммунологии, поэтому здесь будут отмечены липп> наиболее существенные свойства этих молекул. Каждая молекула рецепторного Ig состоит из двух пар полипептидных цепей пары длинных (тяжелых) Н-цепей и пары коротких (легких) Ь-цепей (рис. 11). Протяженность Ь-цепи составляет около 215 аминокислотных остатков, Н-цепи — в среднем от 400 до 600 аминокислотных остатков. Ь- и Н-цепи соединены в общую молекулу ковалентными дисульфидны-ми связями обычно две Н-цепи соединены между собой одной или двумя дисульфидными связями и к каждой Н-цепи с помощью одной дисульфнцной связи прикреплено по одной Ь-цепи. [c.36]

Альвеолярные макрофаги способны продуцировать и секретировать все провоспалительные цитокины IL-1, TNF-a, IL-6, IFN-a, причем для альвеолярных макрофагов характерен ранний синтез IL-6. Альвеолярные макрофаги продуцируют и секретируют больше TNF-a, но меньше IL-l по сравнению с моноцитами крови. Более того, альвеолярные макрофаги способны спонтанно продуцировать молекулы рецепторного антагониста IL-1 (IL-lra), продукция которых усиливается под влиянием IL-4, ингибирующего продукцию IL-1 макрофагами. Альвеолярные макрофаги интенсивно продуцируют и секретируют молекулы хемоаттрактантов LTB4, PAF, PDGF, IL-8, которые участвуют в рекрутировании воспалительных клеток в альвеолы легких [97]. [c.187]

Уже на первых шагах изучения краун-эфиров исследователи осознали, что создание искусственных систем, способных моделировать биологические явления молекулярного узнавания и связывания, может привести к далеко идущим последствиям. Как заметил Лен, комментируя уникальную способность криптанда 221 к тетраэдрическому узнаванию иона аммония, это представляет одну из самых ярких иллюстраций молекулярной инженерии, включающей достижение цели химии абиотических рецепторов дизайна синтетических рецепторных молекул путем правильного магшпулирования геометрическими (структура рецептора) и энергетическими (связывающие сайты, межмолекулярные взаимодействия) особенностями с тем, чтобы добиться высокой комплсментарности рецептора и субстрата [33d] (курсив авторов). [c.475]

Для хроматографии молекул на основании их химического и геометрического строения и возможных изменений конформации весьма важно создание на поверхности адсорбентов рецепторных мест фиксации, способных проявлять различные виды межмолекулярных взаимодействий, (табл. 1.1). В лекции 1 показано, что для разделения множества структурных изомеров достаточно применить неспецифические атомарные адсорбенты с плоской поверхностью. В лекции 2 приведены примеры хроматографии близких по геометрии полярных молещул при дополнительном воздействии на такие молекулы электростатического поля ионных адсорбентов. Б лекциях 3 и 4 рассмотрено использование образования между молекулами и поверхностными соединениями водородных связей. В лекции 4 показано также, что адсорбенту можно придать электроноакцепторные свойства путем отложения на его поверхности адсорбционных слоев модифицирующих веществ, обладающих этими свойствами. Это улучшает разделение электронодонорных молекул. Однако адсорбционные модифицир ующие слои часто оказываются недостаточно термически стойкими для использования в газовой хроматографии при высоких температурах или нестойкими к воздействию растворителей (элюентов) в жидкостной хроматографии. Поэтому весьма важно использовать для связи модифицирующего вещества с поверхностью адсорбента также и более прочные химические связи. При этом надо стремиться достичь геометрического и химического соответствия поверхностных соединений и тех или [c.89]

Известно, что активность многих ферментов зависит от pH среды и достигает максимума при его определенном значении. Считается, что ферменты адсорбируют субстраты на особой части молекулы, называемой активный центр . Изменение pH приводит к перераспределению зарядов па молекуле, что в свою очередь меняет ее гидратацию либо за счет изменения числа групп, связанных водородными связями, либо из-за разной степени ассоциации молекул воды вокруг белковой молекулы, осуществляемой в результате биполярного взаимодействия с заряженными участками. Кроме того, сами рецепторные группы активного центра фермента, присоединяющие субстрат, в зависимости от pH могут находиться в протонированном или депротопироваином состоянии. Все перечисленные эффекты могут снижать легкость адсорбции ферментом своего особого субстрата, тем самым уменьшая его каталитическую активность. [c.300]

Ранее уже упоминалось о стереоселективности ферментов, проявляющейся в различных обстоятельствах, например в связи с биологическим разделением рацемических смесей (гл. 12), специфичностью мальтазы и эмульсина (разд. 17.6), структурными и стереохимическими требованиями иротеолитических ферментов (разд. 18.2). Принято считать, что ферментативный катализ осуществляется через адсорбцию субстрата на поверхности большой белковой молекулы. Стереоспецифичность фермента можно объяснить, если допустить, что фермент обладает рецепторными центрами, способными связывать или принимать только особые типы групп. Рассмотрим в качестве примера асимметрически замещенный атом углерода. Фермент, обладающий рецепторами для трех или четырех групп, может различить два энантиомера, поскольку подходящий энантиомер адсорбируется, присоединяясь всеми тремя своими группами к рецепторным центрам, тогда как второй энантиомер в лучшем случае сможет соединиться только с двумя центрами. Присоединение субстрата к центрам фермента происходит либо за счет образования ковалентных или водородных связей, либо при взаимодействии ионных или полярных групп, либо путем заполнения впадин на поверхности фермента, которые вмещают группы или особой формы, или чуть меньше определенного размера. [c.341]

Живые огранизмы выделяют огромное количество органических соединений, которые более века привлекают внимание химиков-органиков. Некоторые из этих соединений являются небольшими молекулами (сахара, гидроксикислоты), тогда как другие представляют собой очень большие частицы (белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты). Соединения и той и другой группы характерны для всех живых систем. Между этими крайними случаями находятся вещества, молекулы которых имеют средний размер и степень сложности. Некоторые из них обладают сильным физиологическим действием, например витамины. Довольно часто соединения такого типа являются основой для исследований, нацеленных на получение лекарственных препаратов в этих препаратах необходимое физиологическое действие, которым обладает природное соединение, проявляется с большей силой и специфичностью за счет синтетических соединений родственного строения. Такого рода исследования базируются на том факте, что физиологическая активность соединения однозначно связана с его молекулярной структурой. Сравнение взаимосвязи структура — активность внутри больши> групп органических соединений позволяет постепенно пoзнaт молекулярную топографию некоторых рецепторных центров живых тканях, которые взаимодействуют и с природными со динениями, и с их синтетическими аналогами. [c.352]

Барбитураты, к которым относится ряд важных лекарственных препаратов, применяемых в качестве успокаивающих средств (транквилизаторы), а также как снотворные, очень близки к пиримидинам. Структурные формулы барбитуровой кислоты и двух ее производных приведены ниже указанное в формулах распределение атомов водорода между атомами кислорода и азота нельзя считать вполне определенным здесь приведено лищь по одной из целого ряда возможных валентных структур. Механизм физиологического действия такого рода лекарств в деталях не известен. Однако почти нет сомнений в том, что они действуют путем включения в рецепторные части молекул нервных окончаний и образования при этом водородных связей [c.377]

Л. широко используют в качестве модельных систем при изучении принципов мол. организации и механизмов функционирования биол. мембраи. Они пригодны для изучения пассивного транспорта ионов н малых молекул через липидный бислой. Изменяя состав липидов в Л., можно направленно менять св-ва мембран. Включением мембранных белков в липидный бислой получают т. наз. п р о т е о-липосомы, к-рые используют для моделирювания разнообразных ферментативных, транспортных и рецепторных ф-ций клеточных мембран. Л. используют также в иммунологич. исследованиях, вводя в них разл. антигены или ковалентно присоединяя к Л. антитела. Они представляют собой удобную модель для изучения действия на мембраны мн. лек. ср-в и др. биологически активных в-в. Во виутр. водный объем Л. (в т. ч. полимерных) можно включать лекарства, пептиды, белки и нуклеиновые к-ты, что создает возможность практич. примеиеиия Л. в качестве ср-ва доставки разных в-в в определенные органы н ткани. [c.604]

Никаких доказательств того, что процесс образования пятен и шапочки имеет какое-то отношение к стимуляции синтеза антител, не существует. Тем не менее зтот процесс интенсивно изучается, поскольку, возможно, полученные при зтом сведения помогут понять причины высокой подвижности связанных иммуноглобулинов и других рецепторов в клеточных мембранах. Существует предположение, чтО рецепторные молекулы (например, гликофорин) проходят через мембрану и связываются с цитоскелетом , образованным микрофиламента-ми и микротрубочками [97]. Рецептор, находясь в одном из состояний, должен быть свободным, чтобы диффундировать в плоскости мембраны с образованием пятен , зтот процесс не требует затраты знергии. В другом состоянии рецептор должен быть связан с микрофиламента-ми и микротрубочками, движения которых могли бы обеспечивать процесс образования шапочки , требующий знергии. В некоторых случаях инициация синтеза антител в лимфоцитах может происходить при связывании лектинов. Поскольку структура конканавалина А и характер его связывания с углеводными группами (разд. В 3) уже известны, мы надеемся, что исследование взаимодействия лектинов с клеточными поверхностями приблизит нас к пониманию сложных процессов, лежа щих в основе ответа на антиген [98, 99]. [c.386]

М. Спирте и соавт. [151], исследовав УФ- и КД-спектры Met-энкефалина в растворе при температурах 5-50°С и значениях pH 1-12, пришли к заключению о чрезвычайной внутренней подвижности молекулы, для которой характерен представительный набор равновероятных и легко переходящих друг в друга конформаций. Выбор функциональной структуры происходит, очевидно, в процессе взаимодействия энкефалина с рецепторным центром. Вывод о значительной подвижности всех боковых цепей и пептидного скелета и быстром изменении конформационного состояния Met-энкефалина был сделан также в работе Р. Деслортерса и соавт. [171] на основе данных С-ЯМР-спектров. Заключения в работах [151, 171] противоречат, однако, результатам исследования внутримолекулярной подвижности нейропептида, проведенного релаксационным методом ЯМР "вращающегося каркаса" [172]. И. Нигашияма и соавт. [173], изучив Н- и С-ЯМР-спектры Met-энкефалина с использованием эффекта Оверхаузера, пришли к выводу, что опытные данные не подтверждают предположения о преимущественной структуре с -изгибом и внутримолекулярными водородными связями. В работе [174] на основе данных Н-ЯМР авторы утверждают, что наиболее предпочтительными для Mei-энкефалина в водной среде являются конформации, вытянутые вдоль пептидных связей. Авторы другой работы, также использовавшие метод Н-ЯМР [175], пришли к выводу, что наиболее предпочтительной структурой Ьеи-энкефалина в органических средах является свернутая форма с [c.344]

Камфарная лунка представляется в виде эллиптической чаши глубиной 4 А, длиной 9 А и шириной 7,5 А (фиг. 18). Аналогичную форму имеет рецепторная лунка мускусного запаха, только она несколько больше 9 А в ширину и 11,5 А в длину. Рецепторная лунка цветочного запаха, как предполагается, имеет более сложную форму (фиг. 19). Она состоит из округлого углубления диаметром 9 А и более глубокого отвода шириной 4 А, начинающегося в середине и отходящего от края круглой части на 7,5 А. Остальные рецепторные лунки имеют более простую форму, но у них, согласно предположению Эймура, должны быть какие-то определенные строго локализованные участки, характеризующиеся повышенным химическим сродством, за счет которого с мембраной могут связываться определенные функциональные группы молекул пахнущих веществ. Таким образом, Эймур и Битс независимо пришли к одному и тому же заключению взаимодействие молекул пахнущего вещества с мембраной обонятельной клетки зависит одновременно от формы молекулы и от наличия в ней функциональных групп. [c.170]

В настоящее время строение рецепторного участка на молекуле альбумина, связывающего 1,4-бенздиазепины, не известно. Однако по имеющимся данным можно утверждать, что такой участок обладает высокой структурной специфичностью по отношению к 1,4-бенздиазепинам. Методами гельфильтрации и кругового дихроизма показано [318, 319], что молекула ЧСА имеет один участок связывания для бенздиазепинов. В УФ-спектре бенздиазепины дают два максимума поглощения — вблизи 230 и 310 нм [3201. Первая полоса обычно интенсивнее и обусловлена переходом бензольного кольца молекулы 1,4-бенздиазепина, а вторая образуется вследствие резонанса хромоформной группы — 0 == Ы с бензольным кольцом. Частичное насыщение фенила не приводит к изменению интенсивности и максимумов поглощения различных бенздиазепинов. [c.235]

Сродство молекулы бенздиазепина к ЧСА зависит от величины заместителей, их ориентации относительно активных групп рецепторного участка белка, а также от донорно-акцепторных свойств вещества. При увеличении заместителя при N изменяется расстояние между ассиметрическим центром макромолекулы и бензольным кольцом, что проявляется в уменьшении фактора анизотропии (д). Можно предположить, что при наличии объемного заместителя в положении 1 бенздиазепина (флуразепам, празепам) наблюдаются стерические затруднения для сближения белка и лиганда, чего нельзя сказать о незамещенных бенздиазепинах (дикалий хлоразе-пате, хлордиазепоксиде) и бенздиазепинах с небольшими заместителями (диазепаме, оксазепаме). [c.236]

Фоторецепторные молекулы (или зрительные пигменты) локализованы в наружных сегментах рецепторных клеток (рис. 9.3), соприкасающихся с пигментным эпителием. Последний содержит гранулы пигмента, поглощающие рассеянный свет, и у некоторых видов отражающий слой — зеркальце (tapetum). Пигментный эпителий непосредственно участвует в регенерации зрительных пигментов (разд. 9.4.3). Оси рецепторных клеток направлены в сторону хрусталика, благодаря чему достигается [c.299]

Наружные сегменты палочек сетчатки позвоночных интенсивно иследовались с помощью дифракции рентгеновских лучей, электронной микроскопии и других современных методов. В результате было показано, что они содержат стопки мембранных дисков (рис. 9.7). Эти диски представляют собой структуры, состоящие пз двух слоев глобулярного белка (в основном это зрительный пигмент родопсин) и слоя липидов (главным образом фосфолипидов) между нимн. Родопсин составляет большую долю ( 85%) мембранного белка. Молекулы зрительного пигмента ориентированы в рецепторной мембране таким образом, что поглощение света, проходящего вдоль оси палочки, максимально. Была предложена модель, согласно которой молекулы зрительного пигмента могут латерально перемещаться в мембране и вращаться вокруг оси, перпендикулярной поверхности мембраны, причем любые другие перемещения исключены. По- [c.302]

Внутри рецепторных мембран находится поглощающий свет фоточувствительный пигмент, который играет основную роль в первичном улавливании света. Обычно у животных имеется несколько зрительных пигментов (у человека, например, четыре) причем в палочках и колбочках обнаруживаются разные пигменты. Каждый индивидуальный зрительный пигмент характеризуется своей величиной Ятах. Эти величины для разных зрительных пигментов находятся в диапазоне между 345 гг 620 нм, что обеспечивает максимальную чувствительность глаза к свету в этом диапазоне. Все известные зрительные пигменты (а их довольно много) имеют очень сходную структуру. Молекула любого пигмента представляет собой липопротеин, связанный с небольшим хромофором. Во всем животном царстве найдены лишь две очень сходные хромофорные группы. Небольшие различия в структуре и конформации липопротеинов (опсинов) лежат в основе значительных вариаций величин ,тах. [c.303]

Все изученные к настоящему времени опсины, которые были выделены из сетчатки многих видов животных, представляют собой небольшие белки с мол. массой 30 ООО—40 000. Для опсинов, выделенных из палочек некоторых видов животных, был определен аминокислотный состав (но не последовательность аминокислот). Углеводная часть комплекса, состоящая из одного (или нескольких) остатка глюкозамина и маннозы, прочно связана с аспарагиновым остатком молекулы белка. С белком ассоциировано также значительное количество липидов, главным образом фосфатидилхолин и фосфатидилэтаноламин. Вопрос о том, связаны ли эти фосфолипиды со зрительным пигментом, составляя часть его молекулы, или они просто являются загрязнениями, попавшими из липидной области рецепторной мембраны, остается открытым. [c.306]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология