концевая последовательность

Глицинамид, образующийся при ферментативном расщеплении, должен быть концевым, н структура дипептида IV показывает его связь с остатком лейцина. Таким образом, С-концевая последовательность окисленного окситоцина может быть изображена в виде [c.695]

N-Концевая последовательность может быть выведена, исходя из строения тетрапептида VII. В итоге полная последовательность окисленного окситоцина выглядит следующим образом [c.695]

Сравнение аминокислотного состава и Ы-концевых последовательностей субъединиц основного типа подтверждает это большое сходство 115-белков сои, гороха и конских бобов. По мнению некоторых авторов [82], сходство может быть обусловлено тем, что эти виды растений произошли от общего древнего предка. [c.160]

Кроме того, выделен в чистом виде [94] 7-глиадин (глиадин 50), который по молекулярной массе явно превосходит все другие, обнаруженные ранее 7-глиадины. Таким образом, еще остается определенная неясность в отношении истинных молекулярных масс у разных 7-глиадинов, которая может очень отчетливо отражать гетерогенность 7-глиадинов, намного более сильную, чем та, что выявляет анализ с помощью электрофореза в кислой среде. Впрочем, выявлено существование, по крайней мере, 9 7-глиадинов [134], а некоторые исследователи на основе анализа N-концевых последовательностей полагают, что фракция, обозначаемая 72 в действительности, включает не менее двух главных и трех минорных белков и что фракция 73 также гете-рогенна [19]. По молекулярной массе ш-глиадины превосходят а-, Р- и 7-глиадины, но они также образованы одной — единственной полипептидной цепью. Совокупность результатов, полученных разными авторами, указывает на существование двух групп ш-глиадинов — с молекулярными массами соответственно около 65 000 и 75 000—80 000 (табл. 6Б.7). [c.191]

Б.8. N-концевая последовательность глиадинов [c.192]

Как свидетельствует анализ пептидов после расщепления пептидных связей пепсином, каждый глиадин, вероятно, имеет специфические последовательности [18]. Кроме того, как подчеркивается в отношении uj-глиадинов [45], аминокислотный состав белков отличается от такового в N-концевых последовательностях. [c.193]

Это показывает, как и у зеина [4], что основная часть структуры, видимо, образуется повторением одного и того же звена из 4—5 аминокислот (в случае с ш-глиадинами пролин — тирозин — пролин — глутамин — глутамин). Впрочем, ограниченное число N-концевых последовательностей глиадинов противопоставлено их очень большому полиморфизму. [c.193]

Первая область состоит из двух повторяющихся последовательностей одна образована шестью аминокислотами и повторена 6 раз, а другая образована девятью аминокислотами, повторена дважды. Эти два типа последовательностей весьма отличны друг от друга. Последовательность из шести аминокислот почти полностью представлена полярными кислотами (пять из шести) и богата глицином (две из шести). Последовательность из девяти аминокислот включает четыре неполярных остатка из девяти (два тирозина и два пролина). Эти повторяющиеся последовательности отличаются от повторностей, выявленных у N-концевой половины цепи глиадинов [115, 45]. Из 40 последних С-кон-цевых аминокислот 31 относится к полярным. Два конца полипептидной цепи имеют поэтому полярный характер, четко выраженный по отношению ко всей цепи. Это контрастирует с зеином (запасной белок кукурузы), где в N- и С-концевых последовательностях обнаружено столько же полярных остатков, сколько и неполярных [4]. [c.212]

В прокариотических 238 РНК домен I образован 5 -концевой последовательностью приблизительно из 500 нуклеотидных остатков. В эукариотических 288 РНК домен I образуется при взаимодействии с 5,88 РНК, представляющей собой, как уже отмечалось выше, гомолог 160-нуклеотидной 5 -концевой последовательности прокариотических 238 РНК. В последнем случае З -концевая последовательность 5,88 РНК прочно спаривается на большом протяжении (15— 17 нуклеотидных пар) с 5 -концевой последовательностью 288 РНК, [c.88]

Вместе с тем, по крайней мере некоторые рибосомные белки могут иметь некомпактные хвосты . Например, белок S6 Е. соН характеризуется наличием сильно кислой С-концевой последовательности, кончающейся несколькими глютаминовыми остатками подряд, которая вряд ли включена в глобулярную часть белка. Белок S7 является типичным компактным глобулярным белком, но в штамме Е. соИ К он имеет дополнительную последовательность на С-конце, которая, по-видимому, не является необходимой частью его глобулярной структуры. [c.96]

Известна группа вирусов с линейным одноцепочечным ДНК-геномом — это парвовирусы. Молекулы ДНК парвовирусов содержат 4,5—5,4 т. н. и характеризуются самокомплементарностью концевых последовательностей. Другими словами, концы такой молекулы способны образовывать элементы вторичной структуры ( шпильки ) с прилегающими участками той же молекулы (см. с. 268). [c.262]

Благодаря инверсиям концевые последовательности дочерни> геномов могут различаться между собой. Поскольку каждый конец матекулы может находиться в одной из двух ориентаций, причем ориентация одного конца не зависит от ориентации другого, и учитывая, что в состав популяции аденоассоциированных вирусов входят примерно поровну частицы с геномами положительной и лтрицательнон полярности, зараженная клетка генерирует восемь Гипов дочерних геномов все эти геномы в биологическом отношении эквивалентны. [c.269]

Суть его. можно представить следующим образом (рис. 146). В результате первого раунда репликации возникают два дочерних луплекса с одноцепочечны.ми З -конца.ми (как и при репликации геио-ма фага Т7). Но геном Т4 характеризуется кольцевыми перестановками (см. рис. 134), Поэтому если клетка заражена несколькими фаговы.ми частицами, то концевая последовательность одной молекулы фаговой ДНК будет соответствовать внутреннему участку другой молекулы. При помощи специальных фагоспецифических белков одноцепочечный З -конец первой молекулы может внедриться во внутренний район другой. молекулы в результате появляется затравка, способная обеспечить дальнейшее удлинение цепи. В конечном счете возникает молекула, которую можно рассматривать как разветвленный конкатемер. Отметим, что рекомбинационная итшиации и.меет место и тогда, когда клетка заражается единственной фаговой частицей (рекомбинация в этом случае происходит между одинаковыми дочерними. молекулами-) [c.279]

По-видимому, не все 84 аминокислоты необходимы для биологической активности. Синтезированные Поттсом и сотр. по методу Меррифилда Ы-концевые последовательности паратиреоидных гормонов теленка и свиньи [c.272]

Этот механизм широко принят для объяснения полиморфизма проламиновой фракции зерновых, особенно у пшеницы, ячменя и кукурузы, поскольку анализ N-концевой последовательности этих разных проламинов обнаруживает большую гомологию [104]. [c.42]

Анализы Ы-концевой последовательности аминокислот этих субъединиц указывают на высокую гомологичность полипептидам с кислотными свойствами, с одной стороны, и полипептидам с основными свойствами — с другой это наводит на мысль, что белки каждого из этих семейств происходят от одного общего генетического предка (теория Оно — ОКпо). [c.60]

Тип ш [115] соответствует ш-глиадинам, но представлен в трех вариантах KEL (ш ), AREL (Ш2) и SRL (Ш5). Два последних варианта являются по отношению к варианту KEL N-концевой последовательностью, дополненной 8 аминокислотами. Эта N-концевая последовательность ш-глиадинов обнаружена у разных сортов пшеницы [45]. [c.191]

Соотношение полярных и неполярных остатков в N-концевых последовательностях для а- и р-типов приблизительно 50 % от соотношения этих остатков у всего белка. С другой стороны, ш-последовательности (варианты AREL и KEL) имеют меньшую долю неполярных остатков, чем та, которую наблюдают во всем белке (около 33 против 46%). Такого расхождения не наблюдается в варианте SRL (39 против 37%). Распределение полярных и неполярных аминокислот также неидентично у разных типов последовательностей. У 7-последовательности, в частности, правильное чередование полярных — неполярных распространяется на 13 аминокислот. В противоположность этому у а-после-довательности, 5 из 6 N-концевых остатков неполярны. [c.193]

Все а-, р- и 7-глиадины состоят из единственной полипептидной цепи [64—69, 72, 73, 156]. Цистеины в молекулах а-, Р- и 7-глиадинов связаны внутримолекулярными дисульфидными мостиками. Эти дисульфидные мостики расположены так в полипептидной цепи, что их разрыв приводит к значительной фрагментации цепи [79]. В твердом состоянии после экстракции и лиофилизации глиадины имеют компактную структуру, в образовании которой, вероятно, участвуют гидрофобные остатки [163]. При высокой концентрации в растворе они стремятся к агрегированию, видимо, вследствие образования водородных связей между молекулами [8]. В денатурируюш,ей среде (8М мочевина и 0,1М муравьиная кислота) глиадины имеют рыхлую и асимметричную структуру, на что указывают коэффициенты трения. Восстановление дисульфидных мостиков еш,е сильнее увеличивает асимметрию и степень рыхлости, т. е. пространственного расширения молекулы [140]. Присущая ш-глиадинам вязкость в среде 6М гуанидинхлорида указывает на то, что в этих условиях они находятся в виде статистического клубка из-за отсутствия дисульфидных мостиков. Они обладают такой конформацией в присутствии 2М гуанидинхлорида — концентрации, которая не вызывает денатурации, следовательно, в нативном состоянии в растворе конформация ш-глиадинов — это статистический клубок. Аналогичное исследование а-, р- и 7-глиадинов показывает, что они не имеют жесткой глобулярной конформации, но, наоборот, представляют собой молекулы полужесткой структуры с низкой степенью организации [153]. Основываясь на известных N-концевых последовательностях, Перноле и Мосс [154] предложили модели вторичной структуры. Они представили а-, Р- и 7-глиадины в основном как р-структуру, прерываемую р-из-гибами и непериодическими структурами. Практически отсутствует а-спираль ш-глиадины четко различимы, поскольку наиболее выраженная их структура — это р-изгиб, прерываемый [c.196]

Хотя повышение pH и ионной силы или присутствие липидов способствует агрегации всех глиадинов [10], образование фибрилл наблюдалось только у некоторых а-глиадинов. Ввиду этого возможно, что образование фибрилл вовлекает вторичные специфические взаимодействия, зависящие от конформации основных единиц [114]. Структура других глиадинов может препятствовать образованию фибрилл этого типа. К тому же иммунохими-ческое исследование глиадинов [28] показывает, что а-, р-, у- и ы-глиадины состоят из иммунологически различных белков, т. е. различных по своей третичной структуре. Различие антигенных структур недавно подтверждено методом ELISA [179]. Обнаружены различия в N-концевых последовательностях. Изучение структуры глиадинов с помощью трансмиссионной и сканирующей электронной микроскопии обнаруживает в них не определенную структуру, а аморфную совокупность [55, 142]. [c.198]

Эти N-концевые последовательности были определены в смеси почти 20 полипептидов, различимых после электрофореза при кислом pH, до достаточно гомогенных по молекулярной массе. Именно этим объясняется тот факт, что в одном и том же положении N-концевой последовательности иногда обнаруживается до 6 аминокислот. Эта вариабельность значительна для первых 10 кислот далее в каждом положении находят не более одной или двух кислот и обнаруживают почти идентичные последовательности для глиадинов с высокой молекулярной массой и спирторастворимых глютенинов. На основании этих результатов была выведена последовательность общего типа. [c.209]

Начиная с 9-й или 10-й аминокислоты, эта обобщенная последовательность напоминает о повторах, которые встречаются в блоках у а-, у- и uJ-глиадинов, где связаны 3 или 4 глутамина и один пролин. Однако рассматриваемая в совокупности, N-koh-цевая последовательность субъединиц глиадинов с высокой молекулярной массой не идентична ни одной из N-концевых последовательностей известных глиадинов. Глиадины с высокой молеку- [c.209]

Большая (60S) субчастица эукариотической 80S рибосомы содержит существенно более крупную РНК, чем бактериальная 23S РНК. Эта эукариотическая РНК обозначается как 26S или 28S РНК и имеет молекулярную массу от (1,2—1,3) 10 дальтон у грибов и высших растений до (1,6—1,7) 10 дальтон у птиц и млекопитающих. Соответственно, цепь 26S РНК Sa haromy es состот из 3392—3393 нуклеотидных остатков, а цепь 28S РНК крысы —из 4700—4800 нуклеотидных остатков. С 26S—28S РНК тесно ассоциирована низкомолекулярная 5,8S РНК, состоящая из 160 нуклеотидных остатков и, как уже указывалось, представляющая собой гомолог 5 -концевой последовательности бактериальной 23S РНК диссоциация 5,8S РНК от 28S РНК достигается лишь в результате разворачивания под действием температуры или денатурирующих агентов. [c.70]

Как и в случае 16S (18S) РНК, довольно протяженная З -концевая последовательность 23S (28S) РНК не входит в состав главных доменов, а лищь образует несколько спиральных шпилек. В 23S РНК бактерий 110-нуклеотидная З -концевая последовательность сложена в три шпильки (две простые и одна составная из двух спиралей, разделенных неспаренным участком, см. рис. 45). В рибосомах хлоропластов высших растений 100-нуклеотидная З -концевая последовательность в цепи 23S РНК отсутствует и представлена в виде отдельной цепочки 4,5S РНК. 4,5S РНК складывается в две шпильки (одна простая и одна составная из двух спиралей), гомологичные (даже почти идентичные) З -концевым шпилькам 23S РНК бактерий. [c.89]

Аналогична ситуация и в случае эукариотических рибосом. 5S РНК печени крысы образует комплекс с белками L5, L6 и L18 рибосомной 60S субчастицы белки L7, L8 и L35 более лабильно связаны в комплексе. Эукариотическая 5,8S РНК, представляющая собой структурный гомолог 5 -концевой последовательности прокариотической 23S РНК, вступает в комплекс почти с тем же набором белков L5, L6, L7 и L18. В результате может быть образован единый комплекс, содержащий 5S РНК, 5,8S РНК и белки L5, L6, L18 и др. Этот эукариотический комплекс обладает функциональной активностью он может связывать тРНК. [c.100]

Эксперименты по химической модификации рибосом и их субчастиц с помощью кетоксаля указали на два главных района 16S РНК, участвующих в ассоциации субчастиц это, во-первых, две соседние составные щпильки, включающие спирали 29—3(Н31 и 32—33 серединного домена II, и, во-вторых, З -концевая последовательность. Оказалось, что некоторые гуаниловые остатки неспаренных участков этих районов (между спиралями 29 и 30, 30 и 31, 32 и 33, 32 и 34 и в торцевой п тле спирали 33, с одной стороны, и между спиралями 38 и 57, 57 и 59 и в торцевой петле спирали 59, с другой) реагируют с кетоксалем в изолированной 30S субчастице и перестают реагировать после ассоциации с 50S субчастицей. Если эти остатки модифицированы кетоксалем, то 30S субчастица теряет способность к ассоциации с 50S субчастицей. Интересно, что ассоциация с 50S субчастицей вызывает также некоторую перестройку структуры РНК в 30S субчастице, приводящую к увеличению доступности нуклеотидных остатков в районе составной спирали 45 6— 47 домена III 16S РНК. Исходя из локализации указанных районов РНК (см. предыдущий раздел), можно думать, что 30S субчастица осуществляет контакт с 50S субчастицей главным образом своей боковой лопастью ( платформой ) и головкой выходы 16S РНК в этих местах, по-видимому, ответственны за взаимодействие с субчастицей-партнером. [c.120]

Смотреть страницы где упоминается термин концевая последовательность: [c.269] [c.302] [c.306] [c.307] [c.309] [c.310] [c.313] [c.696] [c.71] [c.203] [c.88] [c.283] [c.209] [c.209] [c.212] [c.17] [c.34] [c.86] [c.139] [c.235] [c.239] [c.254] [c.257] [c.258] [c.258]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология