Лектины

ЛЕКТИНЫ, белки, способные специфически связываться [c.299]

ВАЖНЕЙШИЕ ЛЕКТИНЫ И РАСПОЗНАВАЕМЫЕ ИМИ УГЛЕВОДНЫЕ ДЕТЕРМИНАНТЫ [c.586]

Специфич. взаимод. между отдельными белками приводят к тому, что в М. б. образуются белковые ассоциаты, или ансамбли, к-рые по составу и св-вам отличаются от окружающих участков мембраны и часто окружены липидами определенного типа. Иногда липопротеиновые участки М. б., содержащие характерный набор белков и липидов, удается выделить при фрагментации мембран. Образование ассоциатов белков может происходить также в результате их специфич. связывания на пов-сти М. б. с нек-рыми водорастворимыми белками (напр., с антителами, лектинами) или при фазовом переходе липидов в мембране (обычно белки скапливаются там, где липиды продолжают оставаться в жидкокристаллич. состоянии). [c.30]

Похожие бактерии агглютинируются пектином картофеля. Этот лектин с М 92 ООО состоит из двух субъединиц и проявляет специфичность к остаткам N-ацетилглюкозамина имеет необычно высокое содержание углеводов ( -50%) и содержит гидроксипролин [c.429]

Лектинами называют белки или гликопротеиды растительного (фитогемагглютинины) или животного происхождения, проявляющие более или менее избирательное сродство к остаткам индивидуальных сахаров или групп сходных сахаров. Разнообразие остатков сахаров, часто встречающихся в природе, невелико, но они входят в салшх различных колхбинациях во множество биологически важных соединений полисахаридов, мукополисахаридов, гликопротеидов, глико-липидов и др. Многие из этих соединений участвуют в построении клеточных мембран. Подобно антителам, лектины обладают более чем одним участком связывания сахаров, что обусловливает их сио-собностъ агглютинировать эритроциты и другие клетки, отбирая их по классам, напрпмер опухолевые или эмбриональные. Используемые в качестве аффинных лигандов, лектины позволяют решать важные задачи очистки содержащих сахара компонентов плазмы, гликопротеидов клеточных мембран и др. [c.363]

См. также Иммуноглобулины, Лектины антигены 1/324, 1138 гормон(ы) 1/1172 [c.583]

Белковые агглютинины (лектины) [90, 91] [c.378]

Какую роль играют лектины в растениях и в других организмах, в которых они образуются Служат ли они в растениях аналогами ан- [c.379]

С 1960-х годов и особенно в 80-е годы для проведений фундаментальных исследований по растительным белкам вер больше используются специфические антитела. Иммунохимические методы использовались при изучении белков с различными функциональными свойствами, таких, как ферменты, изо-ферментные компоненты, ингибиторы протеаз, лектины, запасные белки. Эти методы применялись при решении задач идентификации белков, определения их содержания, очистки, локализации в тканях, клетках и клеточных структурах, а также энзиматической регуляции. Они использовались в исследованиях по физиологии, патологии, биохимии, генетике и молекулярной биологии растений. Очень многие работы в этой области нашли отражение во множестве обзорных статей [12, 21—23, 26, 29, 35, 50, 57, 79, 83, 96]. [c.112]

Лектины а, б, в, г Нарушение всасывания [c.332]

Из числа известных лектинов в аффинной хроматографии чаще других используется конканавалин А ( Сои А ), получаемый из бобов [c.363]

Избират. выделение гликопротеинов обеспечивают иммобилизованные на носителях лектины - белки, специфически взаимодействующие с концевыми моносахаридными звеньями углеводных цепей. Иммобилизованные субъединицы ряда белков с четвертичной структурой м.б. использованы для извлечения этих белков из сложных смесей вследствие специфич. межсубъединичных контактов. [c.221]

Иммунный И. (у-И.)-простой белок или гликопротеины, синтезируемые Т-лимфоцитами при воздействии на них митогенов (стафилококкового энтеротоксина, нек-рых лектинов и др.). Белковая часть у-И. состоит из 143 аминокислотных остатков и имеет два потенциальных участка гликозилирования. В отличие от а- и -И, он теряет свою активность при pH 2,0 и имеет р1 в области 8,6-8,7. Прир. [c.248]

Т. к. раств. в воде, для выделения из клеточной стенки их обычно Экстрагируют 10%-ной трихлоруксусной к-той при 2-4 °С в течение 24 ч с послед, осаждением этанолом или ацетоном. Более продолжит, экстракция может приводить к частичному гидролизу фосфодиэфирных связей или потере О-ацильных заместителей. Иногда Т.к. экстрагируют водным р-ром NaOH или диметилгидраэином, но в этих условиях более вероятна частичная деструкция полимера. Ли-по-Т. к. выделяют обработкой разрушенных клеток водным фенолом. Дальнейшую очистку Т.к. проводят методами гель-хроматографии, ионообменной хроматографии, высоковольтного электрофореза на бумаге и аффшшой хроматографии на лектинах. [c.510]

Объектами интенсивных исследований в последние годы явились некоторые белки растительного происхождения, обладающие уникальной способностью вызывать агглютинацию эритроцитов. Эти белки — лектины—привлекли внимание не только потому, что они являются специфическими бел1К0выми реагентами на сахара и с успехо М используются при ичучении поверхности клеток, но также и потому, что неко- [c.378]

Никаких доказательств того, что процесс образования пятен и шапочки имеет какое-то отношение к стимуляции синтеза антител, не существует. Тем не менее зтот процесс интенсивно изучается, поскольку, возможно, полученные при зтом сведения помогут понять причины высокой подвижности связанных иммуноглобулинов и других рецепторов в клеточных мембранах. Существует предположение, чтО рецепторные молекулы (например, гликофорин) проходят через мембрану и связываются с цитоскелетом , образованным микрофиламента-ми и микротрубочками [97]. Рецептор, находясь в одном из состояний, должен быть свободным, чтобы диффундировать в плоскости мембраны с образованием пятен , зтот процесс не требует затраты знергии. В другом состоянии рецептор должен быть связан с микрофиламента-ми и микротрубочками, движения которых могли бы обеспечивать процесс образования шапочки , требующий знергии. В некоторых случаях инициация синтеза антител в лимфоцитах может происходить при связывании лектинов. Поскольку структура конканавалина А и характер его связывания с углеводными группами (разд. В 3) уже известны, мы надеемся, что исследование взаимодействия лектинов с клеточными поверхностями приблизит нас к пониманию сложных процессов, лежа щих в основе ответа на антиген [98, 99]. [c.386]

Молекулярное взаимодействие между лектинами и посторонними углеводами сравнимо с реакцией антиген — антитело в человеческом и животных организмах. Однако специфичность лектинов шире, и, что является наиболее важным отличием, они содержатся в соответствующем растении постоянно, т. е. их образование ие индуцируется контактом с остатком сахарида. [c.428]

Биологические функции лектинов многообразны и еще не выяснены во всех деталях. Их защитное действие у семян заключается в частичной защите от поедания насекомыми. Лектины, связывающие N-ацетилглюкоза-мин, препятствуют образованию хитина при синтезе клеточных стенок в грибах и таким образом защищают растения от инфекции. [c.428]

Как было показано на примере инфицирования листьев табака непатогенным штаммом бактерии Pseudomonas solana earum, лектины обусловливают фиксацию бактерий на клеточных стенках инфицированных растений. [c.428]

Большое значение для медицины имеет применение лектинов для определения группы крови. Метод основан на избирательном взаимодействии лектинов с эритроцитами систем ABO и MN. Так, например, лектин из ОоИскач biflorus специфически связывает N-ацетилгалактозамин рецепторов, определяющих группу крови А,. Предпочтительная агглютинация раковых клеток по сравнению со здоровыми используется для определения раковых трансформаций в клеточных культурах. Так, безуглеводный лектин из земляных орехов (М 120 000, 4 субъединицы) лучше связывается с раковыми клетками молочной железы, чем с соответствующими нормальными клетками. [c.429]

Некоторые белки листьев проявляют гидролитическую и окислительную ферментативную активность. Другие являются ингибиторами протеаз или лектинов. Они могут проявлять свое действие при выделении белков или придавать им особые свойства. [c.256]

Лектины. От 5 до 10 % массы белков, выделенных из листьев термокоагуляцией, связаны с моносахаридами (6 % у люцерны). Значительную часть определенной фракции этой массы составляют арабиногалактаны [30]. Известно о существовании в листьях белков-арабиногалактанов, которые реагируют с антигеном Ярива (1аг1у [118]) и называются (3-лектинами [12, 13]. Эти белки содержат гидроксипролин, который не был обнаружен в препаратах белков листьев, также как не упоминалось возможное антипитательное действие, отмечавшееся у других лектинов. [c.258]

Два замечания, касающиеся (З-лектинов они образуют комплексы с некоторыми гомополисахаридами или гетерополисахаридами, а в пределах последних — с гликозилированными фла-вонолами [48] они скорее локализованы в цитоплазматических мембранах, тогда как оболочка и ламеллы хлоропластов, по-ви-димому, лишены гликопротеинов и, следовательно, лектинов [54]. Поэтому их реактивность несомненна, но такая субклеточная локализация определенно приводит к уменьшению их содержания в суммарных белковых препаратах, выделенных из листьев. [c.258]

Многие растительные источники пищи, особенно семена бобовых культур, содержат лектины, протеиновые или гликопро- [c.335]

Кроме того, эти явления связаны с пролиферацией бактериальной флоры кишечника [4, 44, 58, 57] и значительно ослабляются у аксеничных (стерильных) животных. Эти наблюдения можно было бы объяснить вступлением лектинов в реакции с полисахаридами иммунной защитной системы слизистой оболочки кишечника. [c.336]

Однако необходимо отметить, что не все лектины обязательно токсичны. Так, если антипитательное действие лектинов фасоли твердо установлено, то лектины гороха проявляют лишь слабое действие или не оказывают его совсем. [c.336]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.299 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.378 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.428 , c.429 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.240 , c.451 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.471 , c.472 , c.474 , c.507 , c.508 , c.766 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.178 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.339 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.299 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.0 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.348 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.397 ]

Микробиология (2006) -- [ c.212 , c.280 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 2 (1986) -- [ c.34 , c.36 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.377 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.150 , c.302 , c.303 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.150 , c.302 , c.303 ]

Методы культуры клеток для биохимиков (1983) -- [ c.26 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.57 , c.58 ]

Молекулярная иммунология (1985) -- [ c.211 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.302 , c.446 , c.447 ]

Иммунология (0) -- [ c.29 , c.324 , c.428 ]

Регуляция цветения высших растений (1988) -- [ c.312 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология