Белковые вещества изоэлектрическое состояние

Как известно, на свойства белковых веществ оказывает влияние концентрация водородных ионов или pH среды. При низких значениях pH частицы белков заражены положительно, а при высоких — отрицательно. При определенном pH заряд частиц проходит через нуль. Это состояние называется изоэлектрической точкой. Для большинства белков изоэлектрическая точка, при которой происходит их коагуляция, наступает при pH 4,7—5,5. [c.104]

Помимо исследования пространственных структур в растворах и студнях желатины (трехмерные структуры) мы изучали образование и структурно-механические свойства поверхностных (двухмерных) слоев желатины, самопроизвольно образующихся на границе раздела фаз. Двухмерное состояние белков имеет важное биологическое значение. Был разработан удобный и достаточно точный статический метод измерения поверхностного натяжения белковых растворов по определению размеров большой лежачей капли или пузырька 103, 104]. С помощью этого метода изучена кинетика понижения поверхностного натяжения водных растворов желатины в зависимости от концентрации и pH среды. Весьма специфичной оказалась зависимость поверхностного натяжения от pH (максимум при рН = 3 и минимум при рН = 4,9) в кислой области и изоэлектрической точке наблюдается значительно большие снижения поверхностного натяжения, чем в щелочной среде. Изучена кинетика образования и дальнейших структурных изменений адсорбционного слоя желатины — весьма медленных процессов. В ходе этих исследований был разработан новый метод и аппаратура для изучения процессов адсорбции и десорбции поверхностно-активных веществ на жидкофазных границах (Р. А. Кульман) [103]. [c.400]

Коагулирование сточных вод иногда можно проводить изменением pH воды. Например, в бытовых сточных водах имеются белковые вещества, которые вследствие своей амфотерности могут выпадать в осадок при изоэлектрическом состоянии, лежащем в пределах pH от 4 де 7. При подкислении выпадают также мыла и трудгюрастворимые в воде свободные высокомолекулярные жирные кислоты. [c.228]

Несмотря на высокую степень механизации производства продуктов крови, биохимические, коллоидно-химические и химические процессы в этом производстве плохо изучены. Многие из них, как например характер коагуляции, не вполне изучены вообще, но многое из вполне бесспорного в биохимии и коллоидной химии могло бы быть перенесено в производство и послужить рациональному ведению процесса. Сюда относятся управление коагуляцией фибриногена, замедление ее путем введения инактиваторов и смещения pH с оптимальной для данного случая точки, т. е. с pH = 7,2, прн котором фибрин находится в изоэлектрическом состоянии. При промывании фибрина необходимо учитывать значение изоэлектрического состояния и пользоваться водой соответствующего pH, т. е. также равным 7,2. Процессы рафинирования альбумина совершенно неясны. Весьма вероятно, что при этом коагулирует остаточный фибрин. При рафинировании применяются дорогостоящие лимонная и уксусная кислоты, тогда как с успехом можно применять минеральные кислоты, так как белковые вещества обладают сильными буферными свойствами. Кроме того важен не род кислоты, а pH раствора. Для нас, потребителей продуктов крови как сырья для пластических масс, рафинирование скорее приносит ущерб, ухудшает продукты в силу длительного. воздействия ферментов (протеаз) при благоприятном pH кислого рафинирования. Последующая за рафинированием нейтрализация не только не может улучшить положение, а наоборот, может создать благоприятнее условия для действия пептидаз. Таким образом ряд важных вопросов кровепереработ.<и ждет исследования и не может нас не касаться перед нами ряд задач, которые мы должны решать с точки зрения получения пластических масс. Интересным является вопрос возможности применения для выработки пластических масс фибрина, так как последний легко может быть отмыт от примесей, доведен до белого цвета и при получении пластических масс может быть окрашен в любой цвет. [c.196]

Коагулирование сточных вод иногда можно про во-дить из менением pH воды. Например, в бытовых сточных водах имеются белковые вещества, которые вследствие своей амфотерности могут выпадать в осадок при изоэлектрическо М состоянии, лежащем в пределах pH от [c.226]

Для некоторых нерастворимых в воде белковых веществ (шерсть, шелк, фибрин) в изоэлектрическом состоянии величины pH следующие (по Паули и Валько ) [c.353]

Как мы уже видели, гибкость макромолекул и связанная с ней эластичность высокополимерных веществ обусловлены колебательно-вращательными движениями отдельных звеньев в макромолекуле, причем основным фактором, влияющим на эти свойства, является температура. В белковых макромолекулах причиной их большой гибкости и способности скручиваться, помимо вращательно-колебательных движений, является и различие знака заряда отдельных участков нитевидной макромолекулы. Представление об амфионном строении молекул линейных аминокислот приводит к необходимости признать, что в нейтральном состоянии противоположно заряженные ионы —NH+ и —С00 должны испытывать сильное притяжение друг к другу и тем самым вызывать укорачивание белковой нити и даже скручивание ее в виде спирали (пружины), что схематически показано на рис. 40,а. В кислой или щелочной среде, вследствие преобладания одноименных—либо положительных, либо отрицательных—зарядов в цепи, должно происходить отталкивание отдельных групп и растягивание цепи в целом (раскручивание спирали) (рис. 40,6). Экспериментальные исследования подтверждают подобные представления. Таким образом, выясняется огромная роль изоэлектрического состояния в проявлении ряда важных свойств белковых веществ, в том числе и эластических. Это обстоятельство по- [c.176]

У большинства белковых веществ преобладают кислотные свойства и их изоэлектрическая точка лежит в кислой среде. У иекоторых же белков (протамины, гистоны и др.) более сильнс выражены основные свойства. Изоэлектрическая точка этих бел ков, соответственно, лежит в щелочной области. В табл. 52 приведены величины pH для некоторых белков, соответствующие их изоэлектрическому состоянию. [c.360]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология