Белковые вещества свойства

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ — потеря белковыми веществами их природных свойств (растворимости, гидрофильно-сти и др.) в результате нарушения структуры их молекул. Д. б. вызывается повышением температуры, действием сильных щелочей, солей тяжелых металлов и др. [c.85]

Все растительные и животные организмы содержат белковые вещества. Это сложные высокомолекулярные соединения, которые обладают коллоидными свойствами. Независимо от разнообразного строения и различных размеров молекул отдельные белковые вещества имеют очень близкий элементный состав. Некоторые белки содержат фосфор, железо, иод и т. д. [c.25]

Не меньшее производственное значение имело бы придание продуцентам белка генетически определенной способности к ускоренному метаболизму и размножению, что увеличило бы производительность предприятий без увеличения объема основной аппаратуры. Можно говорить также о целесообразности придания продуцентам белковых веществ свойства устойчивости к некоторым химическим агентам, например, антибиотикам, что позволило бы поднять уровень асептики в производство БВК- [c.136]

Высокомолекулярное соединение — важнейшая составная часть, скрепляющая все компоненты в одно монолитное целое и придающая смеси (композиции) пластичность, способность формоваться, а также электроизоляционные, антикоррозионные и другие важнейшие свойства. Для этого используются кроме синтетических полимеров эфиры целлюлозы, белковые вещества, асфальты и пеки. По составу пластмассы можно разделить на нена-полненные, представляющие собой чистые или с очень незначительными добавками полимеры, и наполненные пластики — смеси, содержащие наполнители, пластификаторы, красители, стабилизаторы, отвердители и другие добавки, равномерно распределенные в связующем — смоле. [c.213]

Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными основными свойствами, дают кристаллические соли содержатся (в виде нуклеопротеинов) в сперматозоидах рыб. Некоторые исследователи считают их простейшими из белковых веществ. [c.390]

Исследуемая в данной работе желатина представляет собой продукт нер ,)аботки коллагена — распространенного в природе белкового вещества. В молекулах желатины содержатся как кислотные (карбоксильные), так и основные (амино) группы. Поэтому в водных растворах желатина проявляет свойства, присущие амфотерным полиэлектролитам, т. е. происходит ионизация кислотных и основных групп [c.151]

Пептидная связь играет особую роль в полипептидах и белковых веществах. На свойстве многоосновных кислот реагировать с диаминами и образовывать высокомолекулярные цепные полимеры с пептидными связями основано получение полиамидной смолы найлона, успешно конкурирующего с натуральным и искусственным шелком. [c.502]

Искусственные шелка обладают большим блеском и гибкостью, т. е. теми свойствами, которые характерны для натурального шелка. Однако в химическом отношении они не имеют ничего общего с настоящим щелком, который является белковым веществом. От него они невыгодно отличаются недостаточной прочностью, изнашиваемостью и большей чувствительностью к влажному воздуху и воде. [c.465]

Важную группу синтетических материалов образуют полиамиды — высокомолекулярные соединения, в которых мономерные звенья соединены группами СОМН. По своему строению полиамиды родственны белковым веществам. Сырье для получения полиамидов менее доступно, чем простые виниловые мономеры. Это делает полиамиды более дорогими материалами. Несмотря на это, из-за исключительно ценных физико-механических свойств полиамиды производятся в больших количествах. Их главная область применения — изготовление искусственных волокон. [c.332]

Растворы некоторых высокомолекулярных соединений, особенно природного происхождения, при растворении даже в небольших концентрациях образуют систему, текучесть которых очень низка. В таких системах возможна упругая деформация, и заметная скорость течения обнаруживается лишь при определенном напряжении сдвига. Такие системы называют студнями . По своим механическим свойствам они подобны гелям — структурированным дисперсным системам. Образование студней наблюдается при охлаждении растворов белковых веществ, например желатина. Причины образования студней белковых веществ окончательно не выяснены. Предполагается, что структурирование их растворов происходит в результате взаимодействия гидрофобных частей макромолекул и образования связей между разноименно заряженными группами. [c.224]

Учитывая необходимость для студента-медика основательного знакомства с отдельными группами белков, которые могут служить предметом изучения в его будущей профессиональной деятельности (например, белки крови), приводим старую классификацию белков с краткой характеристикой новых данных о структуре, составе и свойствах отдельных представителей. Согласно этой классификации, обширный класс белковых веществ в зависимости от химического состава делят на простые и сложные белки . [c.72]

Наиболее важными для жизни органическими соединениями являются белковые вещества. Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с -каким-либо белковым телом (Энгельс). В состав белков, кроме углерода (50—55%), водорода (6,5—7,5), кислорода (19—24) и азота (15—19), входит обычно сера (до 2,5%), а иногда и некоторые другие элементы (Р, Fe, u и т. д.). Структурные формулы природных белковых веществ известны только для отдельных их представителей. Изучение продуктов их распада показало, что основную роль при образовании белковых молекул играют органические соединения, содержащие в своем составе группы NH2 и СООН, так называемые аминокислоты. Соединения эти, характеризующиеся одновременным наличием у них функций основной (из-за группы ЫНг) и кислотной (из-за группы СООН), способны присоединяться друг к другу, образуя сложные частицы, приближающиеся по свойствам к молекулам простейших белков. Таким образом, искусственный синтез важнейших натуральных белков еще не осуществлен, но на пути к нему уже сделаны некоторые важные шаги. [c.541]

Так как успех выделения жира центрофугированием зависит от свойств самого молока, от его вязкости, то далеко не безразлично, какое молоко будет подвергнуто сепарированию. Все, что изменяет вязкость последнего, должно быть принято во внимание. Вязкость в молоке обусловливается главным образом его белковой частью. Как уже указывалось выше, вязкость белковых растворов будет наименьшей в изоэлектрической точке и в некотором значительном удалении от нее. Промежуточная фаза будет значительно более вязкой и кривая вязкости будет выпуклой. Этим объясняется увеличение вязкости в несвежем молоке, так как его pH смещается от 6,3 в кислую сторону. Наименьшую вязкость будет иметь наиболее свежее молоко и молоко, находящееся на границе начала коагуляции. Но, так как начало коагуляции белковых веществ молока наступает не строго в изоэлектрической точке, а при некотором снижении потенциала заряда до критического напряжения и, так как, уже частичная коагуляция белков поведет к увлечению ими жира, то для наиболее полного удаления последнего считают лучшим сепарировать возможно свежее молоко. [c.72]

Состав белков и их гидролиз. В природе существует огромное множество различных белков. Они различаются по молекулярной массе, свойствам и той роли, которую играют в различных природных процессах. Очень часто белковые вещества представляют собой сложные смеси различных белков и лишь сравнительно недавно разработаны способы, позволяющие выделять из этих смесей индивидуальные белки. [c.289]

Для галалита казеин с повышенной жирностью совсем не годится он туго пластичен, и пластик из него выходит грязного цвета, так как жир, оставленный в казеине, под действием липаз дрожжей и бактерий расщепляется на глицерин и жирные кислоты. Глицерин как промежуточный продукт спиртового и молочнокислого брожения может переходить в метилглиоксаль и глицериновый альдегид, т. е. в вещества, энергично действующие на аминогруппы белковых веществ и изменяющие их пластические свойства. [c.72]

Действие эмульгатора — снижение а и повышение дисперсности ведет к увеличению как агрегативной, так и седиментационной устойчивости. Эти свойства используются при гомогенизации молока. Энергичное механическое воздействие в присутствии эмульгаторов (например, белковых веществ) делает эмульсии гомогенными, не подверженными изотермической перегонке, а также высокодисперсными, не расслаивающимися (сливки). [c.284]

Белковые вещества весьма чувствительны к повышению температуры и действию многих химических реагентов (органические растворители, кислоты, щелочи). Поэтому обычные методы органической химии, применяемые для вьщеления того или иного вещества из смеси (нагревание, перегонка, возгонка, кристаллизация и др.), в данном случае неприемлемы. Белки в этих условиях подвергаются денатурации, т.е. теряют некоторые существенные природные (нативные) свойства, в частности растворимость, биологическую активность. Разработаны эффективные методы выделения белков в мягких условиях, при низкой температуре (не выше 4°С), с применением щадящих нативную структуру химических реагентов. [c.23]

Рога и копыта состоят не из одного кератина, помимо него в них имеется жир (в количестве до 4%) и некоторые белковые вещества иного состава, чем кератин, обладающие иными свойствами, чем последний. Жир не оказывает вредного влияния на технические свойства рогов и копыт. При переработке их в изделия бывает выгодно пропитывать их жиром дополнительно—это улучшает их пластичность. Совсем по-иному действуют белковые примеси, сопутствующие кератинам. Кератины сами по себе весьма ограниченно гидрофильны, набухаемость их в воде очень слабая и ферменты на них не действуют. Сопутствующие же им протеины и гидрофильны и перевариваются ферментами — пепсином и трипсином. При переработке рогов стремятся удалить эти вредные примеси путем длительного вымачивания в теплой воде в противном случае они вызывают образования трещин в роговой пластине вдоль ее слоев. Сам кератин рога является не абсолютно стойким веществом. Помимо легкого распада цистина с выделением сероводорода долгое кипячение в воде, длительное пребывание во влажном состоянии на воздухе ведет к изменению кератина. В первом случае он в некоторой степени гидролизуется, во втором— кислород воздуха, изменяя кератин, делает его доступным действию ферментов. В производстве это нужно учитывать и охранять влажный рог от окисления. [c.37]

Таким образом, липиды в процессе окисления реагируют посредством многих механизмов с белками, которые с ними ассоциированы. Эти реакции нередко влекут за собой видоизменения необратимого характера, последствия которых для питательной ценности и функциональных свойств явно отрицательные. К ним относятся уменьшение растворимости, образование пигментов, сохранение неприятных запахов и вкуса, снижение переваримости. Разумеется, окисления липидов следует избегать или замедлять его во время получения или использования растительных белковых веществ. ,, [c.306]

Низкая себестоимость растительных белковых веществ может снизить расходы на белковое питание людей однако их следует рассматривать не как заменители белков животного происхождения (суррогаты мяса), а как пищевые продукты с точно известными функциональными свойствами, употребление которых открывает новые возможности в кулинарии. Такой взгляд требует применения технологических процессов, гарантирующих хорошие питательные и органолептические качества, по которым эти азотсодержащие продукты приближаются к пище животного происхождения и служат ее дополнением. В частности, следовало бы, вероятно, отказаться от пропагандистских рекламных кампаний, таких, как проводимые в США по соевой муке, неблагоприятные вкусовые качества которой вследствие недостаточной обработки могут оттолкнуть некоторое число потенциальных потребителей, несмотря на благожелательное первоначальное отношение к этому продукту. [c.496]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

К. Мейер предпринял совместное исследование механических свойств мышечных белков с дифракцией рентгеновских лучей. Было показано, что в расслабленном мускуле цепи главных валентностей ориентированы параллельно друг другу, а в сокращенном - каким-то иным способом. У высушенного в растянутом состоянии мускула Мейер наблюдал дифракционную картину, типичную для волокнистой структуры диаграмма высушенного сокращенного образца отвечала аморфному состоянию. Прямо связывая макроскопические механические изменения белкового вещества с его молекулярным химическим и пространственным строением, автор предположил, что источником мускульной энергии является экзотермическая химическая реакция, что позднее было подтверждено экспериментально В.А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой (1942 г.). [c.68]

Протамины — простейшие белковые вещества, обладающие сильно выраженными основными свойствами. Растворяются в воде и аммиаке. При нагревании не свертываются. Под действием пепсина, не расщепляются. По химическому составу отличаются высоким содержанием диаминокислот. Содержатся протамины в зрелой сперме-рыб. [c.9]

Белковые вещества дают ряд реакций осаждения. Но эти реакции не могут служить для качественного открытия протеинов, так как они неспецифичны. Целый ряд других веществ (алкалоиды, ферменты) может давать те же самые реакции. Тем не менее следует их отметить, так как они имеют крупное значение в технике. Реакции осаждения вообще и в технике пластических масс в частности не всегда носят химический характер, не всегда выражаются стехиометрическими соотношениями некоторые из них объясняются коллоидными свойствами протеинов. [c.22]

Среди свойств, присущих белковым веществам, для техники пластических масс особое значение имеет пластичность их гелей. Она определяет пригодность того или иного протеина для пластических масс, она определяет производительность основного оборудования и конечный качественный результат получаемого продукта. Плохая пластичность некоторых протеинов ограничивает выбор их для пластических масс. Недостаточная пластичность некоторых сортов из пригодных протеинов затрудняет процессы пластикации и формования и в конечном счете дает гель или пластик плохого вида, неравномерный своей по внутренней структуре, а отсюда и непрочный в силу наличия в нем вредных напряжений, обусловленных неравномерностью распределения дисперсной фазы в дисперсионной среде. [c.30]

Склонность к обмену проявляют многие органические ионы, в частности красители. Благодаря наличию постоянного дипольного момента и большой поляризуемости многие красители адсорбируются настолько прочно (вытесняя при этом эквивалентное количество неорганических ионов), что этот процесс является необратимым. Кислые красители (окрашенные анионы) адсорбируются на положительно заряженных, т. е. основных адсорбентах (анионитах), основные красители (окрашенные катионы) — на отрицательно заряженных, т. е. кислотных адсорбентах (катионитах). Такие адсорбенты, как шерсть, шелк и вообще белковые вещества, обладают амфотерными свойствами и в зависимости от среды способны менять знак своего заряда. Поэтому их можно красить и кислыми, и основными красителями, для чего достаточно их подвергнуть обработке протравами (кислыми или щелочными растворами). На этом основана технология крашения в текстильной промышленност . [c.293]

В предыдущих рассуждениях мы старались указать, что процессом превращения молочного сахара в молочную кислоту можно управлять если нам нежелательно получение кислоты, можно найти путь, исключающий ее образование и ведущий в сторону образования желательных нам продуктов. Другая цель этих рассуждений — показать сложность процесса, возможность образования альдегидов, энергично реагирующих с белковыми веществами и резко меняющих их пластические свойства. [c.59]

Аминокислоты могут реагировать с сахарами за счет их альдегидных и гидроксильных групп. В результате получаются высокомолекулярные соединения с коллоидными свойствами. Эти свойства позволяют объяснить установленный Грегори и Ветхе-рилом факт, что белковые вещества животных исчезают бесследно при разрушении тела в естественных условиях, так как превращаются в газообразные и растворимые в воде продукты. Известно, что в организме животных не содержится сахаров, которые бы могли связать аминокислоты, образованные при гидролизе белков [И, с. 62]. [c.26]

Каучук поглощает заметное количество влаги, что связано с наличием в нем некаучуковых примесей, главным образом белковых веществ, набухающих в воде. Это значительно ухудшает диэлектрические свойства каучука, если он находится в воде. Специальная обработка, снижающая содержание белковых веществ (протеинов), и тщательная отмывка от солей снижает влагопоглощаемость каучука и улучшает электроизоляционные характеристики при нахождении его в воде. Обработанный таким образом каучук называется депротеинизированным. [c.290]

Полученные таким образом полипептиды по свойствам оказались близкими к пептонам, т. е. к продуктам неполного гидролиза белков. Это замечательное достижение в области синтеза белковых веществ явилo J подтверждением правильности представлений полипептидной теории. Однако такие синтетические полипептиды все же были еще очень далеки от белков. [c.294]

Возможные ошибки при определении pH колориметрическим методом. Неточности определения pH могут зависеть от солевой ошибки, обусловленной высокой концентрацией солей в растворе, изменяющей растворимость и диссоциацию индикатора от белковой ошибки, связанной с наличием в растворах белковых веществ (кровь, плазма и др.) от индикаторной ошибки, так как белки, обладающие амфотерными свойствами, взаимодействуют с кислотными и основными индикаторами, а также адсорбируют индикатор при этом происходит изменение общей концентрации его в испытуемом растворе таким образо.м, добавление значительных количеств индикаторов, которые, являясь слабыми кислотами и основаниями, могут, особенно в незабуференных растворах, изменять значение pH от температурной ошибки, зависящей от изменения константы диссоциации индикатора при колебаниях температуры так, -нитрофенол имеет при 0 С р/С = 7,30, а при 50° С рК = 6,81 с изменением температуры изменяется и pH стандартных растворов. [c.67]

Ион Н+ не занимает определенного места в ряду. Для почв, грунтов, белковых веществ и многих других объектов он стоит перед А1 +, тогда как для других ионитов он располагается в конце ряда. Эти особые свойства Н+ часто связаны с тем, что обменный комплекс образуется в результате диссоциации слабых кислот (поликремниевых, гуминовых), характеризующихся прочной связью кислотного остатка с Н+ (водородной связью). В то же время соли этих кислот обычно хорошо диссоциированы. Поэтому Н+ вытесняет легко все остальные катионы из внешней обкладки и в почвах, даже в нейтральных растворах (при pH =6,5), занимает около половины мест в обменном комплексе. Такая же прочная связь присуща и слабокислотным (карбоксильным) высокомолекулярным ионитам, тогда как для ионитов сильнокислотного типа (например, с фиксированными группами Н50зН)Н+ не обладает высокой энергией связи и расположен в конце ряда среди одновалентных катионов. [c.174]

При относительно низких давлениях и температурах электрон-но-ядерное вещество конденсируется структура конденсата может быть периодической (чистые кристаллы) и непериодиче кой (жидкости, аморфные твердые тела, сплавы, соединения нестехио-метрического состава, полимеры). К числу непериодических структур принадлежат и белковые вещества. В некоторых случаях конденсат может обладать структурными свойствами, промежуточными между свойствами твердого кристалла и жидкости (жйдкие или мезоморфные кристаллы). [c.11]

Наиболее простой моделью является та, в которой конденсат трактуется как сплошная среда, т. е. рассматривается макроскопически, без углубления в детали его внутренней структуры и структуры поверхности, ограничивающей тело. Такой подход, свойственный классической физике, при обобщении опытных данных дает возможность сформулировать наиболее общие, сравнительно простые законы, но не обладает достаточной предсказую-щей силой и глубиной. Наиболее действенным является микроскопический подход он особенно эффективен при интерпретации наблюдаемых свойств и явлений в чистых кристаллических твердых телах. Хуже обстоит дело с микроскопией свойств некристаллических твердых тел [3], особенно белковых. Белковые вещества — крайне индивидуализированные системы с очень сложным и высоким порядком, но не с таким примитивным порядком, ка- -кой существует в чистых кристаллах. Белки — основа живого. Глубокое изучение биологических конструкций только начинается. Не лучше обстоит дело и с микроскопией жидких кристаллов [4 ]. [c.12]

Исследование действия эмульгаторов на жир. В тонком кишечнике гидролизу подвергаются только эмульгированные жиры. Основной эмульгатор -желчтгые кислоты, по опр( деле]пп.1Ми эмульгирующими свойствами обладают к бикарбонаты кишечного и панкреатического соков, белковые вещества и в сравнительно небольшой степени мыла, содержащиеся п полости кишечника. [c.187]

Денатурация белков (от лат. de— приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа) — потеря белковыми веществами их естественных свойств (растворимости, гидрофильиости и др.) вследствие нарушения структуры молекул. Д. вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочен, солей тяжелых металлов и др. [c.45]

С. в виде сплавов применяется для чеканки монет, для изготовления ювелирных изделий, столовых приборов, лабораторной посуды, как катализатор, для аккумуляторов. Из солей С. практическое значение имеют галогениды в производстве фотоматериалов нитрат серебра AgNOздля получения других соединений С., в аналитической химии для определения галоид-ионов, в медицине ( ляпис ), в производстве зеркал. Ионы серебра обладают хорошими антисептическими свойствами. Серии СНг(ОН)—СН(ЫНг)—СООН—а-амино-Р-оксипропиоиовая кислота, входит в состав белков растительного и животного происхождения, содержится в казеине (белковое вещество молока). В печени из С. образуется цистин. [c.118]

Качество шоколада определяется его пищевой ценностью, вкусовыми качествами и внешним видом изделий. Шоколад является высокопитательным продуктом, так как содержит 55... 60 % углеводов, 30... 38 % жира и 6... 8 % белковых веществ. Немажущаяся поверхность и легкое таяние шоколада во рту при отсутствии сали-стости, твердость и хрупкость шоколадной плитки при комнатной температуре служат неотъемлемыми показателями качества шоколада, которые обусловлены свойствами какао-масла. По внешнему виду лицевая поверхность шоколадного изде- [c.184]

Наконец, проводившиеся работы имеют смысл, если новые продукты, которые предлагаются к разработке, отвечают потребностям промышленных потребителей (Группа по изучению растительных белков ) и в конечном счете потребителей готовых изделий. Особое внимание привлекают исследования, касающиеся функциональных свойств. Необходимость развертывания работ по этой теме твердо и единодушно была подчеркнута в 1979 г. комиссией, объединившей промышленников и ученых, целью которой было определить состояние исследований и потребностей в различных секторах использования белковых веществ любого происхождения. Первоначальные исследования пригодности к филированию, а также качества филированных продуктов были завершены фундаментальными научными изысканиями по реологии белковых растворов и более прикладными, технологическими разработками особо важных свойств (водоудерживающая, эмульгирующая и пенообразующая способности) и способов получения белков в моделированных условиях и сложных средах, характерных для технологии пищевой промышленности. [c.12]

Белки, входящие в состав саркоплазмы, относятся к протеинам, растворимым в солевых средах с низкой ионной силой. Принятое ранее подразделение саркоплазматических белков на миоген, глобулин X, миоальбумин и белки-пигменты в значительной мере утратило смысл, поскольку существование глобулина X и миогена как индивидуальных белков в настоящее время отрицается. Установлено, что глобулин X представляет собой смесь различных белковых веществ со свойствами глобулинов. Термин миоген также является собирательным понятием. В частности, в состав белков группы миогена входит ряд протеинов, наделенных ферментативной активностью например, ферменты гликолиза. К числу саркоплазматических белков относятся также дыхательный пигмент миоглобин и разнообразные белки-ферменты, локализованные главным образом в митохондриях и катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования, а также многие стороны азотистого и липидного обмена. Недавно была открыта группа саркоплазматических белков —пар-вальбумины, которые способны связывать ионы Са . Их физиологическая роль остается еще неясной. [c.648]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология