Дисульфидный обмен в ферментах

Установлено строение белкового гормона инсулина, регулирующего сахарный обмен в организме, а также строение рибонуклеазы — катализирующего гидролитическое расщепление рибонуклеиновых кислот (стр. 433) на простые нуклеотидные остатки. Молекула рибонуклеазы, имеет цепь из 124 аминокислотных остатков. Эта цепь сложена определенным образом и удерживается в этом состоянии четырьмя дисульфидными мостиками (за счет содержащей такие мостики аминокислоты цистина). В 1969 г. появилось сообщение о синтезе этого фермента. [c.427]

Методика солюбилизации и двухстадийной ренатурации прохимозина теленка [18] приведена в табл. 4.18. Важное значение имеет время инкубации в мочевине, так как оно влияет па общий выход белка. Считается, что это время необходимо для проникновения мочевины и нарушения белковых взаимодействий в нерастворимых включениях. Выход активного фермента также зависит от концентрации белка в растворе мочевины и щелочи. В случае мочевины это может отражать изменение эффективности дезагрегации нерастворимых включений при увеличении соотношения денатурирующий агент белок. Существует предположение, что при щелочном pH между молекулами прохимозина происходит взаимный тиол-дисульфидный обмен. Поэтому оптимальна такая концентрация белка, при которой мономеры образуются предпочтительнее, чем агрегаты. Поскольку образование правильных дисульфидных связей может начаться при pH 10,7, во время инкубации при pH 8,0, по-видимому [c.123]

Характерной химической особенностью цистеина является наличие в его молекуле сульфгидрильной группы (—SH). Эта группа цистеина весьма реакционноспособна она может окисляться как спонтанно, так и под влиянием специальных ферментов образующиеся при этом продукты, как и сам цистеин, участвуют в реакциях трансаминирования. Цистеин участвует также в обмене серы в организме. Расщепление цистеина под влиянием десульфогидрогеназы приводит к образованию пировиноградной кислоты и сероводорода. При определенных условиях цистеин легко отдает водород, и тогда две молекулы цистеина образуют через дисульфидную связь (—S—S—) [c.140]

СКОЛЬКИХ процентов ДО 100%. Восстановление дисульфидной структуры белка при восстановлении З-сульфопатных производных низкомолекулярными тиолами происходит однозначно, если в систему добавляют фермент из печени, избирательно катали,зирующийдисульфидный обмен в белках [c.79]

Содержание негеминового железа флавопротеидов значительно превышает содержание железа, связанного с порфирином. В настоящее время установлено, что негемнновому железу принадлежит не менее важная роль в окислительном обмене, чем геминовым ферментам. Общим для большинства флавопротеидов, содержащих негеминовое железо, является соединение данного металла с сульфгидрильиыми группами их молекул. Цикл, лежащий в основе редокс-отношений между железом и серой, включает в себя реакцию восстановления тиоловой группировкой атома железа с переходом серы в дисульфидную форму. [c.236]

Антиоксидантные свойства глутатиона (GSH) — трипептида, образованного цистеином, глутаминовой кислотой и глицином, определяются как непосредственным взаимодействием с АФК и обменными реакциями с дисульфидными связями, так и функционированием глутатионзависимых ферментов (см. выше). Механизм защитного эффекта глутатиона связан с инактивацией высокореакционных кислородных и органических свободных радикалов вследствие переноса атомов водорода с молекулы тиола. Образующиеся активные частицы обладают меньшим повреждающим эффектом по сравнению с радикалом, у которого неспаренный электрон локализован на атоме углерода [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология