Негеминовое железо

Окисление 4,5-дигидрооротовой кислоты в оротовую кислоту. Реакция окисления протекает под влиянием ди-гидрооротатдегвдрогеназы, содержащей ФМН, ФАД и негеминовое железо (4441 [c.564]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

Рис. 13.4. Распределение белков по компонентам ЦПЭ /, 7/, /77, IV. а, Ь, с, l, аз — цитохромы, Си — медьсодержащие белки, (Fe-Fe)—негеминовое железо, /, — сукцинатдегидрогенааа, /п — НАД-Н-дегидрогеназа

Белки, содержащие негеминовое железо. Некоторое количество атомов железа в митохондриях связано не в геме цитохромов, а образует комплексы с другими белками. Эти белки называют также железосерными, так как атомы железа связаны с атомами серы цисте-иновых остатков. Белки, содержащие негеминовое железо, участвуют в переносе электронов на нескольких стадиях, однако не совсем ясны их локализация и механизм действия. [c.174]

Два флавопротеидных фермента, играющих большую роль в дыхательной цепи, выделены в очищенном состоянии. Это сукцинатдегидрогеназа и НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза. Сукцинатдегидрогеназа получена в виде почти гомогенного фермента из митохондрий бычьего сердца. Она содержит одну молекулу ФАД и 4 атома негеминового железа на молекулу фермента. Сукцинатдегидрогеназа катализирует восстановление сукцинатом феназинметасуль-фата и феррицианида метиленовый синий, цитохром с и кислород не восстанавливаются. НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза выделена из сердечной мышцы и из частиц, переносящих электроны (см. стр. 225). Как и сукцинатдегидрогеназа, она содержит одну молекулу флавина (точное химическое строение его неизвестно) и 2—4 атома негеминового железа на молекулу фермента. Негеминовое железо у этих двух ферментов, вероятно, играет важную роль в восстановлении цитохрома с. Показано [3], что негеминовое железо в НАД-Нг-Цитохром-с-редуктазе во время катализа претерпевает восстановление и окисление. Недавно из растений были получены растворимые препараты сукцинатдегидрогеназы, а из митохондрий проростков гороха и из початка Arum в частично очищенном виде получена растворимая НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза. [c.212]

Связь этих растворимых ферментов с дыхательной цепью не вполне ясна. В последовательном действии переносчиков водорода, рассмотренном на стр. 223, восстановление цитохрома с осуществляется при участии цитохромов 6 и j. Поскольку ни один из описанных выше растворимых ферментов не содержит в заметном количестве цитохрома, следует допустить, что эти растворимые ферменты действуют как-то в обход обычной последовательности реакций в дыхательной цепи. Кроме этих растворимых ферментов, из субклеточных частиц были выделены также НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза и сукцинат-цитохром-с-редуктаза. По-видимому, оба эти выделенных из субклеточных частиц препарата являются фрагментами дыхательной цепи, содержащими все переносчики водорода, необходимые для восстановления цитохрома с в дыхательной цепи. Так в субклеточных частицах, содержащих НАД-Нг-цитохром-с-редуктазу и сукцинат-цитохром-с-редуктазу, кроме флавина и негеминового железа, присутствуют цитохромы Ь и j. [c.212]

Парк и его сотрудники обнаружили в очищенных препаратах мембран из хлоропластов шпината повторяющиеся субъединицы, которые могут образовывать разнообразные решетчатые структуры (фиг. 92). Отдельная субъединица, которая, как считают эти авторы, является морфологической структурой, соответствующей физиологической единице фотосинтеза, имеет форму сплющенной сферы диаметром 155—185 А и толщиной 100 А. Ее молекулярный вес равен 2-10 , и она содержит 230 молекул хлорофилла (160 принадлежат хлорофиллу я и 70 — хлорофиллу Ъ), 48 молекул каротиноидов, 46 молекул хинонов, 116 молекул фосфолипидов, 500 молекул галактозилглицеридов, 48 молекул сульфолипидов, стероиды и другие липиды. Таким образом, общий молекулярный вес липидов составляет около 10 , и на долю белков приходится такя е около 10 . Кроме того, в состав повторяющейся единицы входят 1 молекула цитохрома Ъ , 1 молекула цитохрома /, 10 атомов негеминового железа, 2 иона марганца и 2 иона меди. [c.315]

Гомогенный солюбилизированный фермент имеет мол. вес 1,75.10 и содержит прочно связанные с белком 4 г-атом негеминового железа и 1 моль ковалентно связанного (по-видимому, амидной связью) ФАД. Одна из трудностей в ранних работах но изучению этого фермента касалась онределения его активности после отделения от других компонентов цени переноса электронов. Если в своей нативной структурированной форме фермент без труда реагирует с многочисленными акцепторами и в качестве сукциноксндазы или редуктазы красителей (реакции Х .ба и XIV.6б) использует в той или иной степени всю дыхательную цепь, то солюбилизированный фермент может реагировать лишь с весьма ограниченным числом акцепторов электронов, способных окислять флавин (реакция XIV.6в) [c.356]

Негеминовое железо в этих ферментах, вероятно, связано оо стехиометрическими количествами кислотораотворимой серы, как это показано для ферредоксина. Многие из этих ферментов также дают характерный сигнал ЭПР (5=1,94). Как правило, при растворении митохондриальных ферментов сигнал пропадает. [c.379]

Гемеритрин у 81рипси1из содержит 16 атомов негеминового железа, по всей вероятности связанного с белковой молекулой таким же образом, что и в структуре, обнаруженной в других негеминовых белках. Для связывания одной молекулы кислорода здесь используются два атома металла. Это справедливо и для гемоцианинов — высокомолекулярных медьсодержащих [c.385]

Ферредоксин растворим в воде и в связи с этим легко вымывается из хлоропластов при их извлечении из клеток. Это белок, имеющий в своем составе негеминовое железо (два ферри-иона, связанного с двумя остатками лабильного сульфида в одной молекуле белка). Молекулярный вес равен 13000. Есть данные о том, что число [c.160]

НАДФ, позволивших проводить прямое спектроскопическое изучение этого процесса, удалось добиться ТОЛЬКО после того, как была установлена потребность в растворимом катализаторе из хлоропластов. Сан-Пьетро и Ланг [80] выделили этот НАДФ-специфичный переносящий электроны фермент, содержащий негеминовое железо, и назвали его фотосинтетической пиридиннуклеотидредуктааой. Этот [c.574]

Цифры I, II, III, IV обозначают комплексы, по которым течет поток электронов. Комплекс I состоит из Фс, 6 и негеминового железа, II и III содержат Ф<1 и 6 и i соответственно, а также негеминовое железо, IV комплекс включает цитохром а и медь. Между комплексами электроны переносятся посредством подвижных коферментов. [c.181]

Функция переноса электронов, сохраняющаяся после разрушения митохондрий ультразвуком, связана с участием флавинового фермента, некоторого количества негеминового железа, кофермента Q, цитохромов [c.183]

Негеминовое железо частично связано с флавопротеинами, однако это железо обусловливает перенос электронов за счет попеременного окисления-восстановления. Кофермент Q, имеющийся во всех митохондриях, представляет собой замешенный бензохинон, переносящий электроны также за счет попеременного окисления-восстановления. [c.183]

НАД-Н, дегидрогеназа этого кофактора Фд вместе с белком, содержащим негеминовое железо, и кофермент Q (вещество хиноидной природы) образуют так называемый комплекс I (по Грину). В нем путь переноса электронов выражается уравнением [c.198]

Сукцинат —> Ф (негеминовое железо) — KoQ [c.198]

Не исключено, что влияние магнитного поля на биологические системы обусловлено молекулярными механизмами рассмотренного выше типа. Эти механизмы должны проявляться в биохимических реакциях с участием частиц с неспаренными электронами (например, процессы переноса электронов по цепи цитохромов п сопряженные с ними реакции окислительного фосфорилирования, многие ферментативные реакции, окисление негеминового железа кислородом, некоторые стадии фотосинтеза и т. д.). [c.171]

Можно полагать, что ЧПЭ является полиферментной системой с сохранением примерно такой же топографии ферментов, как и в целом митохондрионе, и содержит набор различных осуществляющих окислительно-восстановительные реакции компонентов, через которые электроны переходят от сукцината, или НАД-Нг, к молекулярному кислороду. В этом наборе содержится не меньще шести различных белков с функциональными группами окислительно-восстановительного характера, в том числе два флавопротеидных фермента и четыре цитохрома. Эти ферментные белки в цепи переноса электронов содержатся в следующих пропорциях на каждую молекулу флавопротеида НАД-Нг цитохромредуктазы приходится одна молекула флавопротеида сукцинатдегидрогеназы, одна молекула цитохрома Си одна молекула цитохрома с, три молекулы цитохрома Ъ и шесть молекул цитохрома а. Кроме того, на одну молекулу сукцинатдегидрогеназы приходится около II атомов негеминового железа, 4 атома меди и 15 молекул убихинона. [c.270]

Содержание негеминового железа флавопротеидов значительно превышает содержание железа, связанного с порфирином. В настоящее время установлено, что негемнновому железу принадлежит не менее важная роль в окислительном обмене, чем геминовым ферментам. Общим для большинства флавопротеидов, содержащих негеминовое железо, является соединение данного металла с сульфгидрильиыми группами их молекул. Цикл, лежащий в основе редокс-отношений между железом и серой, включает в себя реакцию восстановления тиоловой группировкой атома железа с переходом серы в дисульфидную форму. [c.236]

Источником электронов, мобилизуемых в акте дыхания, служат молекулы восстановленных органических веществ. На рис. 72 они представлены различными соединениями, образующимися в качестве промежуточных продуктов на начальных этапах превращений дыхательного материала. Из схемы видно, что первый этап окисления больщинства промежуточных продуктов распада дыхательного субстрата осуществляется с участием пиридиновых дегидрогеназ. Последние передают мобилизованные ими электроны флавиновым дегидрогеназам, откуда они переносятся на негеминовое железо, затем на коэнзим Р и далее через систему цитохромов на кислород. Несколько отличен путь электронов при дегидрировании янтарной кислоты, которое осуществляется непосредственно флавопротеидом, без участия пиридн-новых дегидрогеназ. [c.242]

Первая ступень в ассимиляции нитратов, как правило, связана с никотинамидадениннуклеотид-молибденфлавопротеи-ном — нитратредуктазой, в то время как соответствующая ступень в нитратном дыхании сопряжена с цитохромной системой и соединениями, включающими негеминовое железо. [c.118]

Дыхательный тип нитратредуктазы из Es heri hia oli, как показано в последнее время, содержит на молекулу фермента один атом молибдена и 40 атомов негеминового железа. [c.118]

Сукцинатдегидрогеназа — термин, которым назван один из составляющих сукцинатоксидазной системы, ее флавопротеиновый компонент. Дегидрогеназа является гомогенным растворимым белком и содержит четыре атома негеминового железа, которые очень прочно связаны в интактной структуре. Металл не диссоциирует при диализе или обработке катионитами. Железо дегидрогеназы сравнительно слабо реагирует и с хелатирующими агентами. По данным исследований спектров ЭПР железо в ферменте находится в виде Fe2+. [c.191]

По аналогии с окислительно-восстановительными процессами, которые имеют место в цепи дыхания и опосредованы железопор-фириновыми соединениями и каталитически активными соединениями, имеющими в составе негеминовое железо, цепь окислитель-но-восстановительных превращений в фотосинтезе включает, наряду с катализаторами цитохромной природы, ферменты, активируемые негеминовой формой железа. [c.193]

Впервые мысль о роли негеминового железа в осуществлении реакций фотосинтеза была высказана в нашей стране Е. А. Бойченко. Этот элемент еще в 1949 г. был найден ею в каталитически активном комплексе, выделенном из листьев различных растений. Фермент мог восстанавливать углекислоту в атмосфере молекулярного водорода и содержал 1,1% железа. Окислительно-восстановительный потенциал комплекса был близок к гидро-геназным системам ( о — 0,42 о, pH 7). При дальнейшем исследовании в его составе был обнаружен марганец (0,1%) и ФАД. [c.194]

По мнению исследователей, высокое содержание двухвалентного негеминового железа, обнаруженное ими в зародышах молодых проростков злаков, определяет первоначальный синтез гема, а также, возможно, предшественников хлорофилла и желе-зофлавинов. [c.227]

Целиком на явлениях хелатирования основано использование в биохимической практике ферментных ядов при решении ряда вопросов и в том числе изучении механизма активирующего действия металлов в каталитических реакциях. Ингибирующее действие последних во многих случаях связано с блокированием металла-активатора фермента вследствие образования неактивного комплекса. Следуя этим путем, удалось выяснить природу. металлов, входящих в состав разнообразных групп ферментов, механизм их действия. Так, например, были идентифицированы железосодержащие флавопротеины и доказана в настоящее время роль негеминового железа в системе переноса электронов (Грин и др., 1962). Подобных примеров можно привести очень много. [c.280]

Железо входит в состав многих важных ферментов, в том числе цитохромов — переносчиков электронов, участвующих а процессе дыхания, а также окислительных ферментов перокси базы и каталазы. Во всех этих ферментах железо присутствует в простетической группе в виде гема (аналог хлорофилла), в котором центральный атом железа связан с четырьмя пиррольны-ми кольцами, соединенными в большую циклическую структуру.. В таких ферментах железо функционирует благодаря своей способности обратимо окисляться и (восстанавливаться (Ре ++е ч= ч Ре +) негеминовое железо может действовать таким же образом. Медь также обладает свойством обратимо окисляться и восстанавливаться (Си2++е-ч Си+). Вполне вероятно, что марганец, входящий в состав фермента супероксиддисмутазы, играет такую же роль во многих окислительных реакциях. Железо имеет существенное значение и для ферментов, участвующих в синтезе хлорофилла. Кроме того, оно является составной частьк> ферредоксина—соединения, функционирующего в качестве переносчика электронов в процессе фотосинтеза. Недостаток железа вызывает глубокий хлороз в развивающихся листьях, которые могут стать совершенно белыми. [c.211]

Ферредоксин. Белок, содержащий негеминовое железо. Молекулярный вес ферредоксина 12 000. Окисленная форма ферредоксина имеет максимум поглощения при 464 нм, л = —0,42—0,49 В. У бактерий обнаружены другие негеминовые железопротеиды с Ен, равным +0,3— [c.72]

Цигохром с — низкомолекулярный гемсодержащий белок, обладающий подвижностью в липидном слое мембраны митохондрий. Белки FeS содержат негеминовое железо и входят в состав ферментных комплексов 1, II и III. [c.115]

Кроме того, обе субъединицы содержат негеминовое железо, напоминая в этом отношении некоторые белки электронпередаю-щнх систем митохондрий, хлоропластов, пузырьков плазмати чес-кой мембраны бактерий, мембран эндоплазматической сети, а также относительно небольшую руппу растворимых ферментов. В большинстве случаев эта структурная группировка обусловливает характерное поглощение в видимой области спектра, а в восстановленной форме дает отчетливый спектр электронного парамагнитного резонанса ( =1,94). При наиболее распространенной структуре (Ре5)2 (две группы этого типа входят в состав субъединицы сукцинатдегидрогеназы с мол. массой 70 000) хромофор негеминового железа состоит из пары атомов железа, расположенных друг к другу достаточно близко для того, чтобы делить между собой единственный электрон или вступать в антиферромаг- [c.409]

Окислительно-восстановительный потенциал этой группы определяется белком, в котором она находится. Е о групп на большой субъединице оцениваются значениями 240 и 30 мВ соответственно. Е о пары сукцинат/фумарат составляет около -ЬЗО мВ. На малой субъединице находится еще один ансамбль негеминового железа, соответствующий типу, обозначаемому (Ре5)4 ( 120 мВ). Электроны движутся от субстрата к флавину и через группы негеминового железа на большой субъединице к негеминовому железу на малой субъединице. Хотя можно было бы рассматривать только большую субъединицу как собственно сукцинатдегндроге-назу, эти две субъединицы тесно связаны друг с другом в структуре митохондриальной мембраны. [c.410]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология