Трансаминирование

Пиридоксальфосфат (139) — кофермент, участвующий в большом числе реакций а-аминокислот, включая рацемизацию, декарбоксилирование, трансаминирование и элиминацию или замещение у р- и 7-атомов углерода [112]. С точки зрения механизма псе эти реакции могут быть классифицированы как требующие [c.634]

Хотя родоначальные гетероциклические соединения не встречаются в природе, их производные широко распространены и имеют немаловажное значение. Никотинамид (амид никотиновой кислоты) и пиридоксаль (витамин Вб) являются производными пиридина и относятся к витаминам группы В. Никотинамид — важная составная часть коферментов NAD и NADP (разд. 19.3), в то время как пиридоксальфосфат — кофактор, необходимый для декарбоксилирования и трансаминирования аминокислот. Пиримидиновые основания имеют большое зна- [c.308]

Аспартатаминотрансфераза (1-аспартат 2-оксоглутарат-амино-трансфераза, КФ 2.6.1.1) катализирует обратимую в физиологических условиях реакцию трансаминирования между -аспарагиновой и а-ке-тоглутаровой кислотами с образованием щавелевоуксусной и -глутаминовой кислот [c.351]

ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ (трансаминирование), обратимый перенос аминогруппы из молекулы одного орг. соед, в молекулу другого. [c.472]

Реакция алкилгалогенидов с цианамидом 10-48. Из спиртов или простых эфиров 10-49. Трансаминирование [c.416]

Образующийся в мышцах КН (в результате расщепления аминокислот, дезаминирования аденозинмонофосфата и др.) вступает в р-цию с 1-оксоглутаровой к-той с образованием глутаминовой к-ты, в результате переаминирования к-рой (с участием пирувата) образуется аланин. Последний поступает в печень, где в результате трансаминирования с участием 1-оксоглутаровой к-ты образуется глутаминовая к-та. [c.409]

Для демонстрации реакций рацемизации, элиминирования и конденсации были проведены аналогичные модельные эксперименты. Тип реакции, протекающей в модельной системе, определяется экспериментальными условиями и природой субстратов. Так, реакции трансаминирования, приведенной на схеме (94), благоприятствуют пониженные значения pH (pH 5), а рацемизации— повышенные (pH 10). Использование в качестве аминокислоты серина, содержащего в р-положении уходящую группу, в присутствии соответствующего нуклеофила, такого как индол, приводит к неферментативному превращению серина в триптофан схема (96) . [c.639]

Трансаминирование оснований Манниха [c.415]

Ароматическому пиридиновому кольцу принадлежит важная роль в метаболизме живого организма. Оно служит окислительной системой, отпдепляя гидрид в никотинамидадениндинуклеотиде (НАД+), входяпдем в состав фермента дегидрогеназы. Кроме того, производное пиридина, пиридоксин, или витамин Вб (см. стр. 95), участвует в одной из главных реакций аминокислотного обмена — трансаминировании. [c.42]

Оптимизация процесса трансаминирования со свободными клетками позволила получить следующие результаты [c.146]

Один из путей поступления ЫН/ в О. ц.-р-ции переаминирования (трансаминирования) и окислит, дезаминирования. [c.409]

К ЭТИМ реакциям приложимы механизмы, близкие к изображенному на схеме (95). Так, рацемизация является следствием реакции, обратной той, которая приводит к (148) и (149). Возвращение протона в а-положение (рацемизация) или на альдегидный атом углерода (трансаминирование) определяется, по-видимому, значением pH раствора. Для реакций элиминирования и конденса- [c.639]

Пиридоксаль можно было получить из пиридоксина окислением в мягких условиях, а пиридоксамин — из пиридоксаля (трансаминированием) при нагревании с глутаминовой кислотой в растворе. В действительности именно эти простые эксперименты подсказали Снеллу правильную структуру новых форм витамина Ве- [c.211]

Важнейшим электрофильным катализатором, действующим в ферментативных системах, служит пиридоксаль. Он катализирует такие превращения а-аминокислот, как трансаминирование, декарбоксилирование, рацемизация, элиминирование и конденсация. Многие из этих реакций пиридоксаль катализирует и в отсутствие фермента, хотя и не столь эффективно и с меньшей специфичностью. [c.183]

Пиридоксаль выполняет функции электрофильного ферментативного катализатора рацемизации а-аминокислот. Эта реакция также ускоряется в присутствии ионов металлов. Как можно заключить на основании схемы (7.32), рацемизация сопровождается реакцией трансаминирования. В системе пиридоксаль— аланин — алюминий рацемизация и трансаминирование конкурируют при всех значениях pH, но при pH 9,6 и 5 доминирующими становятся рацемизация и трансаминирование соответственно. Рацемизацию можно рассматривать просто как образование имина, который уже не располагает асимметрическим центром, а регенерация исходной аминокислоты должна приводить к рацемической смеси. [c.184]

СИНТЕЗ ФЕНИЛАЛАНИНА ТРАНСАМИНИРОВАНИЕМ ИЗ ФЕНИЛПИРУВАТА И АСПАРАГИНОВОЙ КИСЛОТЫ ФЕРМЕНТНОЙ СИСТЕМОЙ КЛЕТОК БАКТЕРИЙ Р. AZOTOBA TER [c.146]

Целями данной работы были поиск штаммов продуцентов, обладающих повьппенной трансаминазной активностью, исследование процесса трансаминирования фенилпирувата и аспарагиновой кислоты, оптимизация процесса, использование иммобилизованных клеток для ведения процесса трансаминирования. [c.146]

С.-кодируемая заменимая аминокислота, образуется в организме в результате трансаминирования и послед, де-фосфорилирования 3-фосфопировиноградной к-ты, участвует в биосинтезе триптофана и серосодержащих аминокислот, обратимо расщепляется на глицин и формальдегид, претерпевает дезаминирование, превращаясь в ш1рови-ноградную к-ту. Из С. в организме синтезируются этаноламин и холин. [c.325]

Кофермент А содержит активные SH-группы и катализирует реакции переноса ацильного остатка in vivo, в частности в биосинтезе жирных кислот. Пиридоксальфосфат катализирует реакции трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, в то время как тиаминпирофосфат участвует в метаболизме пентоз и в биохимических реакциях ос-кетокислот. [c.137]

Назовите субстрат, типичный для пиридоксальфосфатзависимых ферментов. Изобразите формулу кофермент-субстратного промежуточного соединения. Поясните механизмы трансаминирования, декарбоксилирования и дезаминирования (р-оксиаминокислот) как реакции, катализируемые ферментами этой группы. [c.300]

Для предотвращения побочной реакции замещения имино-группы, связанной с атомэм фосфора, на электроотрицательный остаток второй реагент в реакции с тетрафенилимидодифосфиш1л-диимидом вводили в форме амида. В этом случае конденсацию можно назвать трансаминированием, которое ведет к образованию борамида. [c.136]

Между соединениями Si—N и первичными аминами легко устанавливается подвижное равновесие. Такая лабильность характерна для соединений всех элементов второго ряда, а также бора с электроотрицательными лигандами [85]. Это свойство используется в препаративных целях в большом числе аминообменных реакций или реакций трансаминирования ниже приведены примеры таких синтезов. Полный список ранних работ по этому вопросу можно найти в статье Фессендена и Фессендена [11 [c.155]

Пиридоксальфосфат 8.9 (витамин Ве, руСНО) принимает участие во многих реакциях превращения аминокислот, включая рацемизацию, декарбоксилирование, трансаминирование, 3-за-мещение, элиминирование и конденсацию. [c.200]

Интересным подтверждением этих идей явилось наблюдение, что смена конфигурации аминокислоты [L- на D-) приводит к тому, что конформация (156), благоприятствующая уходу R, заменяется конформацией (157), способствующей потере Н и трансаминированию схема (100) . Перекрестную реакционную способность можно продемонстрировать на примере -серингидроксиметилазы последняя катализирует реакцию переаминирования D-аланина [125]. [c.642]

В то же время алкилирование подобных иминов этилглоксилата схема (29) протекает с оптическими выходами выше 957о, если имин образует комплекс с карбонилом железа. Комплексообразование приводит к смеси диастереомеров, из которой выделяют преобладающий изомер (21) и обрабатывают его алкилбромидом [40]. Как и во всех реакциях трансаминирования, ведущих свое начало от остроумной схемы, предложенной Кори, оптический индуктор не регенерируется. Асимметрия получающейся аминокислоты достигается в результате его разрушения. [c.242]

Можно вводить метку в а-положение аминокислоты путем декарбоксилирования производных а-ацетиламиномалоновой кислоты см. схему (7) в кислых растворах тритийсодержащего растворителя. Альтернативно, можно вводить метку в а-положение аминокислоты непосредственно в условиях, которые вызывают рацемизацию при а-С атоме, т. е. в сильно щелочных средах или при кипячении с уксусным ангидридом в уксусной кислоте. Однако для проведения многих биологических исследований лучще избегать применения [а- или Р- Н] меченных аминокислот. Обмен трития в этих положениях происходит через реакции трансаминирования схема (32) потеря трития, находящегося в р-положении аминокислот, используется в методе анализа трансаминаз. Обработка а.р-тритированных а-аминокислот с помощью оксидаз аминокислот или почечной ацилазы может приводить к существенной потере активности осторожность следует соблюдать и при использовании ферментов для разделения рацемических аминокислот, меченных радиоактивными изотопами. [c.249]

Упомянутые выше модельные эксперименты привели Браунштейна и Снелла к предположению, что важнейшей чертой пири-доксальфосфат-зависимых реакций является образование имина (основания Шиффа) между а-аминогруппой аминокислоты и альдегидной группой пиридоксальфосфата. Это предположение получило широкое признание. В модельных экспериментах обычно использовался пиридоксаль, поливалентный ион металла (Са +, Ре +, А1 +) и подходящий субстрат — аминокислота. Типичная реакция трансаминирования, которая мол<ет быть проведена таким путем, изображена на схеме (94). Для достижения полноты реакции необходим большой избыток субстрата. [c.638]

Было показано наличие строгого стереохимического контроля реакций, катализируемых пиридоксальфосфатом [125]. Важным фактором активации а-связей я-системой является стереохимическое расположение ст-связи относительно близрасположенных л-орбиталей. В соответствии с этим Донатаном предложено [126], что разрывающаяся ст-связь должна лежать в плоскости, перпендикулярной плоскости я-системы кофермента. Именно такая конформация позволяет достичь максимального ст — я-перекрывания и максимально уменьшить энергию переходного состояния разрыва связи. Донатан предположил далее, что конформация может контролироваться апоферментом, возможно посредством связывания карбоксилат-иона, что имин (153) может принимать одну из трех возможных конформаций. Последние схематически представлены на схеме (99). Здесь прямоугольником обозначена плоскость пиридинового кольца глаз наблюдателя направлен вдоль связи — N . В каждом случае вертикальной линией изображена лабильная ст-связь. Таким образом, конформация (154) благоприятствует трансаминированию, (155) — декарбоксилированию, а (156) — удалению R (как в серингидроксиметилазе). [c.641]

Логически представляется наиболее вероятным, что следующим промежуточным соединением в биосинтезе кониина после альдегида (61) является продукт трансаминирования (62), находящийся в равновесии с -коницеином (64) (также обнаруженным в болиголове). Веское свидетельство в пользу такого предположения [а также в пользу участия соединения (61)] получено после выделения из болиголова двух ферментов, один из которых катализирует превращение альдегида (61) в -коницеин (63) в присутствии аланина [59], а другой — превращение (63) в кониин (64) [60]. Более того, эксперименты с мечеными соединениями показывают, что реакция превращения коницеина (63) в коннин (64) легко обратима [58, 61]. Наконец, с помощью СОг была подтверждена последовательность превращений (63)->(64)- Л -метил-кониин [62]. [c.554]

Неферментативное катализируемое пиридоксалем трансаминирование протекает, как показано на схеме (7.32). а-Амино-кислота реагирует с пиридоксалем с образованием пиридокс-амина и а-кетокислоты [21, 22]. [c.183]

Ферменты, будучи белками, содержат большое число различных функциональных групп, обладающих кислотными, основными или нуклеофильными свойствами. Это уже обсуждалось в предыдущих главах, а также отражено в табл. 8.1. Однако в белках отсутствуют многие специфические группировки, необходимые для осуществления таких реакций, как окисление и восстановление, альдольная конденсация, трансаминирование, конденсация аминокислот, метилирование аминов, трансацили-рование и фосфорилирование. Вещества, которые в сочетании с белками обеспечивают протекание этих реакций, называются коферментами. Они также перечислены в табл. 8.1. [c.186]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.314 ]

Основы химии гетероциклических соединений (1975) -- [ c.42 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.0 ]

Биоорганическая химия ферментативного катализа (1987) -- [ c.183 , c.184 , c.315 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.351 , c.411 , c.435 , c.436 , c.437 , c.438 , c.439 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.705 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.293 , c.337 , c.338 ]

Биохимия (2004) -- [ c.374 , c.376 ]

Основания глобального анализа (1983) -- [ c.0 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.254 , c.431 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.220 , c.222 , c.223 , c.362 , c.433 , c.435 , c.438 , c.446 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.233 , c.234 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.70 , c.72 , c.243 , c.266 , c.335 , c.345 , c.464 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.160 , c.161 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология