Белки концентрации

Рис. 1.2. Сравнение спектров поглощения РНК, вируса, содержащего 20% РНК, и типичного белка. Концентрация растворов РНК и вируса — 1 мг/мл, раствора белка — 10 мг/мл. Обратите внимание на плечо в спектре поглощения белка в области 290 нм, обусловленное поглощением триптофана

Белки благодаря своему большому молекулярному весу находятся в коллоидальном состоянии. Белковые молекулы содержат некоторое количество свободных карбоксильных и аминных групп, и поэтому белки относятся к амфотерным электролитам. В щелочной среде белок диссоциирует, как кислота, в кислом растворе — как щелочь. Отсюда следует, что в щелочном растворе молекулы белка заряжены отрицательно, а в кислом — положительно. При прохождении постоянного электрического тока через щелочной раствор белка молекулы его движутся к аноду, а через кислый раствор белка — к катоду. При определенной для каждого белка концентрации водородных ионов количество положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка становится одинаковым, и белки перестают передвигаться в электрическом поле. Концентрация водородных ионов реакция среды), при которой в молекуле белка устанавливается равенство положительных и отрицательных ионов, носит название изоэлектрической точки данного белка. Изоэлектрическая точка для различных белков оказывается неодинаковой. Так, например, для казеина изоэлектрическая точка находится при pH 4,7, для яичного альбумина — при pH 4,8, сывороточного глобулина — при pH 5,4, для эдестина из семян конопли — при pH 5,5, для зеина кукурузного зерна — при pH 6,2 и т. д. [c.36]

В результате высаливания обычно возникают образования, похожие на коагуляты, — волокна, хлопья, творожистые осадки. Однако в некоторых случаях высаливание приводит к образованию капелек второй жидкой фазы — структурированной жидкости, приближающейся по свойствам к студню. Это явление носит название коацервации и характерно для ряда белков. Концентрация ВМС в коацерватных каплях увеличивается, в остальном растворе — уменьшается, по сравнению с исходной. [c.316]

Хлорид-ионов определение в продуктах детского питания. Недостаток хлорид-ионов в рационе ребенка приводит к его истощению из-за неспособности переваривать белки. Концентрацию хлорид-ионов устанавливают, используя хлорид-селективный электрод 94-17В и электрод сравнения 90-02. [c.144]

Объем наносимого образца при аналитическом разделении должен быть по возможности небольшим (2—3% от общего объема колонки—У(). При обессоливании его можно увеличить до 20—30%. Рекомендуемая концентрация белка- - 1%. При анализе высокомолекулярных белков концентрацию уменьшают до 0,1—0,5%. [c.107]

Ввиду того что белки не могут быть переведены в расплавленное состояние, волокна на их основе формуют только из р-ра. Растворитель — обычно слабый р-р щелочи. Т. к. последний вызывает деструкцию (гидролиз) белков, то их следует растворять в мягких условиях, лучше всего при 20 °С и концентрации едкого натра не более 0,5%. При хорошем перемешивании в течение 5—6 ч удается получить раствор белка концентрацией 15—20% (динамическая вязкость 3,5—5,5 н сек/м , или 35—55 пз). [c.126]

Обезжиренный шрот поступает в диффузоры 10 для выщелачивания казеина, а мицелла обрабатывается в дестилляторах б и т. п. Выщелачивание казеина в диффузорах производи Рся 0,2%-ным раствором каустической соды и известковой водой при 50° с применением острого пара и непрерывного перемешивания. Щелочной раствор белков (концентрации 2—3%) поступает в чан 11, откуда насосом 12 накачивается в напорный чан 13. Из последнего белковый раствор подается па фильтр-пресс 14. Далее раствор направляется в чан 16 для нейтрализации разведенной соляной, серной или уксусной кислотой, подаваемой из [c.465]

Перед использованием аффинного сорбента рекомендуется отмыть его от 0,02%-ного азида натрия, который обычно добавляется в коммерческие препараты для предотвращения биодеградации носителя. Примеси белков или свободного лиганда удаляют кратковременной промывкой 1 М раствором уксусной кислоты с последующей тщательной промывкой обычным нейтральным буферным раствором. Перед нанесением образца на колонку необходимо определить специфическую активность исследуемого белка. Концентрацию белка целесообразно определять с помощью иммунохимического метода, например иммуно-ферментным или радиоиммунным анализом. [c.185]

Особенно демонстративной формой этого эндогенного питания является состояние голодания, при котором жизненно наиболее важные органы, например мозг и сердце, питаются за счет потребления белков других видов тканей, например мышечной ткани. Белки мышц становятся источником белкового питания для мозга и сердца. Интересным примером эндогенного питания является также увеличение массы половых продуктов у осетровых рыб в период нереста за счет использования белков иных тканей, в первую очередь мышц. Все это приводит к предположению о возможном существовании лабильных резервов белка. По-видимому, б е л к и, дл а з м ы крови, а отчасти также печени и мышц, можно с известным правом рассматривать как резервные белки. Концентрация белков в плазме может уменьшаться в случае недостатка белка в пище и вновь восстанавливаться при благоприятном белковом питании. [c.328]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

Реакция первого порядка имеет скорость, пропорциональную концентрации 5 одного из реагирующих веществ, v = klS. Примером такой реакции может служить распад радиоактивного элемента или тепловая денатурация белка. Концентрация субстрата 5 в каждый момент является показательной функцией времени и пропорциональна начальной концентрации субстрата 5о по уравнению [c.219]

Цинковые и бариевые соли многих белков растворимы в воде, однако их растворимость в воде и в водном этиловом спирте меньше растворимости белковых солей обычных одновалентных катионов. Те концентрации цинка и бария, которые слишком малы, чтобы вызвать осаждение белков из воды, при добавлении относительно небольших количеств этилового спирта вызывают осаждение многих белков. Это уменьшение растворимости некоторых белков при образовании комплексных соединений было использовано в одном из методов фракционирования, применимом как к плазме [51], так и к тканевым экстрактам [12]. При фракционировании плазмы по методу 10 [51] добавление ионов бария и цинка снижает необходимую для осаждения белка концентрацию этилового спирта и является также дополнительным [c.64]

Полупроницаемые мембраны, изготовленные из таких материалов, как коллодий или целлофан, имеют поры, пропускающие молекулы воды и другие небольшие молекулы, но не пропускающие макромолекулы. Таким образом, если белок в буферном растворе поместить в мешочек из полупроницаемой пленкн, а последний в свою очередь опустить в буферный раствор (рис. 5.4), то молекулы воды и буфера (ио не молекулы белка) будут свободно проходить через мембрану как внутрь мешочка, так и из него. Вследствие наличия молекул белка концентрация (или, точнее, термодинамическая активность) молекул воды различна по разные стороны мембраны и перемещение молекул воды внутрь мешочка идет лучше, чем в обратном направлении. Этот процесс будет продолжаться до тех пор, пока эффективные концентрации воды по обе стороны мембраны не выравняются. В приборе, показанном на рис. 5.4, жидкость поднимается по капилляру, соединенному с диализным мешочком. Осмотическое давление, т. е. сила, заставляющая жидкость подниматься вверх по трубочке, измеряется такой высотой столбика жидкости в капилляре, которая достаточна для компенсации стремления раствора белка вытолкнуть присутствующие соли [c.131]

Если константа диссоциации комплекса достаточно мала, можно определить число эквивалентов лиганда, которое вызывает максимальное изменение в спектре это максимальное изменение имеет место в том случае, когда заняты все центры связывания. Например, к раствору белка, концентрация которого по крайней мере в 10 раз больше константы диссоциации, добавляются возрастающие количества субстрата. Для установления стехиометрии строят график, представленный па рис. 6.8. [c.207]

А) К 0,1 мл раствора белка (концентрация 10-100 мкг в 0,1 мл) добавляют 5 мл реагента и перемешивают. Пе ранее, чем через 5 мин и не позднее, чем через 1 ч измеряют поглощение при 595 нм относительно чистого реагента. [c.48]

Б) К 0,1 мл раствора белка (концентрация 1-10 мкг в 0,1 мл) добавляют 1 мл реагента и перемешивают. Пе ранее, чем через 5 [c.48]

Элюцию вещества с лиганда осуществляют также путем восстановления S—S-свя.зи, пропуская в качестве элюента через колонку раствор цистеина (5—20 мМ в буфере с pH 8), меркаптоэтанола или ДТТ. Примеры режимов элюцпи приведены ниже отметим только, что при очистке белка концентрация восстанавливающего агента в элюенте должна быть минимально необходимой, чтобы избежать восстановления и разрыва внутримолекулярных S—S-связей белка. [c.396]

Крахмальное молоко из сборника 7 направляется на центрифугу НОГШ-325 для отделения растворимых веш,еств, а также части взвешенного белка. Концентрация крахмального молока, поступающего на центрифугу, не должна превышать 15—16°. [c.49]

Концентрация отдельного фермента зависит от относительных скоростей его синтеза и деградации. В обычных условиях концентрация остается стационарной, но может четко подстраиваться посредством изменения скорости любого из этих процессов. Так, уровень аргиназы в печени крысы в зависимости от содержания белка в диете может изменяться в три раза. При диете с высоким содержанием белка концентрация фермента в течение 14. дней увеличивается вследствие увеличения скорости биосинтеза аргиназы. В течение первых нескольких дней голодания после принятия низкобелковой диеты концентрация аргиназы также увеличивается, но в этом случае в силу замедления разрушения фермента, хотя его синтез продолжается [149]. [c.535]

Для успешного осуществления этого метода основное значение имеют два момента. Во первых, наличие иммунохимически чистого (т. е. не содержащего других белковых фракций) препарата того белка, концентрацию которого требуется определить в смеси. Этот белок используется в реакции в виде стандартного раствора извест-рой концентрации. Во-вторых, необходимо располагать моноспецифической (т. е. реагирующей только с данным белком) иммунной сывороткой. [c.160]

В результате высаливания обычно возникают образования, похожие на коагуляты,— волокна, хлопья, творожистые осадки. Однако в некоторых случаях высаливание приводит к образованию капелек второй жидкой фазы — структурированной жидкости, приближающейся по свойствам к студню. Это явление носит название коацервадии и характерно для многих белков. Концентрация [c.303]

Колонка 1,6 смХ4,9 см . Образец 201 мг суммарного белка. Исходный буферный раствор 10 мМ раствор фосфата калия (pH 7,4)+ 1 мМ ЭДТА. Градиент 400 мл 100 мМ раствора фосфата калия (pH 7,4) + 10 мкМ ЭДТА—.400 мл 10 мМ раствора фосфата калия. Градиентное элюирование проводили после удаления из колонки сопутствующих ферментов и белков. Концентрацию белка устанавливали методом Лоури [52], Ферментативную активность определяли при 25 °С по методике, приведенной в работах [53, 54]. [c.15]

ЛИ, которую играют в поддержании структуры те или иные связи, различают несколько структурных уровней. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью ковалентно связанных аминокислот. Полипептидная цепь благодаря водородным связям, образующимся между кислородными атомами карбонильных групп и азотными атомами амидных групп, приобретает вторичную структуру она может образовать спиральную конфигурацию (а-спираль) или конфигурацию так называемого складчатого слоя. Третичной структурой называют определенное пространственное расположение пептидной цепи, обусловленное взаимодействием между различными ее боковыми группами. В поддержании третичной структуры участвуют другие водородные связи, ионные связи и неполярные (гидрофобные) взаимодействия. Поперечные связи, соединяюище различные участки полипептидной цепи, могут быть и ковалентными таковы, например, дисульфидные связи, образующиеся при окислении SH-rpynn. И наконец, благодаря взаимодействиям нескольких полипептидных цепей могут возникать надмолекулярные агрегаты. Такое строение (при котором белок состоит из определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц) называют четвертичной структурой. При физиологических условиях белок находится в водной фазе. Поэтому между белками и диполями воды тоже имеет место взаимодействие. Полярные группы гидратированы. Факторы, вызывающие изменение заряда белков (концентрации ионов Н, Са , Mg , К и др.), неизбежно влияют также на степень гидратации, а тем самым и на степень набухания белков. [c.43]

Из сопоставления кривых, показанных на рис. 3, следует, что в то время, как катодная фракция белков (концентрация 100 мг мл) здоровой ткани содержит три четко выраженных компонента, та же фракция прираневой ткани содержит только один компонент. Белки раневой и прилежащей к зараженной тканей [c.75]

Кислый гликопротеин хорошо растворяется, лучше, чем все другие гликопротеины плазмы. При pH 6,2, ионной силе 0,005 (хлористый натрий) и температуре —5° он растворяется в 0,415-молярной фракции этанола (70% при 25°) в количестве до 0,75 г л [19]. Для осаждения при более низких концентрациях этанола необходимо добавление ионов тяжелых металлов. Для кристаллизации гликоиротеина наиболее приемлемы следуюш,ие условия к раствору белка концентрации 6,3% добавляют 0,0072 М ацетата свинца (окончательный pH 5,4), 10,6% метанола и 10,6% ацетона при температуре от О до —8° [19]. [c.75]

За единицу активности ДАО принимают количество фермента, катализирующее окисление 1 нмоля путресцина в минуту при данных условиях опыта. Удельную активность выражают в единицах активности на 1 мг белка. Концентрацию белка определяют по методам Кьельдаля или Лоури (Lowry е. а., 1951). [c.10]

Метод сочетает в себе биуретовую реакцию и реакцию Фолина (на тирозин и триптофан), при этом белки, их содержащие, дают интенсивную темно-синюю окраску (Lowry et al., 1951). Метод отличается высокой чувствительностью, так как дает хорощую окраску с белками, концентрация которых составляет 0,1 мг/мл и ниже. [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология