Кислород в биолюминесценции

Рост и биолюминесценция в сильной степени зависят от состава среды. Свечение наблюдается только в присутствии кислорода, поэтому такие бактерии еще в конце прошлого века использовались как чувствительные индикаторы для выявления фотосинтетического образования кислорода у зеленых и красных водорослей в опытах со светом разной длины волны. [c.290]

Биолюминесценция представляет собой химическую реакцию, в процессе которой восстановленный субстрат окисляется кислородом воздуха, образуя при этом возбужденную молекулу, испускающую свет при переходе в основное состояние. Высокая эффективность этой окислительной люминесцентной реакции обусловлена наличием особого катализатора — люциферазы. Субстрат, подвергающийся окислению, называется люциферином. Его природа для различных форм светящихся организмов неодинакова, но во всех случаях биолюминесценции происходит химическая реакция, в результате которой электроны переходят с более низкого на более высокий энергетический уровень и молекула, приобретая энергию, переходит в возбужденное состояние. Когда электрон из возбужденного состояния возвращается к своему нормальному (нли основному) состоянию, выделяется квант света. Длина волны излучаемого света зависит от количества энергии, выделяющейся при переходе молекулы из возбужденного состояния к нормальному. [c.341]

Считается, что явление биолюминесценции — пережиток древних способов противокислородной защиты [10]. Сейчас биолюминесценция (способность живых организмов испускать свет) довольно широко распространена в природе. Она встречается не только у насекомых (всем известных светляков), но и у рыб, ракообразных, моллюсков, червей, простейших и растений. Способность светиться свойственна самым разным организмам и никак не коррелирует с их систематическим положением. Можно думать, что это очень древний признак, оставшийся теперь лишь у отдельных, не связанных между собой групп растений и животных. Он сохранился у тех организмов, для которых способность светиться оказалась полезной сама по себе, а не как средство защиты от кислорода. Биолюминесценция иногда необходима для освещения (например, глубоководным рыбам) или для привлечения полового партнера (например, у светляков). [c.156]

ХЕМИЛЮМИНЕСЦЕНЦИЯ, свечение, возникающее за счет энергии хим. р ций испускается продуктами р-ции либо др. компонентами, акцептирующими энергию от продуктов. Частный случай X.— биолюминесценция — свечение специализиров. органов нек-рых живых организмов возбуждается при ферментативном окислении кислородом воздуха специфич. в-в — люциферинов. [c.642]

Разиовцдности Ф.м. а. Среди наиб, чувствительных Ф.м.а. особое место занимают библюминесцентные методы (см. Люминесцентный анализ). Чаще других используют процессы, катализируемые ферментом люциферазой светляков. Система включает люциферин (ф-ла I, люциферин светляка), к-рый в присут. АТФ подвергается катализируемому люциферазой окислению кислородом с образованием люминесцирующего в-ва. Высокий квантовый выход биолюминесценции, применение полиферментных сопряженных р-ций позволяет определять нек-рые соед. при концентрации 0,001-0,1 пМ. [c.79]

Лучше других изучена биолюминесценция светляка. Сначала люциферин [лампирин (11.10)] реагирует с АТР с образованием связанного с ферментом люциферин-АМР-производного, которое затем окисляется до оксилюциферина (11.11) молекулярным кислородом в реакции, протекающей в несколько стадий. Фермент при этом претерпевает ряд значительных кон-формационных изменений, и в результате на одной из стадий происходит испускание света. [c.389]

Биолюминесценция есть хемилюминесценция — химическая реакция, сопровождающаяся испускапием видимого света (у различных летающих светляков длины воли лежат в интервале 550—595 нм). В реакции участвуют фермент люцифераза (Е), -окисляемый субстрат люциферин (LHj), кислород воздуха и АТФ [c.480]

Биологическое окисление служит главным источником энергии, необходимой для осуществления множества эндергонических биологических процессов. Свободная энергия, получающаяся при переносе пары электронов от субстрата к молекуле кислорода или к другому конечному акцептору электронов, превращается в результате ряда еще не вполне выясненных реакций (см. гл. XV) в химическую энергию макроэргического (богатого энергией) промежуточного продукта — аденозинтрифосфата (АТФ). Свободная энергия, выделяющаяся при полном гидролизе нирофосфатных связей АТФ, используется затем в какой-либо сопряи енной энергетически невыгодной ферментативной реакции (см. гл. II), благодаря чему эта реакция и может быть доведена до конца. Липман первым указал на фундаментальную роль гидролиза АТФ как двил ущей силы биохимических процессов. Эти процессы включают мышечное сокращение, фотосинтез, биолюминесценцию, разряд электрических органов, а также биосинтез белков, нуклеиновых кислот, сложных углеводов, липидов и т. д. [c.208]

Два физиологических метода обнаруживания кислорода были предложены независимо Бейеринком [16] и Энгельманом [6, 9, 14]. В методе Бейеринка используется биолюминесценция некоторых бактерий, например Мкгососсиз ркозркогепз, которая становится видимой в при- [c.254]

Бейеринк [13] предложил довольно простой метод, основанный на использовании светящихся бактерий Mi ro o us phos-phoreus. Препарат помещают в темноту для полного исчерпания запаса кислорода в процессе дыхания, затем освещают и вновь помещают в темноту. Биолюминесценцию удается заметить, даже если содержание кислорода в растворе составляет всего около Ы0 моль-л . [c.92]

Оз + НО2 + ОН - = 2С1 - + НгО + Ог дает красную хемилюминесценцию в пузырьках кислорода вследствие образования О2 в возбужденном колебательном состоянии [15] эта реакция может служить моделью некоторых природных процессов биолюминесценции. Ш метанольный раствор ЫаСЮ и 30%-ной Н2О2 применяли для окисления олефинов продукты реакции в этом случае аналогичны продуктам, образующимся при аутоокислении, сенсибилизированном красителями [16]. Использовали также синглетный кислород, возбуждаемый безэлектрод-ным разрядом [17]. [c.213]

Мы рассмотрели вкратце несколько примеров явления биолюминесценции у весьма далеко отстоящих друг от друга организмов. Можно было бы рассмотреть и другие светящиеся организмы и убедиться, что они широко распространены в природе без всякой видимой связи. По-видимому, в процессе эволюции организмов способность к излучению света появлялась неоднократно. Представляет интерес гипотеза, высказанная Мак-Элроем и Зелигером, согласно которой сопровождающиеся свечением реакции в организмах в сущности представляли собой процессы, направленные на удаление кислорода и предотвращение окисления им важных субстратов. Это было необходимо для выживания ранних анаэробных форм жизни при появлении в атмосфере Земли кислорода. [c.347]

В этой связи следует упомянуть о биолюминесценции. Биолюминесценция у бактерий, по-видимому, возникала много раз независимо, и таксономия светящихся бактерий сложна [833]. Мак-Элрой и Зелигер [1232, 1233, 1683] предположили, что люминесценция у бактерий появилась как один из первых механизмов защиты от кислорода. Полагают, что светящиеся бактерии образуют вещества, быстро реагирующие со свободным кислородом при нормальной температуре таким образом, что энергия реакции в основном или полностью высвобождается в виде света. При этом кислород отводится от других возможных его мишеней , реакции с которыми причинили бы организму вред. Как правило, для люминесценции достаточно низкого давления кислорода. [c.142]

У разных организмов процесс биолюминесценции имеет общую основу особое соединение, люциферин, окисляется под действием фермента люциферазы. Строение люциферинов различно у разных организмов, но для нас важен лишь тот факт, что во всех случаях идет прямое и энергичное окисление с использованием свободного кислорода. Вот почему Мак-Элрой и Зелигер [10] сделали вывод, что биолюминесценция — древний механизм защиты от кислорода, развившийся в эпоху начала органического фотосинтеза и сохранившийся в условиях кислородной атмосферы лишь у тех организмов, для которых свечение по каким-то причинам оказалось полезным само по себе. [c.156]

Зеленый флуоресцирующий белок и его производные. Первоначально обнаруженный в медузе GFP синтезируется и другими морскими организмами. У медузы этот белок осуществляет смещение спектра биолюминесценции из голубой области в зеленую, что сопровождается повышением квантового выхода, уменьшением светорассеяния и распространением света на большие расстояния. Полипептидная цепь GFP построена из 238 а.о. молекулярной массы 27 кДа и организована в 11-цепочечный (3-ствол, внутри которого находится а-спиральный участок (рис. 52, б). Хромофор GFP представляет собой 4-(п-гидроксибен-зилиден)-имидазолидин-5-он, образуемый в результате посттрансляционной модификации полипептидной цепи, в которой участвуют аминокислотные остатки Ser-65, Туг-66 и Gly-67. Образование хромофора происходит в два этапа реакции циклизации между этими аминокислотными остатками и последующего окисления с участием молекулярного кислорода. Путем укорачивания полипептидной цепи было показано, что, за небольшим исключением, для функционирования белка важны все его аминокислотные остатки. Изменение полипептидной цепи GFP с помощью мутаций позволяет повышать или понижать стабильность белка, увеличивать эффективность образования его хромофора и получать молекулы с новыми спектральными характеристиками, представленными в табл. 12. [c.387]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология