Липман

В 1945—1947 гг. Липманом с сотрудниками был открыт коэнзим А (от слова ацетилирование), участвующий в ацетилировании холина в ацетил-холин и в других реакциях ацетилирования, причем было доказано, что этот коэнзим содержит пантотеновую кислоту [12]. Дальнейшее изучение показало, что в состав молекулы коэнзима А входят монофосфорный эфи пантотеновой кислоты, адениннуклеотид и 2-меркаптоэтиламин [13, А Кофермент А также участвует в окислительном распаде жирных кислот и играет большую роль в образовании фосфолипидов [15]. [c.137]

Работы в области газофазных методов производства ПЭ были начаты в 1955 г. К 1965 г. различными фирмами было взято уже более 30 патентов на газофазные процессы. Результаты исследований крайне слабо освещались в научной литературе. В начале 60-х годов имелись всего лишь две публикации, посвященные кинетике полимеризации этилена в газовой фазе. Липман и Нор-риш [81] изучали условия полимеризации этилена в га- [c.72]

Липман Ф.А. (США) Открытие кофермента А и его роли в обмене вещеста [c.780]

Прежде всего Липман разработал тест-систему он испытывал способность экстрактов свежих тканей печени катализировать ацетилирование сульфаниламида [c.190]

Для количественного определения очень малых количеств продукта можно было использовать специфическую цветную реакцию. Таким образом, скорость ацетилирования сульфаниламида в стандартных условиях являлась мерой активности биохимической системы ацетилирования. Липман вскоре обнаружил, что реакция требует АТР и что одно- [c.190]

Обзор различных теорий окислительного фосфорилирования [82, 53] удобно начать, обращаясь снова к уравнению (10-11) >. Липман [84] предложил общую схему, соответствующую этому уравнению. Последовательность реакций начинается с присоединения группы Y —ОН [группы Y в уравнении (10-11)] по соответствующей двойной связи между атомами углерода в переносчике ВНг. Хотя реакции изотопного обмена (разд. Д,5) исключают возможность функционирования в качестве Y как ADP, так и Р, все же привлекательно предположение об участии в этом процессе связанного фосфат-иона, принадлежащего, например, фосфолипиду или коферменту. Бедный энергией аддукт У—ВНг уравнение (10-11)] путем окисления превращается в соединение Y B, близкое по реакционноспособности к ацилфосфату или тиоэфиру. [c.411]

Открытие О. Варбугом в 1931 фермента глюкозо-6-фос-фат-дегидрогеназы, катализирующего первую р-цию П. ц., сделало возможным его полную расшифровку, к-рую осуществили Ф. Дикенс, Ф. Липман, Э. Рэкер и Б. Хорекер. [c.465]

Рассмотрим, каким образом в природе несимметричный мак-ромолекулярный белковый комплекс участвует в синтезе этого циклического полниептида без помощи рибосом. Механизм синтеза, присущий лишь простым организмам, подобным бактериям, расшифрован биохимиком Липманом. [c.62]

В табл. 5 приведены данные но скорости ультразвука в жидком метане, полученные Иттербек ом и Ферхальгеном [52] методом акустичеыгого интерферометра иа частоте 523 кгц/сек. До цитированных авторов скорость ультразвука в жидком метане определял в 1939 г Липман [б4а1 оптическим диф-фракционным методом на частоте 7,5 мгц/сек с точностью до 2%. [c.459]

Уравнение этой кривой, называемой электрокапилляр н о й, выведенное Липманом, и Гельмгольцем, имеет вид да дЕ = — е, [c.193]

Второе открытие состояло в том, что в результате диализа или ультрафильтрации экстракт печени практически терял способность катализировать реакцию ацетилирования. По-видимому, в экстракте печени имелось какое-то очень важное вещество, которое проходило через полупроницаемую мембрану для диализа. Когда диализат или ультрафильтрат сконцентрировали и вновь добавили к экстракту, способность к ацетилированию восстановилась. Неизвестное вещество не разрушалось при кипяченнп, и Липман предположил, что оно является каким-то ранее неизвестным коферментом, который он назвал коферментом А (кофермент ацетилирования). Затем эта тест-система была использована для оценки количества кофермента в определенном объеме диализата или в какой-либо другой пробе. Когда к тест-системе добавляли небольшие количества СоА, наблюдалось только частичное восстановление ацетилирующей активности и степень восстановления была пропорциональна количеству СоА. Проверяя при помощи этой тест-системы различные приемы фракционирования, Липман вскоре выделил кофермент ацетилирования в чистом виде из дрожжей и из печени. [c.191]

Коэнзим А.— Это соединение является простетической группой фермента, впервые открытого как катализатор, необходимый для биологического ацетилирования (Липманн, 1947). Оно было названо коэнзимом А (А —ацетилирование). [c.727]

Фриц Липманн родился в 1899 г. в Кенигсберге (Германия) доктор философии [c.727]

Различные наблюдения приводят к предположению об участии в этой реакции ряда промежуточных метаболитов. Сент-Дьердьи отметил, что добавление следов фумаровой, янтарной, яблочной или щавелевоуксусной кислоты резко повышает скорость поглощения кислорода мышечными тканями. Кребс наблюдал аналогичное каталитическое влияние а-кетоглутаровой и лимонной кислот. Сначала предполагали, что все эти соедияения участвуют в превращении в качестве метаболитов. Считалось, что первая стадия включает превращение пировиноградной кислоты в активный ацетат . В работах Липманна, Линена и Очоа [c.729]

В 19 в. установлены осн. количеств, закономерности П. я. закон капиллярного давления (П. Лаплас, 1806), постоянство краевого угла смачивания (Т. Юнг, 1804), зависимость давления насыщ. пара жидкости от кривизны пов-сти (У. Томсон, 1870) первые термодинамич. соотношения-ур-ние изотермы адсорбции Гиббса (1878), зависимость поверхностного натяжения от электрич. потенциала (Г. Липман, 1875), сформулирован принцип минимума площади пов-сти жидкости (Ж. Плато, 1843). Среди важнейших П. я.-наличие капиллярных волн на пов-сти жидкости (У. Рэлей, 1890), двухмерное состояние и независимость действия адсорбц. слоев на пов-сти раздела фаз (И. Ленгмюр, 1917), адсорбц. понижение прочности (П. А. Ребиндер, 1923), расклинивающее давление в тонких жидких пленках (Б.В. Дерягин, 1935). [c.591]

Коэнзим А был открыт Липманом и для него было установлено строение (XXVIII). При установлении строения коэнзима А был использован тот же прием полного и частичного гидролиза в различных условиях, который привел к АДФ, пантотеновой кислоте, р-аланину, р-мер-каптоэтиламину и их различным комбинациям, на основании чего и было установлено строение кофермента, в самое последнее время подтвержденное его полным синтезом. [c.240]

Необходимость в существовании особого кофермента для реакции биологического ацетилирования впервые осознал Липман в 1945 г. [1]. Присоединение ацетильных групп к другим молекулам является обычной реакцией в живых клетках одним из примеров такой реакции может служить образование ацетилхолина, неотъемлемого химического передатчика нервных импульсов (гл. 16, разд. Б, 4). В лаборатории органической химии ацетилирование проводят с такими реакцпонноспо-собными соединениями, как уксусный ангидрид или хлорангидрид уксусной кислоты Липман хотел выяснить, что использует природа вместо них. Подход, разработанный Липманом для поиска биологически активного ацетата , успешно применялся впоследствии при решении многих биохимических проблем. [c.190]

Использованию ферментов в качестве катализаторов для реакции соединения пептидов и в настоящее время уделяется большое внимание. Катализ образовании пептидов при биосинтезе белка осуществляет фермент перти-дилтрансфераза. Так как этот фермент взаимодействует с протеиногенными аминокислотами независимо от природы боковой цепи, теоретически он представляет собой идеальный катализатор для реакций целенаправленного синтеза пептидов. Пептидилтрансфераза в сложной рибосомной системе структурно тесно связана со всеми другими составляющими, кроме того, на стадии элонгации во время биосинтеза белка одновременно действуют также другие факторы. Поэтому вероятность того, что выделенный из естественной среды фермент вообще будет способен к катализу реакции синтеза пептидов, очень мала. Никакого выхода в практику пептидного синтеза не получил также изученный Липманном механизм биосинтеза пептидных антибиотиков, который проходит с участием определенных ферментов. [c.166]

Биосинтез пептидных антибиотиков осуществляется по принципу, отличному от принципа биосинтеза белков на рибосоме. Исследования, впервые предпринятые Липманном [796] на примере бактериального пептидно- [c.297]

Обычно бывает трудно подтвердить, что кремний существенно влияет на рост растений. Однако, по крайней мере для свеклы (Beta vulgaris), кремний, согласно данным Рэлея [72], является важным элементом роста. Важность кремнезема в физиологии риса и ячменя была подчеркнута Окавой [73]. Например, было показано, что кремнезем полезен для молодых растений как питательное вещество. Кремнезем также нужен для того, чтобы побеги риса смогли быстрее распуститься, и в общем случае, по-видимому, необходим для нормального роста риса, особенно при формировании колосьев. По невыясненной причине побеги молодого ячменя, вероятно, способны противостоять похолоданиям, если в растворе, питающем эту культуру, присутствует кремневая кислота в коллоидной форме. Липман сообщил, что подсолнечник, по-видимому, также нуждается в кремнеземе в присутствии кремнезема повышался урожай его семян. Дас и Мотирамани [75] в своих наблюдениях указали на возможность того, что кремний мог поглощаться растениями при замещении бора. Так, для маш-фасоли было обнаружено, что при заболевании — пожелтении растения обогащались крем- [c.1019]

Аденозинтрифосфат играет ключевую роль во внутреннем метаболизме. В 1941 г. Липманн предложил концепцию энергетиче-ски-богатых фосфатных связей для того, чтобы объяснить, почему кажется, что стандартная свободная энергия гидролиза АТР и других родственных фосфатов, например креатинфосфата, является существенно более высокой, чем стандартная свободная энергия гидролиза других фосфатов, таких как АМР [36]. Эту концепцию часто применяли при обсуждении реакций АТР [37]. В ряде случаев было заявлено, что АТР может запасать энергию, освобождающуюся в результате деградационных процессов метаболизма и может использовать запасенную энергию по мере необходимости для осуществления синтетических реакций. Недавно концепция энергетически-богатых фосфатных связей была подвергнута критической переоценке [38] и сделан вывод, что концепция Липманна применима лишь для замкнутых систем, с энер-гетически-связанными реакциями. Поскольку реальные организмы являются открытыми системами, то к ним, строго говоря, не может быть применена концепция энергетически-богатых связей и, несмотря на то, что эфиры фосфатов могут быть расположены в порядке уменьшения стандартной свободной энергии их гидролиза, это может служить лишь указанием на направление трансфосфо-рилирования в замкнутой системе. [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология