Мышечные сокращения

Строение мышц и механизм мышечного сокращения [c.435]

Биолог. Которое открыл в 1827 г. известный английский ботаник Р Броун Да, он наблюдал в микроскоп непрекращающиеся хаотические движения в жидкости твердых частиц размером около 1 мкм. Но ведь это движение вызывается хаотическими ударами молекул среды, а наше -мышечными сокращениями в организме. Кроме того, взаимодействующие частицы, которые нас интересуют, могут иметь и существенно большие размеры - диаметр лимфоцита, например, около 10 мкм. [c.20]

У полимеров есть присущие только им черты, которые и определяют их место в физике, а равно и сам предмет физики, полимеров. Одной из первых таких черт, проявляющихся на макроскопическом уровне (и поэтому ранее других обнаруженной), является способность к большим обратимым деформациям — каучукоподобной эластичности в технике и мышечному сокращению в биологии. [c.9]

Выделяемая энергия используется для выполнения механической работы мышечного сокращения и во многих других биохимических реакциях (см. разд. 15.7 и рис. 18.8). О биологических свойствах фосфорсодержащих соединений более подробно рассказывается в гл. 25. [c.327]

Работа, совершаемая системой за счет расширения, является не единственным, а с точки зрения физической химии даже не главным видом работы. Вспомним, что мышца совершает механическую работу в результате изменения формы мышечного волокна (мышечного сокращения), а гальванический элемент—за счет создаваемой в нем разности электрических потенциалов между электродами. В то же время работа расширения — неизбежный компонент полной работы, совершаемой системой в процессе, сопровождающемся изменением объема системы. В силу этого в физической химии работу разделяют на работу расширения и все остальные компоненты, которые в сумме называют полезной работой А. [c.187]

Существует тяжелая болезнь — миастения (myasthenia graivis) (предположительно аутоиммунной природы разд. В, 7), при которой наблюдается уменьшение числа функционирующих постсинаптических рецепторов [50, 51]. В результате возникает тяжелейшая мышечная слабость, нередко с летальным исходом. Любопытный метод лечения заболевания заключается во введении физостигмина (рис. 16-6), диизо-пропилфосфата (гл. 7, разд. Г, 1) и других ингибиторов ацетилхолин-эстеразы (дополнение 7-Б). Эти крайне токсичные соединения при использовании в строго контролируемом количестве способствуют накоп-лению ацетилхолина и в конечном итоге мышечному сокращению . [c.333]

Процессы брожения имеют большое значение в промышленности. Биохимические процессы, происходящие под влиянием ферментов, в ряде производств используются с практической целью. В организмах высших животных непрерывно протекают процессы биохимического расщепления и синтеза моносахаридов. При мышечном сокращении, в результате расщепления углеводов, образуется молочная кислота, а также ряд других продуктов. [c.338]

Сила мышечного сокращения составляет примерно 3,5 кг на 1 см поперечного сечения, а сократимость волокон около 33%. Следовательно, работа, выполняемая 1 см мышц при сокращении, равна примерно 0,1 Дж, что соответствует 143 кДж-моль- актина. Такая величина, в несколько раз превышающая энергию, обеспечиваемую одной молекулой АТФ, заставляет предположить, что реакция протекает в несколько стадий. [c.438]

Колебательные реакции представляют большой интерес не только для химиков и физикохимиков в связи с их необычными кинетическими характеристиками, но и для биологов, так как они служат моделями генерации биоритмов, нервных импульсов, мышечного сокращения и т. д. Изучение колебательных химических процессов важно и для технологов, так как эти процессы могут существенно влиять на режим работы промышленных проточных реакторов. [c.6]

В принципе любое соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. Однако чаще всего этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в а-положении по отношению к карбоксильной группе. Ни один из известных нам живых организмов не обходится без аминокислот. Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров — белков. Белки служат питательными веществами, регулируют обмен веществ, способствуют поглощению кислорода, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения и главным опорным материалом живых организмов, участвуют в передаче генетической информации и т. д. [c.382]

Кальций является важнейшим элементом живого организма, его концентрация в крови и клетках обусловливает активность ряда ферментов, проницаемость плазматических мембран и межклеточного вещества, действие некоторых гормонов, свертываемость крови, мышечное сокращение и т. д. Биологическая активность кальция определяется концентрацией его ионизированной формы в крови [931]. [c.496]

Все клетки построены из молекул, поэтому ясно, насколько велика роль механизмов, при помощи которых эти молекулы достаточно прочно состыковываются друг с другом. Известно, что связывание малых молекул с большими лежит в основе многих биологических процессов, например метаболизма питательных веществ и действия гормонов. Взаимодействие между макромолекулами является составной частью гаких явлений, как движение жгутиков, мышечное сокращение, действие антибиотиков, передача нервных импульсов и многих других. [c.242]

Кальций Молоко и молочные продуктш, рыба, пригото1Ц1енная с костями Офазование костной ткани, зубов, регулирование передачи сигнала по нервам, мышечное сокращение, свертывание крови, образование коллагена Рахит у детей, остеомалация и остеопороз у взросл 1>[Х [c.277]

Особая роль в этом отношении отведена трехгидроксильной фосфорной кислоте в смысле многообразия процессов, в которых участие ее может быть существенным. Действительно, одно и то же вещество аденозин — трифосфат участвует по крайней мере в семи важных биохимических процессах 1) осморегуляции 2) мышечных сокращениях 3) проведении нервного возбужения 4) электрическом разряде 5) биолюминесценции 6) синтетических процессах клетки 7) делении клеток 8) дыхании. [c.338]

Л олочная кислота (образуется в организмах высших животных при мышечных сокращениях) [c.618]

Исследование адренорецепторов с по мощью радиолигандов . Судить о непосредственном действии химических соединений на адренорецепторы но величине конечной реакции (мышечного сокращения и расслабления, секреции желез и др.), т. е. по явлениям, которые находятся иа несколько этапов дальше от процесса взаимодействия соединения с рецептором, безусловно, трудно. [c.28]

Является составной частью тканей организма человека и животных. У частвует в обменных процессах, протекающих с затратой энергии, в частности в процессах, связанных с мышечным сокращением. Наибольшее содержание ее обнаружено в поперечнополосатых и гладких мышцах. Ана- [c.186]

Эти данные согласуются с представлениями о мышечном сокращении, которые проиллюстрированы на рис. 15.10. Каждый филамент миозина имеет около 1800 выступающих концевых участков цепей (головок). На каждой молекуле актина, входящей в актиновый филамент, имеются участки, комплементарные определенным участкам на головках молекул миозина и способные взаимодействовать с ними с образованием слабой связи (см. разд. 15.5). Комплементарность может быть нарушена в результате изменений в структуре взаимодействующих участков, причем это изменение может быть вызвано каким-либо источником энергии. При стимуляции сокращения мышцы комплементарные участки начинают соединяться. Цепи миозина вытягиваются вдоль филамента актина, причем каждая цепь движется к следующему месту связывания, в результате чего филамент актина все дальше втяги- [c.437]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

Интенсивный Г. происходит в скелетных мышцах, где он поставляет энергию для мышечных сокращений, а также в печени, сердце, мозге животных и человека. В клетках осуществляется тонкая регуляция окислит, и анаэробного обмена Подавление Г. дыханием в присут. О2 (эффект Пастера) обеспечивает клетке наиб, экономный механизм образования богатых энергией соединений. В тканях, где такой эффект отсутствует (напр., в эмбриональных и опухолевых), Г. протекает очень активно. В нек-рых тканях с интенсивным Г. наблюдается подавление тканевого дыхания (эффект Крабтри). [c.580]

К. р. лежат в основе ряда важнейших биол. процессов генерации биоритмов, мышечного сокращения и т.д. Важнейшая биол. К. р.-генерация нервных импульсов, вызываемая изменением проницаемости трансмембранных ион-проводящих каналов. [c.430]

АТФ-аденозинтрифосфат, АДФ - аденозиндифосфат, Р-фосфорная к-та нли ее остаток Фосфорилирование сопровождается активацией или инактивацией ферментов, напр, гликозилтрансфераз, а также изменением физ.-хим. св-в неферментных белков. Обратимое фосфорилирование белков контролирует, напр., такие важные процессы, как транскрипция и трансляция, метаболизм липидов, глюконеогенез, мышечное сокращение. [c.103]

Механизмы действия миотропных С. с. до конца не выяснены. Предполагают, что эти препараты влияют на биохим. и биофиз. р-ции, сопровождающие мышечное сокращение и регулирующие содержание циклич. нуклеотидов в глад-комышечной клетке, активность фосфодиэстеразы, перемещение ионов N3 , К и Са , образование или выделение из тканевых депо эндохенных биологически активньп в-в (гистамин, серотонин, кинины и др.), изменяющих тонус гладкой мускулатуры сосудов и внутр. органов. [c.391]

Хорошо известно, что ионы кальция поступают в цитоплазму в ответ на нервную стимуляцию и что именно они вызывают различные ответные реакции в организме, такие, например, как мышечное сокращение. Весьма вероятно, что в результате присоединения ионов Са- к специфическим центрам связывания (как это имеет место, например, в каль-ций-связывающем белке карпа) в молекуле происходят конформационные изменения, инициирующие биологические ответные реакции. Кальций-связывающий белок содержит интересную систему внутренних полярных групп, связанных между собой специфическим образом с помощью водородных связей (рис. 4-5, ). Присоединение ионов кальция может вызывать перестройку этих внутренних связей (гл. 2, разд. Б.7) и изменять тем самым характер взаимодействия этого белка (функция которого точно не известна) с другим белком (ср., например, с действием тропонина С, разд. Е.1). В других кальций-связывающих центрах в белках содержатся остатки у-карбоксиглутаминовой кислоты, способной образовывать хелатные комплексы (дополнение 10-Г). [c.270]

Тот факт, что комплекс актина и миозина ответствен за сокращение мышцы, был известен задолго до выяснения тонкой структуры миофнб-рилл. Уже примерно в 1929 г. было установлено, что источником энергии при мышечном сокращении является АТР, однако только спустя 10 лет Энгельгардт и Любимова показали, что выделенные из мышцы препараты миозина катализируют гидролиз АТР [88а], доказав тем самым, что энзиматические механизмы, обеспечивающие использование свободной энергии, которая высвобождается при гидролизе АТР, связаны с основными белками, образующими мышечные волокна. Позднее [c.323]

Один из возможных результатов переноса фосфатной группы на функциональную группу белка состоит в индуцировании конформаци- онного изменения в молекуле белка. Действительно, имеются данные, весьма убедительно свидетельствующие о наличии таких изменений при действии АТР-зависимых ионных насосов (гл. 5, разд. Б,2,в) и при мышечной работе (дополнение 10-Е). Конформационные изменения могут также возникать в результате фосфорилирования регуляторных центров белков. Вполне возможно, что фосфорилирование имидазольной группы, соединенной водородной связью с группой С = 0 амидной группы полипептидной цепи белковой молекулы, ведет к таутомериым превращениям, аналогичным тому, которое было приведено в уравнении (6-84). Оно может способствовать конформационному изменению или может переводить белок в состояние, богатое энергией , способное самопроизвольно изменять свою форму, как это имеет место при мышечных сокращениях. [c.139]

В 1929 г. Фиске и Суббароу [2а], заинтересовавшиеся присутствием в мышечных экстрактах пуриновых соединений, открыли и охарактеризовали АТР. Вскоре было показано (главным образом работами Лунд-сгарда и Ломана), что гидролиз АТР служит источником энергии для мышечного сокращения. Примерно в это же время стало известно, что гликолиз сопровождается синтезом АТР. Возможность образования АТР в ходе переноса электронов стала очевидной после того, как Эн-гельгардт в 1930 г. установил, что метиленовый синий стимулирует синтез АТР в тканях. [c.363]

Один из центральных вопросов современной биохимии заключаете в том, каким образом поток электронов по цепи переносчиков приэодц к образованию АТР. Вопрос этот очень важен, так как большая часть АТР, образующегося в аэробных и некоторых анаэробных организмах, генерируется именно в процессе окислительного фосфорилирования. Более того, энергия, улавливаемая в процессе фотосинтеза, идет на образование АТР с помощью очень сходного процесса. Механизм генерирования АТР может быть тесно связан с функционированием мембран при транспорте ионов. Вполне возможно, что механизм окислительного фосфорилирования в известном смысле является обратным механизму использования энергии АТР для мышечного сокращения. [c.391]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология