Коллаген катаболизм

Кажущееся постоянство химического состава живого организма поддерживается за счет равновесия между процессами синтеза и разрушения составляющих его компонентов, т. е. равновесия между катаболизмом и анаболизмом. В растущем организме такое равновесие смещено в сторону синтеза белков, т. е. анаболическая функция преобладает над катабо-лической. В организме взрослого человека в результате биосинтеза ежесуточно обновляется до 400 г белка. Разные белки обновляются с различной скоростью — от нескольких минут до 10 и более суток, атакой белок, как коллаген, практически не обновляется за все время жизни организма. В целом период полураспада всех белков в организме человека составляет около 80 сут. Из них необратимо распадается примерно четвертая часть протеиногенных аминокислот (около 100 г), которая должна возобнов- [c.360]

Катаболизм коллагена. Нативный коллаген не гидролизуется обычными пептидгидролазами, основной фермент катаболизма коллагена — колла-геназа. Коллаген — медленно обменивающийся белок, о скорости его обмена судят по содержанию оксипролина в крови и моче. Катаболизм коллагена более активен в молодом возрасте (до 20 лет) и при некоторых заболеваниях (коллагенозы, ги-перпаратиреоидизм, некоторые инфекционные заболевания). [c.166]

Катаболизм коллагена и фиброклазия. Представление о коллагене как об инертном белке с очень низкой скоростью обмена в настоящее время пересмотрено. Выяснено, что коллаген — активно обновляющийся белок, причем уровень его обмена значительно варьирует в зависимости от вида животного, типа ткани, возраста, условий питания и патологии [Никитин В. Н. и др., 1977]. Активность метаболизма коллагена определяется уровнями биосинтеза и катаболизма этого белка, которые во взрослом организме находятся в динамическом равновесии. Механизмы катаболизма коллагена в последние годы подверглись такому же интенсивному изучению, как биосинтез, хотя ряд вопросов еще окончательно не изучен. [c.131]

Известно, что коллагеновые фибриллы в физиологических условиях (нейтральный pH, температура ниже 37 °С) устойчивы к действию как экзопептидаз (трипсина, пепсина, папаина и др.), так и клеточных лизосомных и нелизосомных эндопептидаз, способных разрушать только денатурированный коллаген [Weiss I. В., 1976]. Бактериальная коллагеназа, выделяемая из культуры клостридий и расщепляющая молекулу коллагена на множество фрагментов в области специфической последовательности гли-про-х , не имеет отношения к катаболизму коллагена в организме, если не считать анаэробную инфекцию в ране. Длительное время не могли обнаружить в организме специфические коллагенолитические ферменты, что явилось основанием к различным спекуляциям о механизмах катаболизма коллагена, которые сейчас представляют лишь исторический интерес. [c.131]

Фибробласты, например, путем взаимных клеточных контактов и контактов с коллагеном, а также секреции факторов роста и ингибиторов (кейлонов) осуществляют ауторегуляцию роста собственной популяции. Они контролируют также состав и структуру основных компонентов межклеточного матрикса (коллагена, эластина, протеогликанов и структурных гликопротеинов), так как в их функцию входит не только продукция этих веществ, но и катаболизм их путем прямого фагоцитоза фибрилл или секреции коллагеназы, нейтральной протеиназы, ка-тепсинов, гиалуронидаз. Кроме того, фибробласты секретируют факторы, регулирующие продукцию гранулоцитов и макрофагов, а также численность, миграцию и функции макрофагов, дифференцировку лимфоцитов. Медиаторы фибробластов по аналогии с лимфокинами и монокинами можно обозначить как фиброкины. [c.165]

Для профилактики цинги человеческому организму необходимо 10 мг витамина С в день, ежедневная рекомендуемая доза в Великобритании составляет 30 мг, а лабораторная крыса способна синтезировать в день количество, эквивалентное 2000 мг (2 г) Ясно, что крыса и другие животные, включая и человека, а также растения, не содержащие коллаген, используют аскорбиновую кислоту и для иных целей, отличных от профилактики цинги. В медицине существует направление (гл. 6), не пользующееся сегодня популярностью, рекомендующее прием мегадоз (1-10 г в день). Возможно, это и имеет смысл. Но аргументом против этого служит то, что организм взрослого человека способен аккумулировать только ограниченное количество витамина, обычно 2-3 г, возможно 4 г. При этом уровень в плазме достигает 1,4 мг%. Избыточные количества, которые не успевают метаболизировать (скорость метаболизма 5-20 мг в день), усваиваются организмом, но сразу выводятся почками в неизмененном состоянии. Недавнее утверждение о том, что усваиваться может не более 500-600 мг в день, значительно ослабляет аргументацию против потребления витамина С в больших дозах. Аскорбиновая кислота метаболизирует в печени и почках, подвергаясь серии последовательных превращений, конечным результатом которых является образование щавелевой кислоты, выводимой с мочой. Катаболизм аскорбиновой кислоты у животных можно представить в виде схемы, приведенной на рис. 5.20. Так как аскорбатоксидаза находится в спящих семенах в активном состоянии, полагают, что ее инактивация или, вернее, повышение уровня содержания аскорбиновой кислоты может служить тем спусковым механизмом, который запускает цепь метаболических реакций. [c.110]

Коллагены — медленно обменивающиеся белки время их полужизни измеряется неделями или месяцами (при расчете на тотальный коллаген организма). Большинство протеолитических ферментов тканей, а также пищеварительные ферменты не гидролизуют нативный коллаген. Ключевую роль в катаболизме фибриллообразующих коллагенов играют МПМ группы коллагеназ. Коллагеназа перерезает все три пептидные цепи молекулы коллагена в одном месте, примерно на V4 расстояния от С-конца, между остатками глицина и лейцина (или изолейцина) (рис. 18.17). Образующиеся фрагменты растворимы в воде и легко денатурируются, после чего их пептидные связи становятся доступными для гидролиза разными пептидгидролазами. Распад коллагена — единственный источник свободного гидроксипролина в организме. Преобладающая часть гидроксипролина катабо-лизирует ся, а часть выделяется с мочой, главным образом в составе небольших пептидов (ди- и трипептидов). Поэтому содержание гидроксипролина в крови и [c.447]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология