Коллагеназы

Третье направление медицинской энзимологии—энзимотерапия, т.е. использование ферментов и модуляторов (активаторов и ингибиторов) действия ферментов в качестве лекарственных средств, имеет пока небольшую историю. До сих пор работы в этом направлении почти не выходят за рамки эксперимента. Исключение составляют некоторые протеиназы пепсин, трипсин, химотрипсин и их смеси (абомин, химопсин), которые применяют для лечения ряда болезней пищеварительного тракта. Помимо протеиназ, ряд других ферментов, в частности РНКаза, ДНКаза, гиалуронидаза, коллагеназы, эластазы, отдельно или в смеси с протеина-зами используются при ожогах, для обработки ран, воспалительных очагов, устранения отеков, гематом, келоидных рубцов, кавернозных процессов при туберкулезе легких и др. Ферменты применяются также для лечения сердечно-сосудистых заболеваний, растворения сгустков крови. В нашей стране разработан первый в мире препарат иммобилизованной стрептокина-зы, рекомендованный для лечения инфаркта миокарда. Калликреины—ферменты кининовой системы используются для снижения кровяного давления. [c.167]

Коллагеназа из поджелудочной железы круп, рогатого скота [c.230]

Коллаген. Фермент коллагеназа расщепляет коллаген на пептиды, в которых N-концевым остатком является глицин. Эта аминокислота входит во все пептиды, образующиеся при расщеплении коллагена. В наибольшем количестве встречается пептид с последовательностью Гли-Про-Оксипро. За ним следует пептид Гли-Про-Ала. Поскольку на глицин приходится более 7з аминокислотного состава коллагена, приведенные выше данные о составе пептидов делают весьма вероятным предположение о том, что каждым третьим аминокислотным остатком в молекуле коллагена является глицин. [c.252]

Коллагеназа (3.4.4.19), бактериальная Конканавалин А Коэнзим А, свободная кислота, лиофилизированная [c.402]

Общим возрастным изменением, которое свойственно всем видам соединительной ткани, является уменьшение содержания воды и отношения основное вещество/волокна. Показатель этого соотношения уменьшается как за счет нарастания содержания коллагена, так и в результате снижения концентрации гликозаминогликанов. В первую очередь значительно снижается содержание гиалуроновой кислоты. Однако не только уменьшается общее количество кислых гликозаминогликанов, но изменяется и количественное соотношение отдельных гликанов. Одновременно происходит также изменение физико-химических свойств коллагена (увеличение числа и прочности внутри- и межмолекулярных поперечных связей, снижение эластичности и способности к набуханию, развитие резистентности к коллагеназе и т.д.), повышается структурная стабильность коллагеновых волокон (прогрессирование процесса созревания фибриллярных структур соединительной ткани). Следует помнить, что старение коллагена in vivo неравнозначно износу. Оно является своеобразным итогом протекающих в организме метаболических процессов, влияющих на молекулярную структуру коллагена. [c.670]

Следовательно, чтобы мог произойти внутриклеточный гидролиз, необходимо структуры органического матрикса предварительно подвергнуть воздействию, в результате которого образовались бы фрагменты полимеров. Так, резорбция коллагеновых волокон требует предварительного воздействия коллагенолитических ферментов. До недавнего времени считали, что коллагеназа отсутствует в животных тканях. Рядом исследователей доказано присутствие коллагенолитических ферментов в некоторых тканях животных, в частности в костной ткани. [c.676]

Клетки можно культивировать либо после извлечения из органа при перфузии, например коллагеназой, либо клонированием, т. е. воспроизводством единичной клетки. Первый метод все еще не дал удовлетворительных результатов. Получение клеточных линий из единичных нервных клеток оказалось очень, успешным [10]. Такие клеточные линии и опухолевые клетки возникают только из клеток на ранней стадии развития, поскольку зрелые дифференцированные нейроны не делятся. В частности, клетка нейробластомы опухоли мыши (С 1300), открытая в 1940 г. и затем воспроизведенная как перевиваемая опухоль, была клонирована в 1969 г. и с тех пор стала классической модельной системой. [c.368]

Первичные клеточные культуры. Эти культуры получают непосредственно из ткани животного или человека путем разрушения протеолитическими ферментами (трипсин, коллагеназа, прона-за) межклеточного вещества. Разобщенные (диспергированные) клетки, помещенные в питательную среду, способны прикрепляться к поверхности культурального сосуда и размножаться, образуя так называемый монослой — слой толщиной в одну клетку. [c.259]

Таким образом, ультразвук вызывает разрыв полипептидных цепей в строго локализованных точках макромолекулы, что обусловливает появление фрагментов деструкции, обладающих нативной спиральной конфигурацией исходного продукта, но в отличие от фрагментов, полученных в присутствии коллагеназы, более устойчивых и имеющих большие размеры их получение доказывает существование слабых точек в белковых макромолекулах, чувствительных к действию ультразвука. [c.258]

Ферменты широко используют в медицине, например в заместительной терапии в составе лечебных препаратов. Пероральное введение фенилаланин-аммиак-лиазы снижает уровень фенилаланина в крови при фенилкетонурии. Протеолитические ферменты, амилазу и липазу применяют при заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени. В последние годы накопились данные об эффективности пррпленения протеиназ в энзимотерапии злокачественных новообразований. Это объясняется большей проницаемостью мембран раковых клеток для гидролитических ферментов в сравнении с нормальными клетками, благодаря чему опухолевые клетки быстро лизируются при введении смеси протеиназ (препарат папайотин ). Протеолитические ферменты — плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу используют для растворения тромбов в кровеносных сосудах коллагеназу — для рассасьгаания рубцовых образований эластазу — для задержки развития атеросклероза лизоцим — для лечения конъюнктивитов дезоксирибонуклеазу из стрептококка (стрегггодорназа) — для лечения заболеваний верхних дыхательных путей и роговицы глаза. [c.75]

Способность бактерии проникать в ткань объясняется тем, что она может разрушать соединительнотканный барьер хозяина, секретируя фермент коллагеназу. Бактерии коллагена не содержат. [c.356]

Применение. В качестве субстрата для выявления коллагеназы (К.Ф. 3.4.4.19) [1, 2]. [c.192]

Ферменты, разрушающие некоторые незаменимые аминокислоты (например, аспараганаза), используют для борьбы со злокаче-ственньпк ростом опухолей. Протеолитические ферменты (трипсин, химотрипсин, субтилизин, коллагеназа), иммобилизованные на волокнистых материалах (целлюлоза, полиамидные волокна, декстран и др.), применяют для эффективного лечения ран, язв, ожогов, абсцессов, а их белковые ингибиторы — в заместительной терапии для лечения эмфиземы и панкреатитов. [c.103]

Массовое промышленное применение находят следующие протеолитические ферменты реннин, пепсин и трипсин — животного происхождения папаин, бромелин и фицин — растительного происхождения, а также различные протеиназы грибов и бактерий, из которых более подробно изучены субтилопептидаза А (субтилизин), аспергиллопептидаза А и клостридиопептидаза А (коллагеназа). Все эти ферменты отличаются друг от друга по специфичности, оптимуму pH, стабильности и ряду других свойств. [c.220]

Из других ферментов протеолиза следует упомянуть об эластазе и коллагеназе поджелудочной железы, гидролизующих соответственно эластин и коллаген. Топографически основные процессы гидролиза белков, как и углеводов и жиров, протекают на поверхности слизистой оболочки кишечника (так называемое пристеночное пищеварение, по А.М. Уголеву). [c.425]

Производство клея и желатина. Производство и использование животных клеев и желатина все более расширяются в нашей стране. Их получают из костей и мягких коллагенсодержащих тканей животных — мездры, обрезков шкуры и кожи, боенских отходов и т. п. Коллагены — фибриллярные белки соединительных тканей — сухожилий, хрящей, костей, дентина, связок, фасций. Костный и мездровый клей, а также выделяемый из мягкого сырья желатин получают длительным нагреванием (гидролизом) коллагеновых материалов с водой. Частичный (предварительный) гидролиз последних с помощью протеаз значительно облегчает выплавку желатина и получение клеев, повышает выходы, снижает затраты энергии. Для этой цели раньше использовали трипсин, сейчас же все более используют протеолитические ферменты бактерий и грибов. В бактериях найден специальный фермент коллагеназа (клостридиопептидаза А), гидролизующий коллагены из тканей животных и рыб, различные желатины, расщепляющий пептиды, содержащие пролин. С помощью протеолитических ферментов можно усовершенствовать процессы производства костного и кожного клея, пищевого, фотографического и других видов желатина. [c.249]

С денатурацией хорошо коррелирует протеолиз, т. е. гидролитическое расщепление белка с помощью протеолитических ферментов (Лин церштрем-Ланг). Чем выше термостабильность белка, тем труднее он расщепляется. Это важно, в частности, для лягушек — протеолиз коллагена коллагеназой происходит при утрате головастиком его хвоста. [c.121]

Экспериментально установлено, что ультразвук оказывает специфическое действие на макромолекулы тропоколлагена в сравнении с протеолитическими ферментами. В то время как последние вызывают деполимеризацию протофибрилл до отдельных мономеров посредством процесса гидролитического расщепления и в дальнейщем скручиваются в новую структуру, ультразвук при продоллсительном воздействии вызывает разрыв полипептидных связей, нарушая целостность спиральной конфигурации, подобно специфическому ферменту коллагеназе. [c.258]

Наиболее перспективными и наиболее широко распространенными ферментами медицинского назначения на мировом фармацевтическом рынке в настоящее время являются протеолитические ферменты. Помимо протеаз, основную массу выпускаемых за рубежом ферментных препаратов составляют амилазы, липазы, целлюлазы и лекарственные формы на их основе, главным образом используемые для противовоспалительной и заместительной терапии. В меньших объемах выпускаются нуклеазы, Е - аспарагиназа, коллагеназа, эластаза, бета-галактозидаза. Широко практикуется выпуск комплексных препаратов, включающих несколько ферментов с другими лекарственными средствами. [c.219]

Фармакологическое действие представленных препаратов обеспечивается благодаря наличию у них протеолитической либо коллагеназ-ной активности. Следует отметить, что для проявления комплексного лизируюшего действия на различные виды некротических субстратов [c.230]

Шарма X. Ферментативное очищение ран с особым уклоном на механизм действия коллагеназы (ируксол) // Возможности ферментативного очищения и лечения ран ( с особы.м вниманием к мази ируксол).- Загреб.-1978.- С. 7-15. [c.246]

Раств-сть Na-соль р. HjO, ДМСО м. р. EtOH н. р. эф. Сильно ингибирует термолизин, елабо коллагеназу (50%-ное ингибирование при 0,4 и 33 мкг/мл) не действует на трипсин, химотрипсин, напаин и пепсин (50%-ное ингибирование при [c.274]

Свойства, Белая или белая с желтоватым оттенком пористая масса. ЛегкС , растворима в воде и в изотоническом 0,9%-ном растворе хлорида натрия с образованием прозрачных или слабо опалесцирующих рестворрв. Коллагеназа —I протеолитический фермент с узко специфической направленностью к расшепле- нию коллагеновых волокон. Гидролизует пептидные связи между двумя ами- нокйслотами, рядом с которыми находятся остатки пролина или гидроксипро- лина, т. е. действует на такую последовательность аминокислот в полипептидной i цепи, которая характерна для белков группы- коллагена. Растворы коллагеназы. нестойки и могут храниться не более суток при температуре 0—8 °С. - I [c.193]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология