Экзопептидазы

Об использовании экзопептидаз, таких как аминопептидаза и карбоксипептидаза, для определения аминокислотной последовательности вблизи N- и С-концов белков говорилось в разд. 23.3.4. Эндопептидазы являются протеолитическими ферментами, которые избирательно расщепляют пептидные связи в точках, удален ных от концов белковой молекулы. Эндопептидазы сильно различаются по своей специфичности. Обычно сами аминокислотные остатки с любой стороны расщепляющейся пептидной связи являются наиболее важными детерминантами специфичности протеолитических ферментов. Так, трипсин разрывает пептидные связи, в образовании которых участвует карбонильная группа остатков Arg или Lys схемы (25), (26) . [c.274]

В число наиболее известных гидролитических ферментов, для которых получены сведения о структуре и механизме действия, входят экзопептидаза карбоксипептидаза А (гл. 6), рибонуклеаза А (гл. 3) и лизоцим. В настоящей главе мы рассмотрим химию последнего. [c.238]

Карбоксипептидаза А — это металлофермент, который, будучи экзопептидазой, гидролитически отщепляет С-концевые, прежде, всего ароматические, остатки аминокислот. Для работы фермента необходим ион, который с некоторыми ограничениями может быть замещен на ионы других переходных металлов. [c.410]

Дальнейшее превращение белков пищи осуществляется в тонкой кишке, где на белки действуют ферменты панкреатического и кишечного соков. Трипсин и химотрипсин действуют на белки аналогично пепсину, разрывают другие внутренние пептидные связи оба фермента наиболее активны в слабощелочной среде (pH 7,2—7,8). Благодаря гидролитическому действию на белки всех трех эндопептидаз (пепсин, трипсин, химотрипсин) образуются различной длины пептиды и некоторое количество свободных аминокислот. Дальнейший гидролиз пептидов до свободных аминокислот осуществляется под влиянием группы ферментов—пептидаз. Помимо панкреатической карбоксипептидазы, на пептиды действуют кишечная аминопептидаза и разнообразные дипептидазы. Эта группа ферментов относится к экзопептидазам и катализирует гидролиз пептидной связи по схеме [c.425]

Проведите различие между а) гидролазами и гидратазами, б) фос-фатазами и фосфорилазами, в) экзопептидазами и эндопептидазами, г) пепсином и катепсином, д) трипсином и химотрипсином, а) трипсином и трипсиногеном. [c.180]

Наконец, наиболее дискуссионный вопрос что является центром связывания С-концевой карбоксильной группы субстрата Агд-145 или 2п(П) Механизм Бреслоу допускает, что верно и то, и другое [222]. Действительно, ион 2п(П) связывает карбоксильную группу гидролизованного продукта, которая становится субстратом в обратной или в последующей реакции. Таким образом, мои но ожидать, что экзопептидазы имеют два различных центра связывания, находящиеся на расстоянии, соответствующем одному аминокислотному остатку в субстрате, [c.348]

С помощью отрицательной обратной связи определенные продукты обмена веществ могут управлять секрецией или связыванием определенных гормонов (механизм обратной связи). После воздействия, вызванного определенным гормоном, идет очень быстрая инактивация или разрушение регулирующего вещества. Период полураспада для пептидных и белковых гормонов, как правило, составляет менее 30 мин. Быструю инактивацию обеспечивают различные эндо- и экзопептидазы. Многие известные к настоящему времени пептидные гормоны образуются в результате ферментативного расщепления неактивных белковых предшественников. Интересна также концепция, по которой определенные гормоны могут быть предшественниками совершенно других видов гормонов. [c.236]

Для определения С-концевой аминокислоты используют чаще всего экзопептидазы — карбоксипептидазы А, В и Y. [c.368]

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Карбоксипептидаза является экзопептидазой, которая расщепляет пептидные связи, соседние с концевыми СООН-группами. Место ферментативного гидролиза показано на следующей схеме [c.291]

Протеиназы микроорганизмов. Из бактериальных источников бьшо выделено большое количество различных протеолитических ферментов. Среди них встречаются как эндопептидазы, так и экзопептидазы. Все эти ферменты характеризуются поразительно широкой специфичностью или даже полным отсутствием какой бы то ни были специфичности. Некоторые бактериальные протеиназы расщепляют до 80% всех пептидных связей в белках. Широкой субстратной специфичностью обладают также протеиназы актиномицетов, гидролизирующие как глобулярные, так и фибриллярные белки. [c.370]

Белки разрушаются при действии на них некоторых ферментов, причем различные группы ферментов расщепляют полипептидную цепь по разньш участкам. Эндопептидазы являются гидролазами, расщепляющими пептидную связь внутри полипептидной цепи, экзопептидазы расщепляют ее на конце белковой молекулы, аминопептидазы атакуют аминоконец полипептидной цепи белка, а карбоксипептидазы - ее карбоксильный конец. [c.275]

В соке поджелудочной железы помимо трипсиногена и химотрипси-ногена содержатся другие зимогены, которые превращаются в ферменты, отщепляющие аминокислоты от концов пептидных цепей (экзопептидазы) и в отличие от эндопептидаз — трипсина н химотрипсина — не способные расщеплять пептидные связи, находящиеся внутри полипептидной цепи. Карбоксипептидазы атакуют только С-концевые группы, отщепляя последовательно по одной аминокислоте, что делает ее ценным [c.115]

Методы выделения, очистки и аналитические характеристики пептидов описаны подробно в разд. 3.3. Изучение связи между строением и биологической функцией пептидов ведет к познаванию молекулярного механизма их действия. При этом главное внимание обращается на выяснение активного центра и определение аминокислотной последовательности, которая ответственна за рецепторное связывание, транспорт и иммунологическое поведение. Большой практический интерес имеет также модификация природных пептидов для пролонгирования их действия и расширения практического применения. Такого рода исследования можно проводить только тогда, когда соответствующий природный пептид имеется в достаточном количестве. Необходимые для изучения пептиды можно получать путем частичного ферментативного расщепления экзопептидазами или эндопептидазами или же с помощью специфических химических методов расщепления (бромцианом или Ы-бромсукцинимидом) можно также использовать замещение, элиминирование или превращение функциональных групп соответствующих пептидов. Возможности модификации природных пептидов ограничены тем, что часто исследователь располагает лишь нанограммо-выми количествами этих веществ. [c.90]

ФалджериДьюш [48] запатентовали сходный процесс того же типа для модифицирования гидролизатов белков сои, арахиса, хлопчатника, кукурузы, рапса и сезама. После термической денатурации белок в суспензии гидролизуется на 60—80 % при добавлении кислотных или основных эндопептидаз животного или растительного происхождения, таких, как пепсин, трипсин, химотрипсин, папаин, фицин, либо экзопептидаз микробиального происхождения. Затем происходит реакция с ангидридом янтарной кислоты при pH 7,0 и температуре ниже 15 °С в результате продукты гидролиза теряют запах и вкус даже в кислом растворе, и в таком виде они рекомендуются для приготовления напитков, таких, как лимонный и томатный сок, или газированных вод. [c.610]

Следует подчеркнуть, что с пищей человек получает огромное разнообразие белков, однако все они подвергаются воздействию ограниченного числа протеиназ. Эти ферменты относятся к классу гидролаз (см. главу 4) и часто называются также пептидазами. Известны две группы пептидаз экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи с освобождением одной какой-либо концевой аминокислоты, и эндопептидазы, преимущественно гидролизующие пептидные связи внутри полипептидной цепи. Эндопептидазы обладают разной субстратной специфич- [c.418]

Три другие важные эндопептидазы трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза-карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов, и их превращение в активные ферменты происходит в тонкой кишке, куда они поступают с панкреатическим соком. [c.420]

Экзопептвдазы. В переваривании белков в тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Одни из них—карбоксипептидазы—синтезируются в поджелудочной железе в виде прокарбоксипеп-тидазы и активируются трипсином в кишечнике другие—аминопептидазы — секретируются в клетках слизистой оболочки кишечника и также активируются трипсином. [c.422]

Согласно современным представлениям, протеиназы называют эндопептидазами, а пептидазы - экзопептидазами. Эндопептидазы, в отличие от экзопептидаз, способны гидролизовать не только пептидные связи, но и связи, расположенные внутри белковых молекул. [c.210]

Из экзопептидаз в растениях обнаружена только лейцинамино-пептидаза. [c.210]

Кислотоустойчивая а-амилаза, экзопептидаза, фосфатаза, целлобиогидролаза, эндоглюканаза [c.115]

Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитиче-ские ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка — эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т. е. отщепляют аминокислоты с N- или С-конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином (Лиз) или аргинином (Apr) и другими аминокислотами, пепсин — между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином (Вал) и лейцином (Лей). Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, (см. схему) тирозином и другими аминокислотами. В самом общем виде схема расщепления пептидных связей в полипептидной цепи может быть представлена следующим образом [c.23]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.54 , c.418 , c.422 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.345 ]

Биохимия (2004) -- [ c.362 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.483 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.627 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.129 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.137 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.259 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.428 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.279 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.344 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.488 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.323 , c.324 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.130 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.334 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология