катаболизм

Помимо метаболических путей синтеза и распада аминокислот, нуклеотидов и других азотистых веществ у многих организмов имеется специализированный метаболизм включения избыточного азота в сравнительно малотоксичные продукты экскреции. Все эти стороны метаболизма азота будут рассматриваться в этой главе, но из-за исключительной сложности предмета изложение будет сжатым. Сначала мы рассмотрим реакции, с помощью которых из неорганических соединений образуются органические азотистые соединения, а затем обратимся к реакциям, затрагивающим азотный фонд. Далее мы рассмотрим специфические реакции синтеза и катаболизма индивидуальных азотистых соединений. [c.81]

Гидролазы — ферменты, катализирующие процессы как катаболизма, так и анаболизма. В первом случае процесс сопровождается присоединением воды, во втором — ее выделением. Гидролазы — однокомпонентные ферменты. [c.117]

Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов и нуклеозидов [c.166]

Аденозиндезаминаза (КФ 3.5.4.4) (АДА) - ключевой фермент катаболизма аденозина или 2 -дезоксиаденозина в живых организмах и играет исключительно важную роль в регуляции иммунитета у млекопитающих, осуществляя гидролт ическое превращение соответствующих нуютеозидов в инозин (2 -дезоксиинозин) и аммиак. [c.70]

Катаболизм глутамата и родственных аминокислот [c.101]

При распаде изолейцина р-окисление идет до конца обычным образом с образованием ацетил-СоА и пропионил-СоА. Однако в ходе катаболизма лейцина после дегидрирования, которым начинается р-окис-ление, происходит присоединение двуокиси углерода, осуществляемое биотинилферментом (гл. 8, разд. В). Двойная связь, сопряженная с карбонилом тиоэфира, придает этому карбоксилированию сходство со стандартной реакцией р-карбоксилирования. Зачем понадобился этот лишний СОг Метильная группа в Р-положении блокирует полное р-окисление, но при этом остается возможным альдольное расщепление, приводящее к образованию ацетил-СоА и ацетона. Дальнейший метаболизм ацетона сопряжен с определенными трудностями. В случае присоединения СОг продуктом оказывается ацетоацетат, катаболизм которого легко доводится до конца через его превращения в ацетил-СоА. [c.116]

Ферментативное разрушение гема представляет собой важный метаболический процесс уже хотя бы потому, что при этом освобождается железо, вновь используемое организмом. Некоторые из путей катаболизма гема показаны на рис. 14-14. Считается, что оксигенация (гид-рокснлирование) затрагивает сперва а-метеновый углерод (между кольцами А и В). Гидроксилированный продукт расщепляется с освобождением окиси углерода. Реакции катализируются микросомными гидро-ксилазами [89—90а]. В опытах с использованием Юг было показано, что образующийся дециклизованный тетра-пиррол биливердин содержит [c.129]

Глутамат, глутамин и аспартат играют центральную роль и в удалении азота из органических соединений [17]. Будучи реакцией обратимой, переаминирование обычно служит начальным этапом катаболизма избыточных аминокислот. В результате присоединения азота к кето-глутарату образуется избыточный глутамат, который дезаминируется с образованием аммиака и далее — глутамина. Глутамин может также отдавать свой азот на образование аспартата. В организме животного и аспартат, и глутамин (через карбамоилфосфат) являются предшественниками мочевины, главного экскреторного азотистого соединения. Все эти взаимосвязи суммированы в уравнении (14-12), а дальнейшие подробности будут даны в последующих разделах. [c.89]

Благодаря использованию большого набора мутаций по промоторам и генам активирующих белков дрожжей удалось выяснить некоторые особенности взаимодействия белков-активаторов с АП, а также характерные свойства этих белков. Белок GAL4 активирует гены, необходимые для катаболизма галактозы. GAL4 связывается с АП, представленной повторяющимися элементами по 17 п. н-Степень активирующего действия пропорциональна числу этих элементов в промоторе. Функция связывания ДНК и активации транскрипции принадлежит разным участкам белка GAL4, который содержит 881 аминокислоту. 73 остатка с N-конца молекулы белка достаточны для обеспечения специфического связывания с ДНК. Эгот участок связывает ионы цинка и содержит характерную структуру — цинковые пальцы , обнаруженные в целом ряде белков, активирующих транскрипцию (см. раздел 4 этой главы). Два других дискретных участка белка, включающих аминокислоты 149—196 и 768—881, достаточны для обеспечения активации транскрипции. Эти участки содержат кислые аминокислотные остатки. По-видимому, в разных активаторных белках эти районы обладают [c.196]

При катаболизме глюкозы образуются две молекулы пировиноградпой кислоты. Вначале одна из них подвергается реакциям окислительного декарбоксилп-рования, в результате которых образуется ацетил-КоА (активированная уксусная кислота) [c.206]

При исследовании биоповреждений металлоконструкций имеются определенные методологические трудности. Во-первых, био-повреждения материалов микроорганизмами носят специфический характер. В отличие от других видов повреждений в них непосредственно участвуют живые организмы, т. е. приходится иметь дело с биологическими объектами и процессами. Ркследования осложняются из-за видового многообразия микроорганизмов и взаимного влияния их друг на друга как положительного, так и отрицательного (симбиоз, комменсализм, конкуренция, антагонизм и т. п.), а также вследствие сложных процессов, протекающих внутри самого микроорганизма (метаболизм, анаболизм, катаболизм). Кроме того, нестабильность некоторых полимерных материалов и влияние их на микроорганизмы еще более усложняет проблему. Материалы конструкций техники и сооружений, а также условия эксплуатации последних, в особенности температурные факторы, влияют на развитие микроорганизмов и вызывают их эволюцию. Выявлено, что отдельные полимеры ЛКП и некоторые вещества (амины, кетоны, окислы азота и пр.), а также пониженная температура (-Ь4...-Ьб °С), искусственная аэрация и другие факторы определяют видовой состав (отбор) и адаптацию наиболее жизнеспособных микроорганизмов. В процессе отбора и адаптации повышается их агрессивность в отношении материалов, на которых они образуют колонии. [c.47]

КАТЕПСИНЫ, ферменты класса гидролаз внутриклеточные протеиназы. Играют важную роль в катаболизме белков катализируют гидролиз белков и пептидов в слабокислой среде. Для формы А из мышц карпа (мол. м. 34 ООО) оптнм. каталитич. активность при pH 4,6—5,8 обладает пептидазной активностью и гидролизует эфиры и амиды [c.249]

В. Синтез и катаболизм соединений, входящих в семейство глутаминовой кислоты [c.95]

Как показано на рис. 14-33, свободный аденин, образующийся в процессе катаболизма нуклеиновых кислот, может быть гидролитически дезаминирован в гипоксантин. Аналогично этому гуанин может быть дезаминирован в ксантин. Ксантиноксидаза — фермент, содержащий молибден (гл. 8, разд. И, 6), окисляет гипоксантин в ксантин и далее в мочевую кислоту. Другая реакция ксантина в некоторых растениях — это превращение в кофеин, являющийся триметилпроизводным. [c.170]

Один из путей катаболизма пролина в сущности сводится к обращению его образования из глутамата. Под действием пролиноксидазы происходит образование А -пирролин-5-карбоксилата. [c.103]

РИС, 14-15. Пути биосинтеза и катаболизма цистеина и некоторые другие аспекты метаболизма серы. Сплошными стрелками показаны основные пути биосинтеза, прерывистыми стрелками — более специализированные пути. Такими же стрелками показая ход процессов превращения метионина в цнстеии н распада цистеина в тканях живот- [c.131]

Количественно важный путь катаболизма цистеина у животных связан с его окислением в цистеинсульфиновую кислоту (рис. 14-15, реакция и) это процесс двукратного гидроксилирования с использованием [c.134]

Одним из первых замеченных врожденных нарушений метаболизма была алкаптонурия — отсутствие оксигеназы, расщепляющей кольцо го-могентизиновой кислоты [122]. Заболевание легко распознать по следующему признаку моча при стоянии приобретает темно-бурый цвет (что объясняется окислением гомогентизата). Алкаптонурия была правильно охарактеризована Гарродом (дополнение 1-Г) в 1909 г. как нарушение катаболизма тирозина. [c.145]

Несколько примеров катаболизма ароматических соедииеиий у бактериЛ. [c.150]

Биосинтез триптофана, обрисованный в общих чертах на рис. 14-Ц обсуждался в разд. 3,3. Его катаболизм в тканях животных показа схематически на рис. 14-26. Один ряд реакций (начинающийся со ста дии а) осуществляется бактериями кишечника. Индол, получающийс путем -элиминирования, гидроксилируется и превращается в индоксш Последний частично поступает в кровь и экскретируется с мочой в вид индоксилсульфата. В клетках животных основной катаболический пут триптофана начинается (стадия б, рис. 14-26) с действия триптофан [c.156]

В результате катаболизма собственных нуклеиновых кислот, а также Переваривания нуклеиновых кислот, поступающих с пищей, организм Получает готовые пуриновые основания. Как и свободные пиримидины. Эти пуриновые основания способны реагировать с PRPP прн участий [c.169]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология