Протеиназа нейтральная

Протеиназы ячменя, как и папаин, в зависимости от природы гидролизуемого белка могут проявлять свою активность при pH 3,8 6,3 и 8,6, в соответствии с чем их подразделяют на кислые, нейтральные и щелочные. При солодоращении наибольшую каталитическую активность проявляют кислые протеиназы, активаторами которых служат сульфгидрильные соединения, содержащие группу— 5Н, цистин и восстановленный глютатион. В первые сутки проращивания зерна количество глютатиона значительно увеличивается, причем в зародыше более энергично, чем в эндосперме. В последующие сутки накопление глютатиона в зародыше происходит медленнее, но все время в зародыше его больше, чем в эндосперме. [c.131]

В некоторых случаях денатурацию вызывает весьма незначительное изменение pH среды. Одни белки стабильны при кислых значениях pH (например, пепсин), другие — при щелочных (щелочные протеиназы), третьи — при нейтральных. Часто для денатурации белков используют 8М раствор мочевины или 6М раствор гидрохлорида гуанидина. [c.104]

Кроме катепсинов, являющихся кислыми тканевыми протеиназами, в различных органах и тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы, [c.369]

В лизосомах находится около 50 гидролитических ферментов, включающих различные протеиназы — катепсины. Многие из этих ферментов проявляют высокую активность в кислой среде (pH 5,0). В скелетных мышцах, мозге, эритроцитах и других тканях обнаружены нейтральные и щелочные протеиназы. [c.255]

Активность нейтральной протеиназы проверяли при глубинном культивировании на качалке в течение 30—36 час. Для ферментации использовали среду, измененную А. А. Юлиус [25]. В культуральной жидкости проверяли pH и протеолитическую активность по методу Ансона в модификации, принятой странами — членам СЭВ. [c.146]

На третьем этапе отбора были выделены мутантные штаммы двух генетически различных вариантов — 1226-71 и 2193-19, отличавшихся интенсивной синтезирующей способностью. У большинства отобранных мутантов обнаружена способность к накоплению не только нейтральной, но также щелочной и кислой протеиназ. Повышенный уровень биосинтеза протеолитического комплекса ферментов устойчив. [c.150]

Тем не менее разные сериновые протеиназы имеют совершенно различные функции. Некоторые из аминокислотных замен, обусловивших различия ферментов этой группы, по-видимому, были отобраны в процессе эволюции, потому что привели к изменениям субстратной специфичности и регуляторных свойств белков, что в свою очередь породило все многообразие современных функциональных свойств. Другие аминокислотные замены могли быть нейтральными , т. е. сохранились, потому что не повлияли ни на структуру, ни на функции белка. Поскольку мутирование - процесс случайный, должны были происходить и вредные замены, изменяющие пространственную структуру фермента достаточно сильно, чтобы его инактивировать. Эти измененные варианты были потеряны в процессе эволюции, так как производившие их индивидуальные организмы должны были оказаться в невыгодных условиях и исчезнуть в результате естественного отбора. Поэтому совершенно неудивительно, что клетки содержат целый набор структурно родственных полипептидных цепей, имеющих общих предков, но выполняющих разные функции. [c.147]

Нейтральная протеиназа Мембраны лейкоцитов [c.46]

Термоли.тн, выделяемый из культуральной среды термофильной бактерии Ba illus thermoproteolyii us, относится к классу нейтральных протеиназ, содержащих цинк в качестве кофактора. Термолизин необычайно термостабилен в течение часа он полностью сохраняет свою активность при 60 " С (pH 7.0) и теряет менее 50% активности при 80 С. Фермент устойчив в 8 М растворе мочевины, 20%-ном растворе этаиола или метанола. Максимальную активность он проявляет в диапазоне pH 7,0 — 9,0. В отличие от большинства протеолитических ферментов, специфичность термолизина определяется природой остатка, которому принадлежит аминогруппа гидролизуемой связи. Термолизин преимущественно расщепляет пептидные связи, включающие аминокислотные остатки с гидрофобной боковой цепью (Не, Leu, Val, Phe, Tyr, Тгр). [c.46]

Нейтральная протеиназа Хрусталик глаза [c.60]

Напротив, Са-активируемые нейтральные протеиназы с помощью ограниченного протеолиза расщепляют фосфорилированную форму нейрофиламентов (которой особенно богаты аксоны) на биологически активные фрагменты. Установлено, что фосфорилирование белков цитоскелета, в частности нейрофиламентов (скорее всего с помощью А-киназы), —необходимое условие для их сборки в организованные, морфологически единые структуры. [c.365]

В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум pH в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная протеиназа. Катеп- [c.94]

Протеиназы выспшх растений. Протеиназы, выделенные из растительных клеток, в больщинстве случаев относятся к сульфгидрильному типу, активируются цистеином, глутатионом и другими восстановителями. Оптимальная зона их действия находится при слабокислом, нейтральном и слабощелочном значениях pH и во многом зависит от природы субстрата. Типичный представитель — папаин из сока плодов дынного дерева ari a papaya). Папаин проявляет широкую субстратную специфичность — катализирует гидролиз пептидов, амидов, эфиров и тиоэфиров. Значительно реже встречаются растительные протеиназы, не активируемые восстановителями. Протеиназы насекомоядных растений, например росянки, имеют резко кислый оптимум pH (3—3,5). [c.370]

Установлено, что для получения ферментов — чистой амилазы и кислой протеиназы — целесообразно применять аниониты в хло-ридной форме, при этом достигается очистка по белку в 2—4 раза. Нейтральная протеиназа хорошо сорбируется карбоксильным катионитом [64]. В работе по получению сорбционных иммобилизованных ферментов [64] показано, что при сорбции модифицированной пепициллинамидазы на анионите удается получить биокатализатор с высокой каталитической активностью и стабильностью [65]. [c.13]

Нейтральные нротеиназы участвуют в нормальных процессах обновления белков, поддерживая определенный пул свободных аминокислот. Поэтому изложенные выше данные указывают на возможность того, что при естественном сне имеет место некоторое активирование метаболизма белков в головном мозгу (по крайней мере, в больших полушариях и стволовой части) без изменения автолитических процессов, связанных с активностью кислых протеиназ. Лишение же ПФС, видимо, сопровождается торможением перестройки белков (возможно, охранительного характера) при нарастающей угрозе распада клеток. [c.31]

Рис. Г . Лктивиостр, нейтральных темные столб аки) и кислых (светлые столбики) протеиназ в сером А) и белом Б) веществе больших полушарий, стволовой части головпого моага (В) и мозжечка (Г) крыс через 12 час. после введения резерпина (I) и ниаламида II).

Активность протеиназ проверяли методом Ансона в модификации И. С. Петровой и М. М. Винцюнайте [23] на модифицированной среде Чапека [24]. В культуральной жидкости определяли активность нротеолитических ферментов — кислой, нейтральной и ш елочной протеиназы (pH гидролизуемого субстрата — 3,5 7,2 9,5). [c.146]

Большой мутагенной активностью обладают нитрозосоедипе-нпя — НЭМ и НММ, которые индуцировали образование нескольких активных штаммов. Сравнение мутагенного действия НЭМ и НММ позволяет отметить, что НММ наиболее эффективна по изменчивости признака ферментообразования. Под действием этого мутагена выделены штаммы, характеризующиеся высокими показателями активности кислой, нейтральной и щелочной протеиназ, в особенности штамм 2974 [35]. [c.151]

На первой ступени селекции получен мутант 117, из рассева которого выделена моноспоровая культура 117-82, обладающая повышенной на 16% активностью нейтральной протеиназы по сравнению с активностью исходного штамма. [c.151]

Катепсин является протеиназой тканей животных. В значительных количествах он содержится в печени, почках и селезенке. Катепсин катализирует гидролиз белков с образованием полипептидов. Оптимум его действия при pH 4—5. При нейтральной реакции он неактивен. Действие катеп-сина в тканях особенно проявляется после смерти животного, когда концентрация водородных ионов в них повьииается в результате образования молочной кислоты, [c.181]

Однако уже сообщалось [22, 23], что обнаружить иодированные аминокислоты в N-концевом положении тиреоглобулина свиньи, очищенного на ДЭАЭ-целлюлозе, как без метки, так и меченного in vivo с помощью 1 , не удалось. С помощью количественного метода Эдмана [36, 37] из незащищенных N-концевых аминокислот в тиреоглобулине удалось обнаружить только глицин, аспарагиновую кислоту и аспарагин. Эти остатки содержатся в примерном соотношении 2 моля аспарагиновой кислоты (плюс аспарагин) и 1 моль глицина на моль тиреоглобулина [23] ). В ходе этой работы было найдено, что обессоливание белка необходимо проводить с помощью кратковременного диализа или фильтрацией через сефадекс Г-25 при длительном обессоливании в исследуемых экстрактах образуется фенилтиогидантоиновое производное аланина или других аминокислот в количествах, достигающих молярного эквивалента, а в некоторых случаях значительно превышающих его. По-видимому, это объясняется действием следовых примесей протеиназы, активной при нейтральном значении pH. Результаты опытов, которые подтверждают эту точку зрения, представлены в табл. 2. [c.221]

Комплексный ферментный препарат проназа, образуемый одним видом стрептомицета, и нейтральная протеиназа фирмы Nagaso, выделенная из В. subtilis, инактивируют грамицидин (на 50%). Субтилизин таким действием не обладает (табл. 20). [c.110]

Клетки некоторых типов (особенно, лейкоциты и макрофаги) способны секретировать по типу экзоцитоза лизосомные ферменты (см. рис. 4, 6), причем у макрофагов этот процесс длителен и может перейти в патологическую реакцию (при воспалении). Секреция лизосомных ферментов объясняется разными причинами она может быть сопряжена с фагоцитозом, например первичные лизосомы слипаются с плазмалеммой, или с фагосо-мой, которая еще не отделилась от плазмалеммы (особенно это характерно для незавершенного фагоцитоза). Накопление в клетке плохо перевариваемого фагоцитированного вещества может стимулировать высвобождение нейтральных протеиназ из гранул нелизосомного происхождения. Секреция ферментов мо- [c.70]

Фибробласты при стимуляции секретируют нейтральные протеиназы. Секреция двух типов гидролаз (кислых и нейтральных) инициирует разнообразные каскадные процессы в крови. В этом разделе еще раз уместно отметить, что эндоцитоз и экзоцитоз — взаиморегулируемые и взаимосвязанные процессы. Иногда эндоцитозу предшествует экзоцитоз ферментов. Например, в состав соединительной ткани входит коллаген — волокнистая, полимерная структура. Секретируемая коллагеназа сначала рас- [c.71]

Макрофаги и фибробласты в очагах воспаления секретируют комплемент СЗ и нейтральные протеиназы, которые расщепляют СЗ до СЗЬ, последний, в свою очередь, усиливает секрецию комплемента СЗ и лизосомных ферментов. Таким образом поддерживается непрерывное высвобождение ферментов. Иной способ секреции лизосомных ферментов фагоцитами предполагают ш случае гибели опухолевых клеток неиммунологическим путем . При этом допускают, что лизосомные ферменты не секретируются в среду, а прямо высвобождаются в цитоплазму клеток-мишеней. Таким же способом лимфоциты убивают клетки. [c.72]

Смотреть страницы где упоминается термин Протеиназа нейтральная: [c.114] [c.199] [c.370] [c.114] [c.137] [c.260] [c.279] [c.320] [c.320] [c.239] [c.240] [c.556] [c.195] [c.245] [c.25] [c.31] [c.37] [c.38] [c.151] [c.43] [c.199] [c.230] [c.174] [c.62] [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология