Медьсодержащий белок, спектр

В производное кобальта(П) [41]. Исследования показали, что медь(П) и кобальт(П) конкурируют за одно и то же место в белке. Поскольку спектры соединений, содержащих кобальт(П), интерпретировать легче, чем спектры производных меди(П). авторы смогли прийти к выводу кобальт находится либо в центре искаженного тетраэдра, либо в пятикоординационном окружении. Интенсивная линия переноса заряда указывает на существование связи Со — SR. Отнесение всех линий спектра нативного медьсодержащего белка было проведено по аналогии. Существование порфириновых комплексов в ферментных системах можно установить по наличию в спектре характеристической полосы Соре в области 25 000 см . Эта полоса обусловлена связанным с лигандом переходом я -> я типа перехода с переносом заряда (см. гл. 5). В электронных спектрах порфириновых комплексов обнаружены также две другие полосы низкой интенсивности. Существование этих полос и их сдвиги при введении заместителей в циклы можно понять, проведя расчеты по методу МО [42]. Положения этих полос использованы для классификации цитохромов. [c.109]

Интенсивную полосу поглощения в области 600 нм в спектре медьсодержащего белка, раствор которого имеет голубую окраску (рис. 13-8), приписывают- ё— -переходу электрона, принадлежащего иону металла [c.17]

В качестве примера рассмотрим спектр КД медьсодержащего белка (рис. 13-8). КД в области d—d-полос спектра поглощения меди отчасти обусловлен асимметрией окружения иона меди в структуре белка. Такова же причина и нередко наблюдаемого кругового дихроизма ароматических аминокислот белков. Для тирозина знак КД может быть как Положительным, так и отрицательным, но при этом он остается постоянным для всей полосы поглощения. Вследствие этого полосы КД по форме сходны с полосами поглощения [19, 46]. Фенилаланин ведет себя сложнее. Колебательные полосы, следующие за О—0-полосой с [c.25]

В отличие от синих медьсодержащих белков в спектрах поглощения гемоцианинов полосы меди проявляются только в присутствии кислорода. Предполагается, что активный центр оксигенированного гемоцианина можно представить в виде следующих резонансных форм [12, 68] [c.409]

До настоящего времени было создано несколько биомоделей медьсодержащих белков, в которых структура и лигандное окружение медных центров устанавливались с помощью электронных спектров. [c.376]

В работе обсуждается возможность прямого взаимодействия меди фермента с кислородом. Было также показано, что спектр ЭПР цитохромоксидазы в общих чертах по главному сигналу аналогичен таковому других медьсодержащих белков (лакказы, церуллоплазмина), в которых медь присутствует в двухвалентной форме (Beinert, Palmer, 1964). [c.173]

Иного рода исследование, использующее ЯМР на С природного содержания, предприняли К. Угурбил и др. GJgurbil К. et al., 1977), которые сумели разрешить и идентифицировать линии в ЯМР-спектре, отвечающие множеству углеродных центров небольшого медьсодержащего белка азурина. [Для более подробного ознакомления с другими применениями ЯМР на С можно обратиться к книге под редакцией Леви (Levy, 1976).] [c.162]

Для описания формы одной электронной полосы в качестве огибающей ее колебательных компонентов часто используют гауссову кривую (нормальное распределение). В некоторых случаях, например для медьсодержащего голубого белка из Рзеийотопаз (рис. 13-8), представление полос в виде гауссовых кривых оказывается вполне адекватным и позволяет разложить спектр на компоненты, отвечающие конкретным электронным переходам. Каждый переход характеризуют положением максимума, его высотой (молярной экстинкцией) и шириной (измеряемой на уровне полувысоты в СМ ). Однако полосы поглощения органических соединений, как правило, несимметричны — они растянуты в сторону более высоких энергий ). Для описания этих полос больше подходит несимметричная функция, например логарифмически-нормальное распределение [24, 25]. Помимо положения пика, его высоты и ширины вводится четвертый параметр, являющийся мерой асимметричности пика. Подбор логарифмически-нормальных кривых с помощью ЭВМ позволяет точно указать положение пиков, их ширину и амплитуду. За- [c.16]

Последний участник циклической электронтранспортной цепи — медьсодержащий белок пластоциа-пин — располагается между цитохромом и хлорофиллом а фотохимического центра (пигментом Р700). Характерные особенности этого белка Е = + 0,37 в, М = 21 ООО, изоэлектрическая точка меньше 4. Одна молекула пластоцианина содержит два атома меди, каждый из которых, по-видимому, связан с сульф-гидрильпой группой остатка цистеина в белке. Медь может вымываться из белка подкисленным раствором сульфата аммония, что сопровождается потерей способности пластоцианина участвовать в переносе электронов. Функции белка восстанавливаются с помощью раствора сульфата меди. Свое название этот белок получил в связи с тем, что в окисленном состоянии имеет синий цвет, в то время как восстановленная форма зеленоватого цвета. Окисленная форма имеет три характерные полосы в спектре поглощения в области 597 нм (главная), 460 нм и 780 нм. Один грамм-атом меди пластоцианина приходится на 300— 400 молекул хлорофилла. [c.162]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология