Медь в ферментах

Предполагают, что в синих медьсодержащих ферментах медь исходно находится в двухвалентном состоянии. После истощения источника электронов (субстрата) и при наличии достаточного количества кислорода ион меди фермента остается в состоянии Си +. Для существования Си+ необходимо наличие субстрата. [c.151]

В реакции гидроксилирования используется лишь один атом кислорода, второй — восстанавливается до воды двумя электронами, поставляемыми двумя атомами меди (Си+) так, что в конце фазы гидроксилирования (уравнение 2) медь фермента будет в состоянии (Си +), требующем реактивации, которая и имеет место при окислении о-дифенола (реакция 4). [c.153]

Как видно из таблицы 40, во всех случаях, где фермент сохраняет свою каталитическую функцию (в атмосфере кислорода), имеет место значительный обмен между медью фермента и радиоактивной Сц2+ в растворе. Этот обмен (30%) всегда сопровождается потерей оксидазной активности (инактивация в ходе реакции) и не связан с изменением содержания меди в ферменте. В атмосфере азота (нефункционирующий энзим) обмен отсутствует аскорбиновая кислота сама по себе не способствует обмену. [c.159]

Причину инактивации фермента следует искать не в обратимой потере энзимом меди, а скорее всего в структурных изменениях белка фермента в ходе каталитического процесса. Наблюдения позволили предположить, что медь фермента, находясь в нем изначально в виде Си +, в процессе реакции восстанавливается до Си+. [c.159]

Функционирование энзима предполагает обратимое превращение меди из двухвалентного состояния в одновалентное, а так-л<е то, что обмен имеет место, когда медь фермента пребывает в одновалентном состоянии. В основу последнего предположения положены данные по структуре и прочности двух- и моновалентных комплексов меди. Тот факт, что для функционирования энзима необходимы как аскорбиновая кислота, так и кислород, говорит в пользу образования промежуточного тройного комплекса из кислорода, аскорбиновой кислоты и фермента. [c.159]

Пероксидазы и катализы катализируют реакции, протекающие с участием пероксида водорода как окислителя. В качестве восстановленной формы образуется вода. Для каталитической активности этих ферментов требуются ионы железа и/или меди. [c.399]

Так, время полупревращения для реакции разложения мочевины водой при 25°С составляет 10 с, а в присутствии фермента уреазы оно уменьшается до 10 с. Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность известных нам неорганических катализаторов. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы в 1 с при комнатной температуре превращает 720 молей спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, медь) при 200°С превращают в 1 с не более 1 моля на 1 моль катализатора. [c.301]

Разрушительному действию подвергаются ДНК, липиды, нуклеиновые кислоты. Основой биологического механизма, выполняющего защитные функции, служит фермент супероксиддисмутаза. Изучение этого фермента началось еще в 1938 г., когда из крови вола был выделен белок сине-зеленого цвета, содержащий медь. Позже выяснилось, что он содержит также цинк и обладает ферментативной активностью ио отношению к реакции окисления супероксид-радикала. Предполагают, что реакция идет по схеме [c.190]

Пероксид водорода впоследствии разлагается на воду и кислород в результате действия другого фермента — каталазы. Следовательно, работа супероксиддисмутазы заключается в попеременном окислении и восстановлении иона меди, связанного с белком. Роль ионов цинка, по-видимому, сводится к повышению устойчивости фермента. [c.190]

Особенно активными катализаторами являются ферменты, которые обеспечивают протекание химических реакций при невысоких температурах живых организмов. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Например, 1 моль алкогольдегидрогеназы за 1 с при комнатной температуре превращает в уксусный альдегид 720 моль этанола, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (медь) при 200° С за 1 с превращают 0,1 —1,0 моль спирта на 1 моль катализатора (см. также табл. 10.2). [c.222]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Медь входит в состав окислительных ферментов, усиливает энергию дыхания, влияет на белковый и углеводный обмен, повышает устойчивость растений к грибковым заболеваниям. Медное голодание снижает урожай зерна у хлебов. [c.311]

У животных медь (входящая в состав некоторых белков и ферментов) концентрируется в печени недостаток ее ведет к появлению анемий. Соединения меди оказывают также влияние на синтез гемоглобина и фосфолипидов. [c.437]

Следует отметить, что некоторые ферменты могут выполнять свои функции только в присутствии активаторов, роль которых могут играть, в частности, некоторые металлы магний, железо, медь, цинк и марганец. Этим в основном определяется большое значение металлов в процесса.х жизнедеятельности. [c.446]

На основе оксидов меди получены сверхпроводящие керамические материалы. Медь важна для всех форм жизни, хотя встречается в организмах в небольших количествах. Медь входит в состав ряда белков и некоторых ферментов, концентрируется она преимущественно в печени. Соединения меди необходимы для синтеза гемоглобина и фосфолипидов. [c.409]

Стимуляторами роста микроорганизмов служат специальные ростовые вещества, к числу которых относят несколько десятков аминокислот, необходимых для синтеза белков и ферментов внутри клетки. Для регулирования биохимических процессов микроорганизмам нужны также витамины. Большое значение в жизни микроорганизмов имеют такие элементы, как бор, иод, бром, молибден, марганец, кобальт, медь, которые активизируют синтез ферментов или включаются в их состав. [c.16]

Железо является одним из элементов, наиболее распространенных в земной коре в обычных почвах его содержание достигает 4%. Функции железа в живых клетках многочисленны и разнообразны - . Общее содержание железа в бактериях и грибах составляет в среднем I ммоль/кг, но в тканях животных его, как правило, меньше. 70% из 3—5 г железа, содержащихся в организме человека, сосредоточено в эритроцитах, где общее содержание железа составляет 20 мМ. В остальных тканях общее содержание железа составляет лишь 0,3 мМ в основном оно приходится на разного рода резервные формы. Суммарное содержание всех железосодержащих ферментов составляет 0,01 мМ. Хотя средние концентрации получаются низкими, железо сконцентрировано в окислительных ферментах в мембранах, и, следовательно, локальные его концентрации могут быть значительно выше. Удивительно, что одна из групп анаэробных бактерий, а именно молочнокислые бактерии, которые вообще не содержит ферментов, реагирующих с кислородом, по всей видимости, полностью лишена и железа, и меди. Во всех других организмах железо обязательно должно присутствовать. [c.126]

В состав активных центров ферментов, взаимодействующих с Oj, обычно входят ионы переходных металлов (медь, гемовое или негемовое железо) или флавины (коферментные формы витамина рибофлавина). [c.125]

После удаления меди фермент инактивируется, но может быть реактивирован добавлением ионов Си++. Молекулярный вес катехолоксидазы 100 000. [c.116]

Наконец, в-чеФвертых, следует предостеречь от слишком поспешных выводов такого рода, поскольку активация, как и рН-эффекты, действительно может быть связана с пространственной блокадой. Она может объясняться просто удалением какой-то блокирующей группировки, скажем связанного ингибитора или одной из функциональных групп самого фермента, закрывающей активный центр и препятствующей тем самым образованию фермент-субстратного комплекса и каталитическому эффекту. Подобный механизм неконкурентного поведения весьма вероятен, особенно в случае фермента типа аскорбатоксидазы, когда в активный центр входит ион металла, играющий существенную роль как в каталитическом эффекте, так и в связывании субстрата. В подобном случае лиганд, связывающий ионы меди фермента, вполне может быть неконкурентным ингибитором, а другой лиганд, способный вытеснить первый, — неконкурентным активатором. Эти соображения не изменяют/синегмческой интерпретации, но влияют на выводы относительно химического механизма изучаемого процесса. [c.172]

Результаты опытов Дреслера и Даусона по изучению обмена между радиоактивными Си2+-ионами (в Си ), с одной стороны, и медью недеятельного (в отсутствие субстрата) или каталитически активного, функционирующего фермента (из гриба Psa-lliota ampestris), с другой — показали, что медь прочно связана с белком полифенолоксидазы (тирозиназы). Она по существу не обменивается с радиоактивными ( Си +) ионами в недеятельном энзиме, кроме тех случаев, когда фермент слабо очищен или частично инактивирован, т. е. часть меди фермента связана с каталитически неактивными местами белка фермента. Если же энзим активно катализирует окисление полифенолов, обмен между медью фермента и ионной (s u2+) имеет место и его уровень зависит от количества используемого субстрата и препарата полифенолоксидазы. [c.156]

Ранее (Magee а. Dawson, 1962) обнаружили Си+ в недеятельном ферменте с низкой удельной активностью и предположили, что она может быть ответственна за слабый обмен меди фермента с радиоактивными u2+ ионами. Сообщалось также и о наличии Си+ и Си + в тирозиназе грибов (Krenger, 1959). [c.161]

В работе обсуждается возможность прямого взаимодействия меди фермента с кислородом. Было также показано, что спектр ЭПР цитохромоксидазы в общих чертах по главному сигналу аналогичен таковому других медьсодержащих белков (лакказы, церуллоплазмина), в которых медь присутствует в двухвалентной форме (Beinert, Palmer, 1964). [c.173]

Медь принадлежит к числу микроэлементов. Такое название получили Fe, Си, Мп, Мо, В, Zn, Со в связи с тем, что малые количества их необходимы для нормальной жизнедеятельности растений. Микроэлементы повышают активность ферментов, способствуют синтезу сахара, крахмала, белков, нуклеиновых кислот, витаминов и ферментов. Микроэлементы вггосят в почну с микроудобрениями. Удобрения, содержащие медь, способствуют росту растений на некоторых малоплодород[1Ых почвах, повышают их устойчивость против засухи, холода и некоторых заболеваний. [c.576]

Электронный спектр приносит особую пользу при определении координационного числа и расположения лигандов в металлофермен-тах. Электронный спектр карбоангидразы, в которой цинк(11) заменен на кобальт(П), показывает, что ион металла находится в центре искаженного тетраэдра [40]. Однако, когда проводятся такие исследования, необходимо особенно тщательно убедиться, что структура фермента не меняется при замене металла. Если фермент при этом остается активным, то можно до некоторой степени быть уверенным, что структура его не изменилась. В указанном примере последующий рентгеноструктурный анализ подтвердил, что лпганды группируются вокруг цинка(11) в виде искаженного тетраэдра. Проводя интерпертацию видимого спектра эритрокупреина — белка, содержащего медь 11), авторы работы [40] пришли к выводу, что в данной системе координируются по крайней мере четыре азотсодержащих донорных лиганда. [c.108]

В ранней литературе по катализу имеется много указаний на повышение активности катализаторов от различных добавок. Так, отмечено было повышение активности иридия следами осмия, повышение обесцвечивающей силы угля от добавок солей имеется также указание, что достаточно загрязнить золото одной пылинкой платины, чтобы оно раскалилось в токе водорода установлено повышение активности Си504 (при получении хлора из НС1) примесями Ма2804 или Кз504. Оказалось, что окисление нафталина концентрированной серной кислотой сильно ускоряется от прибавления Н , Зе или НзВОд. Очень изящным опытом является ускорение окисления анилина бертолетовой солью при добавлении меди. Добавление 0,5% СеОа к никелевому катализатору повышает скорость реакции в 10 раз, хотя в катализаторе на ИЗО атомов N1 приходится лишь 1 молекула СеОа. Разложение НоОз в присутствии солей закиси железа резко ускоряется от добавки 1 миллимоля медной соли на 1. ] реагента. В биохимических процессах роль активаторов играют ко-ферменты. [c.62]

В определенных медьсодержащих белках как, например, в ци-тохромоксидазе, медь, по-видимому, служит в основном для переноса электронов при этом не наблюдалось взаимодействия Си—О2. Тем не менее очень важно, что многие медьсодержащие белки и ферменты участвуют в реакциях, в которые так или иначе вовлечена молекула кислорода. [c.375]

Биологические системы состоят главным образом из водорода, кислорода, углерода и азота. Действительно, более 99% атомов из числа необходимых биологическим клеткам приходится на долю этих четырех элементов. Тем не менее, как известно, биологические системы нуждаются во многих других элементах. На рис. 23.5 показаны необходимые для биологических систем элементы. К их числу относятся шесть переходных металлов-железо, медь, цинк, марганец, кобальт и молибден. Роль этих элементов в биологических системах обусловлена главным образом их способностью образовывать комплексы с разнообразными электронно-донорньши группами. Многие ферменты, выполняющие в организме роль катализаторов, функционируют благодаря наличию в них ионов металлов. Принцип действия ферментов будет рассмотрен подробнее в гл. 25. [c.375]

В качестве активаторов — кофакторов — в ферментах встречаются ионы железа, меди, цинка, магния, марганца, калия, натрия, молибдена. Роль коферментов в важнейших процессах, катализируемых ферментами, — именно в переносах водорода и электронов — играют сложные вещества, молекулы которых представляют сочетание нескольких звеньев. Из них особенно часто встречаются никотинамиддинуклеотид (НАД+), молекула которого состоит из аденина (органическое основание), d-рибозы фосфатной группы и никотинамида, и флавиновых нуклеотидов (ФМН и ФАД) [c.356]

Гомогенный препарат тирозиназы (Кертеш, 1957) содержит 0,20°/о меди, которая, очевидно, действует как простетическая группа. При хроматографировании препарата и грибов было получено вещество с более низким содержанием меди (0,067о) и сильно пониженной активностью (Фриден , 1961). Другие ферменты, дегидрогеназы, переносят водород не на кислород, а на акцептор — фермент или кофермент. [c.718]

Из амилолитических ферментов, например, а-амилаза активируется ионами кальция, который способствует сохранению нужной конформации и повышению стабильности третичной структуры макромолекул фермента к денатурации и действию иептидгндролаз. На плесневые а-амилазы стабилизирующее действие оказывают ионы алюминия. Все а-амилазы инактивируются ионами металлов ртути, меди, серебра и ионами галоидов — хлора, брома, фтора и йода. [c.121]

Феноксиметилпенициллин — белый кристаллический порошок без запаха, кисловато-горького вкуса, негигроскопичен, т. пл. 118—120°, [а о = + 180—200° (с = 1,95 -ный спирт), мало растворим в воде, растворяется в метиловом и этиловом спиртах, ацетоне, хлоро< рме, бутилацетате, глицерине. Устойчив в слабокислой среде, но разлагается при кипячении со щелочами и в присутствии фермента пенициллиназы. К солнечному свету устойчив. При взаимодействин с растворами хлоргидрата гидроксиламина, едкого натра, а затем уксусной кислоты, а также нитрата меди выделяется зеленый осадок. Для определения удельного поглощения по ГФ1Х 0,09— 0,1 гпрепарата (точную навеску) растворяют в 4 5"о-ного раствора гидрокарбоната натрия, разбавляют водой до 500 мл и определяют оптическую плотность (D) ири длине волны 268 ммк и при 274 ммк в кювете с толщиной слоя 1 см. Контрольным раствором служат 4 л1/г5 о-ного раствора гидрокарбоната натрня, разведенные водой до 500 мл. Прп длине волны 268 чмк Е = 34,8. Отношение D при длине волны 268 ммк к D при длине волны 274 ммк должно быть не менее 1,21 и не более 1,24. [c.735]

Клеточные белки, способные катализировать различные биохимические реакции, называют ферментами или энзимами. Ферменты по химическому строению, могут быть трех видов состоящие только из сложных белковых соединений содержащие, кроме белковых молекул, ионы одного из металлов (меди, железа, цинка и др.) содержащие активные группы, без которых белковая часть молекулы становится инертной. В образовании ферментов могут участвовать витамины. Молекулярная масса ферментов колеблется от нескольких тысяч до 500 000 (изомеразы). Клетки микроорганизмов имеют большой набор ферментов, например грибы рода Aspergillus содержат до 20 различных ферментов. [c.14]

Многие ферменты содержат в качестве важной части своей структуры один или несколько ионов металла. В состав различных металло-ферментов входят ионы магния, кальция, марганца, железа, кобальта, меди, цинка и молибдена. Так, молекула алкогольдегидрогеназы (молекулярная масса 87 000), катализирующая окисление этилового спирта до уксусной кислоты в печени человека, содержит два атома цинка, а амилаза слюны содержит один атом кальция (в виде Са2+). Некоторые ферменты содержат по несколько атомов металла в молекуле, при этом металлы могут быть разными. Например, в молекуле цистеаминоксида-зы, катализирующей окисление цистеамина НЗСНгСНгННг, содержится по одному атому железа, меди и цинка. [c.418]

Цитохромоксидаза представляет собой сложный белковый комплекс, в состав которого входит по меньшей мере 8 индивидуальных полипептидов. Во внутримолекулярном переносе электронов участвуют простетические группы фермента гемы а и з, а также 2 атома меди ua и ub. Трансмембранный перенос электронов от цитохрома с к молекулярному кислороду сопровождается векторным переносом протона из матрикса митохондрий в межмембранное пространство. Разность электрохимических потенциалов ионов водорода, генерируемая в цитохромоксидазной реакции на мембране митохондрий, может быть использована для синтеза АТФ. [c.432]

Осн. направления исследований в области И. з. синтез и модификация орг. соед. с помощью иммобилизов. ферментов и клеток, в т. ч. в несмешивающихся двухфазных системах (вода-орг. растворитель, полимер - полимер) получение из растит, сырья продуктов для пищ., микробиол. и мед. пром-сти, а также с. х-ва. [c.236]

В качестве носителей используют гл. обр. гидрофильные волокна - целлюлозные, поливинилспиртовые, ацетатные, альгинатные, полиакрилонитрильные и др. При формовании Ф. р. в прядильный р-р или полые волокна вводится эмульсия ферментсодержащего препарата, к-рый остается в порах или центр, канале волокна. Однако химически не связанные с волокном ферменты во время эксплуатации частично удаляются и волокна имеют меньшую каталитич. активность по сравнению с исходными. Наиб, каталитич. активностью обладают Ф. в., в к-рых фермент химичЁски связан (с помощью ковалентных, ионных или координац. связей) с полимером-носителем. Это обеспечивает возможность длит, эксплуатации Ф. в. в биотехнол. процессах, а при применении в мед. практике обеспечивает сохранение активности после стерилизации и длительный лечебный эффект. [c.83]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология