Ион голубые белки

Для описания формы одной электронной полосы в качестве огибающей ее колебательных компонентов часто используют гауссову кривую (нормальное распределение). В некоторых случаях, например для медьсодержащего голубого белка из Рзеийотопаз (рис. 13-8), представление полос в виде гауссовых кривых оказывается вполне адекватным и позволяет разложить спектр на компоненты, отвечающие конкретным электронным переходам. Каждый переход характеризуют положением максимума, его высотой (молярной экстинкцией) и шириной (измеряемой на уровне полувысоты в СМ ). Однако полосы поглощения органических соединений, как правило, несимметричны — они растянуты в сторону более высоких энергий ). Для описания этих полос больше подходит несимметричная функция, например логарифмически-нормальное распределение [24, 25]. Помимо положения пика, его высоты и ширины вводится четвертый параметр, являющийся мерой асимметричности пика. Подбор логарифмически-нормальных кривых с помощью ЭВМ позволяет точно указать положение пиков, их ширину и амплитуду. За- [c.16]

Небольшое количество образца помещают на шпатель и подносят к краю пламени газовой горелки. Отмечают воспламеняемость образца, поведение при медленном нагревании (чернеет ли, плавится ли с разложением или без него, обугливается или сгорает). Затем исследуют цвет пламени при введении в него полимера, запах выделяющихся газов, кислотный или основный характер образующихся паров. Так, полимеры на основе ароматических углеводородов горят желтым коптящим пламенем, при выделении алифатических углеводородов пламя менее коптящее. Чем больше кислорода в продуктах разложения, тем все более голубым становится пламя. Запах определяется выделением определенных газов хлора, сероводорода, аммиака и др. Производные целлюлозы при горении имеют запах горящего дерева, белки — жженого волоса или подгорелого молока, полиамидные волокна (найлон)—свежего сельдерея или горелых растений и т. д. [c.220]

РИС. 13-8. Разложение спектров КД (Л) и поглощения (Б) голубого белка из Рзеи-с1отопаз, лежащих в видимой области, иа несколько перекрывающихся гауссовых кривых, которые соответствуют отдельным спектральным полосам (штриховые линии). Номерами от 1 до 6 обозначены полосы, занимающие в обоих спектрах одинаковые положения и имеющие одинаковую ширину. Сплошные линии — результат сложения гауссовых кривых. Каждая такая огибающая в йреде.лах ошибки измерений совпадает с экспериментально снятыми спектрами. Штрих-пунктирная часть огибающей и а спектре КД выше 700 нм вычерчена по форме полосы I в спектре поглощения [28], [c.17]

Интенсивную полосу поглощения в области 600 нм в спектре медьсодержащего белка, раствор которого имеет голубую окраску (рис. 13-8), приписывают- ё— -переходу электрона, принадлежащего иону металла [c.17]

Подобным же образом и голубой медьсодержащий гемоцианин многих беспозвоночных связывает одну молекулу О2 на два атома u(I). Вероятно, кислород образует мостик между двумя атомами меди. Поскольку СО с этим белком не связывается (как это имеет место в случае железа гемоглобина), Ингрэм [4] предложил для комплекса [c.369]

В организме медь функционирует в степенях окисления -1-1 и +2. Ионы Си и Си входят в состав голубых белков, выделенных из бактерий. Эти белки имеют сходные свойства и называются азуринами. [c.288]

К положительно заряженным частицам относятся, например, гидроокиси металлов Ре, А1, Сг, ТЬ, Се, двуокись титана, основные красители (ночная голубая, метиленовая голубая и др.), белки в кислой среде. [c.78]

Японскую ассоциацию по пищевому растительному белку. Основные фирмы, фигурирующие в голубой книге Американской ассоциации по сое, представлены ниже. [c.660]

К низкомолекулярным голубым белкам относится стелла-цианин, медьсодержащий мукопротеид из японского лакового дерева . Этот пептид, построенный из 108 аминокислотных остатков, содержит 20% углеводов и один ато.м меди. Пласто-цианин, впервые выделенный из водоросли hlorella, впослед-ствин был обнаружен у всех зеленых растений. Считается, что он функционирует в цепи переноса электронов между двумя светопоглощающими центрами, входящим,и в систему фотосинтеза (гл. 13, разд. Д, 6). [c.446]

Метод основан на образовании окрашенного в синий цвет комплекса красителя кумасси ярко-голубого 0-250 с белком. [c.31]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Как уже упоминалось выше, по своей структуре, свойствам и действию краун-соединения, например краун-эфиры, криптанды, циклические полиамины и циклические политиоэфиры, аналогичны антибиотикам-ионофорам, порфиринам и голубым медьсодержащим белкам. Поэтому в последнее время активно исследовалась их биологическая активность, включая токсичность, а также проводились исследования в приложении к медицине и агрохимии. [c.270]

Для количественного определения может быть использована биурето-вая реакция, хотя в случае пептидов также наблюдается положительный результат. Реакция основана на образовании фиолетового медного комплекса, интенсивность окраски которого (540 — 560 нм) может быть измерена колориметрически. Гораздо более высокую чувствительность имеет метод Лаури [62], в котором при участии остатков Тгр, Туг и Су8 образуется комплекс белка с фосфомолибденовой кислотой и медью. Это наиболее часто применяемый колориметрический метод определения малых количеств белка. Образующийся голубой комплекс (максимум абсорбции при 750 нм) достаточно устойчив для количественного определения. В качестве стандартного белка служит сывороточный альбумин. Предел обнаруживания 5 — 10 мкг/мгл раствора. Определению по методу Лаури мешают трис- [c.355]

Большая полипептидная цепь этого фермента с мол. весом 68 ООО содержит один атом меди. В отличие от голубых белков галактозооксидаза имеет темно-зеленый оттенок. Хотя ни кислород, ИИ галактоза в отдельности не меняют спектра фермента, присутствуя совместно, они изменяют спектр. Пола- [c.446]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

Комплексы циклических политиаэфиров с СиЦО рассматриваются как модели медьсодержащих, так называемых "голубых" белков [295, 296]. Медьсодержащий белок, который для живых организмов является важным металлсодержащим ферментом, аналогом железосодержащих белков, участвует в переносе электронов, транспорте кислорода, окислительно-восстано- [c.192]

Белки северо-восточной Европы и Западной Сибири более или менее подходят к двум описанным разновидностям. Собственно же серые ( голубые ) белки водятся только по Сибири, особенно по северо-восточной ее части. Но и там изредка попадаются белки летом рыжие, с серо-рыжим хвостом ( горболысь ). Как выродки водятся совсем белые белки, черные и другие. Перемена шкурки с временем года совершается линяниехч и вырастанием новых волос. Замечательно, впрочем, что и в комнате шерсть белки изменяется следовательно это изменение, постоянно производясь под влиянием физических условий, укрепилось надолго в породе. Впрочем, с переменою места, по уверению Корнилова, сибирские белки быстро меняют оттенки, а особенно доброту своей шкурки и становятся такими, какими были белки, обитавшие до них в тех же местах. Оттенки, изменяясь с местом жизни, зависят по преимуществу от пищи, густоты леса и, по поверью охотников, от воды, которой часто при- [c.32]

Фикобилины являются хромофорными группами фикобили-протеинов — глобулиновых белков, с которыми в отличие от хлорофиллов они связаны прочными ковалентными связями. Фикобилипротеины делятся на три основные группы 1) фикоэритрины — белки красного цвета с максимумом поглощения от 498 до 568 нм, 2) фикоцианины - сине-голубые белки с максимумами поглощения от 585 до 630 нм, 3) аллофикоцианины — синие белки с максимумами поглощения [c.73]

Иногда вместо добавления катионов в реакционную среду можно использовать присоединение заряженных групп. Примером может служить пластоцианин. Реакция этого медьсодержащего голубого белка , переносчика электрона, с РТОО" в хлоропласте обычно требует присутствия ионов магния, экранирующих отрицательные заряды карбоксильных групп пластоцианина. Авторы [5] смогли достичь того же эффекта и, кроме того, сдвинуть потенциал средней точки выше -1- 40 мВ, модифицируя белок этилендиамином. [c.108]

ОТ 2900 до 76 ООО. С их помощью строили градуировочную кривую (график селективности) для колонки биогеля А-5т (1,5 х 85 см) при скорости элюции 3 мл/см -ч. Объем препарата — 0,15 мл (0,1% Vt). В одно разделение пускали 4-5 белков, по 10 мг каждого. Для определения Vg ж Vt к белкам добавляли голубой декстран до 0,6% и ДНФ-аланин до 0,1% (или С-глпцин). На рис. 78 показана полученная авторами зависимость. В диапазоне 7000—40 ООО Дальтон она оказалась практически линейной. [c.153]

Колонку (размером 1,5x50 см) подготавливают так, как описано на с. 103. В нее вносят относительно густую суспензию полностью набухшего геля. Для предотвращения образования пузырьков воздуха в слое геля в колонке суспензию сефадекса перед заполнением колонки можно деаэрировать с помощью водоструйного насоса в колбе Бунзена или вносить его в колонку при температуре, значительно превышающей комнатную (50—60 °С). Сефадексу в колонке дают отстояться, затем с целью уравновешивания и достижения постоянной высоты столба геля колонку промывают 3—5 объемами буферного раствора. Гидростатическое давление для сефадекса G-100 не должно превышать 50 см /1=20—50 см (давление при разделении образца и при заполнении колонки должно быть одинаковым). Для проверки равномерности заполнения через колонку можно пропустить раствор окрашенного белка, например цитохрома с или голубого декстрана. При этом окрашенная зона должна быть компактной и двигаться по колонке параллельно ее основанию. [c.107]

Перед использованием колонки определяют ее свободный объем (Vo). Для этого через колонку пропускают 1 мл (1 мг/мл) раствора голубого декстрана в 0,5 М растворе сахарозы. В качестве растворителя как для голубого декстрана, так и для исследуемых белков применя- [c.107]

Вытекающий из колонки буферный раствор собирают в пробирки порциями по 1—3 мл. Регистрацию объема элюата, прошедшего через колонку, начинают с момента нанесения образца на колонку. Содержание белка во фракциях определяют спектрофотометрически при 280 нм. Оптическую плотность растворов, содержащих рибонуклеазу, определяют при 230 нм, голубой декстран — при 650 нм, цитохром с — при 412 нм. После окончания анализа колонку промывают несколькими объемами буферного раствора. Строят профиль элюирования отдельных белковых фракций. Для этого вычерчивают график, на горизонтальной оси которого откладывают номера пробирок (фракций) или объем прошедшей через колонку жидкости, а на вертикальной оси — величины оптической плотности фракций. [c.108]

Для выявления белков при электрофорезе в гелях их обрабатывают одним из следующих красителей бромфеноловым синим, амидо черным 10В, кислотным синим 83, кумасси бриллиантовым голубым R-250 и др. Интенсивность окраски и соответственно относительное содержание каждой белковой фракции обычно определяют денситометрнчески путем прямого сканирования на денситометре. В последние годы стали применять методы электрофореза белков с градиентом концентрации геля, что значительно повышает разрешающую способность, особенно при фракциони-ровании белков с высокой молекулярной массой, превышающей 50000-100000. [c.31]

Образование каротинопротеннового комплекса обычно приводит к значительному батохромному сдвигу в спектре поглощения (рис. 2.12), и потому эти комплексы часто имеют пурпурный, голубой или зеленый цвет в отличие от желтой или оранжевой окраски свободных каротиноидов. По-видимому, важную роль в спектральном сдвиге играют кетогруппы каротиноидных простетических групп, обычно представленных кан-таксантнном или астаксантином, однако природа каротинопротеинового связывания пока остается неясной. Показано лишь, что во взаимодействии каротиноидов с белком не участвуют ковалентные связи, поскольку свободный каротиноид легко высвобождается при денатурации белка нагреванием или органическими растворителями, причем иногда этот процесс обратим. [c.59]

У многих млекопитающих, в том числе и у человека,. меланины содержатся также в задней части радужной оболочки и формируют экран, который не позволяет видеть красный цвет крови в капиллярах. Этот красный цвет можно видеть в глазах животных-альбиносов, которые лишены меланинового слоя. Карие и желтые глаза окрашены меланиновыми гранулами стромы радужной оболочки, в то время как голубой цвет глаз у человека и у некоторых других животных обусловлен рассеянием света мельчайшими частицами белка или меланина в радужной оболочке. Меланин, содер 4(ащийся в радужной оболочке, в процессе зрения, вероятно, роли не играет. [c.321]

В качестве характеристики общей сорбционной активности часто применяют сорбцию метиленового голубого из водного раствора ( Карбовит ВФС 42У-9-93). Однако одного этого показателя совершенно недостаточно для характеристики качества сорбента, который предлагается для сорбции каких-то определенных соединений. Если сорбент предлагается для сорбции белков или тяжелых (радиоактивттх) металлов, то именно сорбцию их и нужно контролировать при определении специфической сорбционной активности. С другой стороны, одного контроля специфической сорбционной активности мало, поскольку общая сорбционная активность также характеризует качество сорбента—его способность (возможно, даже нежелательную) сорбировать другие вещества. Показатели общей и специфической сорбционной активности должны быть обязательно ограничены снизу (поскольку низкая сорбционная активность не позволяет достичь нужного фармакологического эффекта) и сверху (поскольку слишком высокая сорбционная активность не позволяет добиться стандартного эффекта и может быть даже вредна). Рекомендуемые пределы 10% от номинальных значений. [c.452]

В исследованиях голубых Оелков использовались модели комцлексов. Было показано, что атом меди находится в координационном окружении слегка искаженных тетраэдров, которые образуются в результате координирования его с S Н-группой цистеина и имидазольным атомом азота из фрагмента гистидина. Как ожидают, циклические политиаэфиры окажутся мощным инструментом для изучения структуры медьсодержащих белков, так же как и структуры и действия железосерных белков. [c.194]

С помощью анализа структурных генов Дж. Натансом определены последовательности Трех белков из колбочек сетчатки глаза человека, отвечающих за восприятие цвета. Это красный , голубой и зеленый родопсины. Красный и зеленый родопсины обладают высокой степенью гомологии с белком из палочек, и лишь голубой родопсин значительно отличается по своей структуре от всех известных зрительных пигментов. [c.612]

Сннезеленые водоросли (СуаиорНу1а) содержат также специфические пигменты — билихромопротеиды, относящиеся к растворимым белкам, представляющим собой двухкомпонентные системы, состоящие из белка типа глобулинов и хромофорных групп — фикобилинов, обусловливающих голубой или красный цвет пигмента. Фикобилины представляют собой производные тетрапиррола, прн этом четыре пнррольные кольца [c.46]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология