Белки медьсодержащие

Для описания формы одной электронной полосы в качестве огибающей ее колебательных компонентов часто используют гауссову кривую (нормальное распределение). В некоторых случаях, например для медьсодержащего голубого белка из Рзеийотопаз (рис. 13-8), представление полос в виде гауссовых кривых оказывается вполне адекватным и позволяет разложить спектр на компоненты, отвечающие конкретным электронным переходам. Каждый переход характеризуют положением максимума, его высотой (молярной экстинкцией) и шириной (измеряемой на уровне полувысоты в СМ ). Однако полосы поглощения органических соединений, как правило, несимметричны — они растянуты в сторону более высоких энергий ). Для описания этих полос больше подходит несимметричная функция, например логарифмически-нормальное распределение [24, 25]. Помимо положения пика, его высоты и ширины вводится четвертый параметр, являющийся мерой асимметричности пика. Подбор логарифмически-нормальных кривых с помощью ЭВМ позволяет точно указать положение пиков, их ширину и амплитуду. За- [c.16]

К медьсодержащим белкам относится [c.532]

В качестве примера рассмотрим спектр КД медьсодержащего белка (рис. 13-8). КД в области d—d-полос спектра поглощения меди отчасти обусловлен асимметрией окружения иона меди в структуре белка. Такова же причина и нередко наблюдаемого кругового дихроизма ароматических аминокислот белков. Для тирозина знак КД может быть как Положительным, так и отрицательным, но при этом он остается постоянным для всей полосы поглощения. Вследствие этого полосы КД по форме сходны с полосами поглощения [19, 46]. Фенилаланин ведет себя сложнее. Колебательные полосы, следующие за О—0-полосой с [c.25]

Интенсивную полосу поглощения в области 600 нм в спектре медьсодержащего белка, раствор которого имеет голубую окраску (рис. 13-8), приписывают- ё— -переходу электрона, принадлежащего иону металла [c.17]

Подобным же образом и голубой медьсодержащий гемоцианин многих беспозвоночных связывает одну молекулу О2 на два атома u(I). Вероятно, кислород образует мостик между двумя атомами меди. Поскольку СО с этим белком не связывается (как это имеет место в случае железа гемоглобина), Ингрэм [4] предложил для комплекса [c.369]

В производное кобальта(П) [41]. Исследования показали, что медь(П) и кобальт(П) конкурируют за одно и то же место в белке. Поскольку спектры соединений, содержащих кобальт(П), интерпретировать легче, чем спектры производных меди(П). авторы смогли прийти к выводу кобальт находится либо в центре искаженного тетраэдра, либо в пятикоординационном окружении. Интенсивная линия переноса заряда указывает на существование связи Со — SR. Отнесение всех линий спектра нативного медьсодержащего белка было проведено по аналогии. Существование порфириновых комплексов в ферментных системах можно установить по наличию в спектре характеристической полосы Соре в области 25 000 см . Эта полоса обусловлена связанным с лигандом переходом я -> я типа перехода с переносом заряда (см. гл. 5). В электронных спектрах порфириновых комплексов обнаружены также две другие полосы низкой интенсивности. Существование этих полос и их сдвиги при введении заместителей в циклы можно понять, проведя расчеты по методу МО [42]. Положения этих полос использованы для классификации цитохромов. [c.109]

Многие железосодержащие и медьсодержащие белки связывают О подобно гемоглобину, миоглобину и гемоцианину, однако затем кислород активируется и вступает в дальнейшие реакции. Мы рассмотрим далее и эти ферменты, но сначала рассмотрим группу гемсодержащих ферментов, выполняющих функции переносчиков электронов. [c.370]

Фотосистема I. Первичный акцептор X, который получает электроны от Р-700 (хлорофилла а ), был идентифицирован по изменениям поглощения света. Его назвали Р-430 и считают, что он является белком, содержащим железо и серу. Донор V представляет собой медьсодержащий белок пластоцианин, который поставляет электроны для восстановления окисленного катион-радикала хлорофилла а. [c.345]

Как уже упоминалось выше, по своей структуре, свойствам и действию краун-соединения, например краун-эфиры, криптанды, циклические полиамины и циклические политиоэфиры, аналогичны антибиотикам-ионофорам, порфиринам и голубым медьсодержащим белкам. Поэтому в последнее время активно исследовалась их биологическая активность, включая токсичность, а также проводились исследования в приложении к медицине и агрохимии. [c.270]

Принимать пиШу рекомендуется перед началом работы, чтобы исключить возможность быстрого всасывания в кровь химических веществ и вследствие этого более сильное поражение организма. Не следует употреблять продукты, задерживающие жидкость в организме, — соленую рыбу, соленые овощи и т. п. Утром и в обед лучше всего принимать в достаточном количестве жидкую малосоленую пищу (суп, молоко, кисель, чай). Ежедневное потребление жидкости должно составлять не менее 2,5 л, что способствует ускоренному выведению из организма вредных веществ. При работе с фосфорорганическими и медьсодержащими препаратами, растворимыми в жирах, нельзя употреблять в пищу жиры и молоко, а при работе с фосфидом цинка — и яйца. В рацион работающих с фосфорорганическими соединениями должны входить творог, сыр, простокваша, сахар, овощи, зелень, гречневая каша, содержащие большое количество витамина С, с медьсодержащими препаратами — продукты, богатые белками и витаминами, — говяжье мясо, каша, овощи, фрукты, мед, сахар. [c.6]

Свойства некоторых медьсодержащих белков [c.375]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

В комплексе III гидрированный кофермент Q-Нг отдает электроны цитохрому с , и в комплексе IV с восстановленного цитохрома с электроны переходят к кислороду. В промежуточных стадиях переноса принимают участие в комплексе III цитохромы 6 и i, а в комплексе IV — медьсодержащие белки и в конечной стадии цитохром-с-оксидаза. [c.198]

Следует учитывать, что способность обратимо связывать кислород — уникальное свойство, обнаруженное в природе только у железонорфириновых, железосодержащих и медьсодержащих белков. Однако другие малые молекулы, такие, как СО, СО2 или N , также могут взаимодействовать с этими металлоиро-теинами. Например, СО связывается с гемоглобином даже еще активнее, чем кислород, создавая дефицит кислорода в клетках (отравление угарным газом). [c.360]

В определенных медьсодержащих белках как, например, в ци-тохромоксидазе, медь, по-видимому, служит в основном для переноса электронов при этом не наблюдалось взаимодействия Си—О2. Тем не менее очень важно, что многие медьсодержащие белки и ферменты участвуют в реакциях, в которые так или иначе вовлечена молекула кислорода. [c.375]

К низкомолекулярным голубым белкам относится стелла-цианин, медьсодержащий мукопротеид из японского лакового дерева . Этот пептид, построенный из 108 аминокислотных остатков, содержит 20% углеводов и один ато.м меди. Пласто-цианин, впервые выделенный из водоросли hlorella, впослед-ствин был обнаружен у всех зеленых растений. Считается, что он функционирует в цепи переноса электронов между двумя светопоглощающими центрами, входящим,и в систему фотосинтеза (гл. 13, разд. Д, 6). [c.446]

До настоящего времени было создано несколько биомоделей медьсодержащих белков, в которых структура и лигандное окружение медных центров устанавливались с помощью электронных спектров. [c.376]

ОТРАВЛЕНИЕ ЯДОХИМИКАТАМИ И МЕРЫ ЗАЩИТЫ. Многие химические средства защиты растепий являются сильными ядами и требуют больших предосторожностей при их применении. При отравлении ими необходима помощь врача и оказание первой доврачебной помощи. Видами такой помощи являются очищение желудка путем вызывания рвоты (но не при попадании в желудок сильной щелочи плп кислоты), нейтрализация яда в желудке (см. ниже), очищение кишечника после приема противоядия, покой и согревание тела, повышение деятельности сердечно-сосудистой системы, искусственное дыхание, промывание глаз, меры предотвращения химического ожога и др. Противоядия фосфорноорганических ядохимикатов — сода и активированный уголь, атропин хлороргапических — активированный уголь ртутьорганических — вода с яичным белком, молоко анабазин-сульфата и никотин-сульфата — таннип или активированный уголь мышьяковистых ядохимикатов — сернокислое железо и жженая магнезия, белковая вода неорганических фторсодержащих ядохимикатов — известковая вода или мел фосфида цинка — марганцевокислый калий медьсодержащих ядохимикатов — марганцевокислый калий, таннип или жженая магнезия, белковая вода или молоко. При отравлении синильной кислотой применяется вдыхание амил-нитрита или пропилнитрита. [c.220]

Ф-цию переноса Оз у нек-рых видов беспозвоночных выполняют крупные гемсодержащие белки-эр и трок руо-рины (мол. м, 0,4-10 -6,7-10 ), состоящие из 30-400 субъединиц, и хлоркруорнны (мол. м. 3,4 10 ), состоящие из 190 субъединиц. Эти белки способны обратимо связывать одну молекулу О, на группу гема, т.е. на суб единицу. Переносчиком О2 У Др. видов беспозвоночных служат негемовые белкн, состоящие из 8-10 субъединиц,— медьсодержащие гемоцианины (мол. м. 0,05-10 -1 10 ) и железосодержащие гемэритрины (мол. м. ЫО ). Каждая субъединица такнх белков содержит два атома металла (соотв. Си и Ре ), способных связать одну молекулу О2. [c.515]

Медь - один из важнейших микроэлементов. Медьсодержащие удобрения содействуют синтезу белков, жиров и витаминов растительными организмами. Физиологическая активность меди связана с включением её в состав активных центров окислительно-восстановительных ферментов. В нриродньк водах наиболее часто встречаются соединения меди (II). В области 7 < pH < 9 образуется в основном моногидроксокомилекс [СиОН] , нри pH и 9 наиболее вероятно выпадение гидроксида меди (II) Си(ОН)2. Из соединений меди (I) наиболее распространены труднорастворимые в воде Си,0, СигЗ, СиС1. [c.42]

Большая часть медьсодержащих белков реагирует с О2. Иногда эта реакция обратима, как, напрнмер, в случае переносчика кислорода гемоцианина (гл. 10, разд. Б, 4). Однако чаще кислород вступает в химическую реакцию, будучи активированным . Одна группа ферментов параллельно с дегидрированием органических субстратов восстанавливает кислород в Н2О2. Так, галактозооксидаза (из Polyporus) катализирует превращение 6-оксиметильной группы галактозы в альдегидную группу [c.446]

При другом наследственном пороке обмена,-гепатоцеребральной дистрофии (болезнь Вильсона), помимо генерализованной (общей) гипер-аминоацвдурии, отмечаются снижение концентрации медьсодержащего белка церулоплазмина в сыворотке крови и отложение меди в мозге, печени, почках. Генетический дефект связан с нарушением синтеза церулоплазмина. Возможно образование комплексов меди с аминокислотами, которые не всасываются в канальцах. Аналогичная гипераминоацвдурия наблюдается при галактоземии, синдроме Лоу и других наследственных заболеваниях. Пониженная экскреция аминокислот описана при квашиоркоре. [c.467]

Рис. 13.4. Распределение белков по компонентам ЦПЭ /, 7/, /77, IV. а, Ь, с, l, аз — цитохромы, Си — медьсодержащие белки, (Fe-Fe)—негеминовое железо, /, — сукцинатдегидрогенааа, /п — НАД-Н-дегидрогеназа

Комплексы циклических политиаэфиров с СиЦО рассматриваются как модели медьсодержащих, так называемых "голубых" белков [295, 296]. Медьсодержащий белок, который для живых организмов является важным металлсодержащим ферментом, аналогом железосодержащих белков, участвует в переносе электронов, транспорте кислорода, окислительно-восстано- [c.192]

В исследованиях голубых Оелков использовались модели комцлексов. Было показано, что атом меди находится в координационном окружении слегка искаженных тетраэдров, которые образуются в результате координирования его с S Н-группой цистеина и имидазольным атомом азота из фрагмента гистидина. Как ожидают, циклические политиаэфиры окажутся мощным инструментом для изучения структуры медьсодержащих белков, так же как и структуры и действия железосерных белков. [c.194]

Бактериальное окисление сульфидных минералов — электрохимический процесс. В присутствии нескольких сульфидов создаются гальванические пары, причем микроорганизмы окисляют прежде всего сульфид с меньшим электродным потенциалом. Это обусловливает возможность избирательного окисления отдельных минералов в концентратах. Окисляемое железо (II) поступает в пери-плазматическое пространство клеточной стенки, где электрон акцептируется медьсодержащим белком — рустицианином, а затем переносится по цитохромной цепи через цитоплазматическую мембрану. Возникающий при транспорте электронов и протонов потенциал обеспечивает синтез молекул аденозинтрифосфата (АТФ). [c.151]

Механизм окисления Fe " в дыхательной цепи изучен у Т. ferrooxidans. Дыхательная цепь этой бактерии содержит все типы переносчиков, характерные для дыхательной системы аэробных хемо-органотрофных эубактерий, но участок цепи, связанный с получением энергии, очень короток (рис. 98, А). Окисление Fe " происходит на внешней стороне ЦПМ в цитозоль через мембрану железо не проникает. Электроны с Fe акцептируются особым медьсодержащим белком — рустицианином, находящимся в периплазматическом пространстве. [c.379]

При другой наследственной патологии — болезни Вильсона, помимо обшей гипераминоацидурии, отмечается снижение концентрации медьсодержащего белка — церулоплазмина — в сыворотке крови и отложение меди в мозге, печени, почках. Генетический дефект связан с нарущением синтеза церулоплазмина. Возможно, свободная медь образует комплексы с аминокислотами, которые не всасываются в почечных канальцах. [c.410]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

ЩИЙСЯ цитохром (см. гл. XV), найденный в зеленых растениях ктах = = 563 ммп Е = —0,06 в). Оба эти соединения присутствуют приблизительно в той же концентрации, что и цитохром /. Далее следует отметить наличие еще примерно 10 молекул пластоцианина — медьсодержащего белка (2 атома Си на молекулу мол. вес 20 ООО) и приблизительно такое же (или несколько большее) количество нафтохинонов (витамин К) и бензохинонов (разнообразные пластохиноны см. гл. XV), а также НАДФ и флавины (см. гл. Vni). К системе I относятся, кроме того, каротиноиды. Поглощаемая ими световая энергия с высокой эффективностью передается хлороф11ллу. Основная функция системы I заключается в том, чтобы обеспечивать одновременное образование восстановительного агента и слабого окислителя, т. е. в осуществлении реакции (ХП.Ю). Система I, функционирующая при наличии окисляющегося субстрата ДНг, сама по себе, без системы II, осуществляет реакцию фотовосстановления фоторедукция) подобно тому, как это происходит у водорослей, нуждающихся в доноре водорода. [c.324]

Свойства некоторых медьсодержащих ферментов представлены в табл. 44. Многие из этих белков содержат четное число атомов Сх.1 на молекулу и обладают характерной голубой окраской (Л, .>580 ммк), обусловленной наличием тетрагональных комплексов иоиов Сн с азотсодергкащими лигандами (боковые амино-, имино- и имидазольные группы аминокислот). [c.373]

Все медьсодержащие белки, за исключением иластоцианина (см. гл. Х1.Т), используют в качестве акцептора только Оз- Эта особенность, возможно, [c.373]

Гемеритрин у 81рипси1из содержит 16 атомов негеминового железа, по всей вероятности связанного с белковой молекулой таким же образом, что и в структуре, обнаруженной в других негеминовых белках. Для связывания одной молекулы кислорода здесь используются два атома металла. Это справедливо и для гемоцианинов — высокомолекулярных медьсодержащих [c.385]

Низшие организмы транспортируют кислород путем простой диффузии. Некоторые черви и моллюски имеют гемобелки, родственные гемоглобину. Другие применяют железосодержащие белки, не имеющие гем-группы. Раки, крабы и некоторые улитки используют медьсодержащие белки для транспорта кислорода, например гемоцианин. [c.577]

Последний участник циклической электронтранспортной цепи — медьсодержащий белок пластоциа-пин — располагается между цитохромом и хлорофиллом а фотохимического центра (пигментом Р700). Характерные особенности этого белка Е = + 0,37 в, М = 21 ООО, изоэлектрическая точка меньше 4. Одна молекула пластоцианина содержит два атома меди, каждый из которых, по-видимому, связан с сульф-гидрильпой группой остатка цистеина в белке. Медь может вымываться из белка подкисленным раствором сульфата аммония, что сопровождается потерей способности пластоцианина участвовать в переносе электронов. Функции белка восстанавливаются с помощью раствора сульфата меди. Свое название этот белок получил в связи с тем, что в окисленном состоянии имеет синий цвет, в то время как восстановленная форма зеленоватого цвета. Окисленная форма имеет три характерные полосы в спектре поглощения в области 597 нм (главная), 460 нм и 780 нм. Один грамм-атом меди пластоцианина приходится на 300— 400 молекул хлорофилла. [c.162]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология