Гемоцианин

Металлопротеиды — сложные белки, содержащие комплексно-связанный металл. К белкам такого типа относятся гемоглобин — дыхательный пигмент крови, содержащий железо, гемоцианины — дыхательные пигменты крови моллюсков, улиток, крабов и др., содержащие комплексно-связанную медь. [c.347]

Рис. 18. Последовательные снимки водного раствора гемоцианина, сделанные в процессе ультрацентрифугирования.

Молекулярная масса белков колеблется в очень широких границах от десятков тысяч до нескольких миллионов. Например, молекулярная масса одного из белков (гемоцианина) найдена равной 6 800 ООО уг. ед. [c.237]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Аминокислотный анализ различных гемоцианинов свидетельствует о том, что на одну пару атомов меди приходится большое число остатков гистидина и метионина, а также цистеина, хотя [c.375]

Именно такие соединения — гемоглобины и гемоцианины — обеспечивают перекос кислорода кровью в организмах животных. Они представляют собой комплексные соединения Ре + и Си+, способные присоединять кислород. [c.411]

Рис. 50. Молекулы нуклеиновых кислот (а) и гемоцианина (б), видимые в электронный микроскоп

Размеры молекул высокомолекулярных веществ, имеющих очень большой молекулярный вес порядка 10 —10 (вирусы, гемоцианин и т. д.), можно определить и непосредственно с помощью электронной микроскопии. [c.425]

Медьсодержащий протеин — гемоцианин — обратимо поглощает молекулярный кислород. Структура его не выяснена, молекулярная масса его субъединицы 25000—75000, молекулярная масса всего металлопротеина приближается к четырем миллионам. Изменение pH раствора резко сказывается на способности поглощать О2. [c.570]

Один метод локализации со специфической физиологической активностью был позаимствован нз ПЭМ. Этот метод меток поверхности клетки, который, будучи применен к образцам для РЭМ, приводит к образованию на поверхности клетки морфологически различаемых или аналитически идентифицируемых структур. Такие методики в сочетании с растровой электронной микроскопией высокого разрешения позволяют изучать природу, распределение и динамические свойства антигенных и рецепторных состояний на поверхности клеткн. Методы нанесения меток на поверхность клетки в общем случае достаточно сложны и включают процедуры иммунохимической и биохимической очистки. Подробные ссылки на них можно найти в работах [359—361], но сущность методик состоит в следующем. Для крепления антител в определенных антигенных состояниях на поверхности клетки используются стандартные иммунологические процедуры. Хитрость состоит в том, чтобы модифицировать антитела таким образом, чтобы они также несли морфологически различимую метку, такую, как латексные шарики или сферы из двуокиси кремния, распознаваемый вирус, как, например, вирус табачной мозаики, или один из Т-четных фагов, как показано на рис. 11.18, илн белковая молекула известных размеров, как ферритин или гемоцианин. В работе [362] (рис. 11.19) использовались гранулы золота, которые имеют большой коэффициент вторичной электронной эмиссии. Одна часть антитела имеет средство для специфичного антигенного закрепления на поверхности клетки, в то время как другая часть несет морфологически различимые структуры. В настоящее время иммунологические методы достигли такого уровня, когда они не могут быть использованы для изучения как качественных, так и количественных характеристик поверхности клетки [363, 364]. [c.244]

Белки в зависимости от формы молекулы разделяются на фибриллярные, имеющие линейную, вытянутую форму молекулы, и глобулярные, имеющие свернутые шаровидные молекулы— глобулы. Молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 17 500 для лактальбумина до 6 800 000 для гемоцианина. [c.181]

Подобным же образом и голубой медьсодержащий гемоцианин многих беспозвоночных связывает одну молекулу О2 на два атома u(I). Вероятно, кислород образует мостик между двумя атомами меди. Поскольку СО с этим белком не связывается (как это имеет место в случае железа гемоглобина), Ингрэм [4] предложил для комплекса [c.369]

Именно такие соединения — гемоглобины и гемоцианины — обеспечивают перенос кислорода по организмам животных. Они представляют собой комплексные соединения Ре " и Си" , способные присоединять кислород, превращаясь в производные Ре " и Си " . В настоящее время изучаются более простые комплексы, способные эффективно переносить кислород и вновь регенерироваться. В качестве переносчиков кислорода было предложено соединение Со + с Шиффовым основанием, полученным из салицилового альдегида и этилендиамина. [c.191]

Заканчивая главу о кислороде как прототипе элементов серии 8, 8е, Те, Ро, отмечаем большую каталитическую способность молекул О а (зависящую от парамагнетизма двух непарных электронов), а также сравнительно заниженную (например, при сопоставлении с галогенами) реакционную способность тех же наиболее распространенных молекул О а последняя особенность зависит от прочности двукратной связи и от запретов возбуждения состояния до и 2. Если для протекания процесса необходимо разорвать связь между атомами в молекуле О г, реакция затрудняется прочностью этой связи и отсутствием удобных путей для ее возбуждения и расшатывания. Если процесс заключается в присоединении молекулы Оа без разрыва связи, одиночные электроны Ог могут осуществлять перекрывание с одиночными электронами молекулы партнера ИЛИ переходить на его электронные вакансии. Это обстоятельство облегчает роль переносчиков кислорода гемоглобина, гемоцианина, цитохрома и т. п. [c.196]

Вторая эпоха характеризовалась отсутствием избытка свободного водорода и началом медленного нарастания (в результате радиолиза воды) концентрации свободного кислорода, а также последующего появления в высоких слоях земной газовой оболочки вначале слабого, но все же поглощающего самые короткие ультрафиолетовые волны озонного панцыря последний начал предохранять земную поверхность от стерилизации. Б связи с этим ультрафиолетовая фотохимия постепенно начала вытесняться на земной поверхности фотохимическими реакциями синтеза под действием видимого света с его более длинными волнами. Окрашенные пигменты (хлорофилл, гемоглобин, гемоцианин), имеющие в молекулярном скелете порфириновую группировку из четырех пятичленных пиррольных колец с атомами Mg, Ре, Со и Си, в их центре рождались теперь в воде океана и смогли наравне с другими сложными органическими молекулами сохранять свое существование, тогда как раньше короткий ультрафиолет разложил бы их на осколки так же, как он стерилизовал все живое. [c.375]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

У высших организмов Д.-сложный комплекс физиол. и биохим. процессов, в к-ром можно выделить ряд осн. стадий. I) внеш. Д. поступление Oj из среды в организм, осуществляемое с помощью спец. органов Д. (легких, жабр, трахей и т.д.) или через пов-сть тела (напр., у кишечнополостных) 2) транспорт О2 от органов Д. ко всем др. органам, тканям и клеткам у большинства животных эта ф-ция обеспечивается кровеносной системой при участии спец. белков переносчиков кислорода (гемоглобин, миоглобин, гемоцианин и др.) 3) тканевое, или клеточное, Д. собственно биохим. процесс восстановления О2 в клетках при участии большого числа разных ферментов. Д. многих, в первую очередь одноклеточных, организмов сводится к клеточному Д., а стадии 1 и 2 обеспечиваются диффузией Ог- [c.124]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Еще одним продуктом, как полагают, является гидроперекисный радикал. Гемоцианины представляют собой крупные олигомерные молекулы, имеющие очень интересный вид под электронным микроскопом [lib, 11с] [c.370]

Многие железосодержащие и медьсодержащие белки связывают О подобно гемоглобину, миоглобину и гемоцианину, однако затем кислород активируется и вступает в дальнейшие реакции. Мы рассмотрим далее и эти ферменты, но сначала рассмотрим группу гемсодержащих ферментов, выполняющих функции переносчиков электронов. [c.370]

В организмах животных некоторые специальные белки выполняют особые функции. Белки служат для запасания (миоглобин) и переноса (гемоглобин, гемоцианин) кислорода. Некоторые низкомолекулярные белки, точнее, полипептиды, являются гормонами (с. 50). Гамма-глобулины высших организмов защищают их от чужеродных биополимеров, функционируя в качестве антител — в иммунных процессах. Наконец, белки, входящие в состав соединительной ткани, хрящей и сухожилий, а также белки кожи, волос и перьев выполняют опорную функцию, обеспечивая надежную и в то же время подвижную взаимосвязь органов, целостность организма и его защиту от внещних воздействий. [c.87]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Гемоцианин восьминога. . Гемоцианин крови улитки, Вирус чахлости помидоров. Белок табачной мозаики [c.540]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

Запасание и перенос кислорода осуществляется с помощью белковых соединений железа (гемэритрин, гемоглобин, многло-бин), медн (гемоцианин), возможно, ванадия. [c.362]

Важнейшие протеины, выполняющие функции хранения и транспорта Ог, — железосодержащие (миоглобин, гемоглобин и ге-меритрин), медьсодержащий (гемоцианин) и ванадийсодержащий (гемованадин). Для выяснения природы взаимодействия молекулярного кислорода с этими биокомплексами необходимо вспом- [c.568]

Ф-цию переноса Оз у нек-рых видов беспозвоночных выполняют крупные гемсодержащие белки-эр и трок руо-рины (мол. м, 0,4-10 -6,7-10 ), состоящие из 30-400 субъединиц, и хлоркруорнны (мол. м. 3,4 10 ), состоящие из 190 субъединиц. Эти белки способны обратимо связывать одну молекулу О, на группу гема, т.е. на суб единицу. Переносчиком О2 У Др. видов беспозвоночных служат негемовые белкн, состоящие из 8-10 субъединиц,— медьсодержащие гемоцианины (мол. м. 0,05-10 -1 10 ) и железосодержащие гемэритрины (мол. м. ЫО ). Каждая субъединица такнх белков содержит два атома металла (соотв. Си и Ре ), способных связать одну молекулу О2. [c.515]

Эти простетические группы также, как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания, каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям, белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями, возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном, по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]

Эта реакция, играющая важную роль в нейронах мозга, активно протекает также в надпочечниках. Уже давно известно, что надпочечники особенно богаты аскорбиновой кислотой. Структура окисленной формы витамина С, д идроаскорбиновой кислоты, показана в дополнении 10-Ж. Дофамий- р-гидроксилаза содержит несколько атомов меди, и полагают, что аскорбиновая кислота восстанавливает два атома меди из состояния 4-2 в состояние +. Затем присоединяется Ог — возможно, подобно тому, как он присоединяется к гемоцианину (разд. Б,4). В результате образуется нечто подобное координационно связанному с металлом иону О2, который используется в реакции гидроксилирования. Следует упомянуть, что на молекулу витамина С оказывает действие еще и другой медьсодержащий фермент (оксидаза аскорбиновой кислоты дополнение 10-3). [c.442]

Большая часть медьсодержащих белков реагирует с О2. Иногда эта реакция обратима, как, напрнмер, в случае переносчика кислорода гемоцианина (гл. 10, разд. Б, 4). Однако чаще кислород вступает в химическую реакцию, будучи активированным . Одна группа ферментов параллельно с дегидрированием органических субстратов восстанавливает кислород в Н2О2. Так, галактозооксидаза (из Polyporus) катализирует превращение 6-оксиметильной группы галактозы в альдегидную группу [c.446]

Эволюционная конвергенция различных структур к общей функции встречается довольно часто. Поскольку функция может осуществляться различными способами, разные белки могут приобрести способность к выполнению близких функций их эволюционные пути конвергируют в отношении функции белка. Примером служит обратимое присоединение Ог к гемоглобину, гемеритрину и гемоцианину. Молекула О2 всегда присоединяется к железу пли меди, ионы которых входят в состав совершенно различных белковых структур [594]. Аналогичные случаи конвергенции разных структур к общей функции отмечены для пероксид-дисмутаз, содержащих Мп + и пероксид-дисмутаз, содержащих — 2п + [546, 595]. [c.232]

ЮТСЯ ни производными гема, ни производными порфирина. Например, гемоцианины брюхоногих моллюсков, таких, как улитка Helix pomatia, представляют собой гигантские белки (мол. масса 9-10 ). Их функциональной единицей, которая связывает одну молекулу О2, служит пара атомов меди, окруженная компактно свернутым полипептидом с мол. массой 50 000. От семи до девяти таких функциональных единиц составляют фрагмент с мол. массой 4—5> 10 , а молекула гемоцианина включает 20 таких фрагментов. [c.177]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.85 ]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.177 ]

Справочник Химия изд.2 (2000) -- [ c.392 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.384 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.698 , c.712 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.389 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.0 ]

Радиационная химия органических соединений (1963) -- [ c.267 ]

Химия органических лекарственных препаратов (1949) -- [ c.418 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.359 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.23 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.56 , c.61 , c.62 , c.88 , c.150 , c.240 , c.241 , c.342 , c.346 , c.396 , c.408 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.329 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.396 ]

Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.289 , c.356 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.471 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.98 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология