Валин оптическое вращение

В литературе были неоднократно описаны пептиды, содержащие глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин или фенилаланин, а также пептиды, построенные из остатков только одной из этих аминокислот. На простых пептидах такого типа изучались потенциальные возможности новых защитных групп и методов создания пептидной связи, вопросы оптического вращения и рацемизации, а также специфичность различных ферментов. Синтез таких пептидов не требует каких-либо специальных препаративных методов, поэтому в настоящей главе не дается детального анализа имеющихся литературных данных и основное внимание будет уделено некоторым наиболее типичным подходам. [c.191]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Основы метода. Более подробное описание метода Фишера по разделению гидрохлоридов эфиров аминокислот дано в соответствующей литературе, здесь же достаточно указать, что эфиры лейцина, изолейцина и валина перегоняются в более низко кипящих фракциях (Осборн, Джонс и Ливенуорте [497]). Лейцин и изолейцин отделяют от валина осаждением ацетатом свинца (Левин и Ван-Сляйк [415]). Количество лейцина и изолейцина в смеси определяют по оптическому вращению. Затем отделяют валин от аланина путем осаждения последнего фосфорновольфрамовой кислотой (Левин и Ван-Сляйк [417]). [c.276]

Еще лучшие факторы расщепления эфиров N-ТФА-амино-д<ислот были достигнуты [100] при использовании в качестве стационарных фаз изопропилового (XXI) или циклогексило-вого эфира Ы-ТФА-Ь-валил-1-валина (XXII). На последней фазе, имеющей более низкую температуру плавления и меньшую летучесть, при 100° были разделены энантиомеры трет-бутилового эфира N-ТФА-аланииа и впервые измерено оптическое вращение собранных фракций. [c.61]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Дальнейшее изучение способностей (S)-193 к распознаванию R- и S-валина показало, что преимущественно образуется комплекс (5)-193-(< -)-(5)-валин, поскольку из хлороформного слоя в системе D OOH— D l —D O был выделен (5)-валин. По углу вращения оптически чистого изомера валина 546 2,2° (НС1) и углу вращения выделенного валина [а] + 4,0° (НС1) было определено значение коэффициента разделения, равное 1,3 [ 26 ]. [c.292]

Эти результаты были использованы Крамом и сотр. [26], которые провели оптическое разделение посредством жидкостной хроматографии, используя разницу в стабильности комплексов. Раствор (5)-валина в смеси уксусной кислоты и воды, насыщенной бензолом, смешивали с целитом и помещали в колонку, затем добавляли раствор, содержащий рацемический 193, который пропускали через колонку. Сначала выделялся (R)-193 с углом вращения [а] -69,2° ( H3 I), а затем следовала фракция, содержащая (S)-193, с углом вращения [ ]д + 70° ( l l). Оптически чистый (R)-193([а] -76,5°) получался при повторном хроматографировании первой фракции на той же колонке. [c.292]

В начале нашего столетия Эрлих описал биохимическое расщепление серии аминокислот. Оказалось, что дрожжи в процессе брожения перерабатывают преилпществснно ь-ф< р-мы аминокислот, а их оптические антиподы накапливаются. Таким путем могут быть выделены с выходом 60—/0% оптически чистые D-изомеры аланина, лейцина, валина, изолейцина, изо-валина, серина, фенилаланина, глутаминовой кислоты, гистидина. Однако подобным биохимическим методом удается расщепить не все аминокислоты. Фенилглицин получается лишь с небольшим вращением, а рацематы аспарагиновой кислоты, пролина и тирозина совсем не расщепляются действием бродящих дрожжей. [c.574]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология