Оптическое вращение аминокислот

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Сравнение оптической активности аминокислот проводят обычно в кислых растворах, поскольку в этом случае оно облегчается тем, что все карбоксильные группы в равной мере про-тонизированы. Кривые дисперсии оптического вращения аминокислот сохраняют плавный характер при уменьшении длин волн приблизительно до 250 ммк, т. е. при .>250 ммк они описываются простым уравнением Друде. Величина константы дисперсии Хс, вычисленная на основании этих кривых, согласуется [c.17]

Имеются трудности в оценке ряда опытов, осуществленных в этой области. Во-первых, оптическое вращение аминокислоты сильно зависит от pH и в меньшей степени от концентрации в некоторых случаях авторы приводят значение оптического вращения продуктов в условиях, для которых отсутствуют сравнительные данные для чистого энантиомера. Если авторы не определяли энантиомерного состава, то не остается ничего, как только сообщить величины удельного вращения и условия, в которых они были измерены. Во-вторых, обычно получаются твердые диастереомерные или энантиомерные продукты, и в ряде случаев на основании приведенных в литературе данных невозможно установить, не произошло ли частичное разделение при их кристаллизации. [c.349]

Многие химические и физические свойства D- и L-изомеров определенной аминокислоты совпадают у них, например, одинаковы растворимость в оптически неактивных растворителях, ультрафиолетовые и инфракрасные спектры поглощения, точки плавления или разложения, способность к химическим реакциям (с оптически неактивными реагентами). Изомеры аминокислот можно распознавать по оптическому вращению, по реакциям с определенными оптически активными веществами, по их отношению к действию ферментов и иногда хроматографическими методами. Было показано, что оптические изомеры аминокис- [c.95]

На основании общего правила, что соединения с одинаковой конфигурацией обнаруживают одинаковые изменения вращения при одинаковых воздействиях, был создан и ряд более конкретных правил, касающихся отдельных групп соединений. Одно из этих правил относится к аминокислотам и оно гласит, что оптическое вращение всех природных аминокислот ( -ряда) в кислых растворах сдвигается вправо. Напомним еще раз это правило не следует понимать так, что обязательно происходит рост правого вращения сдвиг вправо может означать и уменьшение левого вращения. Данные о вращениях некоторых -аминокислот в нейтральных и кислых растворах приведены ниже [c.211]

В табл. 1-4 приведены значения удельного вращения и молекулярного вращения протеиногенных аминокислот в различных растворителях. Следует заметить, что зависимость оптического вращения от концентрации [c.23]

В пептидном синтезе необходимы аминокислоты или небольшие пептиды с высокой степенью оптической чистоты, а традиционное определение оптического вращения в этом случае не вполне пригодно. В этих случаях прямое наблюдение соотношения энантиомеров на хроматограммах, полученных при разделении энантиомеров, является более надежным. Прекрасный пример определения минорных количеств загрязняющего энантиомера в аминокислоте высокой степени чистоты приведен на рис. 8.3, где менее 0,05% примеси определяется с высокой точностью при анализе на неподвижных фазах противоположной хиральности. [c.177]

Исследования оптической конфигурации аминокислот развиваются в различных направлениях некоторые из них рассмотрены в настоящей главе, другие будут обсуждены в дальнейших главах, посвященных вопросам обмена аминокислот и их роли в питании. Потребность в оптически чистых изомерах аминокислот для экспериментальных исследований очевидна. Определение удельного оптического вращения имеет значение для характеристики изомеров аминокислот, однако эта методика в большинстве случаев лишена той чувствительности, которая присуща ферментативным методам. Чистоту многих изомеров аминокислот можно проверить при помощи оптически специфических ферментов, таких, как оксидазы D-аминокислот (стр. 184) и L-аминокислот (стр. 187) или специфические к L-изомерам бактериальные декарбоксилазы (стр. 204). Эти методы позволяют обнаружить менее одной молекулы изомера аминокислоты в присутствии ГООО или даже 10 000 молекул ее антипода [544]. Вероятно, при усовершенствовании этих методов легко можно добиться еще более высокой чувствительности. [c.95]

Температуры плавления и оптическое вращение природных аминокислот [c.386]

Определить тип конформации, количественно оценить долю спиральных участков цепи, а также отличить левую спираль от правой позволяют данные дисперсии оптич. вращения (ДОВ). Синтетич. П., состоящие из оптически активных аминокислот, обнаруживают оптич. вращение, зависящее от того, какова конфигурация асимметрич. а-углеродных атомов и каким образом взаимосвязаны друг с другом в пространственном отношении пептидные группы. Для П., находящихся в конформации статистич. клубков, характерны плавные кривые ДОВ в области от 340 ммк и выше, описываемые ур-нием Друде, определяющим вклад простого оптически активного хромофора (максимум поглощения к-рого лежит при io) в общее вращение при нек-рой длине волны к А — постоянная величина) [c.13]

По поводу обозначений оптической конфигурации и направления вращения аминокислот существовала некоторая путаница подробнее этот вопрос освещен ниже (стр. 81). [c.10]

Удельное оптическое вращение (при 25= 1°) аминокислот, обычно встречающихся в белковых гидролизатах [c.82]

Эта система обозначений почти полностью вытеснила старую однако и по сей день в связи с обозначениями аминокислот в литературе иногда возникают неясности. Когда конфигурация аминокислоты неизвестна, ей обычно придают обозначение d или I в зависимости от знака ее оптического вращения в водном растворе при этом следует указывать растворитель, применяемый при определении оптического вращения. В табл. 5, [c.82]

И 7 приведены величины оптического вращения в воде и в соляной кислоте для аминокислот, обычно встречающихся в белках, а также для других аминокислот. [c.83]

Удельное оптическое вращение других природных аминокислот [c.83]

Удельное оптическое вращение некоторых аминокислот [c.84]

Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Ниже представлены Ь- и О-стереоизомеры глицеринового альдегида. Рядом показаны пространственные конфигурации Ь-и О-аланина [c.39]

Поэтому правовращающий изовалин можно обозначить либо как а-метил-Ь-а-аминомасляную кислоту, либо как а-этил-О-аланин. Удельное оптическое вращение ( + )-изовалина составляет + 13,1° в воде и +7,8° в соляной кислоте такое направление изменений удельного вращения типично для аминокислот О-ряда. Однако молярное вращение ( + )-изовалина в ледяной уксусной кислоте больше, чем в воде, что характерно для Ь-аминокислот. [c.90]

Группой исследователей, работающих в Бетесда [135], недавно установлено, что для глутаминовой и аспарагиновой кислот и их амидов справедливы общие закономерности, выявленные в работах Пфейфера и Кристелейта. Если рассчитать, какая часть дисперсии оптического вращения приходится на долю а-центров медных комплексов аминокислот с двумя асимметрическими центрами (треонин, пролин и др.). то окажется, что эти кислоты также подчиняются указанным выше правилам. [c.338]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

В старой литературе направление оптического вращения аминокислот обозначали малыми буквами d (dextro, или правое) и I (levo, или левое), указывающими на направление вращения в водном растворе. Позднее, когда выяснилось, что аминокислоты, выделенные из белков, имеют одинаковую конфигурацию, для обозначения аминокислот природного стерического ряда стали использовать приставку /, а направление вращения обозначать знаками ( + ) и (—), заключенными в круглые скобки, например /(—)-аланин, /(- -)=глутаминовая кислота. Использование двух систем обозначения в ряде случаев приводило к путанице, которая усугублялась тем, что одни природные аминокислоты имеют левое, а другие — правое вращение. Кроме того, у некоторых аминокислот знаки оптического вращения в водном растворе и в присутствии кислоты противоположны. Дополнительные трудности возникли в отношении аминокислот, в молекуле которых имеется более одного асимметрического атома углерода. Примером может служить выделенный из белка треонин, который сперва был обозначен как d —)-треонин ввиду его родства с D-треозой. [c.81]

В последнее время в рядах аналогично построенных оптически активных вешеств с выясненным пространственным строением (например, в случае а-аминокислот и а-окснкислот) стало обычным обозначать соединения, независимо от их действительного знака вращения, как й и /-, по их принадлежности к тому или другому сте-рическому ряду, В этих случаях истинное направление оптического вращения вещества обозначается знаком, (-Ь) или (—), который помещают за буквами / или й. Так, например, все а-оксикислоты с одинаковым пространственным расположением ОН-группы называют /, а их антиподы — -оксикислотами /-молочная кислота СН3СНОНСООН вращает плоскость поляризованного света вправо и называется поэтому /(-1-)-молоч-ной кислотой, а ее антипод — й(—)-молочной кислотой. [c.138]

Используя метод оптического сравнения, Фрейденберг установил [44], в частности, конфигуративную связь окси- и аминокислот, что в то время было невозможно сделать прямым химическим превращением, поскольку оно идет с затрагиванием асимметрического центра, а сведения о механизмах зеакций были тогда еще не столь надежны, как теперь. 3 табл. 7 приведены величины оптического вращения ряда производных молочной кислоты (как вещества с известной конфигурацией) и двух антиподов аланина, задача определения конфигурации которых стояла в данной работе. [c.206]

Как известно, все аминокислоты, за исключением глицина, имеют асимметрический атом углерода в а-положении. Все они относятся к /-аминокислотам и обладают одними и теми же заместителями у а-углерода группами —NH2 и —СООН и боковой цепью, характерной для каждой аминокислоты. Долгое время полагали, что оптическое вращение полипептидов и белков является аддитивным свойством и зависит исмючительно от доли, вносимой каждым аминокислотным остатком в отдельности. Однако значительный рост левого вращения белков при денатурации (от —50 до —100°) и при застудневании желатины приводит к выводу, что эти изменения связаны с конформационными изменениями полипептидной цепи. При исследовании эмпирическую величину удельного оптического вращения [а] заменяют на величину эффективного вращения цепи [т [c.362]

Ароматическое кольцо в этих соединениях — бензольное, имид-лзольное и индольное —удалено только на один углеродный атом от асимметрического центра и оказывает влияние на величину угла вращения вследствие наличия сопряженной ненасыщенной системы, сильно адсорбирующей свет. Пролин обладает большим вращением, чем все природные аминокислоты перечисленных выше трех групп. В данном соединении асимметрический атом углерода входит в пятичленный цикл. Это подтверждает общее правило — образование цикла ведет к существенному увеличению оптического вращения. Возможно, что ббльщая вращательная способность пролина в сравнении с его нециклическим аналогом объясняется большей жесткостью циклической асимметрической системы. (В качестве аналогии можно указать на тот факт, что пропеллер из мягкой резины имеет гораздо меньшую тягу, чем металлический пропеллер). [c.653]

Эти выводы теоретического анализа находятся в хорошем согласии данными экспериментальных исследований, которые были специально поставлены нами для проверки результатов расчета монопептидов. К изучению пространственного строения представительного ряда метил-а идов Ы-ацетил-а-аминокислот и их Ы-метильных производных, перечисленных ниже, были привлечены методы инфракрасной спектроскопии, ( рерного магнитного резонанса, дисперсии оптического вращения, кругового дихроизма, а также дипольных моментов и газожидкостной осмо- Стрии [88] [c.163]

Паттерсон и Броуд [211] в результате исследования ряда природных аминокислот при 660—440 ммк установили некоторые общие положения, которые могут быть использованы для установления конфигурации. Гринстейн и сотр. [134, 135, 209] продолжили эти исследования и изучили оптическое вращение 42 /-аминокислот в диапазоне длин воли 589—365 нмк- [c.279]

Оптическое вращение есть функция длины волны, которая в диапазоне 350—600 нм выражается однотермовым уравнением Друде (1). Для поли (аминокислоты), находящейся в растворе в неупорядоченной конформации, =1, тогда как для полипептида, существующего в виде а-спирали, уравнение является двухтермо-вым (t==2). Когда длина волны Ло для определенной поли (аминокислоты) равна 212 им, константа Ъо имеет значение —630 [34]. Используя эти величины, можно подсчитать, какая часть полипептида находится в виде правой спирали, найдя это математическим путем по данным оптического вращения в видимой части спектра Положительное значение Ьо соответствует тем редким случаям когда поли (аминокислоты) принимают конформацию левой а-спи рали в том случае, когда эта величина составляет около 630, од нако меньшие ее значения между -f200 и —200 соответствуют кон формации -формы. [c.436]

Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НС1), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в а-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком + (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины-левовращающей (Фен, Три, Лей и др.), их обозначают знаком - . Все эти аминокислоты принадлежат к Ь-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения pH раствора, в котором измеряют оптическое вращение. [c.39]

Эти эффекты менее заметны, если комплекс содержит только два или один оптически активный лиганд. Описанное явление использовано Бейларом с сотрудникалш для частичного разделения комплексов (см. раздел III, 2, Б) и диаминов, аминокислот и дикарбоновых кислот [17, 102, 215]. На основании довольно достоверных данных такое стереоспецифи-ческое поведение объясняется обычно образованием предпочтительной дисимметрической конфигурации вокруг центрального атома, из которой образуется наименее несимметричный асимметрический изомер. Той же причиной объясняли заметное изл1енение вращения, когда оптически активный лиганд образует комплексный ион, способный к молекулярной асимметрии, например [Р1(/-рп)з]С14. Однако в правильности этой точки зрения недавно возникли сомнения (194]. Изменения вращения оптически активных лигандов, когда они входят в комплексы, теперь приписывают просто влиянию окружающей среды, как следствию процесса координации. Дисперсионное отношение (отношение оптических вращений при двух разных длинах волн) некоторых инертных комплексов Pt(IV) и [c.209]

Следует также опаетить, что аминокислоты ряда В в природе встречаются, хотя и значительно реже. В табл. 14 приведены температуры плавления и оптическое вращение основных природных аминокислот. [c.386]

Одно время для быстрой предварительной оценки конфигурации было популярным использование эмпирических правил сдвига величины оптического вращения при одной длине волны в зависимости от изменения условий или замещения. Наиболее известно правило Клу — Лутца — Иргенсона, которое звучит следующим образом [27] Если при добавлении кислоты к водному раствору оптически активной аминокислоты ее молекулярное вращение изменится в положительную сторону, то эта аминокислота имеет -конфигурацию если изменение происходит в обратном направлении, то это характеризует )-аминокислоту . [c.237]

Основы метода. Более подробное описание метода Фишера по разделению гидрохлоридов эфиров аминокислот дано в соответствующей литературе, здесь же достаточно указать, что эфиры лейцина, изолейцина и валина перегоняются в более низко кипящих фракциях (Осборн, Джонс и Ливенуорте [497]). Лейцин и изолейцин отделяют от валина осаждением ацетатом свинца (Левин и Ван-Сляйк [415]). Количество лейцина и изолейцина в смеси определяют по оптическому вращению. Затем отделяют валин от аланина путем осаждения последнего фосфорновольфрамовой кислотой (Левин и Ван-Сляйк [417]). [c.276]

При 25°С стеклянная трубка длиной 20 см, заполненная 5%-ным раствором цитруллина в 0,3 н. НС1, вращает плоскость поляризации света на 1,79° вправо. Какова величина удельного оптического вращения цитруллина Можно ли по удельному вращению цитруллина определить, является ли он D- или L-аминокислотой [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология