Валин выделение

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Известно, что для определения силовых полей молекул практически недостаточно одних спектроскопических данных, так как число колебательных частот молекулы всегда меньше числа силовых постоянных. Кроме того, часто из-за перекрывания полос в спектре возникают трудности с выделением полос отдельных колебаний. Использование колебательного кругового дихроизма помогает в решении этого вопроса, поскольку правила отбора могут существенно различаться для отдельных полос в области их перекрывания, например, г(С —Н) в -валине [c.213]

Выделение валина и лейцина из фильтрата после колонны с катионитом КУ-2 осуществляют путем упаривания до 45%-ного содержания сухих веществ. Этот раствор выдерживается 24 ч при температуре 10°С, в результате чего из него выкристаллизовывается тирозин и цистин, без выделения которых трудно получить валин и лейцин. Осадок смеси тирозина и ци-стина отфильтровывают. Для получения валина и лейцина полученный фильтрат 25%-ным раствором углекислого натрия доводят до pH = 5,9 и упаривают пОд вакуумом до образования перенасыщенного раствора. После кристаллизации упаренного раствора в течение 48 ч при 4°С выпавшие кристаллы (по данным хроматографического анализа) имеют следующий аминокислотный состав (%) лейцин с изолейцином — 70,5—73 валин— 20,5—21 аланин —4—4,5 серии и тирозин — следы. [c.181]

О, Ь-N-Meтилвaлин применяется в синтезах пептидов и депсипептидов. В литературе описан метод получения метил-валина из рацемической а-бромизовалернановой кислоты и метиламина в водном растворе [1] или в избытке жидкого метиламина [2]. В данной работе использован метод с жидким метиламином 2], а для выделения продукта применен метод ионообменной колоночной хроматографии, что позволило устранить на стадии очистки абсолютный спирт и получить ко нечный продукт без примеси брома. [c.118]

В предварительно прогретой трехгорлой колбе на 1 л, снабженной мещалкой с пришлифованным затвором и холодильником с металлическим змеевиком, в атмосфере азота суспендируют 25,0 г (0,66 моль) LiAlH4 в 400 мл безводного тетрагидрофурана. К полученной суспензии порциями осторожно прибавляют 35,1 г (0,30 моль) г-валина (внимание сильное выделение Hj ). По окончании добавления г-валина реакционную смесь в течение 15 ч кипятят с обратным холодильником, охлаждают и при охлаждении льдом гидролизуют добавлением 60 г толченого льда. Смесь отфильтровывают на воронке Бюхнера, остаток примерно в течение 1 ч трижды кипятят со 150 мл смеси ТГФ-вода (4 1), объединенные фильтраты упаривают в вакууме. Оставшееся масло обрабатывают хлороформом (250 мл) и нагревают с насадкой Дина-Старка до прекращения отделения воды. После отгонки растворителя в вакууме и перегонки сырого продукта также в вакууме (85 С/12 мм рт. ст.) получают 28,5 г (92%) бесцветного, неприятно пахнущего масла, кристаллизующегося при стоянии (т. пл. 55-56 С). [c.486]

Поразительные изменения свойств могут проистекать в результате замены всего лишь одной аминокислоты на другую в молекуле белка. Так, замена остатка глутаминовой кислоты на валин в одной из четырех полипептидных цепей гемоглобина резко изменяет его свойства и приводит к болезни — серповидной анемии. Изменение других аминокислотных остатков может, однако, давать незначительный эффект или вовсе не влиять на биологическую активность. Интересный пример такого рода эффектов можно наблюдать среди различных молекул цитохрома с, выделенных из организмов, которые находятся на очень различных стадиях эволюционного статуса [12]. Цитохромы действуют при биологическом окислении как переносчики электронов и один из них, цитохром с, может быть легко растворен и выделен. Полная аминокислотная последовательность цитохрома с была определена для белков из примерно 40 видов проведено сопоставление между различными последовательностями, а также с трехмерной (по данным рентгенографии) моделью цитохрома с сердца лошади. По-видимому, цитохром с не подвержен радикальным эволюционным изменениям, однако отдельные участки (особенно положения 70— 80 в последовательности из 104 аминокислот) совершенно неизменны, тогда как другие допускают изменения в довольно широких пределах. Важно, что участок аминокислотной последовательности, ответственный за перенос электронов, содержит шесть или более остатков различных аминокислот в различных видах. [c.223]

За последнюю четверть столетия наше понимание биосинтетического происхождения природных соединений значительно продвинулось вперед в некоторых областях, например в химии стероидов, тетрациклинов и индольных алкалоидов, достигнуты поразительные успехи. Пути биосинтеза соединений других групп изучены недостаточно. Например, мы до сих пор еще очень мало знаем о деталях механизма циклизации трипептидного предшественника в бициклическую кольцевую систему пенициллина. Надежды на то, что и в этой области в ближайшем будущем будет достигнут прогресс, связаны с некоторыми последними достижениями, в том числе с выяснением стереохимии включения прохи-ральных 3-углеродных атомов цистеина [110,111] и валина [112,113], а также с применением методов работы с протопластами и бесклеточными ферментными системами [114,116]. Путем выделения и изучения соответствующих ферментов или ферментных систем удалось добиться определенных успехов и в выяснении биогенеза других классов вторичных метаболитов [115]. [c.390]

Дальнейшее изучение способностей (S)-193 к распознаванию R- и S-валина показало, что преимущественно образуется комплекс (5)-193-(< -)-(5)-валин, поскольку из хлороформного слоя в системе D OOH— D l —D O был выделен (5)-валин. По углу вращения оптически чистого изомера валина 546 2,2° (НС1) и углу вращения выделенного валина [а] + 4,0° (НС1) было определено значение коэффициента разделения, равное 1,3 [ 26 ]. [c.292]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Аспарагин был выделен из сока спаржи и других молодых растений (мотыльковых, злаковых) во время роста. В зародышах люпина (Lupinus luteus), растущих в темноте, содержание аспарагина достигает 25% от общего веса сухого растения на долю аспарагина приходится 80% азота белков, содержащихся в семенах. В растениях других ботанических семейств (хвойных) содержится больше глутамина. В соке молодых растений находятся также и другие свободные аминокислоты (были идентифицированы валин, лейцин, лизин, фенилаланин и тирозин), которые наряду с аспарагином и глутамином, безусловно, служат для построения белков растения. [c.396]

Имеются данные, которые свидетельствуют о том, что синтез изолейцина происходит аналогичным путем. Предполагают, что ацетальдегид, образующийся из пировиноградной кислоты, конденсируется с а-кетомасляной кислотой. Последующие превращения аналогичны реакциям, приведенным выше для валина [398, 403, 405, 406]. Возможно также, что первоначально конденсируются пировиноградная и а-кетомасляная кислоты с образованием семичленного промежуточного продукта, подвергающегося декарбоксилированию после перемещения боковой цепи. При биосинтезе валина также возможна аналогичная конденсация двух молекул пировиноградной кислоты. Данные опытов с мечеными предшественниками согласуются с изложенными выше предположениями, однако выяснение истинной природы промежуточных продуктов и их превращений остается задачей будущих исследований. Страссмен и Вайнхауз [407] рассчитали теоретическое распределение углеродных атомов метильной и карбоксильной групп уксусной кислоты в молекуле синтезируемого изолейцина, исходя из допущения, что источником а-кето-масляной кислоты является аспарагиновая кислота, которая в свою очередь образуется из щавелевоуксусной кислоты через цикл лимонной кислоты. Наблюдаемое распределение метки в выделенном изолейцине хорошо согласуется с рассчитанными величинами. Предусматриваемые приведенными выше схемами перемещения метильной и этильной групп представляют собой [c.356]

История вопроса. В 1908 г. Феликс Эрлих Венд ель [207] опубликовали результаты опытов по разделению и выделению лейцина, изолейцина и валйна из ряда белков. При проведении этого исследования они отметили, что медная соль лейцина нерастворима в метиловом спирте, тогда как одна часть изолейцина растворяется в 55 частях метанола при 17°, а 1 часть валина— в 52 частях его при 18°. Этими результатами воспользовались для отделения лейцина и нзолейцина от валина (Бразье [129]). [c.278]

Грамицидин С выделен Т. Ф. Гаузе и М. Г. Бражниковой в 1942 г. из штамма споровой палочки Ba illus brevis, найденного в огородных почвах Подмосковья. Изучение химической природы грамицидина показало, что грамицидин построен из пяти различных аминокислот 1-пролина, 1-валина, 1-орнитина, 1-лейцина и d-фенилаланина, соединенных между собой по типу циклопептида. Свободная б-амипогруппа орнитина, обусловливающая основные свойства грамицидина С, способна вступать в реакцию с пикриновой кислотой с образованием пикрата и реагировать с азотной кислотой по типу первичных аминов. Блокирование этой аминогруппы вызывает инактивацию грамицидина С. В структуре грамицидина установлено следующее чередование аминокислот [c.310]

В связи со столь высоким содержанием примесей и трудностью отделения -аминокислот (сх-аланин, ц-аминомасляиая кислота, валин, гликокол и др.) от галоидных солей аммония часто применяется комбинированная схема очистки . Согласно этой схеме технический продукт растворяют в дистиллирован-иой воде и раствор нагревают до кипения при размешивании к нему добавляют гидроокись бария для выделения аммиака. Выделившийся аммиак улавливают для использования при регенерации анионита. Барий удаляют из раствора в виде сернокислой соли путем прибавления 40%-ной серной кислоту,i при [c.183]

Из спорыньи lavi eps purpurea) выделен целый ряд алкалоидов и частично установлено их строение. При гидролизе таких алкалоидов получены лизергиновая кислота, аммиак и ряд амино- и а-кетокислот, в том числе а-кетоизовалерьяновая кислота, пировиноградная кислота, L-лейцин, L-валин, L-фенилала-иин и L-пролин. Обнаружение ot-кетокислот и аммиака в гидролизатах указывает на возможное наличие соответствующих а-окси-ос-аминокислот в молекулах исследуемых пептидов [405— 407]. [c.74]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

Грамицидин С (грамицидин советский) был выделен в 1942 г. Г. Ф. Гаузе н М. Г. Бражниковой из одного вида Ba ilus brevis (из садовой земли). Изучение его химического строения, начатое А. Н. Белозерским и Т. С. Пасхиной и продолженное затем зарубежными исследователями, показало, что он представляет собой полипептид, дающий прн гидролизе эквимолекулярную смесь пяти аминокислот L-валина, L-орнитина, L-лейцина, D-фенилаланина и L-пролина. [c.380]

Аминокислоты обычно подразделяют на шесть основных групп моноаминомонокарбоновые, т. е. содержащие одну аминную и одну карбоксильную группы, вследствие чего растворы их нейтральны,— глицин, аланин, валин, лейцин, изо-лейцин, серин, треонин, цистеин и метионин диаминомонокарбоновые — орнитин, аргинин и лизин, проявляющие в растворах щелочные свойства моноами-нодикарбоновые — аспарагиновая и глутаминовая кислоты, дающие в растворе кислую реакцию диаминодикарбоновые — цистин и диаминопимелиновая кислота, выделенная из белков некоторых бактерий ароматические — фенил-а-аланин и тирозин, характеризующиеся наличием бензольного остатка в молекуле аминокислоты гетероциклические — пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. [c.58]

Есть основания считать, что выделенный валил-валин является смесью d — )-валил-й (—)-валина и /(-j-)-валил-/()-валина Однако остается открытым вопрос о том, входят ли эти две пространственно изомерные формы взлил-валина в состав молекулы грамицидина или они возникли в результате рацемизации, которая могла произойти во время гидролиза и выделения этих дипептидов [c.191]

Что касается соединений (423) и (,425), выделенных в качестве продуктов расщепления энниатина В, то в настоящее время их строение уже не вызывает сомнений, так как они были недавно получены и синтетическим путем Синтез же самого энниатина Б пока еще не осуществлен. Соединения (423) и (425) были синтезированы, исходя из хлорангидрида а-бром-изовалериановойкислоты(427) и К-метил-й ,/-валина (428) по следующей схеме [c.300]

Наибольшие затруднения представляет синтез дипептидов, содержащих остаток орнитина, так как в данном случае необходимо предварительно защищать 8-аминогруппу этой аминокислоты. Именно поэтому целесообразно рассмотреть в виде примера метод получения а-(/-валил)-/-орнитина (276). Здесь в качестве исходного соединения был взят монохлоргидрат /-орнитина (272). Последний был превращен действием углекислой меди в соответствующую медную комплексную соль, которая была затем проацилирована в присутствии едкого натра хлорангидридом монобензилового эфира угольной кислоты (см. такжеПосле разложения полученной медной комплексной соли 8-карбобензокси-/-орнитина сероводородом был выделен 6-карбобензокси-/-орнитин (486), этерификация которого абсолютным метиловым спиртом в присутствии хлористого водорода привела к образованию хлоргидрата его метилового эфира (488). С другой стороны, /-валин (27 ) был превращен в карбобензокси-/-валин (485) и далее в соответствующий хлорангидрид (487), который и был сконденсирован с полученным ранее метиловым эфиром (488). В результате этой реакции был выделен метиловый эфир а-(карбо-бензокси-/-валил)-8-карбобензокси-/-орнитина (489), омыленный затем раствором едкого натра до а-(карбобензокси-/-валил)-8-карбобензокси-/-орнитина (490). Его каталитическое гидрирование в присутствии палладия и привело в конечном итоге к образованию -(/-валил)-/-орнитина (276). [c.360]

РИБОНУКЛЕАЗЫ (РНК-азы) — ферменты, катализирующие гидролитич. расщепление рибонуклеиновых к-т на олиго- и мононуклеотиды. Р. широко распространены в природе и присутствуют во всех исследованных тканях. Наиболее изучена панкреатическая Р., секретируемая поджелудочной железой [систематич. название полирибонуклеотид — 2-олиго-нуклеотидо-трансфераза (циклизующая) шифр 2.7.7.16 — см. Номенклатура и классификация ферментов]. Р., выделенная в кристаллич. виде из поджелудочной железы быка экстракцией разведенной серной к-той с последующим фракционированием (NH4)2S04 — белок основного характера (р/ 7,8) с мол. в. 13 ООО. Установлена природа и последовательность аминокислотных остатков, входящих в состав Р., и выяснены существенные детали ее пространственной структуры, что дало возможность воссоздать трехмерную модель этого белка. Молекула панкреатич. Р. представляет собой одинарную полипептидиую цепь, состоящую из 124 аминокислотных остатков N-концевой аминокислотой в молекуле Р. является лизин, С-концевой — валин. [c.337]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология