Гемоглобин, Гемэритрин и Гемоцианин

У беспозвоночных вместо хорошо известного гемоглобина роль переносчиков кислорода часто выполняют пигменты негемовой природы — гемэритрин и гемоцианин. Несмотря на сходство функций всех трех названных белков, они сильно отличаются между собой по молекулярной структуре и химической природе активного центра, ответственного за перенос кислорода. Некоторые характерные свойства этих белков даны в табл. 11.1, Как в гемоглобине, так и в гемэритрине кислород связывается атомом железа, однака в последнем (а также и в гемоцианине) отсутствует гемовая группировка, несмотря на то, что в самих терминах содержится корень гем . Кроме того, гемэритрин соединяется с кислородом в соотношении 2Ре Оа, тогда как гемоглобин характеризуется соотношением Ре Ог. Молекулярная масса и число субъединиц, входящих в макромолекулу нативного белка, тоже существенно разнятся для двух указанных белков. И все же, несмотря на эти различия, и гемоглобин, и гемэритрин с одинаковым успехом выполняют роль переносчиков кислорода.. На этом примере было бы интересно проследить, до какой же степени можно варьировать строение молекулы без нарушения ее функций как переносчика кислорода. [c.377]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

Отдельные очень важные классы бионеорганических соедине кий рассмотрены в книге достаточно подробно. К таким соедине киям можно отнести сидерохромы, различные ионофоры, ферри тин, трансферрины, церулоплазмин, гемэритрин, гемоцианин, кар боксипептидазы и карбоангидразу, киназы, оксидазы, ферредокси ны, гемоглобин и миогло бин, цитохромы Ь и с, цитохромоксидазы, пероксидазы и каталазы, хлорофилл, корриноиды, комплексы металлов с витамином Ве, флавином, нуклеозидами, нуклеотидами, полинуклеотидами и нуклеиновыми кислотами. Насколько нам известно, такое детальное рассмотрение строения и функций перечисленных соединений до сих пор нигде не проводилось. [c.6]

Запасание и перенос кислорода осуществляется с помощью белковых соединений железа (гемэритрин, гемоглобин, многло-бин), медн (гемоцианин), возможно, ванадия. [c.362]

Дыхательные пигменты (гемоглобин, гемоцианин, хлоро-круорин и гемэритрин) — это разнородные в структурном и функциональном отношении группы макромолекул, имеющих одну общую химическую особенность все они представляют собой комплексы белка с атомами металла, обладающие характерным цветом (почему их и называют пигментами ). Боль- [c.359]

Модель окислительного присоединения для обратимого связывания Ог металлопротеинами была предложена также для гемоцианина [6]. Гемоцианин — это медьсодержащий белок, который присоединяет одну молекулу Ог на каждые два атома меди (гл. 12). Деокси-Си(1)-форма заметно не поглощает в видимой области. При оксигенировании белок приобретает голубую окраску, а его спектр в видимой области имеет большое число полос,, расположенных при 700 (е 75), 570 (е 500), 440 (е 65) и 347 нм (е8900) [41]. Наличие полос около 570 нм почти не оставляет сомнений в том, что оксигемоцианин содержит Си(П). Повышенная интенсивность полос поля лигандов указывает на наличие нем димерного комплекса Си (И) [6]. Таким образом, спектральные данные для оксигемоцианина полностью согласуются с моделью связывания Ог по механизму окислительного присоединения типа гемэритрина. Для распространения этих представлений на оксигемоглобин необходимо предположить структуру семикратно координированного Ре (IV). Обсуждение этой структуры и других моделей связывания молекулярного кислорода в гемоглобине-приведено в других работах [6]. [c.149]

Комплексы переходных металлов с О2 (дикислородом) интенсивно изучаются [566]. Столь пристальное внимание к этим комплексам объясняется важной биологической ролью кислород-связывающих металлопротеинов, отвечающих за транспорт и восстановление кислорода, и их способностью оксигенировать углеводороды. Наиболее важными биологическими носителями кислорода являются гемопротеиды (железопорфирины) [567] — гемоглобины и миоглобины (высших позвоночных), железопорфирины, не содержащие гема, — гемэритрин (морских червей) [568], а также медьсодержащие белки — гемоцианин (моллюсков и членистоногих) [569]. Мультиметаллопротеид (2 атома Fe и 2 атома Си) цитохром-с-оксидаза [570] восстанавливает кислород до воды, обеспечивая тем самым жизненно важное звено в первичном метаболизме кислорода. Хорошо известен оксигенирующий фермент — гемопротеид семейства монооксигеназы — цитохром Р-450 [571]. В настоящее время получены синтетиче- [c.199]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология