Белок также по названиям

Влияние электролитов также хорошо изучено для белков и целлюлозы. На процесс набухания оказывают влияние главным образом анионы, причем влияние последних своеобразно. Одни из них усиливают набухание, другие ослабляют. Это дало возможность все анионы расположить в закономерный ряд, получивший название лиотропного ряда набухания или ряда Гофмейстера (по имени ученого, впервые открывшего это явление в 1891 г.) [c.362]

Все эти примеры служат иллюстрацией пассивного, но стереоселективного переноса, когда органические модельные системы осуществляют асимметричное узнавание. Однако можно провести аналогию между этими результатами и процессом опосредованного переноса через биологические мембраны. Все липидные мембраны практически непроницаемы для внутриклеточных белков и высокозаряженных органических и неорганических ионов, находящихся с обеих сторон мембраны. Диффузия Na+ через клеточную мембрану из клетки и К+ в клетку происходит в направлении отрицательного градиента химического потенциала и называется пассивным переносом. Пассивный перенос ионов через мембраны может быть вызван ионофорами [см. разд. 5.1.3]. К счастью, концентрации катионов по обе стороны мембраны различные, и такое состояние поддерживается активным переносом, который зависит от метаболической энергии. Механизм этого процесса известен под названием натриевый насос, функция которого сводится к поддержанию высокой внутриклеточной концентрации К+ и низкой концентрации Na+. Кальций, по-внднмому, также активно выводится из клеток. В этих случаях энергия для переноса обеспечивается за счет гидролиза АТР. Однако диффузия сахаров и аминокислот к важнейшим клеточным объектам — пример простого опосредованного пассивного переноса. [c.282]

Хотя термин витамины появился в начале XX века, задолго до этого уже были свидетельства, что организму требуются кроме жи в, белков и углеводов еще и другие какие-то вещества. Например, среди моряков часто встречалась болезнь, названная цингой, которая проявлялась в кровотечении десен и легкой ранимости кожных покровов. В XIV веке люди поняли, что цинга связана с плохим питанием. После 1753 г. путешественники научились бороться с этой болезнью, употребляя в пищу цитрусовые. Теперь мы знаем, что цинга вызвана недостатком в пище витамина С, которого много в цитрусовых. Многие другие осложнения со здоровьем также вызываются недостатком витаминов. К настоящему времени известно больше десятка витаминов, существование которых доказано химическим синтезом с последующим испытанием на животных. [c.270]

Необратимое свертывание белка яиц при нагревании — явление хорошо известное. Подобное изменение в состоянии указанного белка может быть вызвано и действием ряда других физических и химических агентов сильным встряхиванием, облучением ультрафиолетовыми лучами, действием ультразвуковых волн, кислот, щелочей, органических растворителей, солей тяжелых металлов, мочевины, гуанидина, салицилатов и многих других веществ. При всех этих воздействиях белок теряет свою первоначальную растворимость и в большинстве случаев становится нерастворимым при изоэлектрической точке. В отличие от других белков коллаген при нагревании в воде растворяется. Измененные под влиянием всех указанных воздействий нативные белки получили название денатурированных белков. часто сопровождается потерей биологической активности белков. Так, например, ферменты теряют свою каталитическую активность, гормоны — физиологическую функцию, антитела — способность соединяться с антигеном. Эти изменения не всегда протекают параллельно изменениям физико-химических свойств белков. Денатурация, очевидно, представляет собой комплексное явление. Вряд ли можно думать, что действие столь различных соединений, как мочевина и серная кислота, а также влияние нагревания обусловливают одно и то же изменение белков. Нельзя поэтому просто говорить о денатурации белков, например яичного альбумина необходимо всегда указывать, какой именно агент вызвал денатурацию. [c.147]

Для проведения седиментометрического анализа кинетически устойчивых систем (золей, растворов ВМВ) с целью определения размеров и массы их частиц недостаточно силы земного тяготения. Последнюю заменяют более значительной центробежной силой центрифуг и ультрацентрифуг. Идея этого метода принадлежит А. В. Думанскому (1912), который впервые применил центрифугу для осаждения коллоидных частиц. Затем Т. Сведберг разработал специальные центрифуги с огромным числом оборотов, названные ультрацентрифугами. В них развивается центробежная сила свыше 250 ООО Современная ультрацентрифуга представляет собой сложный аппарат, центральной частью которого является ротор (с частотой вращения 60 000 об/мин и выше), с тончайшей регулировкой температуры и оптической системой контроля за процессом осаждения. Кюветы для исследуемых растворов вмещают всего 0,5 мл раствора. В ультрацентрифуге оседают не только частицы тонкодисперсных золей, но и макромолекулы белков и других ВМВ, что позволяет производить определение их молекулярной массы и размеров частиц. Скорость седиментации частиц в ультрацентрифуге рассчитывают также по уравнению (23.9), заменяя в нем g на о) х, где (О — угловая скорость вращения ротора л — расстояние от частицы до оси вращения. [c.378]

Биохимические процессы в клетке контролируются специальными белками -ферментами. Ферменты являются биокатализаторами с очень высокой эффективностью и специфичностью. Они могут увеличивать скорость реакций в 10 и более раз. Очень часто ферменты называют по субстрату с окончанием аза . Так, фермент цел-люлаза катализирует гидролиз целлюлозы. Используются также названия ферментов по катализируемой реакции. Например, гидролазы катализируют гидролиз, дегидрогеназы - отрыв водорода и т.д. В связи с увеличением числа известных ферментов в настоящее время по катализируемым реакциям все ферменты разделены на шесть классов оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Ок-сидоредуктазы катализируют обратимые окислительно-восстановительные реакции, в которых происходит перенос водорода, электронов или гидрид-нонов. Трансферазы переносят группы атомов от одного соединения к другому. Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление различных связей (гликозидных, пептидных, эфирных и др.). Лиазы катализируют реакции, в которых происходит расщепление химических связей с образованием двойных связей илн присоединение по двойным связям. Изомеразы воздействуют на процессы изомеризации. Л и газы (син-тетазы) катализируют образование связи между двумя соединениями, используя энергию АТФ и других высокоэнергетических соединений. [c.327]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и широко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок И кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кишок) на аминокислоты образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. [c.340]

Процесс, обратный коагуляции, т. е. переход образовавшихся осадков в коллоидное состояние, называется пептизацией. Пептизация может происходить при промывании осадков, а также под воздействием веществ — пептизаторов, способствующих дезагрегированию осадков (от названия пепсин , которым Грем диспергировал белки). Например, осадок Ре(ОН)з (см. 2) данной главы) можно пептизировать путем добавки соляной кислоты или хлорида железа (П1). Появляющиеся в системе потенциалопределяющие ионы РеО+ адсорбируются частицами осадка. В результате этого частицы осадка, приобретая одноименный заряд, отталкиваются друг от друга и переходят в золь. [c.235]

Сущность понятия коллоид со временем претерпела значительные изменения. Грэм допускал, что только такие вещества, как клей, крахмал и каучук, образуют растворы, которые не проходят через мембрану. Эти вещества, которые к тому же не кристаллизуются, были названы коллоидами. Напротив, другие вещества, например соли, сахар и мочевина, легко проходят через мембрану и образуют кристаллы. В противоположность первым Грэм дал им название кристаллоиды, приписав тем самым способности образовывать кристаллы существенное значение в определении коллоидов. Однако позже было установлено, что частицы некоторых дисперсных коллоидов, например золота, дают дебаеграммы, характерные для кристаллов. Некоторые кристаллические белки также образуют коллоидные дисперсии. Следовательно, способность кристаллизоваться не исключает способности образовывать коллоидные дисперсии. С другой стороны, самые различные вещества могут быть диспергированы в коллоиды в подходящих условиях, т. е. могут быть переведены в тонкоизмельченное состояние, соответствующее размерам коллоидных частиц. Итак, способность образовывать коллоидные дисперсии не является преимуществом названных веществ, как считалось в более старой теории. Скорее можно было бы допустить существование коллоидного состояния материи наряду с газообразным, жидким и твердым состояниями. Как часто случается, в обеих этих концепциях содержится доля истины. [c.546]

В основе коагуляционного (сухого) некроза лежат процессы денатурации белков с образованием труднорастворимых соединений, которые могут длительное время не подвергаться гидролизу. В сердечной мышце коагуляционный некроз (восковидный, ценкеровский некроз) является наиболее частым видом патологии. Одна из важных причин коагуляционного некроза — потеря сократительной способности кардиомиоцитов вследствие ацидоза, возникающего при повреждении мембран мышечных клеток, и нарушения функций кальциевых насосов. Наступает атония сердечной мышцы. При этом возрастает давление интерстициальной ткани, а тромбоз, вызывающий коагуляционный некроз, уменьшает внутримышечное кровообращение, что ведет к ишемии. Для этого вида повреждения характерна релаксация кардиомиоцитов. В области повреждения (инфаркта) заметны ранняя ацидофилия цитоплазмы, уплотнение ядер, инфильтрация полиморфно-ядерными лейкоцитами и образование лейкоцитарного вала. Во внутренней части некротической зоны кардиомиоциты утончены и удлинены. Их адра постепенно исчезают, поперечная полосатость миофибрилл некоторое время сохраняется. Этот вид некроза может быть также назван атонической смертью миоцитов. [c.95]

Золи образуются легче, если в процессе их получения в растворы вводят специальные соединения, называемые защитными веществами, или стабилизаторами. Некоторые из них часто называют защитными коллоидами, хотя следует признать, что такое название устарело. В качестве защитных веществ при получении гидрозолей применяют мыла, белки и продукты их частичной переработки, а также другие соединения. Наиболее изучен желатин. Стабилизаторы используют не только в водных средах, но и при получении золей в органических растворителях. Механизм их действия будет рассмотрен в гл. VI. [c.16]

Правилами ШРАС/ШВ [12] приняты английские трехбуквенные сокращения тривиальных названий аминокислот, начинающиеся с прописной буквы Gly, Ala, Туг и т. д. (применяемые либо для всей молекулы аминокислоты, либо для ее радикала) особенно часто такие сокращения применяются для описания аминокислотной последовательности в пептидах и белках. Разрешена также [13] и однобуквенная система сокращений, но она применяется гораздо реже. Имеются также правила номенклатуры, касающиеся часто применяемых сокращений для синтетических пептидов [14], для синтетических модификаций природных пептидов [15], пептидных гормонов [16] и белков, содержащих железо и серу [17]. [c.187]

У эукариот вьщелены и охарактеризованы также пять регуляторных белков, получивших название транскрипционных факторов (TF ПА, ПВ, IID, НЕ и IIF). Они необходимы для узнавания участка (сайта) ДНК, названного ТАТА ( on ensus последовательности, ТАТАААА). Детальный молекулярный механизм действия факторов транскрипции пока не раскрыт. [c.539]

В бактериальных клетках отрицательно заряженные фосфатные группы ДНК могут быть в значительной степени нейтрализованы положительно заряженными полиаминами. Однако основные белки также стремятся частично одеть ДНК. В зрелых головках сперматозоидов рыб плотно упакованная ДНК нейтрализуется протамииами — специальными низкомолекулярными белками (с мол. весом - 5000), богатыми остатками аргинина. Сходные основные белки обнаружены в сперме млекопитающих [284]. Однако в соматических клетках, отрицательные заряды ДНК компенсируются главным образом положительным зарядом гетерогенных групп основных белков, известных под названием гистоиов. Существует пять классов гистонов, мол. вес которых составляет от 11 ООО до 21 500 [285—287] [c.301]

Полную структуру обычно записывают в виде таблицы, включающей все атомные координаты. В этой таблице каждый атом описывается своим внутренним обозначением в пределах данного остатка, а также названием остатка и его порядковым номером (например, 0=2 01и-131). В некоторых случаях указывается также подвижность атомов в кристалле белка. Все эти сведения собраны в банке данных о белках [390], откуда они предоставляются по запросам в виде записей на магнитной ленте. Чтобы использовать эти данные, обычно нужно состав11ть собственную программу для ЭВМ. [c.161]

Характерный участок свернутой цепи приблизительно из 100 остатков, присутствующий в совершенно различных белках, был назван Ig-свертыванием [540—543], поскольку впервые его обнаружили в иммуноглобулине [75, 292, 544, 545]. Ig-свертывание используется в качестве конструкционного элемента только в иммуноглобулинах, в цптозолиевой пероксид-дисмутазе [546] и, по-виднмому, также в антигенах трансплантации (HL-A-белки) [86—88, 547]. Свойства этих белков представлены на рис. 4.2 и в табл. 9.5. Гомологичность последовательностей легкой цепи HL-A и С-домена у иммуноглобулинов настолько значительна (при генетическом расстоянии 217 РАМ [541]), что представляется совершенно очевидным их общее эволюционное начало, а также подобие укладки цепи. Для последовательностей V- и С-доменов иммуноглобулинов гомологичность весьма незначительна, однако наблюдается очень большое подобие характера свертывания цепей. Среднеквадратичное отклонение расстояний между соответствующими Сд-атомами Vl- [c.219]

Исследуя водные экстракты различных растений, Любименко в больщинстве случаев обнаруживал устойчивый белково-хлорофилльный характер этих растворов. Об этом свидетельствовали качественные реакции с растворами, аналогичные реакциям на белок (осаждение танином, спиртом, ацетоном и т. д.). Обработка раствора хлорофилла кислотами и веществами, вызывающими коагуляцию белков, также вела к потере их стойкости. От кипячения же раствор становился мутным, хотя осадок и не выпадал, а раствор приобретал еще более ярко-зеленый оттенок. Все это привело Любименко к убеждению, что в полученном из листьев водном коллоидальном растворе существует тесная связь между зеленым пигментом и белком и это соединение хлорофилла с белком в живых хлоропластах представляет собой цветной (зеленый) белок типа гемоглобина. Таким образом,— писал он,— связь пигмента с белками пластид более тесного характера, и потому мысль о химическом соединении в данном случае напрашивается сама собой. Если вспомнить, что и сходное с хлорофиллом красящее вещество крови также связано хи1 ически с белками, то мысль, что хлорофилл живых пластид есть цветное белковое соединение, не покажется невероятной 9 . Предполагаемому хлорофилл-белковому комплексу Любименко дал название натур ального, или естественного, хлорофилла в отличие от хлорофилла в молекулярном растворе. [c.183]

Относительно гемоглобина миноги известно, что он содержит такой же дистальный гистидин, как и нормальный гемоглобин человека 1144]. Сходство спектров поглощения комплексов Fe" и Fe" O гемоглобина миноги со спектрами соответствующих форм гемоглобина As aris (но не комплексов Ре Ог) решительно подтверждает, что и у последнего из названных белков также имеется дистальный гистидин [238]. Поэтому можно сделать вывод, что lgPi/2 может изменяться от -2,8 до 1,6, т. е. примерно на 4,5 единипы, без изменения природы лиганда. Если включить в этот ряд НЬ IV форели, то интервал значений lgPi/2 расширится до 6, хотя, к сожалению, природа аксиального лиганда в гемоглобине форели неизвестна. [c.167]

Химический состав и строение белков. При кипячении с кислотами, щелочами, а также под действием ферментов белковые вещества распадаются на более простые соединения, образуя в конце концов смесь а-аминокислот. Такое расщепление белков получило название гидролиза белка. Гидролиз белков имеет большое биологическое значение и щироко представлен в растительном и животном организмах. Попадая в желудок и кишечник животного и человека, белок расщепляется под действием ферментов (пепсин желудочного сока, трипсин поджелудочной железы и эрепсин стенок кищок) на аминокислоты образо-вавщиеся аминокислоты в дальнейшем усваиваются животным организмом и под влиянием ферментов снова преобразуются в белки, свойственные данному организму. Гидролиз белков не идет сразу до аминокислот. Выделены промежуточные продукты гидролиза, более сложные, чем аминокислоты, но проще, чем белки, известные под названием альбумоз и пептонов. [c.338]

Перенося электроны, эти комплексы обратимо изменяют свои свойства (магнитные, оптические и др.). Роль переносчика электронов они выполняют, например, в нитрогеназе, пируватдегидроге-назе, а также при восстановлении метгемоглобина, гидроксилиро-вании стероидов и т. п. Предложенное для этих белков название ферродоксины отражает их способность передавать электроны. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Атомы (ионы) железа через цистеиновые остатки соединены с короткими полипептидными цепями белка. [c.366]

Связь между собою аминокислот в полипептидах (и в белках) носит название пептидной, а также кислотоамиднон связи. [c.28]

Для того чтобы легче ориентироваться в массе ферментов, встречающихся в живых организмах, прибегают к их классификации. Название ферментам дается по веществам, на превращение которых они действуют. При этом к латинскому корню названия вещества добавляется окончание аза . Ферменты, катализирующие гидролитический распад белков, крахмала, мочевины, соответственно носят название протеиназы, амилазы (amylum — крахмал), уреазы (urea — мочевина) и т. д. Наряду с этим ферменты получают также названия по химическим процессам, в которых они участвуют. Ферменты, катализирующие реакции гидролиза, носят название гидролаз, участвующие в реакциях глубокого расщепления органических веществ,— десмолаз определенные ферменты, участвующие [c.177]

В 1888 г. А. Я. Данилевский выдвинул гипотезу строения белка, получившую название теории элементарных рядов . Он первым предположил существование в белках амидной, или пептидной, связи (—NH—-СО—). В 1902 г. Э. Фишер сформулировал полипептидную теорию строения белков, а также синтезировал первые пептиды. [c.36]

Подводя итоги, можпо сказать нз поколения в поколение каждого оргапизма передаются специфические молекулы ДНК, которые несут в себе план построения белковы.1с молекул. План построения белка записан в ДНК с помощью кода, представленного чередованием азотистых оснований. Участок ДНК, в котором закодирована информация для построения одного белка, носит название ген. Геном — это сочетание всех генов организма. ДНК в процессе эволюции может претерпевать случайные изменения. Среди этих измененвй, которые передаются по наследству, могут возникать попезпые, дающие организмам преимущество в борьбе за существование. Эти изменения сохраняются естественным отбором. Новые комбинации, новые сочетания генов, новый геном создается также в процессе скрещивания. Наследственная информация реализуется путем образования белков, специфичных для каждого организма. [c.38]

Из этого следует, что механизм использования матрицы при биосинтезе белков должен быть иным, чем в случае синтеза ДНК или РНК. Если репликацию и транскрипцию можно сравнить просто с переписыванием текста, то трансляция — это дешифровка, декодирование информации об аминокислотной последовательности, записанной (закодированной) с помощью ну1Слеотидной последовательности. Способ шифровки в нуклеиновых кислотах информации о первичной структуре белков получил название биологического кода (его называют также генетическим, нуклеотидным, аминокислотным кодом). [c.132]

Мочевина NHa ONHi. Наиболее интересным и важным производ-пы.м карбаминовой кислоты является ее амид — мочевина. Мочевина представляет собой главный конечный продукт азотистого обмена в организме человека и млекопитающих она образуется при распаде белков и выделяется вместе с мочой (чем и объясняется ее название). Взрослый человек выделяет ее ежедневно в количестве 28—30 г. В незначительных количествах она встречается также в растениях. [c.286]

Янтарная кислота НООССНоСНаСООН. Название этой кислоты связано с тем, что она находится в янтаре. Кроме того, янтарная кислота найдена во многих растениях (например, в незрелых ягодах крыжовника, винограда, в свекольном соке, в стеблях ревеня), в буром угле и окаменелом дереве. Она образуется также в больших количествах при некоторых процессах бактериального разложения яблочной и винной кислот и прн брожении белковых веществ (например, казеина). Существенно также ее образование при спиртовом брожении, где она, вероятно, получается из глутаминовой кислоты (одной из аминокислот белка). Щитовидная и зобная железы некоторых животных должны содержать янтарную кислоту. [c.343]

Обычно в чистых жидкостях газовые пузырьки быстро коа-лесцируют или лопаются, и пена практически не образуется. Для стабилизации пен в жидкость вводят ВМС (белки, танид), которые, адсорбируясь на поверхности раздела газ — жидкость, образуют механически прочные студни. Стабилизируют пены также с помощью поверхностно-активных веществ, главным образом полуколлоидов, молекулы которых имеют полярные и неполярные группы (например, стеарат или пальмитат натрия, некоторые красители). Адсорбируясь и ориентируясь на поверхности раздела жидкость — газ, они образуют поверхностные кристаллы высокой механической прочности. Стабилизаторы пен получили название пенообразователей. Для стабилизации пен используют также так называемые слабые пенообразователи, которые не образуют на поверхности раздела фаз механически прочных структур, а только понижают поверхностное натяжение и тем самым снижают термодинамическую неустойчивость пен. [c.453]

Белки в питательном рационе вполне югyт быть заменены аминокислотами. Оказалось также, что часть необходимых аминокислот животные могут вырабатывать сами из других азотосодержащих органических соединений. Другую часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде, в составе белков пищи. Такие аминокислоты получили название незаменимых. К ним относятся лизин, триптофан, фенилаланин, валин, метионин, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин. Белковая пища должна покрывать не только общую потребность в аминокислотах, но и содержать необходимые количества незаменимых аминокислот. При недостаточном поступлении этих аминокислот нормальное существование организма нарушается. Так, например, белок кукурузы зеин не содержит лизина и почти не содержит триптофана. В опытах с животными, которые получали с пищей один только этот белок, наблюдалась, несмотря на обильное кормление, потеря веса. Отсутствие в пище триптофана может быть причиной тяжелого заболевания глаз — катаракты. [c.332]

По аналогии с техническими катализаторами ферменты в гетерогенном каталитическом акте также участвуют не всей молекулой в целом, а только лишь определенными ее участками, получившими название активных центров ферментов. В настоящее время ферменты принято подразделять на простые и сложные из них первые являются ферментами только белковой природы, а вторые состоят из белка и небел1сового компонента, которым могут быть различные витамины, нуклеотиды, гемины, атомы металлов и др. Неб (овые компоненты сложных ферментов называют простетинесжими группами или коферментами. [c.129]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология