Фосфосерин в образовании серина

Серин часто встречается в биологически активных полипептидах, например в АКТГ, МСГ, глюкагоне, инсулине, эледои-зине, брадикинине. Реакционной способностью гидроксильной группы серина объясняется та большая роль, которую играет эта аминокислота в активных центрах многих ферментов. Главным структурным элементом важного класса фосфопептидов является фосфосерин. Трудности в синтезе серинсодержащих пептидов вызываются высокой реакционной способностью гидроксильной группы, а также лабильностью пептидных связей, образованных серином [589, 948], и склонностью остатка серина к реакциям р-элиминирования и N- O-ацильным миграциям. [c.273]

Путь синтеза серина несколько сложнее. Отправной точкой в этом случае служит 3-фосфоглицериновая кислота, образующаяся в середине гликолитического пути. Как показано на фиг. 35, фосфоглицериновая кислота окисляется в а-кетокислоту — фосфооксипируват, что сопровождается восстановлением одной молекулы НАД+ в НАД-Н. Затем в реакции переаминирования а-аминогруппа глутаминовой кислоты обменивается на а-кетогруппу фосфооксипировиноградной кислоты, и в результате получаются фосфосерин и а-кетоглутаровая кислота. Наконец, гидролиз фосфатного эфира фосфосерина приводит к образованию серина и неорганического фосфата. Таким образом, энергетические затраты на синтез одной молекулы серина складываются из 1) потери одной молекулы АТФ, которая образовалась бы при переносе фосфатной группы фосфоглицериновой кислоты на АДФ, и 2) потери тех пяти молекул НАД- Н [c.73]

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины), сложные белки, содержащие остатки фосфорной к-ты, присоединенные, как правило, фосфоэфирной связью к остаткам a-aMHHO- -окси-кислоты— серина (фосфосерин) или треонина (фосфотрео-нин). Образуются в результате катализируемого ферментом протеинкиназой переноса фосфата АТФ на гидроксильную группу к-ты в уже сформированной молекуле белка. Образование Ф. и их расщепление ферментом ФП-фосфа-тазой играют большую роль в гормональной регуляции активности мн. ферментов, напр, гликоген-синтетазы и глико-ген-фосфорилазы. [c.628]

Позднее, в 1959 г., была определена структура фосфосерина [67]. Она интересна тем, что дает некоторое представление о характере эфирных связей фосфорной кислоты с серином, играющих большую роль в образовании третичной структуры фосфонротеи-дов. [c.61]

Обычно фосфорилируется специфический остаток серина и образуется остаток О-фосфосерина реже фосфорилируется остаток тирозина с образованием остатка О-фосфотирозина. Хотя обратимо модифицируемый фермент может содержать много остатков серина или тирозина, фосфорилирование происходит в высшей степени избирательно и затрагивает лишь небольшое число (1—3) остатков. Эти участки, по всей вероятности, не являются частью каталитического центра мы, таким образом, имеем еще один пример аллостерических эффектов. [c.109]

Будучи дефосфорилирована по 14-му остатку фосфосерина каждого из протомеров (это происходит при участии протеинфосфатазы), тетрамерная молекула фосфорилазы а распадается на две равные части (т. е. на два димера), называемые фосфорилазой Ь, и частично теряет каталитическую активность. После фосфорилирования протомеров в неполностью активных димерах фосфорилазы Ь тетрамерная структура восстанавливается и снова идет реакция фосфоролиза. Фосфорилирование димеров осуществляется при участии киназы фосфорилазы Ь (о киназах см. с. 124), переносящей фосфат с АТФ ва радикал остатка серина, находящийся в 14-м положении в полипептидной цепи мономера. Становление тетрамера зависит от присутствия участвующего в образовании ионных связей между протомерами, в том числе, вероятно, за счет фосфатных групп [c.334]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология