Расщепление ферментами

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины), сложные белки, содержащие остатки фосфорной к-ты, присоединенные, как правило, фосфоэфирной связью к остаткам a-aMHHO- -окси-кислоты— серина (фосфосерин) или треонина (фосфотрео-нин). Образуются в результате катализируемого ферментом протеинкиназой переноса фосфата АТФ на гидроксильную группу к-ты в уже сформированной молекуле белка. Образование Ф. и их расщепление ферментом ФП-фосфа-тазой играют большую роль в гормональной регуляции активности мн. ферментов, напр, гликоген-синтетазы и глико-ген-фосфорилазы. [c.628]

Лигнин — полимер, содержащий значительное число ароматических ядер. Он весьма устойчив к разрушающему действию химических веществ и почти не поддается действию ферментов. Принято говорить, что если соединение синтезируется с помощью ферментов, то оно обязательно должно расщепляться ферментами. Лигнины более устойчивы к расщеплению ферментами, чем какие-либо другие встречающиеся в природе полимеры. Ферменты, инициирующие синтез лигнина, представляют собой дегидрогеназы продуктами их действия являются не лигнины, а мономерные свободные радикалы. Образование этих свободных радикалов полностью обратимо иными словами. [c.174]

Индуцируемая субстратом цитрат-лиаза была обнаружена у небольшого числа бактерий, осуществляющих анаэробную диссимиляцию цитрата. Цитрат расщепляется до оксалоацетата и ацетата. Имеются доводы в пользу того, что до стадии альдольного расщепления фермент, который первоначально находился в ацетилированной форме, вступает в реакцию ацильного обмена, приводящего к образованию цитрилфер-мента [c.170]

ГЛЮКОЗЫ в крови и появлением в моче сахара и ацетоновых тел, являющихся продуктами неполного окисления углеводов (ацетоуксусная и р-оксимасляная кислоты, ацетон). Бантинг и Мак-Леод предложили в 1921 г. метод выделения из поджелудочной железы быка концентрированного активного экстракта, пригодного для лечения диабета. При выделении были использованы специальные приемы для защиты гормона от расщепления ферментом, присутствующим в железе. В 1926 г. Абель выделил кристаллический инсулин методом осаждения в изоэлектрической точке и показал, что в нем содержится 0,52% цинка. [c.698]

Идентификация модифицированных нуклеотидных остатков в полинуклеотидной цепи РНК долгое время была задачей особой трудности. С появлением современных методов секвенирования нуклеиновых кислот она существенно упростилась. Модификацию РНК или ее расщепление ферментами ведут таким образом, чтобы (как и при секвенировании) было затронуто в среднем только одно звено на молекулу (в чем есть дополнительный смысл, так как множественная модификация РНК искажает ее структуру). Далее, если изучается РНК небольшого размера или сегмент РНК, примыкающий к одному из ее концов, то этот конец метят радиоактивной меткой и задача идентификации модифицированного основания (после расщепления соответствующего звена) или атакованной нуклеазой межнуклеотидной связи сводится, как и при секвенировании, к определению длины фрагмента по его подвижности в высокоразрешающем электрофорезе в геле. В том случае, когда анализируемый район удален от концов молекулы на расстояние больше 150—200 н. о., используют реакцию обратной транскрипции (см. гл. 13). Для этого синтезируют олигонуклеотид, комплементарный участку РНК, расположенному вблизи от анализируемого района с З -концевой стороны молекулы, и далее используют его как праймер для обратной траискриптазы. Так как этот фермент останавливается на модифицйрованных остатках матрицы (или в том месте, где расщеплена фосфодиэфирная связь), то вновь по длине образующегося фрагмента можно определить положение модифицированного звена в РНК. [c.40]

Для изучения строения высших полиоз используется также расщепление ферментами. [c.700]

Метод определения последовательности ДНК Максама-Гилбер-та получил известность, начав широко применяться еще до его публикации [19]. Он, в сущности, связан с использованием четырех контролируемых процессов химической деградации, каждый из которых проявляет большую или меньшую избирательность по отношению к одному из четырех оснований. Этот метод в равной степени хорошо применим и к одно- и к двунитевым ДНК предполагая, что только одна цепь радиоактивно мечена Р. Это достигается фосфорилированием конца молекулы с использованием 7- P-мeчeннoгo АТР и либо З -концевой, либо 5 -концевой киназы. Этим способом вводится Р метка по обоим концам дуплекса, но По чередующимся цепям. Поэтому расщепление ферментом рестрикции дает разделимые фрагменты, каждый из которых имеет одну метку и потенциально перекрывающуюся последовательность по отношению к другому (зависящую от выбора фермента рестрикции). В результате четырех отдельных реакций этот материал Подвергается четырем химическим деградациям в мягких условиях с тем, чтобы модифицировалось примерно лишь одно основание из 50 — 100. Расщепление цепи по модифицированному положению дает смесь фрагментов, каждый из которых кончается определенным основанием. Точно так же, как и в плюс и минус -методе, [c.189]

ДОЛЖНО быть выше того, при к-ром эти вещества могут оказывать вредное влияние на организм человека в течение всей его жизни. Материалы не должны подвергаться расщеплению ферментами организма, в результате к-рого могут образоваться токсичные продукты. Лекарственные полимерные препараты не должны депонироваться в организме на длительный срок и вызывать реакцию, подобную реакции на инородное тело. [c.183]

В клетках млекопитающих механизмы изменения концентрации ферментов несколько более сложны и пока еще далеко не так ясны. Синтез ферментов могут стимулировать гормоны или изменения в пищевом рационе, но, кроме того, у млекопитающих есть еще один рычаг управления регулироваться могут также скорости расщепления ферментов, хотя, вероятно, с гораздо меньшей точностью, чем темпы их синтеза. Тем не менее млекопитающие, а также, несомненно, и другие эукариоты могут регулировать концентрации своих ферментов двумя способами. В отличие от этого у бактерий ферменты, ставшие ненужными, по-видимому, не разрушаются, а просто концентрация их снижается в результате разведения в процессе деления клеток. По крайней мере так, очевидно, обстоит дело в быстро растущих бактериальных культурах. [c.247]

Неполярный участок связывания, расположенный вблизи каталитич. центра Т., обусловливает преим. расщепление ферментом субстратов, содержащих пептидные связи, образованные аргинином и лизином, негкэсредственно связанными с остатком ггоолина или с др. неполярными остатками аминокислот. Вблизи каталитич. центра располагается уникальная аминокислотная последовательность Туг — Pro — Pro — [c.13]

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины ограниченный протеолиз или специфический протеолиз (табл. 4.2). Хорошо известными примерами специфического расщепления полипептидов являются активация предшественников пищеварительных ферментов, морфогенетические процессы в бактериальных вирусах и каскадные процессы коагуляции и комплементного действия крови [138, 140]. Недавно было показано, что механизмы посттрансля-ционного расщепления имеют место также при образовании таких разных белков, как инсулин, коллаген и специфичные белки вирусов. Кроме того, высокоспецифичное протеолитическое расщепление ферментов важно при инактивации и активации специфических внутриклеточных ферментов (табл. 4.2). [c.72]

Нуклеиновые кислоты являются очень трудным для работы материалом. Они чувствительны к расщеплению ферментами (ри-бонуклеаза, например, может быть обнаружена даже на кончиках пальцев исследователя). Они не терпят экстремальных значений pH и температуры и даже действия механических разрывающих сил. Длина молекулы ДНК, полученной из распространенной бактерии Е. oli, составляет примерно 1 мм, в то время как ее диаметр— около 2 нм. Таким образом, простое перемешивание или даже неосторожное взятие пипеткой раствора ДНК обычно приводит к существенному уменьшению ее молекулярной массы. Естественно, что наиболее ранние препараты ДНК представляли собой фрагментированный материал с низкой молекулярной массой. [c.35]

Очевидно, что N-концевые группы всех Т-пептидов отличаются от N oнцeвыx групп С-пептидов, поскольку использованные для расщепления ферменты действуют по разным точкам. Исключение составляют пептиды, полученные из 1S-конца исходной цепи, они должны иметь одинаковое начало. Из рассмотрения приведенных в табл. 7.4 структур видно, что таковыми являются пептиды Т-10 и С-5. При этом пептид Т-10 входит в состав С-5, который в дополнение к Т-10 содержит остаток F (фенилаланин). Следовательно, пептид серии Т, примыкающий с С-конца к Т-10, должен начинаться с фенилаланина. Таковым в приведенной серии является только пептид Т-4, т.е. последовательность трипсиновых фрагментов с N- toнцa молекулы Т-10, Т-4. Этот <двойной> Т-пептид содержит весь пептид С-5 и сверх того фрагмент ER. Следовательно, к С-5 должен примыкать пептид С-7, начинающийся с этих двух аминокислотных остатков. Следующая за аргинином основная часть пептида С-7 является N-концевой частью пептида Т-14, который примыкает в исходной структуре к Т-4. Восстановленная таким путем N-концевая последовательность рибонуклеазы приобретает вид Т-10, Т-4, Т-14. Последний содержит остаток тирозина (Y), т е. точку расщепления химотрипсином. Поэтому третий слева пептид группы С должен начинаться с последовательности NqMNK. Это позволяет записать блок С-пептидов на N-конце в виде G-5, С-7, С-9. Пептид С-9 содержит в своем составе сразу несколько Т-пептидов — [c.274]

Фосфат глюкозы, или 1-глюкозофосфат (1-глюкозофосфорная кислота), иногда называемый эфиром Кори , образуется из полисахаридов — крахмала и гликогена — при их расщеплении ферментом фосфорилазой в присутствии неорганических фосфатов. Разрыв гликозидной связи при расщеплении полисахарида сопровождается присоединением к отщепляющемуся остатку глюкозы фосфорной кислоты (такой процесс называется фосфороли-зом). 1-Глюкозофосфат, в свою очередь, является исходным веществом при биосинтезе крахмала и гликогена (см. стр. 713 сл.) так как в 1-фосфате глюкозы этерифицирован полуацетальный гидроксил, этот эфир не обладает восстанавливающими свойствами. Характерна стойкость его к щелочному гидролизу и легкость гидролиза разбавленными минеральными кислотами. Удельное вращение 1-глюкозофосфорной кислоты [а] =-И20. [c.661]

Необходимые при новом подходе к изготовлению искусственных пищевых изделий из пищевых и съедобных полимеров физико-химические исследования приобрели несколько иной характер в соответствии с поставленными задачами и этим вносят в физико-химию полимеров свой вклад. В качестве примера можно привести влияние макроскопической структуры белка на кинетику его протеолити-ческого расщепления ферментами желудочно кишечного тракта 37, 38. [c.313]

Расщепление ферментами пектинов позволяет разрушить коллоидные системы, обусловливающие стойкие, трудноустранимые помутнения вина. В связи с этим пектиназы успешно применяют для осветления шампанского, многих сортов вин, ягодных и фруктовых соков. Важно отметить, что эти ферменты совершенно безвредны и вполне активны в условиях, обычных для процессов виноделия. Они способствуют извлечению красящих, дубильных и экстрактивных веществ из сырья, что повышает качество готовой продукции и особенно ценно при некоторых технологических процессах, например при производстве вин по красному способу — с настаиванием на мезге. Более очищенные (концентрированные) препараты пектиназ позволяют избежать появления нежелательных тонов и оттенков во вкусе и аромате вина. Ферментная обработка повышает скорость фильтрования виномате-риалов (сусла), а также стабильность и устойчивость при хранении некоторых сортов продукции. [c.254]

Наличие а-1,3-связи L-идуроновой кислоты с N-ацетилгалактоза-мином было доказано как методом метилирования, так и изучением продуктов расщепления ферментами из флавобактерий. Дисахаридные фрагменты (I) соединены Р-1,4-связями. [c.166]

Глиоксилат, необходимый для действия малатсинтетазы, образовался при расщеплении ферментом изоцитритазой изолимонной кислоты Изоцитрат —> Глиоксилат-)-Сукцинат. [c.187]

Некоторые методы основаны на расщеплении ферментом при pH 8,0 индофенилацетата [c.171]

Из всего того, что мы говорили, ясно, что элементар--ные химические акты совершаются в области прострапст--ва, размеры которого сопоставимы по порядку величины с размерами реагирующих групп и связей. Но почему же в таком случае ферменты обладают столь значительными размерами Что это принципиальная необходимость (для повышения избирательности реакции) или случайный отт бор такого рода систем в результате эволюции живой природы Ответа на этот вопрос наука сейчас дать не мо-может. Было установлено, например, что удаление большой белковой части молекул миозина и папаина не приводит к значительному изменению их ферментативной акг тивности. Значит, для выполнения каталитических функт ций ферменту нужна не вся белковая молекула, а лишь какая-то ее часть. Новый вопрос почему природа пошла по пути конструирования сложных каталитических молекул, а не ограничилась более разумным (с нашей точки зрения) вариантом — использовать ровно столько аминокислотных остатков, сколько это необходимо для нормального отправления своих биохимических функций И этот вопрос мы вынуждены оставить без ответа. Изт вестно только, что при полном расщеплении фермента [c.103]

Определение оптической конфигурации связи в молекуле дисахарида проводили двумя методами методом инфракрасной спектроскопии и методом расщепления ферментом — Р-глюкози-дазой. Исследование спектра поглощения дисахарида в инфракрасной области показало наличие полосы поглощения в области 890 см , что указывает на наличие р связей (табл. 2). [c.305]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология