Серини

Рис. 6.9. Возможности конформационных переходов в полипептидной цепи. На схеме приведен аминокислотный остаток серина (Ser). Все двухгранные углы в боковом радикале обозначены буквой х/

Глицин Аланин Фенилаланин Лейцин Изолейцин Валин Метионин Цистеин Серин Аспарагиновая кислота [c.343]

Таким образом, и механизм каталитического действия, и специфичность к субстрату ферментов можно объяснить свертыванием их полипептидной цепи и положением на ней радикалов. Характер свертывания белковой цепи в трипсине показан на рис. 21-20. Этот фермент построен из одной непрерывной полипептидной цепи, включающей 223 аминокислоты. (В нумерацию аминокислот на рисунке внесены изменения-пропуски и вставки, чтобы привести ее в соответствие с нумерацией в химотрипсине и эластазе.) Молекула трипсина имеет приблизительно сферическую форму диаметром 45 А и чашевидное углубление с одной стороны для активного центра. На рис. 21-20 атомы аспарагиновой кислоты, гистидина и серина в активном центре изображены черными кружками. Подлежащая разрыву белковая цепь изображена цветными кружками с черными ободками, а стрелка указывает положение разрываемой связи. Жирные штриховые синие линии с двух концов субстрата указывают, что его цепь растягивается на значительную длину в обоих направлениях. Карман специфичности для радикала R изображен точечными синими линиями в правой нижней части рисунка, и поскольку иллюстрируемой молекулой является трипсин, в карман вставлена аргининовая боковая цепь, притягиваемая отрицательным зарядом аспарагиновой кислоты 189 в нижней части кармана. [c.323]

Замена атома кислорода в серине на атом серы обусловливает диссоциацию протона образуется аминокислота цистеин. [c.29]

Амино-З-гидрокси-З- (4-нитрофенил) пропановая кислота (п-нитрофеиил-серин) [c.88]

UN —окончание для названий по Женевской и другим номенклатурам соединений ацетиленового ряда с тройной связью, например этин НС СН и т. д. Это же окончание по Женевской номенклатуре применяют для названий жиров (глицеридов), например трибутирин (триглицерид масляной кислоты), а также для аминокислот, протеинов и гликозидов (серин, глицин, альбумин, амнгдалин и т. д.). [c.278]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Одним из наиболее исследованных семейств ферментов являются сери-нопротеазы. Все они предназначены для расщепления полипептидньгх цепей белков по механизму, в котором участвует боковая цепь аминокислоты серина (— Hj—ОН), находящейся в активном центре фермента. Три такие протеазы (трипсин, эластаза и химотрипсин) синтезируются в поджелудочной железе и вьщеляются ею в кишечник, где они превращают содержащиеся в пище белки в аминокислоты, способные всасываться через стенки кишечника. Благодаря возможности легко изолировать эти ферменты и их сравнительно высокой устойчивости их удалось интенсивно исследовать химическими способами еще до того, как стало возможным проведение рентгеноструктурного анализа белков. В настоящее время биохимический и рентгеноструктурный анализы позволили установить достаточно ясную картину функции этих ферментов, иллюстрирующую два аспекта действия любых ферментов каталитический механизм и специфичность к субстрату. [c.318]

Для анализа этих соединений, как правило, используется метод исчерпывающего кислотного гидролиза с последующим оире-делением аминокислотного состава гпдролизата. В продуктах гидролиза асфальтетшвых и порфириновых фракций обнаруживается до 12 нингидринположительных соединений, из которых, по крайней мере, шесть идентифицируются как белковые кислоты глицин, аланин, серин, треонин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты (рис. 4.2), [c.134]

Ранние работы в области аминокислот и белков начаты примерно одновременно с работами в области углеводов. Конфигурация аминокислот основывается на таковой для L-серина (46) (R = H20H). Однако в связи с тем, что все природные аминокислоты являются а-аминосоединениями, символы D/L в данном случае неизбежно относятся к асимметрическому атому, имеющему наименьший локант, в противоположность тому, как это принято в номенклатуре углеводов (основанной на при-писании этих символов асимметрическому атому, имеющему наибольший локант). В настоящее время доказано, что абсолютная конфигурация -серина отвечает символу 5, как и для большинства других природных аминокислот. Специалисты де-СООН [c.171]

Конфигурация а-аминокислот легче всего выражается с помощью системы Я/З. У большинства природных аминокислот а-С-атом имеет 5-конфигурацию. В более старой системе, в качестве стандарта применявшей серин, конфигурация обозначалась буквами О я Ь (см. с. 171). [c.186]

Сера хлористая, трихлор-метил-Серин, р , Р-диметил- [c.942]

Роль фермента в облегчении протекания реакции лучше видна на восьмистадийной диаграмме, изображенной на рис. 21-18. Первые четыре стадии соответствуют ацилированию фермента, которое описывается уравнением (21-2), а последние четыре-деацилированию, согласно уравнению (21-3). Помимо важного радикала серина в активном центре серинопро-теазы также имеются радикалы гистидина и аспарагиновой кислоты, которые принимают непосредственное участие в каталитическом механизме. До взаимодействия с цепью субстрата серии связан водородной связью с гистидином, который другой стороной своего пятичленного кольца связан водородной связью с аспарагиновой кислотой (стадия 1). На стадии [c.320]

Ориентация карбоксильной группы, таким образом, определяется здесь структурой связывающего центра [301]. Это демонстрирует также важную роль витаминов, поскольку избыток глицина и серина в системе может оказывать токсичное действие, если витамин Вб присутствует в недостаточном количестве. [c.440]

Оксиметнльная группа рКа 15) не диссоциирует при обычных физиологических условиях. Однако серин играет важную роль в ряде биохимических реакций благодаря способности своей первичной гидроксильной группы выступать при определенных условиях в роли нуклеофила. [c.29]

Спрятанная группа Asp-102 вызывает поляризацию ими-дазольного кольца, так как такой спрятанный отрицательный заряд приводит к появлению в соседнем положении положительного заряда. Это позволяет протону мигрировать вдоль водородных связей, так что протон гидроксильной группы Ser-195 способен перейти к His-57. Активный остаток серина превращается в реакцнонноспособный нуклеофил, который может атаковать расщепляемую пептидную связь. [c.221]

Часто необходимо определить грубо приближенную цену теплообменника в процессе предварительного проектирования установки. Задачи получения реальных оценок усложняются тем, что не только предприятия обычно каждое по-своему рассматривают основные элементы стоимости, но даже пла-1ювики-сметчики, как правило, ревниво хранят свои секреты. Из опубликованных данных, наиболее широкое употребление нашли сведения, помещенные в серин статей журнала hemi al Engineering до 1960 г. Затем они были обобщены и изданы в виде книги 191. Необходимо помнить, что цена сильно зависит от специальных требований следовательно, представленные данные следует использовать только для очень грубых приближенных оценок. Внешне незначительные факторы, такие, как строгий контроль качества, могут легко удвоить стоимость аппарата. [c.167]

Впоследствии Комияма и Бендер [92] выдвинули предположение, что протон, оторванный от гидроксильной группы серина имидазольной группой гистидина, переходит к атому азота уходящей группы амида, прежде чем завершается образование связи между карбонильным углеродным атомом амида и атакующим атомом кислорода серина. [c.224]

Эффективность ферментативного катализа просто завораживает, особенно если удается получить кристаллографические данные о структуре и имеются достаточно полные физико-химические сведения о ферментативном механизме действия. В этом отношении наиболее изучен фермент группы сериновых протеаз— а-химотрипснн. Термин сериновая протеаза своим происхождением обязан тому, что ферменты этого класса содержат в активном центре гидроксильную группу серина, которая проявляет необычную реакционную способность к необратимому ингибитору — динзопропилфторфосфату (ДФФ). [c.219]

Однако присоединение остатка серина к тетраэдрическому интермедиату приведет к возникновению значительного стерического напряжения ( 33,4 кДж, или 8 ккал) из-за взаимодействия с алкоксицепью. Чтобы устранить это напряжение, в активном центре должно произойти изменение конформации путем поворота вокруг связи С—О, соединяющей тетраэдрический углерод с сериновой ОЫ-групиой, на 120°. [c.250]

Диизопроиилфторфосфат (ДФФ. разд. 4.4)—также необратимый ингибитор активного центра, который блокирует активный остаток серина в сериновых протеазах. Легко показать, что ингибирование необратимо, поскольку после исчерпывающего диализа фермент по-прежнему неактивен. [c.449]

Предложенный Штрекером синтез был применен лля получения аланина (Н=СНз) из ацетальдегида и серина (К=Н0СН2) из гликолевого альдегида. [c.361]

Конечно, действие гидроксильной группы при катализе в определенной степе1ш аналогично функции остатка серина в сериновых протеазах. Поэтому были синтезированы и исследованы модельные соединения. [c.231]

Связывание металла, если оно происходит, может обеспечивать различные пути протекания реакций. Интересный пример такого влияния наблюдается для ь-серилгидроксиметилтрансферазы, которая может также катализировать переаминирование о-серина. Центр связывания тот же. но продукты образуются другие [c.440]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология