Полипептиды обнаружение аминогрупп

Протеины гидролизуются сильными минеральными кислотами с образованием более простых продуктов распада, например полипептидов, аминокислот и пр. Триптофан, являющийся компонентом почти всех протеинов, разлагается и дает индол и его про-изводные. Эти амино- и иминосоединения можно обнаружить сплавлением с дихлорфлуоресцеином (стр. 348) или конденсацией с п-диметиламинобензальдегидом. В последнем случае аминогруппы могут образовать окрашенные основания Шиффа. Конденсация индольных оснований, образовавшихся в результате разложения протеинов кислотой, по-видимому, играет главную роль в предлагаемой реакции с п-диметиламинобензальдегидом (см. обнаружение пиррола, стр. 366). [c.553]

Гаммета, обычно невелико. Полный разброс констант скоростей или констант равновесия редко превышает два или три порядка. Такое отличие тривиально по сравнению с отличиями в реакционноспособности, наблюдаемыми в других случаях. Так, фторбензол не реагирует с аминами даже в очень жестких условиях, в то время как 2,4-динитрофторбензол реагирует настолько легко, что он используется для обнаружения свободных аминогрупп в протеинах и полипептидах в водных растворах на холоду. Отношение констант скоростей с данным амином может меняться на много порядков ). Во-вторых, использование соотношения Гаммета при исследовании механиз ов реакций не позволяет сделать определенных выводов, поскольку неизвестно, как связана постоянная р со строением, например, переходного состояния. Сведения о механизмах часто мо сно получить более прямым путем и в более однозначном виде, используя набор незамещенных арильных групп, а не замещенных фенилов, поскольку влияние незамещенных арильных групп легче поддается теоретической интерпретации. Отсюда возникает и третье обстоятельство. Заместители обычно включают гетероатомы в та- ком окружении, когда нельзя пренебречь ролью а-связей. Вместе с тем теоретические исследования систем с а-связями только сейчас начинают достигать того уровня точности, когда их результаты можно использовать для решения химических проблем (см. гл. 10). Когда будет возможно рассматривать молекулы (и переходные состояния) такого типа с той точностью, которая сейчас может быть обеспечена для сопряженных систем, паллиативы вроде уравнений Гаммета потеряют всякий смысл. [c.524]

Наличие в полипептидах необычных типов связей свидетельствует о существовании биологического механизма их образования, а также о том, что они могут присутствовать белках. Трудности исследования белков делают маловероятным обнаружение одиночного аминокислотного остатка, например е-аминогруппы лизина, участвующего в образовании необычного типа связи. Однако для низкомолекулярных полипептидов, например бэцитрацина А и полимиксина В, имеются данные, свидетельствующие о наличии связей необычного типа. Так, в бацитрацине А е-аминогруппа лизина и р-карбоксильная группа аспарагиновой кислоты участвуют в образовании пептидной связи, приводящей к появлению [c.169]

Биологическое значение маскировки а-аминогрупп недостаточно ясно возможно, она защищает белок от атаки аминопептидаз или способствует закреплению N-концевой части полипептида в аполярном окружении либо на молекуле рецептора, либо внутри самого белка, чтобы препятствовать его контакту с раствором. Это предположение не относится к метилированию а-аминогруппы, обнаруженному в рибосомных белках, выделенных из Es heri hia oli [135], поскольку метилирование не элиминирует заряд. Физиологическая роль ацетилирования а-аминогруппы совершенно ясна в случае некоторых гемоглобинов рыб такая модификация помогает сохранять способность к связыванию кислорода независимо от рН-среды, что предотвращает выделение избыточного кислорода в плавательный пузырь [136] (разд. 10.3). [c.72]

Примером циклического дипептида может служить дикетопиперазин (см. стр. 412), который обнаружен в гидролизатах большинства белков. Известно много полипептидов — продуктов присоединения линейных полипептидных цепей к дикетопиперазиновым группировкам. При взаимодействии дикетопиперазина с первичной аминогруппой концевой аминокислоты происходит выделение воды (за счет кислорода карбонила и водородов аминогруппы) и образование амидинной связи, которой полипептидная цепь присоединяется к дикетопиперазину [c.428]

Структура белков, как несомненно установлено, характеризуется двумя особенностями наличием составляющих их аминокислотных остатков и повторением пептидных связей. Белки, которые не содержали бы других типов ковалентных связей, должны были бы представлять собой гигантский полимер различно замещенных остатков глицина и иметь по одной а-аминогруппе и а-карбоксильной группе. Методы обнаружения этих двух групп должны быть в этом случае специфичными для конечных аминокжлот (заканчивающихся свободной аминогруппой) либо для конечных ашшокжлот (заканчивающихся свободной карбоксильной группой) и не для каких-либо других аминокислот. Такие простые полипептиды, однако, не соответствуют строению многих белков. [c.216]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология